Рак «голодает», чтобы навредить иммунным клеткам ➤ Oncogenotest

Такие виды рака, как меланома, трудно поддаются терапии, так как у них есть множество уловок, позволяющих уклониться от лечения. Совместные исследования ученых из Института Вейцмана и исследователей из Нидерландского института рака в Амстердаме и Университете Осло, Норвегия, показывают, как рак в своей борьбе за выживание заходит так далеко, что морит себя голодом, лишь бы сдержать иммунные клетки.

Курсы иммунотерапии, которые проводятся в настоящее время для лечения меланом, устраняют препятствия, мешающие Т-клеткам иммунитета идентифицировать и уничтожать опухолевые клетки. Недавние исследования показали, что при меланоме Т-клеткам может помочь другой блокатор — он останавливает фермент IDO1, который чрезмерно продуцируется раковыми клетками. IDO1 расщепляет незаменимую аминокислоту триптофан, которая необходима для производства белков, оставляя побочные продукты распада триптофана, подавляющие иммунный отклик. Однако, блокаторы IDO1 плохо проявили себя в клинических испытаниях, что свидетельствует о необходимости дополнительных знаний, в том числе о том, как раковые клетки, которые также нуждаются в триптофане, могут функционировать после уничтожения этого ресурса.

Ученые в своих предыдущих исследованиях показали, что в нормальных клетках отсутствие такой аминокислоты, как триптофан, вызывает своеобразный затор в процессе производства белка. Рибосомы — единицы производства белка — продвигаются вниз по нити матричной РНК (мРНК), переводя трехбуквенные «слова», известные как кодоны, в аминокислоты, которые затем захватывают и добавляют к расширяющейся цепи белка. Если аминокислота отсутствует, рибосомы перестают работать до тех пор, пока не обнаружат ее, вызывая скопление рибосом, поднимающихся по цепи мРНК.

Но это не то, что происходит с клетками рака меланомы. Группа обнаружила, что некоторым рибосомам удается пройти мимо кодонов, кодирующих отсутствующий триптофан.

Что же происходит?

Оказалось, что рибосомы меланомы использовали уловку, известную как «сдвиг рамки считывания». То есть, они просто переместились на одну букву вверх или вниз в цепи РНК. В генном коде, состоящем из четырех букв, следующие три пишут название другой аминокислоты, и рибосомы продолжают двигаться вниз по цепи мРНК, собирая белковые цепи. Конечно, рамки последующих триплетов кодонов также сдвигаются, так что полученные белки выходят совершенно ненормальными. Затем раковые клетки отображают их на своих внешних мембранах, где иммунные клетки могут улавливать аберрантные белковые структуры.

Сдвиг рамки считывания был замечен ранее у вирусов и бактерий, но не у человеческих клеток. Предыдущие исследования упускали эти белки, потому что они возникают не в результате генетических мутаций (которых сотни в меланоме), а в результате рассчитанного сбоя в процессе построения белка. Агами, чья лаборатория в настоящее время изучает, как именно начинается этот сдвиг и возникает ли он при других формах рака, говорит: «Такая гибкость в трансляции мРНК может стимулировать рост опухоли и агрессивное поведение».

Доктор Оснат Барток, член группы Самуэльса: «Когда в микросреде опухоли возникают стрессовые ситуации, это может повлиять на выработку белка, нанести вред иммунным клеткам, но также добавит им подсказок для выявления рака». Сэмюэлс добавляет: “Эти результаты дополняют наши знания о взаимодействии иммунной системы с раком, а также о ландшафте, с которым иммунные клетки встречаются в опухоли. Они предоставляют нам интересные способы, которыми мы могли бы регулировать и терапевтически обнаруживать дефектные иммунореактивные пептиды на клеточной поверхности”.

https://www.sciencedaily.com/releases/2020/12/201221101219.htm

Двое ученых нашли доказательства лабораторного происхождения COVID-19

Британский профессор Ангус Далглиш и норвежский ученый Биргер Соренсен заявили, что нашли доказательства лабораторного происхождения коронавируса SARS-CoV-2. Подробную статью с доказательствами они в ближайшие дни опубликуют в журнале Quarterly Review of Biophysics Discovery. С текстом ознакомилось британское издание Daily Mail.

Эксперты утверждают, что COVID-19 был создан в лаборатории в Ухане, а после утечки китайцы попытались замести следы и выдать его за вирус естественного происхождения. К выводу об искусственном происхождении они пришли из-за структуры вируса: она имеет «шип», содержащий ряд из четырех аминокислот. Все они положительно заряжены, что позволяет вирусу плотно цепляться за отрицательно заряженные части человеческих клеток, как магнит. Это делает вирус более заразным.

Господин Далглиш пояснил, что, как и магниты, положительно заряженные аминокислоты отталкиваются друг от друга, и в естественных организмах редко можно найти даже три такие аминокислоты подряд, а четыре и вовсе «крайне маловероятно». «Законы физики означают, что у вас не может быть четырех положительно заряженных аминокислот подряд. Единственный способ получить это — искусственно изготовить»,— добавил он.

Впервые вспышку коронавируса выявили в конце декабря 2019 года в китайском городе Ухань на рынке морепродуктов. В марте 2020 года ВОЗ объявила о пандемии коронавируса в мире. В начале 2021-го эксперты ВОЗ прибыли в Ухань для выявления истоков инфекции. Однако в марте организация сообщила, что миссия не смогла установить источник коронавируса. Эксперты назвали наиболее вероятной передачу вируса от летучих мышей через промежуточное животное.

