Классификация аминокислот | Химия онлайн

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин.

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH₂СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH₂-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Серусодержащие кислоты: цистеин, метионин.

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты: пролин.

Важнейшие α–аминокислоты

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными  R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

— серусодержащие: метионин

— иминокислота: пролин.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин  и тирозин

—  HS-группу: цистеин

— амидную  группу: глутамин,  аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

 VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются  гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В₆, В₁₂, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот 

Качество некоторых пищевых белков относительно белков женского молока

Аминокислоты

Вопрос 104

Строение
и классификация альфа-аминокислот

 Природные
аминокислоты отвечают общей формуле
RCH(NH₂)COOH
и отличаются строением радикала R.
Формулы и тривиальные названия важнейших
аминокислот приведены в таблице. Для
биологического функционирования
аминокислот в составе белков определяющим
является полярность радикала R. По этому
признаку аминокислоты разделяют на
следующие основные группы (см. таблицу).

Таблица.
Важнейшие a -аминокислоты
RCH(NH₂)COOH

Классификация

1.Аминокислоты,
содержащие неполярный радикал R. Такие
группы располагаются
внутри молекулы белка и обуславливают
гидрофобные взаимодействия.

2.Аминокислоты,
содержащие полярный неионогенный
радикал R. Аминокислоты
этого типа имеют
в составе бокового радикала полярные
группы, не способные к ионизации в водной
среде (спиртовый гидроксил, амидная
группа). Такие группы могут располагаться
как внутри, так и на поверхности молекулы
белка. Они участвуют в образовании
водородных связей с другими полярными
группами.

3.Аминокислоты,
содержащие радикал R, способный к
ионизации в водной среде с образованием
положительно или отрицательно заряженных
групп. Такие
аминокислоты содержат в боковом радикале
дополнительный основный или кислотный
центр, который в водном растворе может
соответственно присоединять или отдавать
протон.

В
белках ионогенные группы этих аминокислот
располагаются, как правило, на поверхности
молекулы и обуславливают электростатические
взаимодействия.

Классификация

По
радикалу

Неполярные:
аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин,
метионин, фенилаланин, триптофан,

Полярные
незаряженные (заряды скомпенсированы)
при pH=7: [], серин, треонин, цистеин,
аспарагин, глутамин, тирозин

Полярные
заряженные отрицательно при pH=7: аспартат,
глутамат

Полярные
заряженные положительно при pH=7: лизин,
аргинин, гистидин

По
функциональным группам

Алифатические

Моноаминомонокарбоновые:
глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

Оксимоноаминокарбоновые:
серин, треонин

Моноаминодикарбоновые:
аспартат, глутамат, за счёт второй
карбоксильной группы несут в растворе
отрицательный заряд

Амиды
моноаминодикарбоновых: аспарагин,
глутамин

Диаминомонокарбоновые:
лизин, аргинин, несут в растворе
положительный заряд

Серосодержащие:
цистеин, метионин

Ароматические:
фенилаланин, тирозин, триптофан,
(гистидин)

Гетероциклические:
триптофан, гистидин, пролин

Иминокислоты:
пролин

По
классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Класс
I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин,
метионин, глутамат, глутамин, аргинин,
тирозин, триптофан

Класс
II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин,
аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для
аминокислоты лизин существуют
аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По
путям биосинтеза

Пути
биосинтеза протеиногенных аминокислот
разноплановы. Одна и та же аминокислота
может образовываться разными путями.
К тому же совершенно различные пути
могут иметь очень похожие этапы. Тем не
менее, имеют место и оправданы попытки
классифицировать аминокислоты по путям
их биосинтеза. Существует представление
о следующих биосинтетических семействах
аминокислот: аспартата, глутамата,
серина, пирувата и пентоз. Не всегда
конкретную аминокислоту можно однозначно
отнести к определённому семейству;
делаются поправки для конкретных
организмов и учитывая преобладающий
путь. По семействам аминокислоты обычно
распределяют следующим образом:

Семейство
аспартата: аспартат, аспарагин, треонин,
изолейцин, метионин, лизин.

Семейство
глутамата: глутамат, глутамин, аргинин,
пролин.

Семейство
пирувата: аланин, валин, лейцин.

Семейство
серина: серин, цистеин, глицин.

Семейство
пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин,
триптофан.

Фенилаланин,
тирозин, триптофан иногда выделяют в
семейство шикимата.

По
способности организма синтезировать
из предшественников

Незаменимые

Для
большинства животных и человека
незаменимыми аминокислотами являются:
валин, изолейцин, лейцин, треонин,
метионин, лизин, фенилаланин, триптофан

Заменимые

Для
большинства животных и человека
заменимыми аминокислотами являются:
глицин, аланин, пролин, серин, цистеин,
аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин,
тирозин.

Классификация
аминокислот на заменимые и незаменимые
не лишена недостатков. К примеру, тирозин
является заменимой аминокислотой только
при условии достаточного поступления
фенилаланина. Для больных фенилкетонурией
тирозин становится незаменимой
аминокислотой. Аргинин синтезируется
в организме человека и считается
заменимой аминокислотой, но в связи с
некоторыми особенностями его метаболизма
при определённых физиологических
состояниях организма может быть приравнен
к незаменимым. Гистидин также синтезируется
в организме человека, но не всегда в
достаточных количествах, потому должен
поступать с пищей.

По
характеру катаболизма у животных

Биодеградация
аминокислот может идти разными путями.

По
характеру продуктов катаболизма у
животных протеиногенные аминокислоты
делят на три группы:

Глюкогенные
— при распаде дают метаболиты, не
повышающие уровень кетоновых тел,
способные относительно легко становиться
субстратом для глюконеогенеза: пируват,
α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат,
оксалоацетат

Кетогенные
— распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA,
повышающие уровень кетоновых тел в
крови животных и человека и преобразующиеся
в первую очередь в липиды

Глюко-кетогенные
— при распаде образуются метаболиты
обоих типов

Аминокислоты:

Глюкогенные:
глицин, аланин, валин, пролин, серин,
треонин, цистеин, метионин, аспартат,
аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин,
гистидин.

Кетогенные:
лейцин, лизин.

Глюко-кетогенные
(смешанные): изолейцин, фенилаланин,
тирозин, триптофан.

Стереоизомеры (пространственные изомеры) — химические
соединения,
имеющие одинаковое строение, но
отличающиеся пространственным
расположением атомов. Стереоизомеры
имеют одинаковую конституцию, но
различные конфигурацию и/или конформацию.

