Содержание аминокислот в продуктах: Таблицы незаменимых аминокислот — сколько аминокислот в растительных продуктах « Этичный образ жизни

Содержание

Аминокислоты — в каких продуктах содержатся и зачем нужны человеку?

Аминокислоты — в каких продуктах содержатся и зачем нужны человеку?

Всего существует более 150 аминокислот. Для полноценной жизнедеятельности организму человека нужны 20 из них. Рассказываем, что это за аминокислоты, в каких продуктах они содержатся.

Всего существует более 150 аминокислот. Для полноценной жизнедеятельности организму человека нужны 20 из них. Они являются основой для создания всех белков. Чтобы получить важные вещества, нужно включить в рацион определенные продукты.

Виды и функции аминокислот в организме человека

Важнейшими для сохранения здоровья человека аминокислотами являются:

  1. Метионин. Отвечает за эффективное расщепление жиров, оптимизирует пищеварение, снижает мышечные боли, участвует в синтезе глюкозы.
  2. Триптофан. При его остром дефиците развивается сахарный диабет. Помогает вырабатывать гормон роста и способствует укреплению сердца. Напрямую участвует в образовании элементов, помогающих при бессоннице и депрессии.
  3. Треонин. Полностью контролирует нормальную работу иммунной системы, отвечает за белковый обмен и выработку коллагена.
  4. Валин. Помогает восстановить поврежденные ткани и мышцы. При дефиците возникают проблемы с нервной системой, нарушается координация движений.
  5. Фенилаланин. Способствует хорошему настроению и подавляет аппетит, улучшает процесс обучения и память.
  6. Тирозин. При его недостатке у человека возникает слабоумие.


Это неполный список важных для здоровья аминокислот. Разные вещества влияют на организм человека по-своему. При сбалансированном питании они укрепляют все жизненно важные системы.

Продукты с большим содержанием аминокислот

Все аминокислоты разделены специалистами на 3 группы – заменимые, незаменимые и условно-заменимые.

Источники заменимых аминокислот

Заменимые аминокислоты содержатся в пище и могут вырабатываться в полном объеме человеческим организмом. Одни и те же продукты бывают богаты несколькими аминокислотами. Основные их источники:

  1. Цистеин. Содержится в кукурузе, капусте брокколи, кефире, ряженке и других кисломолочных продуктах.
  2. Аланин. Способствует полноценной защите организма. Содержится в постной говядине, рыбе, свинине, дрожжах.
  3. Глутаминовая кислота. Способствует нормальным сокращениям мышц. Этой кислотой богаты грибы, томаты и сухофрукты.
  4. Таурин. Нормализует свертываемость крови, улучшает метаболизм, продлевает молодость. Содержится в красной рыбе, морепродуктах, мясе птицы.
  5. Серин. Производит серотонин, или гормон счастья. Этим веществом богаты соевые бобы, цветная капуста, творог, молоко.
  6. Глутамин. Превращается в глутаминовую кислоту и обратно. Им богаты бобовые, зелень, качественный творог, рыба.

Источники условно-заменимых аминокислот

Условно-заменимые аминокислоты частично синтезируются в организме и поступают в него с едой. Их может не хватать в определённые возрастные периоды. Эти вещества встречаются в постном мясе, орехах, различных семечках.

Продукты с незаменимыми кислотами 

Это вещества, которые не могут быть произведены непосредственно организмом человека. Они поступают в него только из пищи. Для этого в ежедневном рационе должны присутствовать следующие продукты:

  • творог и коровье молоко;
  • мясо говядины, курица;
  • говяжья печень;
  • горох;
  • треска.


Дефицит незаменимых аминокислот можно покрыть с помощью как пищи животного происхождения, так и растительных продуктов.

Переизбыток

Несмотря на огромную значимость для здоровья, чрезмерное употребление аминокислот, особенно в виде аптечных комплексов, имеет негативные последствия. К ним относятся:

  • риски инфарктов, осложнений сердечной деятельности и ранних инсультов;
  •  пониженный порог резистентности к некоторым бактериям и вирусам;
  • болезни сосудистой системы и скелета;
  • проблемы с выработкой гормонов.

Внимание! Суточная норма потребления аминокислот колеблется в зависимости от возраста и состояния здоровья. Но в общей сложности, здоровому взрослому человеку необходимо не больше 2 грамм этих веществ в сутки.

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте
Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Аминокислоты в продуктах питания таблица | stalevar.com.ua

Аминокислоты в продуктах питания таблица

Аминокислоты необходимые организму человека для качественного обмена веществ. Чтобы организм человека всегда был в норме, ему необходимо получать около 20 аминокислот, которые помогают поддерживать обменный процесс в нормальной стадии. Самыми лучшими считаются кислоты, поступающие в тело человека вместе с продуктами питания. Аминокислоты – это химические единицы, из которых образуются белки, являющиеся строительным материалом для клеток.

 

Организмом человека производятся следующие важные виды кислот:

 

  1. глютаминовая,
  2. аспарагиновая,
  3. аспарагин,
  4. глютамин,
  5. глицин и другие.

 

В пищу необходимо употреблять продукты питания, которые богаты данными видами веществ.

 

Какие типы продуктов употреблять в пищу, чтобы пополнить запасы нужных кислот для улучшения работы тела человека?

 

При своевременном насыщении мышц качественными кислотами через продукты питания будут быстро восполнены жизненные силы человека. Для того чтобы полностью обеспечить человека белками, нужно знать аминокислоты в продуктах питания таблица, которых представлена ниже.

 

Состав аминокислот в различных продуктах питания

 

Продукты питания

 

  1. Яйца Метионин, треонин, фенилаланин. Обеспечивают синтез и нормализованный белковый обмен в организме.
  2. Молочная продукция фенилаланин, валин, метионин, лизин, лейцин такие вещества являются прекрасными ресурсам белка для организма, обеспечивают устойчивое стрессовое состояние к воздействиям окружающей среды, значительно улучшают память. Такое вещество как лейцин считается источником энергии.
  3. Орехи Триптофан, изолейцин, треонин, гистидин Быстро восстанавливают жизненные силы, рекомендуются людям с тяжелыми физическими расстройствами.
  4. Мясо Триптофан, метионин, ВССА Помогают существенно набирать мышечную массу и улучшают мышечный катаболизм (обмен).
  5. Рыба Фенилаланин, метионин Активизируют половые гормоны, значительно улучшают пищеварение. Способствует устранению хронической усталости и ожирению

 

В жизни каждого человека бывает такой период, когда необходимо значительно увеличить потребления аминокислот, особенно это касается людей, занимающихся спортом. Также увеличивать дозировку потребления следует в период болезней и восстановления организма, иногда при больших физических и умственных нагрузках.

 

Основные признаки недостатка и переизбытка аминокислот в организме человека

 

Самыми явными признаками нехватки данных веществ в организме является:

 

  1. если у человека пропадает аппетит или он значительно уменьшился;
  2. присутствует постоянное чувство слабости;
  3. замедляется рост и развитие мышечной массы;
  4. существенно ухудшается состояние кожи;
  5. у детей замедляет рост, а также физическое и умственное развитие;
  6.  снижается защита иммунной системы человека.

 

Присутствие таких признаков говорит о недостатке кислот в организме, поэтому в рацион необходимо включать специальные витаминные добавки. Переизбыток таких веществ может вызвать нарушения в щитовидной железе, избыток гистидина влияет на появление седины, также начинают значительно болеть суставы, и может возникнуть аневризма аорты, а переизбыток метионина провоцирует рост инсультов и инфарктов.

 

Функциональное назначение основных аминокислот

 

Основными представителями аминокислот, которые в первую очередь необходимы организму человека является глицин, изолейцин треонин. Самой распространенной группой является глицин, данное вещество воспроизводит нервный импульс и благодаря содержанию его в организме человека прекрасно усваивается такие вещества как железо и кальций, также вырабатывается серотонин, так называемый гормон счастья. Благодаря метионину, который поступает в организм вместе с пищей и прекрасно справляется с токсинами и соответственно благодаря ему существенно снижается уровень холестерина. Аспарагиновая кислота в основном участвует в производстве ДНК и РНК. Глутамин – это самая распространенная кислота в нашем организме, которая существенно активизирует пищеварительную систему и контролирует процесс образование углеводов, а также стимулирует кровообращение и соответствии увеличивает память и концентрацию внимания.