Отметим, что на этой неделе президент США Джо Байден поручил американской разведке удвоить усилия по сбору данных о происхождении коронавируса. Газета The New York Times сообщила, что разведывательное сообщество США располагает некоторыми данными, благодаря которым, вероятно, можно будет определить происхождение коронавируса. Речь идет о таких данных, как перемещение работников лаборатории в китайском городе Ухань и характер начала вспышки там коронавируса.

О том, почему президент США решил проверить версию об утечке из лаборатории в Ухане, читайте в материале “Ъ”.

Что такое незаменимые аминокислоты, как пополнить их запас в организме?

Что такое незаменимые аминокислоты, как пополнить их запас в организме?

Организм человека не может функционировать без аминокислот. Некоторые из них он вырабатывает самостоятельно – заменимые и условно заменимые. А некоторые получает исключительно с пищей. Рассказываем, что такое незаменимые аминокислоты, и как пополнить их запас в организме.

Аминокислоты — важное строительное «сырье» в организме человека. Все аминокислоты делятся на 3 группы: заменимые, условно заменимые и незаменимые. Классификация зависит от возможности организма самостоятельно производить эти вещества. Те, которые самостоятельно не вырабатываются, играют большую роль в образовании гормонов, строительстве белковых цепей.

Группа незаменимых аминокислот

Это соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода и азота. Из общего количества только 9 структурных частей белка считаются незаменимыми. Это вещества, которые не могут синтезироваться организмом, а человек получает их исключительно из пищи.

К незаменимым аминокислотам относятся:

• изолейцин;
• лизин;
• лейцин;
• гистидин;
• триптофан;
• фенилаланин;
• валин;
• треонин;
• метионин.

Внимание! Каждая из известных кислот является необходимой для слаженной работы всех систем. Рацион должен быть сбалансирован и содержать все вещества. Они обеспечивают полноценную здоровую жизнь, сохраняют молодость и крепость мышц.

Для чего нужны?

Без незаменимых аминокислот не проходит ни один процесс в организме. К основным из них относятся:

• ответственность за структуру и функционирование белка;
• стимулирование роста мышц и ответственность за их восстановление;
• участие в нормальном метаболизме;
• включение в состав коллагена и эластина;
• регулирование аппетита, сна и настроения;
• помощь в формировании защитной оболочки вокруг нервных клеток.

Поэтому регулярное и достаточное поступление аминокислот данной группы является обязательным.

Симптомы дефицита

Если с пищей не поступает нормы незаменимых аминокислот, то возникает дефицит данных веществ. Его симптомы:

• постоянное чувство усталости и сонливости;
• анемия, которая сопровождается головокружением и прочими характерными симптомами;
• значительно ослабевает иммунитет;
• начинают выпадать волосы.

При этом есть неприятности и при лишнем потреблении данных веществ. Могут начаться патологии щитовидной железы, нарушается работа суставов. Поэтому для употребления суточной нормы незаменимых аминокислот необходимо правильно сформировать рацион, а также проконсультироваться с диетологом.

Как восполнить недостаток

Для обеспечения организма незаменимыми аминокислотами, нужно соблюдать всего несколько правил разумного питания:

• ежедневно в рационе должна присутствовать молочная и кисломолочная еда;
• мясо и рыбу также нужно употреблять ежедневно, но готовить их лучше на пару, запекать или тушить, подавать с зеленью;
• 50 грамм орешков и семян в сутки способствуют обогащению незаменимыми аминокислотами в любом возрасте;
• следует есть бобовые продукты и зерновые с зеленью.

При регулярном соблюдении таких рекомендаций опасного дефицита незаменимых аминокислот не возникнет, а человек сохранит молодость и здоровье.

Внимание! Особенно важно пополнить рацион аминокислотами при регулярном посещении тренажерного зала или профессиональных занятиях спортом. Тогда расход аминокислот значительно увеличивается, а правильному питанию нужно уделить особое внимание. Оно будет способствовать не только восполнению запаса полезных элементов, но и естественному снижению веса и наращиванию мышечной массы.

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте
Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Полезная информация об аминокислотах. Советы доктора

В нашем Центре осуществляется анализ на 15 важнейших аминокислот.

Альфа-аминомасляная кислота повышает синтез белка, что способствует его восполнению при интенсивных занятиях спортом. Промежуточный метаболит окислительного распада треонина и метионина. Низкие уровни этой аминокислоты, фиксируемые в результатах анализа крови на аминокислоты, свидетельствуют о недостаточном приеме треонина или метионина, также это может быть связано с недостаточным поступлением в организм витамина В6.

Аланин играет главную роль в цикле преобразования аминокислот в глюкозу. Обладает иммуномодулирующим действием. Считается, что аланин можно эффективно использовать для увеличения концентрации глюкозы в крови перед стартом или после тренировки, когда это особенно необходимо атлету. Анализ крови на эту аминокислоту важен для спортсменов.

Аргинин является условно заменимой аминокислотой, т.е. он может быть синтезирован организмом из других аминокислот. Аргинин стимулирует процессы высвобождения в кровоток инсулина, глюкагона и гормона роста, обладает выраженным анаболическим эффектом, помогая залечивать раны и участвуя в образовании коллагена. Известна способность аргинина повышать иммунореактивность организма. Это свойство обусловлено влиянием на Т-лимфоциты иммунной системы. Помимо всего аргинин является предшественником креатина.