— протеиногенные — Биохимия

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и на их примере можно показать дополнительные способы классификации.

По строению бокового радикала

Выделяют

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
• серусодержащие (цистеин, метионин),
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH₂-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Обычно названия аминокислот сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты и полярные.

К неполярным относят аминокислоты, имеющие алифатические углеводородные цепи (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин) и ароматические кольца (фенилаланин, триптофан).

К полярным незаряженным относятся аминокислоты, имеющие гидроксильные группы (серин, треонин, тирозин), амидные группы (аспарагин, глутамин), тиольную группу (цистеин) и глицин. Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу, отрицательно заряжены и, соответственно, полярны. К аминокислотам с полярными положительно заряженными радикалами относятся лизин, аргинин, гистидин. 

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Аминокислоты гидрофильные и гидрофобные — Справочник химика 21

    Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это гидрофобные аминокислоты. [c.337]







    Д G при этом несколько различаются. В связи с этим все аминокислоты можно условно разделить на гидрофильные и гидрофобные (см. табл. 6.7). [c.348]

    По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

    Связи, образуемые радикалами аминокислот 1) гидрофобные радикалы участвуют в гидрофобных взаимодействиях 2) гидрофильные радикалы формируют водородные связи 3) полярные (заряженные) радикалы образуют ионные связи 4) сближение двух радикалов [c.19]

    Пространство, занимаемое малыми лигандами, такими, как кислород, вода, азид-ион и СО, граничит с железопорфирином и четырьмя аминокислотами, а именно с дистальными гистидином Е7, Валином Е11, фенилаланином D1 и лейцином G8 (или лейцином В10 в миоглобине) см., например, работы [8, 172]. Последние три из названных аминокислот имеют гидрофобные боковые цепи и находятся в контакте с периферией порфиринового кольца. С другой стороны, имидазол гистидина относится к гидрофильным остаткам и соприкасается с порфирином, хотя и находится в непосредственной близости от оси Fe—X. Имидазол расположен почти перпендикулярно плоскости гема, и один из атомов азота находится на расстоянии 380 пм от плоскости гема и на расстоянии 170 пм от перпендикуляра к плоскости, проходящего через атом железа. Второй атом азота имидазола находится на поверхности белка. Первый из атомов азота образует водородные связи с молекулой воды и азид-ионом в координационной сфере комплексов Fe(III) гемоглобина и миоглобина [171, 211, 232], как это показано на структурных схемах II и III  [c.159]

    Рассмотрим табл. 4.5 (с. 108), в которой приведены гидрофобности аминокислот. Средняя разность этих значений при произвольном замещении одной аминокислоты на другую равна 5370 Дж/моль. В пределах условно введенных первого и второго классов аминокислот—гидрофобных (первые 10) и гидрофильных (вторые 10 аминокислот) — средние разности равны 3370 и 1640 Дж/моль соответственно. [c.281]

    Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (К-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях pH (близких к pH 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы 1) неполярные (гидрофобные) 2) полярные (гидрофильные) 3) ароматические (большей частью неполярные) 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (р1) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы. [c.34]

    Гидрофобными являются радикалы вал, мет и про, которые снижают общую растворимость пептида радикалы остальных аминокислот гидрофильны, вокруг них формируется гидратная оболочка, что способствует растворению пептида. [c.32]

    Как и у других глобулярных белков, гидрофобные боковые цепи гемоглобина скрыты внутри молекулы, а гидрофильные выставлены наружу, что делает гемоглобин растворимым в воде. Мутация, вызывающая замену одной из гидрофильных аминокислот на гидрофобную и тем самым снижающая растворимость гемоглобина, служит причиной болезни, известной как серповидноклеточная анемия (гл. 25). [c.139]

    Поведение белков в среде определяется некоторыми факторами, зависящими от самого белка. Их полиэлектролитный характер обусловлен аминокислотным составом, особенно составом кислых или основных аминокислот, а также числом и расположением гидрофильных (полярных или ионизируемых) и гидрофобных (неполярных) участков. Влияние оказывают также различные характеристики ионных сил, описанные выше, которые стабилизируют или не стабилизируют пространственную конфигурацию белка и характер ассоциированных небелковых групп. [c.415]

    Пластеины вырабатывались также из других источников белка, включая клейковину пшеницы [43], зеин [82] и люцерну [83, 98]. Были испытаны также разные ферменты, в том числе микробиального происхождения [44], и были предложены технологические процессы, основанные на действии иммобилизованных ферментов [98, 114]. Для осуществления гидролиза соевых белков разработаны другой процесс и реакция пластеина в один этап [134]. Согласно этой технологии первостепенную роль как нуклеофильный агент, который связывается преимущественно концами пептидов, играет эфир аминокислоты, например этиловый эфир метионина. Более подробно это изложено ниже (см. 3.3). Этот процесс позволяет не только обогащать белки, в которых недостает некоторых аминокислот, но и включать другие гидрофильные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, в гидрофобные молекулы и тем самым делать их водорастворимыми 131, 132]. Развивая эту идею, Фуйимаки с соавторами [46] запатентовали способ технологии (патент США № 4145455), который дает возможность [c.612]

    Мембранные фосфолипиды играют роль растворителя для мембранных белков, создавая микроокружение, в котором последние могут функционировать. Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, шесть являются в высшей степени гидрофобными из-за боковых групп, присоединенных к а-атому углерода, несколько аминокислот слабо гидрофобны, а остальные гидрофильны. Как мы видели в гл. 5, при образовании а-спирали гидрофобность самих пептидных групп минимизируется. Таким образом, белки могут образовывать единое целое с мембраной. Для этого нужно, чтобы их гидрофильные участки выступали из мембраны внутрь клетки и наружу, а гидрофобные пронизывали гидрофобную сердце-вину бислоя. И в самом деле, те участки белковых молекул, которые погружены в мембрану, содержат большое количество гидрофобных аминокислот и характеризуются высоким содержанием а-спиралей или 3-слоев. [c.131]

    Значения ДС р отражают действие гидрофобных сил, играющих важную роль в определении третичной структуры белков. В гл. 5 подробно обсуждается все, что в настоящее время известно о природе зтих сил. Данные о ДО р можно использовать для разделения аминокислот на гидрофобный и гидрофильный классы. Как видно из табл. 2.4, представления об этих категориях неплохо согласуются с простыми интуитивными представлениями о полярности аминокислот. Казалось бы, этанол выбран в качестве эталонного неполярного растворителя произвольно, однако выбор другого растворителя лишь в незначительной степени изменяет основные выводы. [c.54]