 

Насыщение организма аминокислотами

 

В жизни каждого человека существуют такие ситуации, когда необходимо задуматься о добавление продуктов и витаминов, в которых будет значительная доля полезных аминокислот для организма. Некоторые люди задаются вопросом, в чем лучше усваиваются поступающие в организм аминокислоты, в продуктах питания или в витаминах. В пожилом возрасте людям для наращивания мышечной массы следует употреблять валин, и лейцин, изолейцин. Спортсменам, чтобы иметь достаточно энергии после тренировки необходимо употреблять  метионин, который содержиться в различных БАДах. Следует сказать, что если использовать разнообразные продукты питания в своем рационе, можно полностью удовлетворить потребность организма в аминокислотах. Как правило, обеспечивать организм кислотами, только с помощью молочной продукции и мяса нерационально, необходимо готовить разнообразные блюда. Стоит понимать, что растительная пища, также обогатит мышечную массу данными веществами, но в отличие от пищи животного происхождения от неё не будет тяжести в животе.

 

Количество потребляемой пищи необходимо для насыщения организма аминокислотами?

 

Чтобы уровень аминокислот в организме находился в норме необходимо соблюдать рацион правильного питания. Например, если организму нужна кислота то необходимо постоянно выпивать по 0,5 л молока, также можно употреблять рыбу, мясо и бобовые. По совету диетологов следует употреблять по 2 г. различных видов аминокислот. Животный белок будет усвоен организмом намного быстрее, чем растительный. Многие спортсмены для сушки организма употребляют много творога и куриного мяса. Точное количество потребления кислот можно посмотреть в специальных таблицах, отражающих содержащие этих веществ в различных продуктах питания. При употреблении аминокислот в чистом вхождении, организм ими будет насыщен в течение 15 минут. Что касается отрицательного воздействия аминокислот на человека стоит отметить БАДы в составе, которых имеются эти вещества, должны назначаться непосредственно врачом. Только квалифицированный специалист может полностью прописывать дозировку по употреблению аминкислот, в противном случае могут начаться различного рода аллергические реакции, которые спровоцируют сбой работы организма.

 

Виды аминокислотных комплексов, содержащихся в БАДах

 

Существует 3 вида биодобавок, которые производятся на основе аминокислот

 

  1. Комплексы в составе, которых присутствуют препараты с расширенным комплексом, т. е. в их состав может входить до 18 видов аминокислот, необходимых для комплексной подпитки организма.
  2. Аминокислоты группы ВССА, в ее составе имеются три вида компонентов: лейцин, валин, изолейцин. Эти препараты непосредственно необходимо для наращивания мышечной массы в основном употребляются спортсменами перед тренировками и в виде анаболиков. Такой вид добавки позволяет быстро снизить вес, но при этом сохранить мышечную массу.
  3. Выделенные аминокислоты, т. е. препараты, которые в своем составе имеет одну кислоту, такую как глютамин, аргинин и применяется для коррекции метаболизма, еще их употребляют при снижении веса и активизации окиси азота именно с помощью БАДов можно откорректировать свой рацион питания и насытить организм полезными аминокислотами.

 

Если будет нарушена доза потребления кислот, то может пройти сбой в работе. Следует отметить что аминокислоты являются микроэлементами, которые запускают все органы человека.

 

Также вы можете получить консултацию и приобрести нужную вам продукцию по номеру телфона:

МТС:

 +38 (095) 874-48-84

Киевстар:

 +38 (096) 834-48-84

Таблица содержания незаменимых аминокислот в животных и растительных продуктах питания





















































Продукт

Белок, %

Аминокислоты (мг на 100 г продукта нетто)

 

Триптофан

Лизин

Метионин

Валин

Треонин

Лейцин

Изолейцин

Фенилаланин

Гистидин

Яйцо куриное

12,7

204

903

424

772

610

1081

597

652

340

Молоко коровье

3,2

50

261

87

191

153

324

189

171

90

Мясо

говядина

1-й категории

18,6

210

1589

445

1035

803

1478

782

795

710

говядина

2-й категории

20,0

228

1672

515

1100

859

1657

862

803

718

телятина

1-й категории

19,7

245

1683

414

1156

855

1484

998

791

739

телятина

2-й категории

20,4

260

1755

453

1177

892

1566

1050

828

740

свинина мясная

14,3

191

1239

342

831

654

1074

708

580

575

кролики

21,1

327

2199

499

1064

913

1734

864

512

626

куры 1-й категории

18,2

293

1588

471

877

885

1412

653

744

486

куры 2-й категории

20,8

330

1699

574

899

951

1824

828

896

379

индейки

1-й категории

19,5

329

1636

417

930

875

1587

963

803

540

индейки

2-й категории

21,6

354

1931

518

1017

961

1819

1028

851

436

печень говяжья

17,9

238

1433

438

1247

812

1594

926

928

847

почки говяжьи

15,2

214

1154

326

857

638

1240

714

677

687

язык говяжий

16,9

176

1373

345

845

708

1215

766

696

616

Колбаса

докторская

12,8

151

945

177

672

529

913

547

508

318

сосиски молочные

11,4

203

839

111

630

357

757

313

369

302

Рыба

треска

16,0

210

1500

500

900

900

1300

1500

800

450

минтай

15,9

200

1800

600

900

900

1300

1100

700

400

морской окунь

18,2

170

1700

500

1000

900

1600

1100

700

400

карп

16,0

180

1900

500

1100

900

1800

800

800

300

судак

18,4

184

1619

534

975

791

1398

938

681

400

сельдь

атлантическая

19,0

250

1800

350

1000

900

1600

900

700

500

кальмары

18,0

324

2005

521

500

648

2070

432

216

324

Творог

нежирный

18,0

180

1450

480

990

800

1850

1000

930

560

жирный

14,0

212

1008

384

838

649

1282

690

762

447

Сыр твердый

26,8

788

1747

865

1414

1067

1780

1146

1280

1508

Соя

34,9

450

2090

560

2090

1390

2670

1810

1610

620

Горох

23,0

260

1660

250

1100

930

1650

1330

1110

600

Фасоль

22,3

260

1590

280

1120

870

1740

1030

1130

630

Крупа

гречневая

12,6

180

630

260

590

500

680

520

540

300

овсяная

11,9

160

420

140

580

350

780

500

550

220

рисовая

7,0

80

260

130

420

240

620

330

350

160

полтавская

12,7

90

280

140

380

300

680

330

580

250

перловая

10,4

100

300

120

490

320

490

460

460

190

ячневая

9,3

120

320

160

450

210

510

560

490

230

пшено

12,1

180

360

270

620

440

1620

590

580

290

макаронные

изделия

12,3

125

249

189

518

331

866

470

626

261

Мука пшеничная

1-го сорта

10,6

120

290

160

510

330

880

530

580

240

Мучные изделия

хлеб ржаной

5,5

67

186

62

268

175

356

207

309

103

хлеб пшеничный

из муки 2-го сорта

8,4

97

229

138

384

274

538

303

391

172

батоны нарезные

из муки 1-го сорта

7,4

83

165

117

330

213

553

295

395

166

Картофель

2,0

28

135

26

122

97

128

86

98

23

Роль аминокислот в программах омоложения

Аминокислоты — мономеры белков.
В состав белков входят 20 разновидностей АК. Они связываются между собой пептидными связями и образуют молекулу полимера — полипептид. 

Как воздействуют аминокислоты на процессы похудения?


Помощь белковых «кирпичиков» состоит в следующем:

  • «разгоняют» скорость метаболизма;

  • сжигают излишки жира в зонах его скопления;
  • снижают аппетит;
  • уменьшают количество холестерина и сахара;
  • являются источником дополнительной энергии;
  • относятся к группе антиоксидантов;
  • наращивают мышечные ткани, вместо жировых прослоек;
  • помогают сбросить вес в ходе тренировок.

Для нормальной работы организма нужно 20 аминокислот (amino acida – лат.). 12 из них относятся к заменимым, которые синтезируются в ходе метаболизма самим организмом и 8 являются незаменимыми, поступающими извне.

Какие же аминокислоты жизненно необходимы для человека?
1) Незаменимые аминокислоты:

  • Валин

  • Лейцин

  • Изолейцин

  • Лизин

  • Метионин

  • Треонин

  • Фенилаланин

  • Триптофан

2)  Заменимые аминокислоты:

  • Гликокол 

  •  Аланин

  •  Цитруллин

  •  Серин

  •  Цистин

  •  Аспарагиновая кислота

  •  Глютаминовая кислота

  •  Тирозин

  •  Пролин

  •  Оксипролин

  •  Аргинин

  •  Гистидин

Незаменимые аминокислоты лейцин, валин и изолейцин – – необходимы  организму, чтобы восполнить потери энергии,  при этом расщепляет не свой внутренний белок, а запасы подкожного жира. 
L-карнитин же, который принято считать жиросжигателем, тоже относится формально к аминокислотам. На самом деле, он участвует в процессе похудения, доставляя жиры к месту их расщепления интенсивнее, чем этот процесс идет обычно, потому и усиливает эффект физических нагрузок для похудения. 
Триптофан и тирозин подавляют чувство голода, регулируя уровень гормона инсулина в крови. Потому эти аминокислоты можно применять для похудения без тренировок, только на фоне ограниченного питания. К тому же, триптофан обладает некоторым успокаивающим действием, что позволяет снизить уровень стресса, который вызывают диеты и переживания о лишнем весе. 