Аспарагин — амид аспарагиновой кислоты, заменимая аминокислота. В живых клетках присутствует в свободном виде и в составе белков (богаты аспарагином белки семян). Наряду с глутамином аспарагин — растворимое Nh3-содержащее резервное соединение для биосинтеза белков у многих растений. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.

Аспарагиновая кислота — заменимая аминокислота. Входит в состав белков (кроме протаминов), играет важную роль в реакциях цикла мочевины и переаминирования, участвует в биосинтезе пуринов и пиримидинов, предшественник в биосинтезе незаменимых аминокислот метионина, треонина и лизина у растений и микроорганизмов. Декарбоксилированием аспарагиновой кислоты могут получаться альфа- и бета-аланины. Аспарагиновая кислота служит предшественником и первой ступенью распада аспарагина в обмене веществ.

Глутаминовая кислота не только может быть синтезирована в организме из других аминокислот, но и сама является главным предшественником для синтеза ряда важнейших аминокислот и обеспечивает обменные процессы. Путем химических преобразований из глутаминовой кислоты образуются глутамин, пролин, аргинин и глутатион. Является потенциальным источником энергии в организме. Глутаминовая кислота способствует концентрации внимания и может приниматься через некоторые промежутки времени по 1-3 г.

Глицин способствует синтезу других аминокислот и входит в состав структуры гемоглобина и цитохромов. В энергетическом плане является ключевым звеном в синтезе глюкагона – одного из основных факторов, влияющих на использование запасов гликогена мышц и печени.

Гистидин участвует в производстве красных и белых кровяных телец и применяется при анемии, лечении аллергических заболеваний, язв желудка и кишечника. Гистидин — исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц (карнозина и анзерина).

Гидроксипролин образуется из пролина в результате посттрансляционного гидроксилирования пептидной цепи. Свободный гидроксипролин, освобождающийся во время деградации коллагена, не может повторно использоваться для синтеза этого белка. Поэтому большая часть эндогенного гидроксипролина, находящегося в биологических жидкостях, является продуктом распада различных форм коллагена.

Метионин является незаменимой аминокислотой – предшественником цистина и креатина. Метионин участвует в восстановлении тканей печени и почек и способствует выведению токсинов из организма. Эта аминокислота стимулирует повышение уровня антиоксидантов и участвует в жировом обмене, снижая содержание холестерина. Анализ крови на уровень этой аминокислоты может потребоваться пациентам с проблемами сердечно-сосудистой системы.

Серин – одна из важнейших аминокислот, необходимых для производства клеточной энергии. Как и многие другие аминокислоты, стимулирует систему иммунитета организма. Некоторые исследователи считают, что серин необходимо принимать между приемами пищи, так как эта аминокислота способна увеличить уровень глюкозы в крови. Это особенно важно перед соревнованиями или после физической нагрузки в качестве компонента углеводной загрузки. На рынке спортивного питания появился весьма эффективный препарат фосфатидилсерин. Это вещество относится к классу так называемых фосфоацилглицеролов. Основное действие фосфатидилсерина связано с передачей нервных импульсов в головной мозг и, в частности, в гипоталамус. С возрастом продукция этого фактора снижается. Поэтому фосфатидилсерин часто используют для улучшения умственной работоспособности. Препарат фосфатидилсерин снижает уровень кортизола и поднимает таким образом анаболические процессы на новый уровень. Анализ крови на содержание этой аминокислоты важен для широкого круга пациентов.

Таурин (ß-аминоэтансульфоновая кислота) — природная аминосульфоновая кислота. У позвоночных животных и человека встречается в головном и спинном мозге, периферических нервах, мышцах, печени, почках, крови, молоке. Амиды, образованные таурином и желчными кислотами (например, таурохолевая кислота), входят в состав желчи млекопитающих и обеспечивают эмульгирование и всасывание жиров. Таурин выводится из организма с мочой в свободном состоянии, а также в виде производных с гуанидином или карбаминовой кислотой. При попадании в кишечник таурин под действием микрофлоры распадается до неорганических сульфидов.

Треонин — незаменимая аминокислота, входит в состав всех природных белков, за исключением протаминов. Суточная потребность в ней у взрослого человека составляет 0,5 г, у детей до 7 лет — около 3 г. Треонин участвует в обезвреживании токсинов, предотвращает накопление жира в печени и является важным компонентом коллагена.

Анализ на аминокислоты и оценка их результатов — область интересов не только врачей и аналитиков, но и исследователей, см. например, здесьАнализ на заменимые и незаменимые аминокислоты в рационе питания школьников Беларуси

Speciation-анализ на аминокислоты и микроэлементы

Всем ли нужен дополнительный коллаген и где его брать?

ЧТО ТАКОЕ КОЛЛАГЕН

Коллаген – это белок, состоящий преимущественно из трех аминокислот: глицина, пролина и гидроксипролина, а также гидроксилизина. Глицин и пролин мы синтезируем сами, а вот лизин должны употреблять с пищей. Это незаменимая аминокислота.