    Погруженная часть интегральных белков гидрофобна, содержит большое количество аминокислот с гидрофобными радикалами. Гидрофобные взаимодействия обеспечивают удерживание белков в липидном слое мембраны и их определенную ориентацию белок с гидрофильной выступающей частью не может повернуться этой частью в гидрофобный слой. [c.204]

    Свойства подвижной и неподвижной фаз. При подборе подвижной и неподвижной фаз, а также носителя необходимо учитывать их свойства. Если носителем является гидрофильное вещество, то в качестве неподвижного растворителя применяют воду, а в качестве подвижного— органический растворитель. Например, для разделения смесей полярных веществ (аминокислот, производных пиридина и других) применяют полярный неподвижный растворитель — воду, который хорошо удерживается на таких гидрофильных носителях, как силикагель, порошок целлюлозы и др. Подвижной фазой в этом случае может служить насыщенный водный раствор фенола, н-бутанол и др. Если же носитель— гидрофобное вещество, то неподвижным растворителем должно быть неполярное вещество (масло, керосин, бензол, парафин), а подвижным — полярные органические вещества и вода. Разделение происходит вследствие различной растворимости компонентов в неподвижной фазе. [c.282]

    Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее неко- [c.203]

    На практике для разделения аминокислот и пептидов основного характера используют системы, содержащие фенол и крезол, для нейтральных — смеси с бутиловым спиртом и уксусной кислотой или с амиловым спиртом, а для кислых аминокислот и пептидов — системы, содержащие соединения основного характера (обычно пиридин). Если соединение плохо растворимо в подвижной фазе и остается на стартовой линии, следует увеличить гидрофильность системы, например, добавлением муравьиной кислоты, метанола или формамида. Если же вещество хорошо растворимо в подвижной фазе и движется вместе с фронтом растворителя, следует использовать органический растворитель с более выраженными гидрофобными свойствами, например изоамиловый, бензиловый спирты и др. [c.126]

    Интересно то, что в N-концевой области собраны гидрофобные остатки, в то время как С-концевая область построена из гидрофильных и основных аминокислот. Пептид обладает свойствами поверхностно-активного вещества. [c.285]

    Сорбенты широкого применения дополняют сорбентами для решения специализированных задач разделение энантиомеров (хиральные), нуклеотидов, катехоламинов, нуклеозидов, гидрофильных и гидрофобных протеинов, биополимеров, в том числе олигонуклеотидов, вирусов, РНК и других аминокислот анализ сахаров, определение анионов в воде, полициклических ароматических углеводородов (РАН) в питьевой воде, биологически активных экстрактов. [c.238]

    В стабилиза1р1и Т. с. ведущая роль принадлежит гидрофобному ядру (или ядрам), формирующемуся из липо-фильных боковых цепей аминокислот. Гидрофильные остатки могут содержаться в таком ядре лишь тогда, когда это обусловлено особыми функц. требованиями. Пов-сть глобулы содержит как гидрофильные, так и гидрофобные радикалы аминокислот. [c.588]

    Структура а-спирали приведена на рис. 4.13, а, структура -листа -на рис. 4.13, б, в. а-спираль белка можно уподобить, грубо говоря, цилиндрической мицелле — либо обычной, либо инвертированной, либо цилиндрической мицелле с гидрофобной полоской на ее поверхности, в зависимости от того, каков характер аминокислот, покрывающих внешнюю поверхность этой цилиндрической мицеллы, — гидрофильный, гидрофобный, или смешанный Аналогично -структуру можно уподобить ламел-ле, обычной или инвертированной, в зависимости от характера распределения аминокислот на двух поверхностях /3-листа. Контактируя своими поверхностями, а-спирали (цилиндрические мицеллы) и -листы (ламеллы) образуют домены, которые могут охватывать часть белковой молекулы или всю ее. При взаимодействии гидрофобных поверхностей а-спиралей или /3-листов образуется плотный контакт. Если же взаимодействуют гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов, то между ними возникает водная прослойка. Гидрофобные контакты а-спиралей и Д-листов заключены в основном в центральной части белковой глобулы. Гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов обращены к воде, в которой находится белковая глобула.  [c.85]

    На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

    Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

    Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

    Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, ЫНз, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)[ направлены внутрь, к центру молекулы. [c.302]

    У различных аминакислот гидрофобные или гидрофильные свойства выражены сильнее или слабее в соответствии с химической природой радикалов, входящих в их состав. Гидрофобность или гидрофильпость пептидов определяется их аминокислотным составом. Поверхность глобул большинства нативных белков цитоплазмы в целом гидрофильна, так как остатки гидрофобных аминокислот спрятаны внутрь глобул. У белков мембран, наоборот, гидрофобные остатки аминокислот располагаются на поверхности. Впрочем, [c.168]

    Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протялароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

    Перечисленным требованиям в наибольшей степени отвечает циклический антибиотик валиномицин (см. рис. 6.6, II), который относится к депсипептидам (цикл образуют аминокислоты и а-оксикислоты жирного ряда). Характерной особенностью валиномицина является то, что гидрофильные полярные группы входят во внутреннюю полость антибиотика, что позволяет им участвовать в образовании комплексов с ионами металлов. Гидрофобные углеводородные радикалы образуют внешнюю оболочку и обеспечивают растворимость комплексов в органической фазе мембраны. Валиномицин образует устойчивые комплексы с калием и гораздо более слабые — с натрием. Различие обусловлено размерами полости, которая точно соответствует диаметру негидратированного иона калия. [c.207]

    Как указывалось ранее, наклон (табл. 4.11,4.12) является объемным В1фиальным коэффициентом парного взаимодействия растворенных частиц одного типа и указывает, по какому механизму происходит взаимодействие. Положительные значения для описываемых аминокислот и пептидов в воде указывают, что молекулы взаимодействуют по гидрофильному механизму (диполь-дипольные силы, водородные связи). Присутствие 18-краун-б изменяет знак 5у для пептидов на отрицательный, т.е. комплексообразование пептид-краун препятствует гидрофильному взаимодействию пептид-пептид и делает его гидрофобным. Более слабое комплексообразование с 15-краун-5 несколько уменьшает положительные значения 5 для пептидов, но их знак не меняется. Присутствие 12-краун-4 в водных растворах диглицина и [c.219]