«Содержание незаменимых аминокислот в пищевых продуктах»:

  •  Лизин: злаковые и молочные продукты, яйца, орехи, рыба
  •  Гистидин: бобовые и мясные продукты
  • Триптофан: кунжут, финики, бананы
  • Треонин: яйца и молочные продукты
  • Фенилаланин: крупы, бобовые, мясные продукты

ВИТА НУТРИЕНТЫ С УНИКАЛЬНЫМИ СВОЙСТВАМИ
Убихинон (Q10) — присутствует в любой клетке организма. Защищает организм от воздействия свободных радикалов. Обязательная составляющая часть программ лечения ожирения, гипертонии, диабета. Но главное, способно замедлять процессы старения
Терапевтический эффект после 45 лет — 60-90 мг в сутки

Креатин — белок, поставляющий энергию для сокращения мышц;

Организм синтезирует этот белок из аминокислот аргинина, глицина, метионина. Терапевтический эффект наступает при приеме 20 г в сутки.

Повышение качества жизни и энергичности

Следить за рационом питания, в котором, в котором много белка и мало простых сахаров

Необходимы: Магний 400-800 мг, Глутатион 0,5-1г, Витамин С3-5 г, Витамин Е 600-1000 МЕ (высвобождает эстроген из жировых клеток).

Целлюлит — это интоксикация соединительно -тканного матрикса дермы и гиподермы. Причина — нарушение клеточного дренажа, циркуляторного,иммунного, гормонального нарушения в организме.

Необходимо улучшить крово-и лимфообращение, стимулировать метаболизм адипоцитов, проводить детоксикации подкожно-жировой клетчатки, активизировать липолиз, нормализовать гормональную сферу.

Посмотреть бесплатный вебинар о роли аминокислот в программах омоложения и коррекции фигуры.

Незаменимые аминокислоты. Справка — РИА Новости, 28.02.2011

Валин необходим для метаболизма в мышцах, он активно участвует в процессах восстановления поврежденных тканей. Помимо этого, он может быть использован мышцами в качестве дополнительного источника энергии. Валином богаты зерновая пища, мясо, грибы, молочные продукты, а также арахис.

Лизин необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

Лейцин защищает мышечные ткани и может являться источником энергии. Его наличие способствует восстановлению костей, кожи, мышечной ткани. Снижает уровень холестерина. К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис, бобовые, мясо, орехи.

Изолейцин необходим для синтеза гемоглобина, увеличивает выносливость и способствует восстановлению мышц. К пищевым источникам изолейцина относятся куриное мясо, кешью, яйца, рыба, чечевица, мясо, рожь, миндаль, нут (турецкий горох), печень, соя.

Треонин способствует поддержанию нормального белкового обмена в организме, помогая при этом работе печени. Необходим организму для правильной работы иммунной системы. Содержится в яйцах, молочных продуктах, бобах и орехах.

Метионин способствует нормальному пищеварению, сохранению здоровой печени, участвует в переработке жиров, защищает от воздействия радиации. Метионин содержится в бобовых, яйцах, чесноке, луке, йогурте мясе.

Фенилаланин является нейромедиатором для нервных клеток головного мозга. Эффективно помогает при депрессии, артрите, мигрени, ожирении. Не усваивается организмом, которому не хватает витамина С. Содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке, а также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама.

Триптофан используется организмом для синтеза в головном мозге серотонина, который в свою очередь является важнейшим нейромедиатором. Необходим при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Снижает вредное воздействие никотина. В пище эта аминокислота находится в буром рисе, деревенском сыре, мясе, бананах, йогурте, сушеных финиках, курице, кедровых орехах и арахисе.

Потребность человека в незаменимых аминокислотах составляет от 250 до 1100 миллиграммов в сутки. Существуют биологически активные добавки, содержащие необходимые дозы этих веществ. Особо внимание восполнению их в организме рекомендуется уделять вегетарианцам (поскольку некоторые незаменимые аминокислоты в необходимых количествах содержатся только в продуктах животного происхождения), беременным женщинам и спортсменам.

Материал подготовлен на основе информации открытых источников

Смотрите полный выпуск программы «Сытые и стройные» с Маргаритой Королевой: «Пища для мозга, или Что надо есть, чтобы ничего не забывать» >>

ТОП 6 продуктов с высоким содержанием аминокислот


Богатая белком и аминокислотами пища чрезвычайно важна для общего здоровья, нормальной жизнедеятельности и эффективных тренировок.


 


Количество белка, необходимого организму, зависит от индивидуальной массы тела. Для взрослого человека рекомендуемая доза составляет 1-2 грамма белка на килограмм веса тела в день. То есть человек с весом 80 кг должен потреблять около 90-150 грамм высококачественного белка в сутки. 


 


 


Хотя и среди пищи, имеющей растительное происхождение, можно найти прекрасные источники незаменимых аминокислот, но все же продукты животного происхождения имеют более высокую их концентрацию. 


 

Итак, давайте рассмотрим животные продукты с самым высоким содержанием аминокислот.


Говядина 


Говядина является ценным источником белка и незаменимых аминокислот. Однако не все куски мяса одинаково полезны. Различные части туши будут иметь разное количество аминокислот и насыщенных жиров. Кроме того, на концентрацию питательных веществ влияет и то, каким образом животное было выращено. 


 

Самое постное мясо находится на бедрах и задних конечностях. Мясо бедра подходит для гриля или приготовления таких блюд, как стейк тартар. Мясо задних конечностей имеет аналогичное количество белка и насыщенных жиров, однако для его приготовления лучше использовать маринад, поскольку оно не обладает ярко выраженным вкусом.


 


 


Мясо нижней части спины тоже имеет небольшое содержание жира и является хорошим источником белка. Но оно может оказаться жестким, поэтому перед приготовлением его следует тщательно отбивать. Говядина же, прошедшая сухую выдержку, очень нежная и содержит малое количество жира.


 


85 г говядины из этих частей туши содержат примерно 25 г белка и 1-1,6 г насыщенных жиров.


Свинина 


Как и в случае с говядиной, самое постное мясо находится в задней и нижней частях туши. В 85 г такого мяса содержится около 19 г белка и 2,2 г насыщенных жиров. 


 


Свиная вырезка (мясо вдоль спины) имеет чуть более высокую концентрацию белка (24 г в 85 г приготовленного мяса) и меньшее количество насыщенных жиров (1,3г).


Яйца 


Яичный белок – самый постный источник животного белка. Белок одного яйца содержит 3,6 г белка и ни капли жира. В нем сконцентрирована примерно половина белка, который находится в яйце, а также большое количество магния, калия и рибофлавина.


 


 

Большинство минералов и витаминов имеется в желтке. Вопреки распространенному мнению, на самом деле желтки не повышают уровень холестерина, что делает их здоровым источником животного белка. 


Мясо птицы


Белое мясо курицы или индейки богато аминокислотами. Куриная грудка без костей и кожи – самая постная часть птицы.


 


85 г грудки содержат 26 г белка и всего 0,84 г насыщенных жиров. В курином бедре с кожицей находится меньше белка (18 г) и больше жира (около 3,3 г).


 


Индейка – неплохая альтернатива курице. На 85 г жареной грудки приходится также 26 г белка, но меньше насыщенных жиров – 0,5 г.


Моллюски 


Креветки – один из самых лучших источников постного животного белка. В 85 г мяса этого моллюска находится 20 г белка, а жир отсутствует вовсе. 


 


Морские гребешки также имеют в своем составе огромное количество белка. 85 г тушеных гребешков содержат 17 г белка и всего лишь 0,2 г насыщенных жиров.


 


Таковыми же являются и устрицы. В 100 г устриц присутствует 16 г белка.


Рыба 


Радужная форель – один из лучших источников аминокислот. В 85 г запеченного мяса этой рыбы содержится 20 г белка и 1,3 г насыщенных жиров. Другим преимуществом потребления этой рыбы является то, что она богата омега-3 жирными кислотами, которые тоже очень важны для здоровья.


 


К тому же лосось является отличным источником омега-3 жирных кислот. В 85 г лосося находится примерно 23 г белка и 1,7 г насыщенных жиров.