Гидроксипролин и гидроксилизин делают в уже синтезированном протоколагене ферменты гидроксилазы. Для этой реакции нужна аскорбиновая кислота, то есть витамин С. Вне клеток-фибробластов коллагеновые волокна проходят сборку и сочетаются поперечными сшивками, которые обеcпечивают упругость и прочность каркаса.

Коллаген в коже разрушается и заменяется новым. Его образование поддерживают половые гормоны: эстрогены у женщин, тестостерон у мужчин. Коллаген может портиться в результате свободнорадикальных процессов в коже, а также благодаря действию ультрафиолета. Последний процесс называется фотостарением и имеет достаточно длительный эффект. Включаются гены разрушения коллагена, и подавляются гены синтеза.

Итак, чтобы в коже или других органах был коллаген, нужны незаменимые аминокислоты, витамин С, определенный уровень половых гормонов и отсутствие длительного воздействия ультрафиолета. Незаменимые аминокислоты можно употребить не только в добавках коллагена, а коллаген из крема, даже его пептиды, если они не величиной с 2–3 аминокислоты, в кожу не проникнут. И точно не встроятся.

КАКИЕ СУЩЕСТВУЮТ ДОКАЗАТЕЛЬСТВА ЭФФЕКТИВНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ ДОБАВОК КОЛЛАГЕНА?

При остеоартрите (ОА), когда разрушается внутренняя поверхность суставов, протокол советует местное применение нестероидных противовоспалительных препаратов. О коллагене и других «хондропротекторах» речь не идет. Однако метаанализ исследований, когда люди с ОА принимали коллаген, сообщает, что они какое-то время испытывают меньшую боль, но ничего не восстанавливается. В долгосрочной перспективе добавки совсем не спасают. Сейчас только подтверждено, что никакие добавки неэффективны в качестве лекарства от ОА. Поэтому если вы бегаете, и вам советуют пить коллаген, потому что «стираются колени», не соглашайтесь. Пока у вас нормальный индекс массы тела и здоровый рацион, остеоартрит вам не грозит.

Ревматоидный артрит (РА) – хроническое, связанное с воспалением, аутоиммунное заболевание, когда в суставах разрушается хрящ. Протокол лечения РА также не предусматривает применения коллагена. Но уже не первое десятилетие исследуют влияние добавок с коллагеном на состояние пациентов. Некоторые работы показали улучшение состояния суставов и уменьшение боли и отека, но при условии, что у пациентов нет аутоантител к коллагену. То есть не каждый случай РА сопровождается разрушением коллагена.

Заживление ран. Коллаген коров и нильской тилапии – эффективный новейший материал для покрытия ран. Локальное применение коллагеновой сетки активирует работу фибробластов – клеток дермы, которые образуют коллаген и другие компоненты матрикса и участвуют в заживлении ран. Это не добавки, это – новые материалы и случай, когда коллаген находит применение в медицине.

Упругость и целостность кожи. Коллаген является источником аминокислот. Войдут ли они в состав нового коллагена, зависит от гормонального фона, наших энергозатрат, пребывания на солнце и потребности кожи в восстановлении. Некоторые исследования действительно показали, что люди, которые на протяжении нескольких месяцев ежедневно употребляли коллаген, имели более упругую кожу, а пролин из пептидов коллагена эффективно доходит до кожи.

Интересную сторону вопроса открывают пептиды коллагена. Его расщепление в кишечнике может быть неполным, и ди-, три- или даже чуть большие пептиды (фрагменты белка из двух, трех или более аминокислот) проникают в кровь. Пептиды могут активировать фибробласты кожи и способствовать образованию ими гиалуроновой кислоты и эластана, а также брать на себя удар свободных радикалов и тем самым защищать кожу от некоторых аспектов фотостарения.

Люди с пролежнями. Рандомизированные исследования, проведенные в нескольких клинических центрах, показали эффективность дополнения рациона больных с пролежнями 10 граммами пептидов коллагена, железом и витамином С.

ГДЕ ВЗЯТЬ КОЛЛАГЕН

Исследования, проведенные еще в 1980-е, доказали, что коллаген успешно расщепляют ферменты нашего желудка и поджелудочной железы. Но дальнейшие работы показали, что если пить частично расщепленный (гидролизованный) коллаген, то уровень аминокислот в крови растет быстрее. В конце концов они все равно попадают в кровоток. Всем известен частично гидролизованный коллаген – желатин. Вы можете его добавлять к фруктовым пюре и делать желе – это соединит витамин С, флавоноиды с аминокислотами коллагена. Коллаген или его аминокислоты есть в ухе и студне, поэтому можете время от времени готовить студенистые блюда. Хотя это все равно не гарантирует, что аминокислоты достанутся фибробластам кожи, а не станут источником энергии или мышцами, например.

Вы можете пить коллаген или его пептиды. Если не болит желудок и хорошо происходит пищеварение, никто этого не запрещает. В исследованиях на мышиной модели старения фигурируют дозы 400–800 мг/кг. То есть если перевести на людей, лицу весом 60 кг следует ежедневно есть по крайней мере 24 грамма коллагена. Это как большая пачка желатина и половина дневной порции белка – многовато. Людям советуют есть его 5–15 граммов в сутки. В исследованиях на людях преимущественно использовали дозу 3–8 граммов в сутки в течение нескольких месяцев.