    Боковые цепи. Результаты предшествующего рассмотрения в определенной степени предопределяют и ответ на вопрос о соответствии конформационных состояний боковых цепей аминокислотных остатков в белках и свободных молекулах метиламидов N-ацетил-а-аминокислот. В самом деле, трудно представить наличие полного соответствия у основных цепей и отсутствие такового у боковых цепей. Тем не менее анализ конформационных состояний последних с точки зрения ближних взаимодействий не лишен целесообразности. Для удобства рассмотрения боковые цепи аминокислот можно разделить на гидрофобные (неполярные) и гидрофильные (полярные). Конформации гидрофобных боковых цепей определяются прежде всего ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями, которые могут иметь как стабилизирующий, так и дестабилизирующий характер, В первом случае они называются дисперсионными, или лондоновскими, взаимодействиями. У монопептидов из-за небольшого числа атомов в молекулах энергия дисперсионных взаимодействий невелика, и поэтому их конформационные состояния определяются в основном мощными силами отталкивания. У полярных боковых цепей значительную роль могут играть также (но не исключительно ) электростатические взаимодействия и водородные связи. Среди боковых цепей гидрофобных остатков можно выделить цепи, имеющие разветвление при атоме СР (Val, Не) и не имеющие такого разветвления. К последним относится группа аминокислотных остатков Phe, Туг, Тгр, His с ароматическими боковыми цепями. Изложенные в предшествующем разделе результаты теоретического конформационного анализа метиламида N-aцeтил- -фeнилaлaнинa (см. табл. 11,14) свидетельствуют о том, что в этой молекуле пространственные формы основной и боковой цепей взаимосвязаны каждой форме основной цепи соответствуют определенные энергетически выгодные положения заместителя, На рис, 11.26 представлена конформационная карта ср-у фенил аланинового монопептида, разделенная пунктирными линиями на области, [c.186]

    Разделение аминокислотных остатков на гидрофобные и гидрофильные до некоторой, степени условно. В сущности, следует говорить о степени гидрофобности остатка и ввести ее количественную мер.у. В качестве нее Тенфорд предложил величину изменения свободной энергии AF, приходящуюся на боковую группу свободной аминокислоты, при переносе аминокислоты из С2Н5ОН в воду [105]. В табл. 4.11 приведены значения AF, экс- [c.229]

    Как мы видели (см. стр. 22У), гидрофобиость аминокислотного остатка может быть оценена, согласно Тенфорду, количественно— изменением свободной энергии Af при переносе аминокислоты из С2Н3ОН в воду (см. табл. 4.11). Вычислим среднюю разность величин S.F при произвольном замещении любого остатка на любой — без учета различной встречаемости остатков, пользуясь данными табл. 4.11. По всем 20 аминокислотам AAF = 1280 кал/моль. В пределах условно введенных первого и второго классов — гидрофобных аминокислот (первые 10) и гидрофильных аминокислот (вторые 10) средние разности равны 805 и 392 кал1моль соответственно. [c.590]

    Число функциональных групп может быть различным моно-аминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминоди-карбоновые аминокислоты и т. д. По строению боковых цепей (полярности, заряженности) аминокислоты группируются на неполярные (гидрофобные), полярные (гидрофильные), но не за- [c.9]

Аминокислоты Википедия

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).
^[1]
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ^[1].

Открытие аминокислот в составе белков

^[2]

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl • NH₂ —CH₂ —COOH (Хлороводородная соль глицина)

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ —CH₂COOH N⁺H₃ —CH₂COO^—

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂→ HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH₃COOH + Cl₂ + (катализатор) → CH₂ClCOOH + HCl; CH₂ClCOOH + 2NH₃→ NH₂ —CH₂COOH + NH₄Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год^[6], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты^[7].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов^[8]. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих^[9].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин^[10].

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O)^[11][12]. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты^[13].

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым^[14]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация

По радикалу

• Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
• Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
• Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин^[17]

По функциональным группам

• Алифатические
  • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
  • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
  • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
  • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
  • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
  • Серосодержащие: цистеин, метионин
• Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
• Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
• Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

• Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
• Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

• Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
• Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
• Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
• Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
• Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые

  Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

• Заменимые

  Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

• Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
• Кетогенные: лейцин, лизин.
• Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта^[20].

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты^[21].

См. также

Примечания

1. ↑ ^{1 2} Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
2. ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren. — 2015.
3. ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
4. ↑ ^{1 2} Ernst Schulze (chemist) (англ.) // Wikipedia. — 2019-02-14.
5. ↑ Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43.
6. ↑ Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891—2894.
7. ↑
   CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (неопр.) (1 февраля 2000). Дата обращения: 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
8. ↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658.
9. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x.
10. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X.
11. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
12. ↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009.
13. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847.
14. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14.
15. ↑ ^{1 2} Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
16. ↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил
17. ↑ ^{1 2} Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
18. ↑ J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836.
19. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978.
20. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
21. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература

• Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
  • Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
  • Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
  • Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
• Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
• Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина

Ссылки

Исследование продуктов распада аминокислот — Страница 2

Страница 2 из 3

Для опыта были избраны семь аминокислот, находящихся в винах в достаточно больших количествах, отличных по строению и физико- химическим свойствам. Из группы моноаминокарбоновых аминокислот исследовали валин и лейцин, из диаминомонокарбоновых — лизин, из моноаминодикарбоновых — глутаминовую кислоту, из оксиаминокислот — серин, из гетероциклических — триптофан, и серусодержащих — цистин.

Длительное хранение (630 суток) 0,05М. водно-спиртовых растворив аминокислот, содержащих 20%об. этилового спирта при pH 3,5, (называет понижение концентрации α-аминного азота, заметное даже при хранении в холодильнике (0—5° С).
В процессе выдержки при повышенной температуре (55—57° С в течение 275 суток и 20—25°С — 355 суток) потери аминного азота в растворе валина возросли в 7 раз, триптофана — в 5,6 раз, глутаминовой кислоты и серина — в 5 раз. Добавление глюкозы интенсифицировало процесс распада аминокислот как на холоду, так и при нагревании. Дополнительное понижение концентрации аминокислоты в присутствии танина наблюдается у серина и в меньшей степени в растворах валина и лейцина. У других аминокислот действие танина мало заметно. Сильно понижается концентрация глутаминовой кислоты в чистых растворах (не содержащих глюкозу или танин) вследствие се химической неустойчивости (рис. 1).
Степень окрашивания растворов обусловливалась природой аминокислоты и присутствием глюкозы или танина. В растворах чистых аминокислот (не содержащих глюкозу или танин) самая интенсивная окраска наблюдалась у цистина.