Новости Педиатрического университета

Ребёнок-веган  все «за» и «против»

 

Ребёнок-веган – распространенное явление XXI века. Веганством считается наиболее строгая форма вегетарианства. Она отличается тем, что затрагивает не только сферу питания. Людей, которые придерживаются веганского образа жизни только в еде, называют строгими вегетарианцами.

Сегодня, 1 ноября, в Международный веганский день мы поговорим о влиянии на детский организм именно рациона питания, исключающего продукты животного происхождения.

На актуальные вопросы отвечает доцент кафедры общей медицинской практики СПбГПМУ, врач-педиатр высшей категорий, врач-диетолог клиники СПбГПМУ, Анна Никитична Завьялова .

 

Какой вопрос становится самым важным, когда речь идёт о рационе питания вегана или вегетарианца?

Бывают вегетарианцы, которые не пьют молоко, не едят мясо и рыбу в том числе, то есть употребляют только продукты растительного происхождения – веганы. Наш с вами организм – это восполняемая система и мы все должны получать белок извне, причём белок животного происхождения с определённым набором незаменимых аминокислот. Не хотите есть мясо, яйца, пить молоко – тогда вы должны восполнить незаменимые аминокислоты другим путем. Для взрослого человека необходимы 8 незаменимых аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лизин. Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них  лишь условно, поскольку заменимая аминокислота может синтезироваться в организме только из незаменимой.

То есть веган не может просто отказаться от продуктов животного происхождения, в таком случае у него должен быть тщательно продуманный полный сбалансированный рацион питания, основанный на растительной пище?

Сбалансированный по аминокислотному составу рацион из растительных продуктов и дотации незаменимыми аминокислотами (фармакологически).

Насколько полезно такое замещение для детского организма?

Для ребёнка это не полезно, а даже вредно, потому что ребёнок растёт.  Потребность в белке у детей разного возраста отличается, но тенденция к более высокой потребности, чем у взрослого однозначна. Ребёнок, подросток растёт. Рост костей, мышц, внутренних органов, всех тканей, в том числе и нервной ткани, головного мозга идёт за счёт поступления извне «строительного материала», в том числе и белков, богатых незаменимыми аминокислотами.  В каждом организме есть быстрорастущие ткани – слизистые оболочки желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы, кожа, кровь, иммунная система, и нам необходим определённый аминокислотный состав белка. Ребёнок растёт, соответственно потребность в белке у него намного выше. 

Белковая пища, которую мы едим, бывает 4-х категорий:

1-я категория – белки молока и яиц. Они усваиваются на 95-96%. Их аминокислотный состав сбалансированный. Если мы берём младенчество, грудное молоко матери – это стопроцентное усвоение. В нём содержится тот аминокислотный состав, который необходим для роста и развития ребёнка. 

Белки 2-й категории – мясо, рыба, соя. Усвоение их идёт на 86-90%. Аминограмму* этих белков организм умеет выправлять за счёт собственных белковых ресурсов. 

3-я категория белков (усвоение — 64-68%) – это белки растительного происхождения (крупы, овощи, бобовые). Аминокислотный состав этих белков бедный, истощен пул незаменимых аминокислот.

И 4-я категория – у неё нулевая ценность (гемоглобин, желатин) – они не усваиваются вообще – пищевые наполнители.

То есть если ребёнок — веган, то для поддержания должного количества белка в организме он должен есть почти в два раза больше растительной пищи?

Объём потребляемой пищи будет больше, всё верно, но и растительная пища не восполнит потребности организма в незаменимых аминокислотах.

Насколько это полезно для детского организма?

Ничего хорошего в этом нет. Что касается объёма  объём желудка у детей разного возраста разный и этот объём растёт, постепенно, с возрастом, но он не бесконечен, согласны?

Трудно не согласиться.

Плюс к этому, аминограмма растительного белка – бедная по большому количеству незаменимых аминокислот. Если у взрослого человека незаменимых аминокислот не много (порядка 8), то у детей незаменимых аминокислот в два раза больше. Для того, чтобы расти и развиваться, ребёнку нужен белок животного происхождения. Он может его получить в виде искусственного белка (например, питательной смеси), грудного молока до определённого возраста или из мяса, яиц и молочных продуктов.

 

Никто не исключал того, что есть не очень здоровые дети с аллергией на белок коровьего молока или яйца, значит, эти продукты заменяются на другие с расчётом белка на килограмм массы тела. Дети с хронической болезнью почек, особенно в стадии, когда выделительная способность почки снижается, требуют особой диеты. В зависимости от скорости клубочковой фильтрации* определяется, сколько нужно белка на килограмм массы тела есть этому ребёнку. В данном случае мясные продукты или продукты с высоким содержанием белка (яйца, рыба) исключаются из рациона, но при этом ребёнку обязательно дают заменители в виде незаменимых аминокислот.

Допустим, родители ребёнка ведут веганский образ жизни, но, тем не менее, с какого возраста предпочтительно ребёнку переходить на питание, исключающее продукты животного происхождения? 

Конечно желательно всё-таки после 18 лет. Потому что любому организму особенно в подростковый период интенсивного роста, необходим незаменимый белок. И потом, все, кто растил детей-подростков, особенно мальчиков-подростков, прекрасно знают, что именно в этот период потребность и желание есть мясо – очень высоки (незаменимые аминокислоты). 

Тогда вытекающий из этого вопрос — как исключение продуктов животного происхождения это сказывается на внешнем виде и организме ребёнка в целом (кожа, волосы, зубы, ногти)?

По-разному. Еще раз говорю, есть больные дети, которым мы такие продукты целенаправленно убираем, у них печень и почки не метаболизируют достаточное количество белка. А если это выбор родителей, и ребёнок здоров, последствия могут быть неблагоприятными для его роста и развития. Нельзя дать стопроцентную гарантию. Может пройти всё нормально, не у всех таких детей происходит задержка роста или веса. Необходимо, чтобы диетолог хорошо рассчитал питание и правильно подобрал заменители мяса, чтобы они усваивались, должен быть контроль за железом и уровнем белка в сыворотке крови. 

Спасибо за ответы на основные вопросы, касающиеся питания ребёнка-вегана и влияния диеты, исключающей животные белки, на детский организм.

*Аминокислоты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот  это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот.

*Аминограмма  запись количественного содержания аминокислот в белке (в г на 16 г белкового азота).

*Скорость клубочковой фильтрации (СКФ) – это количество крови, фильтруемой каждую минуту через крошечные фильтры в почках, называемые клубочками.

АМИНОКИСЛОТНОЕ СОДЕРЖАНИЕ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ДАННЫЕ О БЕЛКАХ

1.

Abbott, R.J., Hoffman, A. & Howard, G.E. 1964 Содержание аминокислот и витаминов в ядер Bombacopsis glabra . Chemy Ind. , август: 1390–1391.

2.

Adda, J. 1958 Teneurs en amino-acides des différentes varétés de pénicillaires et de sorghos du Sénégal. Qualitas Pl. Матер. овощи , 3–4: 138–151.

3.

Adriaens, E. L. 1955 Исследования по составу, содержащему кислоты, живущие в живых пищевых продуктах Бельгийского Конго и Руанда-Урунди . Брюссель, Королевская академия колониальных наук, Класс естественных и медицинских наук. Mémoire N o 3. 103 p.

4.

Адрианс, Э. Л. и Бигвуд, Э. Дж. 1954 г. Вклад в исследование композиции, содержащей кислоты, защищающие ткань зерна. Бык. Soc. Чим. биол. , 36: 579–583.

5.

Адриан Дж. 1955 Новая методика микробиологической дозировки одновременного действия незаменимых аминов и условий экстракции в присутствии глюцидов. Бык. Soc. Чим. биол. , 37: 107–121.

6.

Адриан Дж. 1957 Composition et valeur alimentaire de poissons conservés sous différents états. Annls Nutr.Алимент. , 11: 27–44.

7.

Адриан Дж. 1964 Etude de la valeur protidique de trois légumineuses Domestiques africaines (voandzou, dolique, niébé). Annls Nutr. Алимент. , 18: 1–18.

8.

Adrian, J. 1969 Teneur en tryptophane et vitamine PP des produits végétaux alimentaires de l’Afrique intertropicale. Annls Nutr. Алимент. , 23: 233–252.

9.

Adrian, J., Frangne, R., Boulenger, P., Davin, A., Gallant, H., Abel, H., Guilbot, A. & Gast, M. 1967 Bilan et intérêt Nutritionnel de différents procédés de mouture du mil. Cah. Nutr. Диета. , 11: 57–77.

9а.

Адриан, Дж., Периссе, Дж. И Жако, Р. 1956 Intérêt et Signalation de la Farine d’arachide Com aliment de protection du Noir africain. Ann. Nutr. Алимент. , 10: 3–10.