Источник

В России заявлено три проекта по производству лизина

В России заявлено три проекта по производству лизина — кормовой добавки, предназначенной для обогащения витаминами и микроэлементами кормовых рационов сельскохозяйственных животных, в том числе птиц и рыб. Об этом сообщил президент Ассоциации предприятий глубокой переработки зерна «Союзкрахмал» Олег Радин.

Текст: Юлия Ликарчук

Заводы планируются к реализации в Саратовской и Ростовской областях, а также в Красноярском крае. «Заводы будут производить аминокислоту лизин в разных формах. Она является первой лимитирующей аминокислотой в корме свиней и второй – в корме птиц. При этом, лизин моногидрохлорид в России пока никто не производит. В прошлом году в страну было всего ввезено 49,7 тысячи тонн данной аминокислоты», – рассказал «Ветеринарии и жизни» Олег Радин.

Объем внутреннего рынка лизина оценивается почти в 150 тысяч тонн. Из них порядка 90 тысяч производят действующие российские предприятия: «Завод Премиксов №1» и АО «АминоСиб». «С введением в эксплуатацию новых заводов нам удастся заместить большую часть импорта и быть самообеспеченными. Однако, реализующиеся проекты по производству аминокислоты приведут к перенасыщению внутреннего рынка. За счет мер государственной поддержки, и, как следствие, конкурентоспособной цены на мировом рынке, развитие экспортного потенциала — это единственный выход из ситуации», – добавил он. 

Для производителей продуктов с высокой добавленной стоимостью, помимо компенсации части затрат на логистику и сертификацию, в прошлом году, совместно с Минсельхозом России был проработан и утвержден механизм мер поддержки по возмещению прямых понесенных затрат, в размере 20% от стоимости проекта. «Данный механизм предполагает возмещение средств в течение пяти лет, при пропорциональном увеличении объемов продукции и реализации ее на экспорт. Мы надеемся, что программа поддержки заработает в этом году», – отметил Олег Радин.

Подпишитесь на нас в

ЯНДЕКС.НОВОСТИ и в

Telegram

, чтобы читать новости сразу, как только они появляются на сайте.

Номенклатура для описания вариантов последовательностей: кодоны и аминокислоты

Номенклатура для описания вариантов последовательностей: кодоны и аминокислоты

Содержание

Генетический код

ПРИМЕЧАНИЕ — начиная с версии 3 VarNomen, ‘*’ используется для обозначения
стоп-кодон трансляции, заменяющий использованный ранее ‘X’ (см. Предпосылки).

Описание аминокислот

Аминокислотные свойства

| Вверх страницы | MutNomen
домашняя страница | Контрольный список |
| Рекомендации: ДНК, РНК, белок, неопределенные |
| Обсуждения | Символы, кодоны и т. Д.| FAQ’s | История |
| Описание примеров: QuickRef / символы,
ДНК, РНК, белок |

Сокращенные символы для аминокислот

Сокращенные символы для аминокислот

Обновлено 27.08.04 пользователем [email protected]

Документ без названия

Приложение 3: Список аминокислот и их сокращений | Учебное пособие

Учебное пособие по лечению

Эта таблица включена только для справки.

Нет необходимости заучивать эти имена и сокращения. Важно, чтобы вы понимали, что буква «устойчивость к лекарствам» относится к разным аминокислотам.

Эта таблица включена для использования в будущем.

Последнее обновление: 1 сентября 2014 г.

Незаменимые аминокислоты: таблица, сокращения и структура

Аминокислота Ala

Аланин, обнаруженный в белке в 1875 году, составляет 30% остатков в шелке. Его низкая реакционная способность способствует простой, удлиненной структуре шелка с небольшим количеством поперечных связей, что придает волокнам прочность, сопротивление растяжению и гибкость. В биосинтезе белков участвует только l-стереоизомер.

Arg Аминокислота

В организме человека аргинин вырабатывается при переваривании белков.Затем он может быть преобразован человеческим организмом в оксид азота, химическое вещество, которое, как известно, расслабляет кровеносные сосуды.

Благодаря своему сосудорасширяющему действию аргинин был предложен для лечения людей с хронической сердечной недостаточностью, высоким уровнем холестерина, нарушением кровообращения и высоким кровяным давлением, хотя исследования по этим направлениям все еще продолжаются. Аргинин также может быть произведен синтетическим путем, и родственные аргинину соединения можно использовать для лечения людей с дисфункцией печени из-за их роли в стимулировании регенерации печени.Хотя аргинин необходим для роста, но не для поддержания организма, исследования показали, что аргинин имеет решающее значение для процесса заживления ран, особенно у людей с плохим кровообращением.

Аминокислота Asn

В 1806 году аспарагин был очищен из сока спаржи, что сделало его первой аминокислотой, выделенной из природного источника. Однако только в 1932 году ученые смогли доказать, что аспарагин присутствует в белках. Только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков млекопитающих.Аспарагин важен для удаления токсичного аммиака из организма.

Аминокислота Asp

Обнаруженная в белках в 1868 г. аспарагиновая кислота обычно содержится в белках животных, однако только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков. Растворимость этой аминокислоты в воде обусловлена ​​наличием рядом с активными центрами ферментов, таких как пепсин.

Cys Аминокислота

Цистеин особенно богат белками волос, копыт и кератином кожи, который был выделен из мочевого камня в 1810 году и из рога в 1899 году.Впоследствии он был химически синтезирован, а структура решена в 1903–1904 годах.