Более слабо окрашены были растворы лизина и триптофана. Растворы серина, валина, глутаминовой кислоты и лейцина оставались бесцветными. В присутствии глюкозы неокрашенным оставался только раствор глутаминовой кислоты. С танином все исследуемые нами аминокислоты образовывали интенсивную коричневую окраску. Раствор чистого танина оставался бесцветным, но в нем выпадал бурый осадок. Параллельно с окраской растворы приобретают способность флуоресцировать в ультрафиолетовом свете. Неокрашенные или слабо окрашенные растворы обладают, как правило, голубой или молочно-белой флуоресценцией, которая по мере побурения растворов становится желтой и интенсивно желтой.
Все варианты растворов, подвергавшиеся нагреву, отличались интенсивным своеобразным запахом (табл. 1). Растворы, выдержанные в холодильнике, имели более слабый аромат, отличающийся от аромата образцов, выдержанных при более высокой температуре, не только интенсивностью, но и своей природой. Как правило, они были менее интересными и разнообразными.

Таблица 1. Характеристика аромата водно-спиртовых растворов аминокислот (выдержка 275 суток при температуре 55—57 °C)

В результате распада отдельных аминокислот в растворе обнаружены вещества с карбонильными группами и аммиак. Их выходы (табл. 2) оказались ниже рассчитанных по понижению концентрации аминного азота согласно схеме реакции окислительного дезаминирования, предполагающей молярное соотношение между исходной аминокислотой и концентрацией образовавшегося альдегида и аммиака, равным 1 : 1.

Таблица 2.
Содержание карбонильных групп и азота аммиака (в моль/л 10-4) в растворах аминокислот (выдержка 275 суток при температуре 55—57о С и 355 суток при 15—20 С)

Хроматографирование 2,4-динитрофенил гидразонов, осажденных из реакционной смеси, показало, что карбонильные соединения, образующиеся в растворе аминокислоты, неоднородны, а состоят из нескольких компонентов (рис. 2).

В растворах различных аминокислот обнаружены гидразоны с одинаковым Rf, принадлежащие, по-видимому, к одинаковым по строению альдегидам. В самых больших количествах образуется уксусный (или муравьиный) альдегид, пятно которого обнаружено на всех хроматограммах.
Опыты по исследованию продуктов дезаминирования отдельных аминокислот позволили установить следующее. Окислительный распад аминокислот в водно-спиртовых растворах в условиях длительной выдержки может идти при низких температурах (в пределах 0—5о С). С повышением температуры до 55—57° С скорость реакции разложения увеличивается в 2—6 раз. Повышение температуры вызывает по только количественные, но и качественные изменения в ходе дезаминирования, что можно заметить ио изменению интенсивности и природы аромата исследуемых нами растворов аминокислот. Сложность и разнообразие запахов, возникающих в растворах, выдерживаемых при повышенных температурах, свидетельствуют о появлении новых химических соединений, вероятно полимеров — продуктов распада углеродного радикала аминокислот. Усиление процесса деградации аминокислоты в присутствии глюкозы вызвано возникновением сахароаминных реакций, ведущих к образованию темно окрашенных веществ типа меланоидинов. Глубина этого процесса зависит от природы аминокислоты, что можно заметить по интенсивности окраски растворов разных аминокислот. Понижение концентрации аминокислоты, вызванное присутствием глюкозы, не всегда коррелирует с интенсивностью появившейся окраски (пример — валин). По-видимому, в этих случаях реакция останавливается преимущественно на I стадии меланоидинообразования — появлении N-замещенных глюкозиламинов, не вызывающих окраски. При взаимодействии с глутаминовой кислотой сахароаминная реакция не идет дальше образования Ν-замсщенных глюкозиламинов (раствор остается бесцветным).
Интенсификация процесса распада аминокислоты наблюдается и в присутствии танина. Известно, что танины активно реагируют с альдегидами и другими карбонильными соединениями, образующимися в результате деградации аминокислот [2].
Усиление процесса распада может быть вызвано постоянным нарушением состояния равновесия между аминокислотами и продуктами их распада вследствие связывания их танином. Не исключена также возможность влияния танинов как сильных редуктонов ароматического типа, вызывающих разложение аминокислоты по схеме Штрекера. В пользу этой гипотезы говорит и более высокая концентрация аммиака в опытах с танином. Немаловажное значение в реакциях, происходящих в присутствии танина, имеет и природа аминокислоты. Так. процесс понижения концентрации аминокислот под влиянием танина в растворах серина и лейцина идет более интенсивно, чем вследствие сахаро-аминных реакций.
В растворах глутаминовой кислоты, не содержащих глюкозу или танин, концентрация понижается более сильно. Это можно объяснить легким разложением глутаминовой кислоты при нагревании, что в значительной мере маскирует процесс окислительного распада под влиянием танина и вследствие взаимодействия с глюкозой. Неустойчивость глутаминовой кислоты к нагреванию отмечалась нами [16] и другими авторами [25].
При распаде аминокислот образуются вещества с карбонильными группами. Их концентрация не достигает теоретического выхода, подсчитанного по убыли концентрации аминного азота согласно схеме реакции, указанной выше. Очевидно, это объясняется их высокой реакционной способностью. В условиях концентрации, применяемых в наших опытах, могут происходить процессы полимеризации или взаимодействия с другими продуктами реакции, присутствующими в растворе (аммиак, глюкоза, танины).

Важно отметить, что из растворов различных аминокислот выделены гидразоны одинаковых по строению альдегидов, в частности уксусный альдегид. Следовательно, при распаде аминокислоты преобладает процесс отщепления одинаковых радикалов СН3 — СН, гидроксилирование и последующее окисление которых ведет к образованию уксусного альдегида. Такое отщепление можно легко представить, исходя из строения молекулы аминокислот, которые можно рассматривать как производные α-аланина.
Кроме альдегидоз, общих для всех аминокислот, образуются также альдегиды, содержащие на один углеродный атом меньше, чем исходная аминокислота, как это предусматривает схема распада по Штрекеру. К ним относятся изовалерьяновый альдегид, обнаруженный в растворе лейцина, и изомасляный, найденный в растворе валина. Основой образующегося при выдержке аромата являются, вероятно, кроме альдегидов, образующихся по схеме Штрекера, гидроксильные и карбонильные производные органического радикала аминокислоты, дающие с 2,4-динитрофенилгидразином вещества типа озазонов. При хроматографировании гидразонов они образуют стартовое пятно. Общие для разных аминокислот карбонильные соединения участвуют в образовании букета как вещества, создающие фон аромата.
Колебания концентрации аммиака в растворе должны характеризовать, в известной мере, интенсивность реакций, проходящих по схеме Штрекера. Как видно из полученных результатов, концентрация аммиака в растворе намного ниже теоретического выхода. Поскольку образование аммиака вследствие дезаминирования является неизбежным, понижение его концентрации в растворе объясняется, по-видимому, вступлением его во вторичные реакции взаимодействия с продуктами распада аминокислот или веществами, присутствующими в растворе. Реакция с карбонильными соединениями, например, ведет к образованию альдегидаммиаков — продуктов полимеризации альдегидиминов. Последние могут образоваться из оксиаминов вследствие отщепления молекулы воды. Альдегидаммиаки образуют полимеры, не подвергающиеся щелочному гидролизу, вследствие чего азот аммиака в них не определяется. Возможно также прямое присоединение аминогруппы к карбонильному соединению с образованием аминов. На возможность подобной реакции указывают Гербст и Энгель [35]. Подвергая в присутствии пировиноградной кислоты окислительной деградации фенилаланин, эти авторы обнаружили в реакционной смеси аланин.
Более активное накопление аммиака в присутствии танинов зависит, как указывалось, от интенсификации процесса распада согласно реакции Штрекера.