10.

Адриан Дж., Рерат А. и Хабрекас Дж. 1955 Une nouvelle possible alimentaire africaine: l’huile et le tourteau de Ricinodendron rautanenii. Oléagineux , 10: 481–487.

11.

Adrian, J. & Sayerse, C. 1957 Состав сенегальского проса и сорго. руб. J. Nutr. , 11: 99–105.

12.

Adrian, J. & Sayerse, C. 1954 Composition des mils et sorghos du Sénégal .Дакар, Организация исследований по питанию и питанию в Африке.

13.

Agren, G. 1949 Микробиологические определения аминокислот в пищевых продуктах. I. Acta chem. сканд. , 3: 931–938.

14.

Agren, G. 1951 Микробиологические определения аминокислот в пищевых продуктах. II. Acta chem. сканд. , 5: 766–773.

15.

Agren, G.1967 Содержание аминокислот в продуктах питания . (Личное сообщение)

16.

Aguirre, F. 1953 El valor nutritivo de las variedades de maíz cultivadas en Centro América. II. Contenido de lisina y metionina en veintitrés variedades de Guatemala. Болн оф. санит. пан-ам. , Supl. N o 1: 89–95.

17.

Агирре, Ф., Брессани, Р. и Скримшоу, Н.С. 1953 Пищевая ценность кукурузы из Центральной Америки.III. Триптофан, ниацин, тиамин и рибофлавин в двадцати трех разновидностях в Гватемале. Fd Res. , 18: 273–279.

18.

Агирре, Ф., Роблес, К. Э. и Скримшоу, Н. С. 1953 Пищевая ценность кукурузы из Центральной Америки. II. Содержание лизина и метионина в двадцати трех разновидностях в Гватемале. Fd Res. , 18: 268–272.

19.

Alais, C. & Jolles, P. 1966 В материалах Труды шестого Международного биохимического конгресса, Нью-Йорк, 1964 , стр.137. Амстердам, Эльзевир.

20.

Аламо, Аламо Керима. 1963 Contenido en lisina de habas y garbanzos chilenos. Ан. Фак. Quím. Ферма. Univ. Чили , 15: 60–64.

21.

Александр, Дж. К., Бекнер, К. В. и Эльвехем, К. А. 1953 Содержание аланина, цистина, глицина и серина в мясе. J. Nutr. , 51: 319–328.

22.

Аль-Рави, Н., Маркакис, П. и Бауэр, Д. Х. 1967 Аминокислотный состав иракских фиников. J. Sci. Fd Agric. , 18: 1-2.

23.

Амбе, К. С. и Сохони, К. 1957 Сравнительное исследование белков акулы и ската и казеина. III. Содержание незаменимых аминокислот и питательная ценность. Индиан Дж. Фиш. , 4: 130–133.

24.

Амбегаокар, С. Д., Радж, Х., Шинде, В. П. и Рао, М. В.R. 1965 Исследования питательной ценности индийских продуктов питания. 2. Аминокислотный состав некоторых листовых овощей и проса. J. Nutr. Диета. , 2: 14–16.

24а.

Американская ассоциация официальных сельскохозяйственных химиков. 1960 Официальные методы анализа Ассоциации официальных сельскохозяйственных химиков . 9 изд. Вашингтон, округ Колумбия

25.

Анантараман К., Субраманиан Н., Bhatia, D.S., Swaminathan, M., Sreenivasan, A. & Subrahmanyan, V. Исследования питания арахисового жмыха и изолята арахисового ореха, 1962 г. Fd Sci. , 11: 1–3.

26.

Аракаки Дж. И Суяма М. 1966 Аминокислотный состав белка анчоуса. Бык. Яп. Soc. ученый. Рыба. , 32: 70–73.

27.

Аракаки, ​​Дж. И Суяма, М. 1966 Свободные и конъюгированные аминокислоты в экстрактах анчоуса. Бык. Яп. Soc. ученый. Рыба. , 32: 74–79.

28.

Arimoto, K. 1963 Содержание аминокислот в зерновых и продуктах . (Личное сообщение)

29.

Армбрустер, Г. и Мюррей, Х. С. 1951 Влияние процедур консервирования на питательную ценность белка в горохе. J. Nutr. , 44: 205–216.

30.

Армстронг, Р.H. 1951 Аминокислоты в белках трав. J. Sci. Fd Agric. , 2: 166–170.

31.

Армстронг, Р. Х. и Томас, Б. 1950 Биологическая ценность белков люцерны, трилистника и муки из земляных орехов, определенная методом Томаса-Митчелла. руб. J. Nutr. , 4: 166–174.

32.

Баба, Х., Матуно, Н. и Нийзеки, С. 1964 Аминокислотный состав и связывание красителей в рыбной муке как показатель качества. В Японии. Национальный институт питания. Годовой отчет 1964 , стр. 6–7. Токио.

33.

Бэйнс, Г. С., Венкатрао, С., Бхатиа, Д. С. и Субраманян, В. 1964 Влияние лизина и молочно-белковых добавок на соотношение белковой эффективности макарон из пшеницы. руб. J. Nutr. , 18: 241–244.

34.

Balasubramanian, S. C. & Ramachandran, M. 1957 Аминокислотный состав индийских пищевых продуктов.Часть III. Содержание треонина и аргинина в некоторых злаках. Indian J. med. Res. , 45: 623–629.

35.

Balasubramanian, S. C. & Ramachandran, M. 1952 Состав основных аминокислот и биологическая ценность некоторых белков злаков. Proc. Soc. биол. Chem. , 9: 23–24.

36.

Балига, Б. Р., Бхагаван, Х. Н. и Раджагопалан, Р. 1963 Витамин B 12 и пищевая ценность сырых соевых бобов. Indian J. med. Res. , 51: 749–757.

37.

Балига, Б. Р. и Раджагопалан, Р. 1963 Витамин B 12 и питательная ценность термообработанных соевых бобов. Indian J. med. Res. , 51: 758–763.

38.

Баллестер, Д. и Пак, Н. 1967 Личное сообщение.

39.

Баллестер, Д., Тагле, М. А. и Доносо, Г. 1962 Utilización proteica neta de trigo, maíz y algunos Derivados de consumo popular. Nutr. Броматол. Toxicol. , 4: 235–243.

40.

Бандемер, С. Л. 1967 Личное сообщение.

41.

Бандемер, С. Л. и Эванс, Р. Дж. 1963 Аминокислотный состав некоторых семян. J. Agric. Fd Chem. , 11: 134–137.

42.

Баптист, Н. Г. 1952 Аминокислоты в бобовых. Природа, лонд. , 170: 76–77.

43.

Баптист, Н. Г. 1954 Определение незаменимых аминокислот в некоторых цейлонских овощах. руб. J. Nutr. , 8: 205–217.

44.

Баптист, Н. Г. 1954 Незаменимые аминокислоты некоторых распространенных тропических бобовых и зерновых культур. руб. J. Nutr. , 8: 218–222.

45.

Bartfay, T. 1961 [Содержание триптофана в белках венгерской кукурузы.] Agrokém. Талайт. , 10: 111–122.(На венгерском языке)

46.

Бартон-Райт, Э. К. и Моран, Т. 1946 Микробиологический анализ аминокислот. II. Распределение аминокислот в зерне пшеницы. Аналитик , 71: 278–280.

47.

Бич, Э. Ф., Манкс Б. и Робинсон А. 1943 Аминокислотный состав белков тканей животных. J. biol. Chem. , 148: 431–439.

48.

Бенданья-Браун, А.М., Браун, Б. М. и Сиосон, К. 1958–59. Микробиологический анализ аминокислот в некоторых филиппинских пищевых продуктах и ​​кормах. I. Natn. приложение Sci. Бык. , 16: 199–214.

49.

Бендер А.Э. 1956 Взаимосвязь между эффективностью белка и чистым использованием белка. руб. J. Nutr. , 10: 135–143.

50.

Бендер, А. Э. и Доелл, Б. Х. 1957 Биологическая оценка белков: новый аспект. руб. J. Nutr. , 11: 140–148.

51.

Бендер, А. Э., Миллер, Д. С., Тунна, Э. Дж. 1953 Биологическая ценность рыбной муки. Proc. Nutr. Soc. , 12: II.

52.

Бендер, А. Э., Миллер, Д. С., Тунна, Э. Дж. 1953 Биологическая ценность желатина. Chemy Ind. , июль, стр. 799.

53.

Бендер, А.Э., Миллер, Д.С., Tunnah, E. J. & Black, W. A. ​​P. 1953 Биологическая ценность белков водорослей. Chemy Ind. , декабрь, стр. 1340–1341.

54.
55.