Серосодержащая тиоловая группа в боковой цепи цистеина является ключевой для его свойств, обеспечивая образование дисульфидных мостиков между двумя пептидными цепями (как в случае с инсулином) или образование петли в одной цепи, влияя на окончательную структуру белка. Две молекулы цистеина, связанные между собой дисульфидной связью, составляют аминокислоту цистин, которая иногда указывается отдельно в общих списках аминокислот.Цистеин вырабатывается в организме из серина и метионина и присутствует только в l-стереоизомере в белках млекопитающих.

Люди с генетическим заболеванием цистинурия не могут эффективно реабсорбировать цистин в кровоток. Следовательно, в их моче накапливается высокий уровень цистина, где он кристаллизуется и образует камни, которые блокируют почки и мочевой пузырь.

Gln Аминокислота

Глутамин был впервые выделен из свекольного сока в 1883 году, выделен из белка в 1932 году и впоследствии химически синтезирован в следующем году.Глютамин — самая распространенная в нашем организме аминокислота, которая выполняет несколько важных функций. У человека глутамин синтезируется из глутаминовой кислоты, и этот этап преобразования жизненно важен для регулирования уровня токсичного аммиака в организме, образуя мочевину и пурины.

Аминокислота Glu

Глутаминовая кислота была выделена из глютена пшеницы в 1866 г. и химически синтезирована в 1890 г. Обычно встречается в белках животных, только l-стереоизомер встречается в белках млекопитающих, которые люди могут синтезировать из обычных промежуточных продуктов. α-кетоглутаровая кислота.Мононатриевая соль l-глутаминовой кислоты, глутамат натрия (MSG) обычно используется в качестве приправы и усилителя вкуса. Карбоксильная боковая цепь глутаминовой кислоты способна действовать как донор и акцептор аммиака, который токсичен для организма, обеспечивая безопасную транспортировку аммиака в печень, где он превращается в мочевину и выводится почками. Свободная глутаминовая кислота также может разлагаться до диоксида углерода и воды или превращаться в сахара.

Аминокислота Gly

Глицин был первой аминокислотой, выделенной из белка, в данном случае желатина, и единственной, которая не является оптически активной (без d- или l-стереоизомеров). ).Структурно простейшая из α-аминокислот, она очень инертна при включении в белки. Тем не менее, глицин играет важную роль в биосинтезе аминокислоты серина, кофермента глутатиона, пуринов и гема, жизненно важной части гемоглобина.

His Аминокислота

Гистидин был выделен в 1896 году, и его структура была подтверждена химическим синтезом в 1911 году. Гистидин является прямым предшественником гистамина, а также важным источником углерода в синтезе пуринов.При включении в белки боковая цепь гистидина может действовать как акцептор и донор протонов, передавая важные свойства при объединении с ферментами, такими как химотрипсин, и ферментами, участвующими в метаболизме углеводов, белков и нуклеиновых кислот.

Для младенцев гистидин считается незаменимой аминокислотой, взрослые могут в течение короткого времени обходиться без диетического питания, но по-прежнему считается незаменимой.

Иле-аминокислота

Изолейцин был выделен из патоки свекловичного сахара в 1904 году.Гидрофобная природа боковой цепи изолейцина важна для определения третичной структуры белков, в которые она включена.

У людей, страдающих редким наследственным заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, имеется дефектный фермент в пути разложения, который является общим для изолейцина, лейцина и валина. Без лечения метаболиты накапливаются в моче пациента, вызывая характерный запах, который и дал название состоянию.

Аминокислота лей

Лейцин был выделен из сыра в 1819 году и из мышц и шерсти в его кристаллическом состоянии в 1820 году.В 1891 году он был синтезирован в лаборатории.

Только l-стереоизомер присутствует в белке млекопитающих и может расщепляться на более простые соединения ферментами организма. Некоторые связывающие ДНК белки содержат области, в которых лейцины расположены в конфигурации, называемые лейциновыми застежками-молниями.

Lys Аминокислота

Лизин был впервые выделен из казеина молочного белка в 1889 году, а его структура была выяснена в 1902 году. Лизин важен для связывания ферментов с коферментами и играет важную роль в способ функционирования гистонов.

Многие зерновые культуры содержат очень мало лизина, что привело к его дефициту у некоторых групп населения, которые в значительной степени зависят от них в продуктах питания, а также у вегетарианцев и людей, сидящих на низкожирной диете. Следовательно, были предприняты усилия по разработке штаммов кукурузы, богатых лизином.

Met аминокислота

Метионин был выделен из казеина молочного белка в 1922 году, и его структура была решена лабораторным синтезом в 1928 году. Метионин является важным источником серы для многих соединений в организме, включая цистеин и таурин.Благодаря содержанию серы метионин помогает предотвратить накопление жира в печени и помогает выводить токсины и шлаки метаболизма.

Метионин — единственная незаменимая аминокислота, которая не присутствует в значительных количествах соевых бобов и поэтому производится коммерчески и добавляется во многие продукты из соевого шрота.

Аминокислота Phe

Фенилаланин был впервые выделен из природного источника (ростки люпина) в 1879 году и впоследствии химически синтезирован в 1882 году.Организм человека обычно способен расщеплять фенилаланин до тирозина, однако у людей с наследственным заболеванием фенилкетонурией (ФКУ) фермент, выполняющий это преобразование, неактивен. Если не лечить, фенилаланин накапливается в крови, вызывая задержку умственного развития у детей. Примерно 10 000 детей рождаются с этим заболеванием, поэтому диета с низким содержанием фенилаланина в раннем возрасте может облегчить его последствия.