Ошибка

Перейти на…

Перейти на…Форум дистанционного консультированияСистемные требования для ЭУМККарта ЭУМКЭлектронный журнал ФФУважаемые студенты! Каждую неделю кафедра будет открывать тесты для отработки студентами УСР лекций. ОБЯЗАТЕЛЬНО нужно отработать все тесты по лекциям. Каждая тема будет открыта только одну неделюВНИМАНИЕ!!! Тесты УСР лекций находятся в блоке контроля знаний. Отработка лекций влияет на рейтинг!Электронная почта кафедры органической химии: [email protected]Базовая программа по дисциплине органическая химияУчебная программаУчебный план дисциплиныПОЛОЖЕНИЕ О РЕЙТИНГОВОЙ СИСТЕМЕ ОЦЕНКИ УСПЕВАЕМОСТИ СТУДЕНТОВ (РЕЙТИНГ-ПЛАН) ПРИ ИЗУЧЕНИИ ДИСЦИПЛИНЫ «ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ» ПО КАФЕДРЕ ОРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ НА ФАРМАЦЕВТИЧЕСКОМ ФАКУЛЬТЕТЕ ВГМУРейтинг студентов 2-го курса фармацевтического факультета по предмету «Органическая химия» по итогам 3 модуля 2020-2021 уч. г.Учебно-тематический план дисциплиныКАЛЕНДАРНЫЙ ПЛАН ЛЕКЦИЙ И УПРАВЛЯЕМОЙ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ (УСР) ПО ОРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ НА 2 КУРСЕ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА И ФПИГ (фармация) В ВЕСЕННЕМ (IV) СЕМЕСТРЕ 2020-2021 уч.г.КАЛЕНДАРНЫЙ ПЛАН ЛАБОРАТОРНЫХ ЗАНЯТИЙ И УПРАВЛЯЕМОЙ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ (УСР) ПО ОРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ НА 2 КУРСЕ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА И ФПИГ (фармация) В ВЕСЕННЕМ (IV) СЕМЕСТРЕ 2020-2021 уч.г.РАСПИСАНИЕ ЛЕКЦИЙ И ЛАБОРАТОРНЫХ ЗАНЯТИЙ по органической химии для студентов 2 курса фармацевтического факультета и ФПИГ «Фармация» на весенний семестр 2020-2021 учебного годаГрафик проведения отработок пропущенных занятий и консультаций для студентов 2 курса фармацевтического факультета в весеннем семестре 2020-2021 учебного годаГрафик ежедневных отработок на кафедре органической химии с 08.02.2021 по 26.02.2021ПОЯСНИТЕЛЬНАЯ ЗАПИСКАКурс лекций (1 часть — осенний семестр)ТЕМА 2. Функциональные производные карбоновых кислот.ТЕМА 5. Функциональные производные угольной кислоты.ТЕМА 1. Карбоновые кислоты.TEMA 2 Гетерофункциональность как причина химических особенностей соединений. Реакционная способность аминокислот (пептиды и белки), гидрокси-, фенол- и оксокарбоновых кислот (часть 2).TEMA 3 Углеводы. Строение, таутомерия моносахаридов.TEMA 4 Реакционная способность моносахаридов. Гликозиды.TEMA 5 Олиго- и полисахариды строение, реакционная способность.TEMA 6 Гетероциклические соединения. Строение и реакционная способность пятичленных ароматических гетероциклов. УСРТест Гетероциклические соединения. Строение и реакционная способность пятичленных ароматических гетероцикловTEMA 7 Строение и реакционная способность шестичленных гетероциклов.TEMA 8 Конденсированные гетероциклические соединения. Алкалоиды. УСРТест Конденсированные гетероциклические соединения. Алкалоиды. УСРУчебные вопросы к теме «Конденсированные гетероциклы. Алкалоиды»ЗАДАНИЕ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ ПОДГОТОВКИ ПО ТЕМЕ «КОНДЕНСИРОВАННЫЕ ГЕТЕРОЦИКЛЫ. АЛКАЛОИДЫ»Тренировочные тесты. Гетероциклические соединения. АлкалоидыTEMA 9 Основы строения и реакционной способности нуклеозидов и нуклеотидов. УСРНуклеозиды. Нуклеотиды. Нуклеиновые кислотыТест Основы строения и реакционной способности нуклеозидов и нуклеотидов. УСРНуклеозиды, нуклеотиды. УЧЕБНЫЕ ВОПРОСЫНуклеозиды, нуклеотиды. ЗАДАНИЕ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ ПОДГОТОВКИ:Тренировочные тесты. Нуклеотиды. Нуклеозиды. Нуклеиновые кислотыTEMA 10 Липиды. Основы строения и реакционной способности омыляемых липидов. УСРОмыляемые липиды. УЧЕБНЫЕ ВОПРОСЫТренировочные тесты. ЛипидыTEMA 11 Изопреноиды. Терпены и терпеноиды. УСРТерпены и терпеноиды. УЧЕБНЫЕ ВОПРОСЫТренировочные тесты. Терпены. СтероидыTEMA 12 Стероиды, основы строения, типичная реакционная способность. УСРСтероиды. УЧЕБНЫЕ ВОПРОСЫ СТЕРОИДЫ. ЗАДАНИЕ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ ПОДГОТОВКИЗАНЯТИЕ № 14 ОРГАНИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ. ЭКСТРАКЦИЯ.Синтез. Экстракция.УЧЕБНЫЕ ВОПРОСЫДомашнее задание. ЗАНЯТИЕ № 15. КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ. ВОЗГОНКА. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ТЕМПЕРАТУР ПЛАВЛЕНИЯ И КИПЕНИЯВопросы для подготовки к занятию и вопросы домашнего задания по теме. Очистка вещества методами кристаллизации и возгонки. Определение температур кипения и плавленияЗадачи. Очистка вещества методами кристаллизации и возгонки. Определение температур кипения и плавления.Очистка вещества методами кристаллизации и возгонки. Определение температур кипения и плавленияЗАНЯТИЕ № 16. ПЕРЕГОНКА. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПОКАЗАТЕЛЯ ПРЕЛОМЛЕНИЯ.КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1 ситуационные задачиПлан оформления УИРСКОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №2 УИРС-1: список соединенийКОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №2: сводные вопросы и ситуационные задачиКонтрольная работа №3 Контрольная работа № 3Сводные вопросы к.р. № 4Программно-дидактические тестовые материалы — осенний семестр 1 частьПрограммно-дидактические тестовые материалы — осенний семестр 2 частьПрограммно-дидактические тестовые материалы — осенний семестр 3 частьПрограммно-дидактические тестовые материалы — весенний семестр Тестирование. УСР. (с объяснениями)ОБЪЕМ ЭКЗАМЕНАЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ УСТНОГО СОБЕСЕДОВАНИЯ ПО ОРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ УСТНОЕ СОБЕСЕДОВАНИЕПеречень практических навыков по органической химииПеречень знаний и уменийПеречень практических навыковМатериалы для экзамена по практическому навыку в 2018-2019 уч.г.СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИМетодические материалы для подготовки к занятиям в осеннем семестре часть 1Методические материалы для подготовки к занятиям в осеннем семестре часть 2ЗАНЯТИЕ № 14 Амины. Диазосоединения.ЗАНЯТИЕ № 15 Амины. Диазосоединения.ЗАНЯТИЕ №17. Карбоновые кислотыЗАНЯТИЕ 18. Особенности строения и реакционная способность монофункциональных соединений.ЗАНЯТИЕ №1. Функциональные производные карбоновых кислот.Методические материалы для подготовки к занятиям в весеннем семестре часть 1Методические материалы для подготовки к занятиям в весеннем семестре часть 2Определение оптической активности глюкозыУСР в IV (весеннем) семестреТренировочное тестирование по органической химииТест «Гидрокси-, Фенол- и Оксокарбоновые кислоты»Тест «Углеводы. Моносахариды»Тест «Олиго- и Полисахариды»Тест «Шестичленные гетероциклы»Список рекомендуемой литературыСПРАВОЧНЫЕ РАЗДАТОЧНЫЕ МАТЕРИАЛЫСПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ, ИМЕЮЩЕЙСЯ В БИБЛИОТЕКЕ УО «ВГМУ»