Bendicenti, A., Bogliolo, M., Montenero, P. & Spadoni, M.A. Quad. Nutr. , 17: 149–158.

56.

Бергер, Х. Э. и Новелли А. 1967 Личное сообщение.

57.

Bigwood, EJ 1954 Quel parti nouveau peut-on tyrer de la chromatographie sur колонны сменных режимов с использованием метода Moore et Stein в исследовании композиции кислот аминов продукты питания биологической среды или компонентов. Expl Med. Surg. , 12: 23–56.

58.

Bigwood, E. J. 1963 Composition en acides aminés d’une dizaine de produits végétaux et animaux.Corrélations existant entre les taux de specifics d’entre eux dans cette série de produits. Бык. Акад. р. Méd. Бельг. , 6 c série, 3: 245–281.

59.

Бигвуд, Э. Дж., Крокерт, Р. и Билински, Э. 1953 Acides aminés du fabricus musculaire (bœuf et veau). Бык. Акад. р. Méd. Бельг. , 6 c série, 18: 82–110.

60.

Blum, A.E., Lichtenstein, H. & Murphy, E.W. 1966 Состав из сырого и жареного баранины и баранины. II. Аминокислоты. J. Fd Sci. , 31: 1001– 1004.

61.

Bock, H. D. & Wünsche, J. 1965 Der Einfluss der Trocknungsverfahren und der Lagerungszeit auf die biologische Wertigkeit und die Mminosämensetch. Нарунг , 9: 131–135.

62.

Boge, G. 1960 Аминокислотный состав сельди ( Clupea harengus ) и сельдевой муки.Разрушение аминокислот при обработке. J. Sci. Fd Agric. , 11: 362–365.

63.

Boyne, A. W., Carpenter, K. J. & Woodham, A. A. Отчет о ходе работы по оценке лабораторных процедур, предложенных в качестве индикаторов качества белка в кормах, 1961 г. J. Sci. Fd Agric. , 12: 832–848.

64.

Браккан, О. Р. и Боге, Г. 1967 Аминокислотный состав различных видов рыбы и рыбных продуктов .(Личное сообщение)

65.

Braekkan, O. R. & Boge, G. 1962 Сравнительное исследование аминокислот в мышцах различных видов рыб. Fisk Реж. Skr. Текнол. Undersøk. , 4 (3): 19.

66.

Braham, JE, Vela, RM, Bressani, R. & Jarquín, R. 1965 Efecto de la cocción y de la suplementación con aminoácidos sobre el valor Nutritivo de la proteína del gandul ( Cajanus indicus ). Archos venez. Nutr. , 15: 19–32.

67.

Braman, W. W. 1931 Относительные значения белков льняной и хлопковой муки в питании растущих крыс. J. Nutr. , 4: 249–259.

68.

Bressani, R. & Arroyave, R. 1963 Пищевая ценность семян тыквы. Содержание незаменимых аминокислот и протеиновая ценность семян тыквы ( Cucurbita farinosa ). Дж.сельское хозяйство. Fd Chem. , 11: 29–33.

69.

Брессани, Р., Элиас, Л. Г. и Наваррете, Д. А. 1961 Пищевая ценность бобов из Центральной Америки. IV. Содержание незаменимых аминокислот в образцах черной фасоли, красной фасоли, рисовой фасоли и вигнового гороха из Гватемалы. J. Fd Sci. , 26: 525–528.

70.

Bressani, R., Elías, L. G., Santos, M., Navarrete, D. & Scrimshaw, N. S. 1960 El contenido de nitrógeno y de aminoácidos esenciales de diversas selecciones de maíz. Archos venez. Nutr. , 10: 85–100.

71.

Брессани Р., Элиас Л. Г., Скримшоу Н. С. и Гусман М. А. 1962 Пищевая ценность кукурузы из Центральной Америки. VI. Влияние сортов и окружающей среды на содержание азота, незаменимых аминокислот и жиров десяти сортов. Cereal Chem. , 39: 59–67.

72.

Брессани, Р., Элиас, Л. Г. и Валиенте, А. Т. 1963 Влияние приготовления пищи и добавок аминокислот на питательную ценность черных бобов ( Phaseolus vulgaris L.). руб. J. Nutr. , 17: 69–78.

73.

Bressani, R., Jarquín, R. & Elías, L.G.1964 Свободный и общий госсипол, эпсилон-амино лизин и биологическая оценка хлопкового шрота и муки в Центральной Америке. J. Agric. Fd Chem. , 12: 278–282.

74.

Bressani, R., Méndez, J. & Scrimshaw, N. S. 1960 Valor nutritivo de los fríjoles centroamericanos. III. Variaciones en el contenido de proteínas metionina, triptófano, tiamina, riboflavina y niacina de muestras de Phaseolus vulgaris, культурных растений в Коста-Рике, Сальвадоре и Гондурасе. Archos venez. Nutr. , 10: 71–84.

75.

Брессани Р. и Мерц Э. Т. 1958 Исследования белков кукурузы. IV. Содержание белков и аминокислот в различных сортах кукурузы. Cereal Chem. , 35: 227–235.

76.

Брессани, Р. и Риос, Б. Дж. 1962 Химический и незаменимый аминокислотный состав двадцати пяти сортов зернового сорго. Cereal Chem. , 39: 50–58.

77.

Bressani, R. & Valiente, A. T. 1962 Смеси растительного белка для питания человека. VII. Белковая добавка между полированным рисом и вареной черной фасолью. J. Fd Sci. , 27: 401–406.

78.

Bressani, R., Valiente, A. T. & Tejada, C.E. 1962 Полностью растительные белковые смеси для питания человека. VI. Ценность сочетания кукурузы, обработанной известью, и вареной черной фасоли. J. Fd Sci. , 27: 394–400.

78a.

Брессани Р., Элиас Л. Г. и Брахам Дж. Э. 1968 Suplementación, con aminoácidos, del maíz y de la tortilla. Archos venez. Nutr. , 18: 123–134.

79.

Bujard, E. 1967 Личное сообщение.

80.

Bujard, E. & Mauron, J. 1963 Problèmes Nutritionnels que предлагают lutte contre la protéique dans les pays en voie de développement.IV. La teneur en acides aminés de la noix du para Bertholletia Excelsa (Humb. Et Bonpl.). Une source intéressante de méthionine pour le Nord-Est du Brésil. Annls Nutr. Алимент. , 17: 73–80.

81.

Буркхолдер П. Р., Буркхолдер Л. М. и Сентено П. 1966 Пищевая ценность креветочной муки. Природа , Лондон. , 211: 860–861.

82.

Busson, F. 1963 Taux d’amino-acides dans les Principales céréales de l’Ouest africain .(Персонал связи)

83.

Бюссон, Ф. 1963 Taux d’amino-acides dans les Principaux tubercules alimentaires de l’Ouest africain . (Персонал связи)

84.

Бюссон, Ф. 1962 Биологические и химические этюды о тропических водах Западной Африки и отношениях между географической и человеческой средой. Qualitas Pl. Матер. овощи , 10: 109–132.

85.

Busson, F. 1965 Plantes alimentaires de l’Ouest africain: étude botanique, biologique et chimique . Марсель, официальный представитель министерства сотрудничества, государственный поверенный в научных исследованиях и технике и министерстве вооруженных сил.

86.
87.

Busson, F., Carbiener, R. & Bergeret, B. 1959–60 Этюд протидической фракции зерна Vigna unguiculata Walp. Qualitas Pl. Mater veg. , 6: 11–15.

88.

Busson, F., Fauconneau, G., Pion, N. & Montreuil, J. 1966 Acides aminés. Annls Nutr. Алимент. , 20: 199–219.

89.

Busson, F., Garnier, P. & Deniel, P. 1957 Composition en acides aminés des calices d ‘ Hibiscus Sabdariffa (Linn.). J. Agric. троп. Бот. приложение , 4: 265–266.

90.

Busson, F., Garnier, P. & Dubois, H. 1957 Contribution à l’étude chimique des cotylédons de Cola nitida (Chev.), Sterculiacées. J. Agric. троп. Бот. приложение , 4: 657–660.

91а.

Busson, F., Périssé, J. & Jaeger, P. 1958 Die Bestimmung der Aminosäuren in den Samen von Parkia biglobosa durch Chromatographie an Harzsäulen. Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem. , 310: 1–3.

91b.

Busson, F., Périssé, J., Rolland, M. & Meal, H. 1957 Sur la композиция des protides des graines de Baobab. Méd. троп. 17: 437–440.

92.

Cabbat, F. S. & Standal, B. R. 1964 Состав незаменимых и некоторых заменимых аминокислот в отобранных гавайских рыбах. J. Fd Sci. , 30: 172–177.

93.