Pro аминокислота

В 1900 году пролин был синтезирован химическим путем.На следующий год он был выделен из казеина из молочного белка, и его структура оказалась такой же. Люди могут синтезировать пролин из глутаминовой кислоты, которая присутствует только как l-стереоизомер в белках млекопитающих. Когда пролин включается в белки, его особая структура приводит к резким изгибам или перегибам в пептидной цепи, что в значительной степени способствует окончательной структуре белка. Пролин и его производное гидроксипролин составляют 21% аминокислотных остатков волокнистого белка коллагена, необходимого для соединительной ткани.

Аминокислота Ser

Серин был впервые выделен из белка шелка в 1865 году, но его структура не была установлена ​​до 1902 года. Люди могут синтезировать серин из других метаболитов, включая глицин, хотя только l-стереоизомер появляется в белках млекопитающих. Серин важен для биосинтеза многих метаболитов и часто важен для каталитической функции ферментов, в которые он включен, включая химотрипсин и трипсин.

Нервные газы и некоторые инсектициды действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы, полностью подавляя фермент. Активность эстеразы необходима для расщепления нейромедиатора ацетилхолина, в противном случае накапливается опасно высокий уровень, что быстро приводит к судорогам и смерти.

Thr аминокислота

Треонин был выделен из фибрина в 1935 году и синтезирован в том же году. Только l-стереоизомер появляется в белках млекопитающих, где он относительно инертен.Хотя он играет важную роль во многих реакциях бактерий, его метаболическая роль у высших животных, включая человека, остается неясной.

Аминокислота Trp

Структура триптофана, выделенная из казеина (молочного белка) в 1901 году, была установлена ​​в 1907 году, но только l-стереоизомер присутствует в белках млекопитающих. В кишечнике человека бактерии расщепляют пищевой триптофан, выделяя такие соединения, как скатол и индол, которые придают фекалиям неприятный аромат.Триптофан превращается в витамин B3 (также называемый никотиновой кислотой или ниацином), но не в достаточной степени, чтобы поддерживать наше здоровье. Следовательно, мы также должны принимать витамин B3, несоблюдение этого правила приводит к его дефициту, называемому пеллагрой.

Аминокислота Tyr

В 1846 году тирозин был выделен в результате разложения казеина (сырного белка), после чего он был синтезирован в лаборатории и его структура была определена в 1883 году.Присутствующий только в l-стереоизомере в белках млекопитающих, люди могут синтезировать тирозин из фенилаланина. Тирозин является важным предшественником гормонов надпочечников адреналина и норадреналина, гормонов щитовидной железы, включая тироксин, а также пигмента волос и кожи меланина. В ферментах остатки тирозина часто связаны с активными центрами, изменение которых может изменить специфичность фермента или полностью уничтожить активность.

Страдающие тяжелым генетическим заболеванием фенилкетонурия (ФКУ) неспособны преобразовать фенилаланин в тирозин, в то время как у пациентов с алкаптонурией метаболизм тирозина нарушен, и моча становится отчетливой, которая темнеет при контакте с воздухом.

Val аминокислота

Структура валина была установлена ​​в 1906 году после его первого выделения из альбумина в 1879 году. В белке млекопитающих присутствует только l-стереоизомер. Валин может разлагаться в организме на более простые соединения, но у людей с редким генетическим заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, неисправный фермент прерывает этот процесс и может оказаться фатальным при отсутствии лечения.

Д-р Маргарет Окли Дейхофф

Д-р.Маргарет Окли Дэйхофф

г.
Биологический проект>
Биохимия>
Химия аминокислот

Доктор Маргарет Окли Дейхофф

Записка о докторе Дейхоффе
Биофизический
Общество

Происхождение однобуквенного
код для аминокислот

Происхождение однобуквенного кода для аминокислот происходит от
исторический интерес, и, по сути, эта история может помочь студенту изучить
код.Причина появления кода достаточно проста — в самом начале
В дни биоинформатики самые быстрые компьютеры были довольно неуклюжими.
Доктор Маргарет Окли Дейхофф, возможно, основательница области биоинформатики,
сократил код с трехбуквенного обозначения до однобуквенного кода
в попытке уменьшить размер файлов данных, необходимых для описания последовательности
аминокислот в протеине. Список аминокислот, три буквы
и однобуквенный код, и объяснение выбора однобуквенного кода
приведен ниже.Обратите внимание, что в белках обычно содержится 20 аминокислот,
и 26 букв в алфавите. В результате используется большая часть букв.

Чтобы разработать однобуквенный код для аминокислот, доктор Дейхофф попытался
чтобы код было как можно проще запомнить. Конечно, если имя
Каждая аминокислота начинается с другой буквы, код действительно будет простым.
Для 6 аминокислот первая буква названия уникальна, поэтому
код простой.Это:

Для других аминокислот первая буква имени не уникальна для
одна аминокислота, поэтому Dr.Dayhoff присвоил буквы A, G, L, P и T.
аминокислоты аланин, глицин, лейцин, пролин и треонин соответственно,
которые встречаются в белках чаще, чем другие аминокислоты, имеющие
те же первые буквы.