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.
  Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
  браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.
  Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie
потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт
не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к
остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Теоретическое исследование хирального перехода серина и роли воды, гидроксильного радикала и гидроксид-иона

Мы используем теорию функционала плотности из первых принципов и теорию молекулярных орбиталей ab initio , чтобы изучить процесс хирального перехода молекулы серина и исследовать роль воды, гидроксильного радикала и гидроксид-иона как катализатора во время процесса взаимного превращения. Идентифицированы два наиболее вероятных пути хирального перехода изолированного серина, в которых α-водород переносится с использованием атома N амино в качестве мостика, а не атома карбонила O.Эти два механизма хирального перехода включают трансформацию хиральных энантиомеров; другими словами, это энантиомеризация серина. Две стадии переноса протона с высокими энергетическими барьерами ~ 58,0 и 37,0 ккал моль ^-1 являются стадиями, ограничивающими скорость. Расчеты показывают, что вода может эффективно катализировать хиральный переход, способствуя эффективному переносу протонов, а самые высокие энергетические барьеры составляют ∼26,4 и 4,8 ккал моль ^-1 . Расчеты также предсказывают, что гидроксильный радикал может еще больше снизить энергетический барьер хирального перехода примерно до 12.6 и 5,3 ккал моль ^-1 за счет облегчения переноса протона. Напротив, гидроксильный радикал с большей вероятностью повредит серин, и это повреждение трудно исправить. Наконец, гидроксид-ион может дополнительно снизить барьеры для хирального перехода примерно до 5,5 и 4,5 ккал моль ^-1 , облегчая перенос протона. Насколько нам известно, это первый раз, когда была продемонстрирована важная роль воды, гидроксильного радикала и гидроксид-иона в хиральном переходе серина.Полученные данные позволяют по-новому взглянуть на механизм энантиомеризации серина на атомном уровне. Между тем, результаты показывают, что гидроксильный радикал может повредить серин, и это повреждение трудно исправить.

У вас есть доступ к этой статье

Подождите, пока мы загрузим ваш контент…

Что-то пошло не так. Попробуй снова?

Конверсия альдегидных меток серинового типа радикальным белком SAM AtsB из Methanosarcina mazei., ChemBioChem

Ферменты, генерирующие формилглицин, представляют собой удобный инструмент для сайт-специфической дериватизации белков.Их способность окислять остатки цистеина или серина в пределах определенной консенсусной последовательности до Cα-формилглицина (FGly) позволяет целенаправленно вводить уникальный химический элемент для различных реакций биоконъюгирования. В последние годы кислородзависимый фермент, генерирующий FGly, нашел широкое применение для функционализации белков и создания белковых конъюгатов. Тем не менее, система AtsB, генерирующая FGly, наряду с ее способностью преобразовывать необычные последовательности альдегидных меток, по большей части остается неиспользованной. Здесь демонстрируется способность AtsB из Methanosarcina mazei преобразовывать неклассические альдегидные метки SX (A / P) XR-типа и его потенциальное использование в химии биоконъюгирования.

中文 翻译 ：

马氏 甲烷 八 叠 球菌 的 自由基 SAM 蛋白 AtsB 对 丝氨酸 型 醛 标签 的 转化。

产生 甲酰 甘氨酸 的 酶 为 位 点 特异性 衍生 化 了 方便 的 工具。 它们 将 的 共有 序列 中 的 半胱氨酸 或 丝氨酸 残 Cα- 甲 酰基 （FGly） 的 能力 允许 针对生物 缀 合 有 针对性 地 引入 独特 的 化学 手法。 近年来 ， 依赖 氧气 的 FGly 酶 在 蛋白质 功能 化 和 蛋白质 的 产生 中 得到 了 广泛 的 应用 但是 FGly 生成 系统 AtsB 以及转换 异常 醛 标记 序列 的 功能 ， 仍然 大部分 未被 使用。 在 本文 中 ， 证明 叠 球菌 的 AtsB 能够 转化 SX （A / P） XR 型 非 经典 标签 的 能力 及其 在 生物共 轭 化学 中 的 潜在 用途。

Чувствительность белковых терапевтических средств к спонтанным химическим модификациям в результате реакций окисления, циклизации и элиминации

1667

Артикул

Google Scholar

ПРАЙМ PubMed | Стратегия O-алкилирования серина и треонина из серинил- и треонинилуксусной кислоты с помощью фотоиндуцированных декарбоксилатных радикальных реакций: связь между серином / треонином и углеводами / аминокислотами в боковой цепи

Citation

Yamamoto, Takashi, et al.«Стратегия O-алкилирования серина и треонина из серинил и треонинилуксусной кислоты с помощью фотоиндуцированных декарбоксилатных радикальных реакций: связь между серином / треонином и углеводами / аминокислотами в боковой цепи». Журнал органической химии, т. 83, нет. 7. 2018. С. 3702-3709.