Carbiener, R., Jaeger, P. & Busson, F. 1960 Etude de la protidique de la graine de fonio ( Digitaria exilis ) (Kippist) Stapf: une protéine exceptionnellement riche en méthionine. Annls Nutr. Алимент. , 14: 165–169.

94.

Картер Ф. Л., Кастильо А. Э., Фрэмптон В. Л. и Керр Т. 1966 Исследования химического состава семян рода Gossypium . Фитохимия , 5: 1103–1112.

95.

Картер Ф. Л., Чирино В. О. и Аллен Л. Э. 1961 Влияние обработки на состав семян кунжута и шрота. J. Am. Oil Chem. Soc. , 38: 148–150.

96.

Casoli, U. & Bellucci, G. 1964 Gli amminoacidi liberi e totali delle albicocche. Industria Conserve , 39: 36–38.

97.

Causeret, J., Hugot, D. & Mocquot, G. 1959 Valeurs biologiques compare des protéines du lait, du phocaséinate de кальция, du paracaséinate de Calcium et de la caséine acide. C. r. hebd. Séanc. Акад. Agric. Пт. , 45: 78–82.

98.

Causeret, J., Hugot, D., Goulas, C., Lhuissier, M. & Biette, E. 1962 Влияние условий хранения на питательную ценность стерилизованного молока. Proc. 16 внутр. Dairy Congr. , Копенгаген , I A: 849–857.

99.

Cerighelli, R., Busson, F., Toury, J. & Bergeret, B. 1960 Contribution à l’étude chimique de quelques légumineuses tropicales utilisées dans l’alimentation. Annls Nutr. Алимент. , 14: 161–164.

100.

Чакрабарти, К. Х., Саксена, К. Л. и Нат, М. К. 1961 Влияние шлифовки риса на питательную ценность некоторых индийских бобовых. Annls Biochem. опыт Med. , 21: 237–240.

101.

Chalupa, W. & Fisher, H. 1963 Сравнительные исследования оценки белков с помощью методов удержания туши и азотного баланса. J. Nutr., 81: 139–146.

102.

Чемберлен, Н., Коллинз, Т. Х., Элтон, Г. А. Х., Холлингсворт, Д. Ф., Лайл, Д. Б. и Пейн. П. Р. 1966 Исследования состава пищи. 2. Сравнение содержания питательных веществ в хлебе, приготовленном традиционным способом и хлебопекарным способом Chorleywood. руб. J. Nutr. , 20: 747–755.

103.

Чандрасекхара, М. Р., Корала, С., Индирамма, К., Бхатиа, Д. С., Сваминатан, М., Sreenivasan, A. & Subrahmanyan, V. 1962 Пищевая ценность печенья с высоким содержанием белка, содержащего изолят белка арахиса и казеина и обогащенного солями кальция и витаминами. Fd Sci. , 11: 27–31.

104.

Chantegrel, P., Caillet, M. & Regli, P. 1963 Les Myrianthus (Moracées): вклад в химический образец злаков Myrianthus serratus Benth. Méd. троп. , 23: 245–253.

105.

Chantegrel, P., Ucciani, E., Lanza, M. & Busson, F. 1963 Contribution à l’étude chimique de la pulpe et de l’amande de Balanites aegyptiaca ( L.) (Del Zygophyllacées). Annls Nutr. Алимент. , 17: 127–138.

106.

Чепмен, Д. Г., Кастильо, Р., Кэмпбелл, Дж. А. 1959 Оценка содержания белка в пищевых продуктах. I. Метод определения коэффициентов эффективности белка. Банка. J. Biochem. Physiol. , 37: 679–686.

107.
108.

Cheung, M. W., Pratt, E. L. и Fowler, D. I. 1953 Общий аминокислотный состав зрелого грудного молока: анализ методом колоночной хроматографии на ионообменной смоле. Pediatrics , 12: 353–357.

109.

Chibnall, A.C., Rees, M. W. & Lugg, J. W. H. 1963 Аминокислотный состав белков листьев. Дж.Sci. Fd Agric. , 14: 234–239.

110.

Чили. Universidad. Escuela de Química y Farmacia. 1962 Contenido de triptófano en diversas variedades de fríjoles chilenos . Сантьяго.

111.

Читре, Р. Г., Уильямс, Дж. Н. и Эльвехем, К. А. 1950 Пищевая ценность консервов. XLII. Исследование белковой ценности молодого и зрелого гороха ( Pisum sativum ). J. Nutr., 42: 207–219.

112.

Чопра, А. К. и Сидху, Г. С. 1967 Пищевая ценность арахиса ( Arachis hypogaea ). 1. Аминокислотный состав различных сортов арахиса, выращенного в Пенджабе. руб. J. Nutr. , 21: 519–525.

113.

Чопра, А. К. и Сидху, Г. С. 1967 Пищевая ценность арахиса ( Arachis hypogaea ). 2. Биологическая оценка различных сортов арахиса, выращиваемого в Пенджабе. руб. J. Nutr. , 21: 583–586.

113а.

Clément, G., Giddey, C. & Menzi, R. 1967 Аминокислотный состав и питательная ценность водорослей Spirulina maxima. J. Sci. Fd Agric. , 18: 497–501.

114.

Close, J., Adriaens, E. L., Moore, S. & Bigwood, E. J. 1953 Composition en acides aminés d’hydrolisats de far ne de manioc roui, varété amère. Бык. Soc. Чим. биол., 35: 985–992.

115.

Close, J. & Naves, G. La композиция en acides aminés du sorgo au Congo belge: введение в l’étude des boissons fermentées preparées à partir de céréale. Annls Nutr. Алимент. , 12: 41–50.

116.

Colobraro, V. & Sanahuja, J. C. 1957 Determinación de aminoácidos en las proteínas de diversas legumbres cometibles de la Argentina, su contenido en aminoácidos azufrados y triptófano. Ан. Бромат. , 9: 61–65.

117.

Коннел, Дж. Дж. И Хоугейт, П. Ф. 1959 Аминокислотный состав некоторых британских пищевых рыб. J. Sci. Fd Agric. , 10: 241–244.

118.

Кук, Б. Б., Лау, Э. У. и Бейли, Б. М. 1963 Качество белка зеленых водорослей, выращенных на отходах. I. Качество протеина в смесях из водорослей, обезжиренного сухого молока и злаков. J. Nutr. , 81: 23–29.

119.

Кук Б. Б., Морган А. Ф., Сингер Б. и Паркер Дж. 1951 Влияние тепловой обработки на питательную ценность молочных белков. III. Исследования роста крыс с применением казеина и лактальбумина и их производных лактозы. J. Nutr. , 44: 63–81.

120.

Кук, Б. Б., Морган, А., Вист, Э. и Паркер, Дж. 1951 Влияние тепловой обработки на питательную ценность молочных белков. I. Сгущенное и сухое молоко. J. Nutr. , 44: 51–61.

120a.

Коркос Бенедетти, П., Мариани, А., Спадони, М. А. и Тальямонте, Б. 1964 Ricerche sulla integration di diete a base di cereali e legumi. III. Effetti a breve scadenza su ratti alimentati con diete интегрировать с дифференциалом живых организмов D-L metionina. Quad. Nutr. , 24: 151–162.

121.

Коуэн, Дж. У., Сакр, А. Х., Шадаревян, С. Б. и Сабри, З.I. 1963 г. Состав съедобных дикорастущих растений Ливана. J. Sci. Fd Agric. , 14: 484–488.

122.

Коуэн, Дж. У., Сабри, З. И., Ринну, Ф. Л. и Кэмпбелл, Дж. А. 1963 Оценка протеина в рационах Ближнего Востока. I. Миндаль ( Prunus amygdalus ). J. Nutr. , 81: 235–240.

123.

Кравиото, Р. О., Гусман, Дж. Г. и Кравиото, О. Ю. 1955 La harina de pescado como suplemento proteínico. Ciencia , Méx. , 15: 83–88.

124.

Cresta, M., Mancini, F. & Mariani, A. 1959 Ricerche sul valore nutritivo del latte sterilizzato. I. Digeribilità apparente e bilancio dell’N in ratti, alimentati con diete: (а) ди пане и стерилизованный латте; (б) ди пане и латте пастериццато. Quad. Nutr. , 19: 89–92.

125.

Креста, М., Манчини, Ф. и Мариани, А.1959 Ricerche sul valore nutritivo del latte sterilizzato. II. Elettroforetica delle Proteine ​​sieriche di ratti, пищевые продукты со следующими продуктами: (a) di pane e latte sterilizzato; (б) ди пане и латте пастериццато; (c) ди МакКоллум. Quad. Nutr. , 19: 93–100.

125а.