Некоторые другие аминокислоты фонетически наводят на размышления.

Что касается оставшихся 5 аминокислот, доктор Дейхофф пытался найти
легко запоминающаяся связь между одной буквой и аминокислотой.
Она присвоила буквам аспарагиновую кислоту, аспарагин, глутаминовую кислоту и глутамин.
D, N, E и Q соответственно, отмечая, что D и N ближе к началу
алфавит, чем E и Q, и что Asp меньше Glu, а Asn меньше
чем Gln.

К тому времени, как доктор Дейхофф добрался до лизина, осталось не так много букв,
поэтому она использовала букву K, объяснив, что K по крайней мере рядом с L в алфавите.

Заметка о Dr.Маргарет Окли Дейхофф (1925-1983)

Профессиональный некролог

Д-р Маргарет Окли Дейхофф была профессором Медицинского университета Джорджтауна.
Центр и известный биохимик-исследователь в Национальном фонде биомедицинских исследований
где она была пионером в применении математики и вычислительных методов
в области биохимии. Доктор Дайхофф посвятила свою карьеру применению
развивающиеся вычислительные технологии для поддержки достижений в биологии и медицине,
прежде всего создание баз данных белков и нуклеиновых кислот и инструментов для
опросить базы данных.Ее докторская степень была получена в Колумбийском университете.
на химическом факультете, где она разработала вычислительные методы для расчета
энергии молекулярного резонанса нескольких органических соединений. Она защитила докторскую
учится в Институте Рокфеллера (ныне Университет Рокфеллера) и в университете
штата Мэриленд и присоединился к недавно созданному Национальному фонду биомедицинских исследований.
в 1959 г.

Работа доктора Дейхофф с белками началась в 1961 году, когда она разработала инструменты для
помочь химикам-белкам в определении аминокислотных последовательностей за счет автоматического
перекрывающиеся последовательности пептидов.Она продолжала инициировать «Атлас
последовательности и структуры белков », а также для разработки многих используемых инструментов
сегодня в проектировании и использовании баз данных. В 1980 году доктор Дейхофф разработал
онлайновая система баз данных, к которой можно получить доступ по телефонной линии, первая
База данных последовательностей доступна для опроса удаленными компьютерами. Доктор
Маргарет Окли Дейхофф, основательница области биоинформатики, умерла раньше
поле было признано отдельной областью для исследования.Она была,
действительно, первопроходец.

Доктор Дейхофф был чрезвычайно активен в Биофизическом обществе и служил
общество как его секретарь и президент. Одним из ее интересов было
в расширении возможностей женщин для успешного карьерного роста в науке.
Она хорошо знала о многих проблемах, с которыми сталкиваются женщины в науке, и работала
трудно поощрять и наставлять женщин в научной карьере. Поэтому это
соответствует тому, что награда Margaret Oakley Dayhoff была учреждена для поощрения молодых женщин к участию в конкурсе.
карьера в научных исследованиях.Эта награда предназначена для женщин очень
многообещающие, которые еще не достигли высокого признания в
структура академического сообщества. Он вводится через Биофизический
Общество и кандидаты оцениваются по достижениям и перспективам в областях внутри
цель Биофизического общества.

Закрыть
окно

г.
Биологический проект>
Биохимия>
Химия аминокислот

Биологический проект
Департамент биохимии и молекулярной биохимии
Биофизика
Университет Аризоны
25 августа 2003 г.
Связаться с командой разработчиков

http: // www.biology.arizona.edu
Все права защищены © 2003. Все права защищены.

Найдите коды аминокислот, целые числа, сокращения, названия,
и кодоны

Синтаксис

aminolookup
aminolookup ( SeqAA )
aminolookup ('Code', CodeValue )
aminolookup ('Integerviation' Integer ' 922) , AbbreviationValue )
aminolookup ('Name', NameValue )


Description

aminolookup отображает таблицу аминокислот
коды, целые числа, сокращения, имена и кодоны.

Поиск аминокислот

9105 9221

Arg

00 Asparagine

00 Asparag 4

9 9109 G000 9221 9109 9225 GAA 9221 9221 9221 9228 9228 9228 9228 9229 9229 9229 9229 9229 9229 9229 922 922 9229 8

927 927 TYR

927 9000 5

aminolookup ( SeqAA ) преобразует между
однобуквенные коды и трехбуквенные сокращения для аминокислотной последовательности.Если
ввод - это вектор символов или строка однобуквенных кодов, тогда вывод - это
вектор символов трехбуквенных сокращений. Если ввод - это вектор символов или
строка трехбуквенных сокращений, то на выходе получается вектор символов
соответствующие однобуквенные коды.

Если ввести один из неоднозначных однобуквенных кодов B , Z ,
или X , эта функция отображает соответствующий
сокращение от неоднозначного символа аминокислоты.

 aminolookup ('abc')

ans =

AlaAsxCys 

aminolookup ('Code', CodeValue ) отображает
соответствующие трехбуквенные аббревиатуры и название аминокислоты.

aminolookup ('Integer', IntegerValue ) отображает
соответствующий однобуквенный код аминокислоты, трехбуквенное сокращение,
и имя.

aminolookup ('Abbreviation', AbbreviationValue ) отображает
соответствующий однобуквенный код и название аминокислоты.