Ямамото Т., Ивасаки Т., Морита Т. и др. Стратегия O-алкилирования серина и треонина из серинил- и треонинилуксусной кислоты с помощью фотоиндуцированных декарбоксилатных радикальных реакций: связь между серином / треонином и углеводами / аминокислотами в боковой цепи. Дж. Орг. Хим. . 2018; 83 (7): 3702-3709.

Ямамото, Т., Ивасаки, Т., Морита, Т., и Йошими, Ю. (2018). Стратегия O-алкилирования серина и треонина из серинил- и треонинилуксусной кислоты с помощью фотоиндуцированных декарбоксилатных радикальных реакций: связь между серином / треонином и углеводами / аминокислотами в боковой цепи. Журнал органической химии , 83 (7), 3702-3709. https://doi.org/10.1021/acs.joc.8b00061

Ямамото Т. и др.Стратегия O-алкилирования серина и треонина из серинил- и треонинилуксусной кислоты с помощью фотоиндуцированных декарбоксилирующих радикальных реакций: связь между серином / треонином и углеводами / аминокислотами в боковой цепи. J Org Chem. 2018 04 6; 83 (7): 3702-3709. PubMed PMID: 29521503.

TY — JOUR
T1 — Стратегия O-алкилирования серина и треонина из серинил- и треонинилуксусной кислот с помощью фотоиндуцированных декарбоксилатных радикальных реакций: связь между серином / треонином и углеводами / аминокислотами в боковой цепи.AU — Ямамото, Такаши,
AU — Ивасаки, Томоя,
AU — Морита, Тошио,
AU — Йошими, Ясухару,
1 год — 2018/03/15 /
PY — 2018/3/10 / pubmed
PY — 2018/3/10 / medline
PY — 2018/3/10 / entrez
SP — 3702
EP — 3709
JF — Журнал органической химии
JO — J Org Chem
ВЛ — 83
ИС — 7
N2-O-алкилирование производных серина и треонина по гидроксигруппе было достигнуто с использованием фотоиндуцированных декарбоксилатных радикальных реакций серинил- и треонинилуксусной кислот с органическим фотокатализатором без рацемизации в мягких условиях.Фотоиндуцированные декарбоксилирующие радикальные присоединения серинил- и треонинилуксусной кислот к электронодефицитным алкенам обеспечивали связанные серин и треонин с углеводами и аминокислотами в боковой цепи. Кроме того, O-метилирование, содержащее дейтерий, и O-бензилирование серина проводили в аналогичных фотохимических условиях.
SN — 1520-6904
UR — https://www.unboundmedicine.com/medline/citation/29521503/a_strategy_for_o-alkylation_of_serine_and_threonine_from_serinyl_and_threoninyl_acetic_acids_by_photoinduced_decarboxylative_radical_hydical_theaction_theconnection_themes_connection_themes_the_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_themes_connection_the_connection_the_connection_connection_themes_connection_the_connection_themes_connection_the_connection_themes_connection_the_connections}L2 — https://doi.org/10.1021/acs.joc.8b00061
БД — ПРЕМЬЕР
DP — Unbound Medicine
ER —

Селективная химическая модификация белков | Nature Communications

Amazon.com: Swanson Ajipure L-серин, фармацевтическая пищевая добавка с аминокислотами высокой чистоты USP, 500 мг, 60 растительных капсул: Здоровье и личная гигиена

Улучшите здоровье своего мозга с помощью добавки L-серина фармацевтического уровня.Эта аминокислота находится в центре внимания исследований когнитивного здоровья во всем мире, изучающих ее способность поддерживать мозг. Ваше тело естественным образом вырабатывает L-серин, который необходим для синтеза липидов, из которых состоят клеточные мембраны нейронов *.

Нейроны — это клетки мозга и нервной системы, которые отправляют и получают сообщения, в том числе сенсорную информацию о нашем окружении, передают команды от нашего мозга к нашим мышцам и многое другое.Их около 100 миллиардов, и они взаимодействуют с другими клетками по всему телу — эти важнейшие клетки составляют основу нашего существования.

Что такое L-серин?

L-серин — это аминокислота. Аминокислоты — это органические соединения, которые, помимо других функций, образуют белки. Все белки состоят из аминокислот, а разные типы белков — это просто разные комбинации аминокислот.Эта аминокислота является неотъемлемой частью здоровья клеток, особенно клеток мозга и нервной системы. *

Хотя L-серин необходим для организма, он не классифицируется как необходимое питательное вещество, потому что ваше тело вырабатывает некоторое количество L-серина самостоятельно. Тем не менее, диетические источники L-серина по-прежнему необходимы для поддержания адекватного уровня. *

Зачем нужен L-серин?

L-серин участвует в метаболическом синтезе питательных веществ, поддерживающих мозг и нервную систему.В частности, L-серин необходим организму для производства фосфатидилсерина, жирного вещества, которое составляет клеточные мембраны нейронов и служит как защитой для клеток, так и посредником между клетками. Фосфатидилсерин необходим в мозгу в больших количествах и необходим для когнитивной функции. *

L-серин для когнитивного здоровья и общего благополучия

L-серин — отличное дополнение к повседневному здоровью мозга, его иногда называют ноотропной добавкой, потому что он может улучшить когнитивные функции и поддерживать настроение.Продолжаются исследования для лучшего понимания многих ролей, которые L-серин может играть в поддержании здоровья мозга и когнитивных функций, и известно, что некоторые из самых долгоживущих коренных народов на планете также потребляют одну из диет с самым высоким содержанием L-серина в мире. мир.*

L-серин для функции нервной системы

L-серин имеет множество преимуществ для здоровья и функционирования нервной системы.