Кромвель, Г. Л., Пикетт, Р. А. и Бисон, В. М. 1967 Пищевая ценность непрозрачной кукурузы-2 для свиней. J. Anim. Sci. , 26: 1325–1331.

126.

Дам Р., Ли С., Фрай П. С. и Фокс Х. 1965 Использование водорослей в качестве источника белка для человека. J. Nutr. , 86: 376–382.

127.

Dammers, J., Slump, P., Blom, L., de Man, T. J., Brenninkmeyer, C. & van Kempen, G. J. M. 1967 Aminozuurgehalten van veevoeders. (Личное общение)

127a.

Даниэль, В. А., Десаи, Б. Л. М., Венкат Рао, С., Сваминатан, М.И Парпиа, Х.А.Б. 1968 Пищевая ценность гуманизированного молочного корма на основе буйволиного молока, обогащенного DL-метионином. J. Fd Sci. , 33: 331–334.

128.

Daniel, VA, Leela, R., Doraiswamy, TR, Rajalakshmi, D., Venkat Rao, S., Swaminathan, M. & Parpia, HAB 1966 Эффект от приема пищи для бедного кафра кукуруза ( Sorghum vulgare ) с L-лизином и DL-треонином на коэффициент перевариваемости, биологическую ценность и чистую утилизацию белков и удержание азота у детей. J. Nutr. Диета. , 3: 10–14.

129.

Daniel, VA, Leela, R., Hariharan, K., Venkat Rao, S., Rajalakshmi, D., Swaminathan, M. & Parpia, HAB 1965 Взаимное и аминокислотное добавление белки. III. Питательная ценность смесей белков сои, кунжута и молока, усиленных ограничивающими аминокислотами. J. Nutr. Диета. , 2: 17–20.

130.

Дэниел, В. А., Лила, Р., Рао, С. В., Харихаран, К., Индирамма, К., Сваминатан, М. и Парпиа, Х. А. Б. 1964 Взаимное и аминокислотное добавление белков. II. Питательная ценность белков смесей пшеницы, арахиса, сои, бенгальского грамм, кунжута и сухого обезжиренного молока, обогащенных ограничивающими незаменимыми аминокислотами. J. Nutr. Диета. , 1: 293–296.

130a.

Даниэль, В. А., Десаи, Б. Л. М., Венкатрао С., Сваминатан, М. и Парпия, Х. А. Б. 1968 Пищевая ценность гуманизированного молочного корма на основе буйволиного молока, обогащенного DL-метионином. J. Fd Sci. , 33: 331–334.

131.

Давидович, Н. П. и Фернандес, М. В. 1960 Determinación microbiológica de aminoácidos en huevos y leches. Ан. Фак. Quíim. Ферма. Univ. Чили , 12: 75–84.

132.

Доусон, Л. Э. 1967 Личное сообщение.

133.
134.

De, S. S. 1951 Содержание незаменимых аминокислот в индийских пищевых продуктах. В Индийский совет медицинских исследований. Научно-консультативный совет. Технический отчет 1951 г. , стр. 61–64. Дели.

135.

De Borger, R. 1960 Notes sur la valeur nutritive des amandes d ‘ Ongokea gore et de Parinari pumila . Ред. Фермент. Инд. Алимент. , 15: 167–170.

136.

Де Гроот, А. П. 1963 Влияние обезвоживания пищевых продуктов на усвояемость и биологическую ценность белка. Fd Technol. , 17 (3): 103–107.

137.

Де Гроот, А. П., Сламп, П. и Луйкен, Р. 1960 Onderzoek van de voedingswaarde van bataten, bataten-bladen en canaveheaven. Voorloopige resultaten. (Личное сообщение)

138.

Де Муэленэр, Х. Дж. Х. 1963 Личное сообщение.

139.

Де Муэленэре, Х. Дж. Х. 1964 Исследования по перевариванию соевых бобов. J. Nutr. , 82: 197–205.

140.

Де Муэленэре, Х. Дж. Х. 1967 Личное сообщение.

141.

Дерс, П. Х. 1960 Оценка качества белка (биологический метод). J. Ass. выключенный. сельское хозяйство. Chem. , 43: 38–41.

142.

Deshmukh, A. D. & Sohonie, K. 1965 Белки зеленого грам. Часть. II. Аминокислотный состав. J. Nutr.Диета. , 2: 183–186.

143.

Дешпанде, П. Д. и Радхакришна Рао, М. В. 1954 Азотный комплексный аминокислотный состав (i) амаранта ( Amaranthus gangeticus ) и (ii) аконитовой фасоли ( Phaseolus 9000) acontif. Indian J. med. Res. , 42: 77–83.

144.

Девадас, Р.П., Лила, Р. и Чандрасекаран, К.Н. 1964 Влияние варки на усвояемость и питательную ценность белков черного грамма ( Phaseolus mungo ) и зеленого грамма ( Phaseolus). radiatus ). J. Nutr. Диета. , 1: 84–86.

145.

De Vuyst, A. 1963 Teneur en acides aminés des alimentments du bétail . (Персонал связи)

146.

Де Вуйст, А., Ванбелле, М., Вервак, В., Арноулд, Р. и Морелс, А. Табеллен, 1967, встретился с той же идеологией, что и бедрийфсводермидделен ван де Кемпен [ Таблицы состава кормов в Кемпене.] Лёвен, Комитет по изучению состава кормов в г. Кемпен.

147.

Де Вюйст, А. и Вервак, В. 1959–60 Этюд композиции на основе кислотных аминов, произведенных в Бельгии. Qualitas Pl. Матер. овощи , 6: 243–260.

148.

Де Вуйст, А., Вервак, В., Ванбель, М., Арноулд, Р. и Морелс, А. 1964 Les acides aminés des farines animales. Agricultura , Louvain , 12: 141–151.

149.

Де Вуйст, А., Вервак, В., Ванбелле, М., Арноулд, Р. и Морелс. A. 1964 Les acides aminés des Principales farines de poissons. Agricultura , Louvain , 12: 153–162.

150.

Де Вуйст, А., Вервак, В., Ванбелле, М., Арноулд, Р. и Морелс, А. 1967 Таблицы состава пищевых продуктов и аминов. (Персонал связи)

151.

Deyoe, C.W. & Shellenberge, J. A. 1965 Аминокислоты и белок в зерне сорго. J. Agric. Fd Chem. , 13: 446–450.

152.

Дусбург, Дж. Дж. И Мейер, А. 1964 [Анализ голландских консервов. II. Овощные и фруктовые продукты.] Voeding , 25: 258–301. (На голландском языке)

153.

Дрейер, Дж. Дж. 1962 Исследование качества южноафриканского сухого молока с особым упором на питательную ценность. Proc. Nutr. Soc. Южная Африка , 3: 102.

154.

Дрейер, Дж. Дж. 1963 Личное сообщение.

155.

Драйер, Дж. Дж., Дю Брюн, Д. Б., Брандт, Дж., Ломбард, Дж. Х. и Швайгарт, Ф. 1964 Предварительное примечание о составе питательных веществ и белковой ценности зеленой кукурузы. S. Afr. мед. J. , 38: 648.

156.

Дрейер, Дж. Дж. И дю Брюн, Д.B. 1965 г. Добавление в соевый белок гидрокси-аналога L-метионина и некоторых природных источников метионина. S. Afr. мед. J. , 39: 231.

157.

Dreyer, JJ, du Bruyn, DB & Concannon, TRJ 1964 Белковая ценность и антитриптическая активность некоторых бобовых, выращиваемых в Южной Африке, с особым упором на эффект термической обработки. S. Afr. мед. J. , 38: 654–658.

158.

Дункан, К.В., Уотсон, К. И., Данн, К. М. и Эли, Р. Э. 1952 Пищевая ценность сельскохозяйственных культур и коровьего молока в зависимости от плодородия почвы. II. Незаменимые аминокислоты в молозиве и молочных белках. J. Dairy Sci. , 35: 128–139.

159.

Данн М.С. 1947 Аминокислоты в пищевых продуктах и ​​аналитические методы их определения. Fd Technol. , 1: 269–286.

160.

Данн, М.С., Камиен, М.Н., Эйдусон, С. и Малин, Р. Б. 1949 Пищевая ценность консервов. I. Аминокислотность рыбы и мясных продуктов. J. Nutr. , 39: 177–185.

161.

Дастин, Дж. П., Шрам, Э., Мур, С. и Бигвуд, Э. Дж. 1953 Хроматографическая дозировка кислотных аминов зерновой цереаль (орган), d’un foin, и т. Д. ‘un tourteau de lin. Бык. Soc. Чим. биол. , 35: 1137– 1147.

162.

Дутра де Оливейра, Дж.Э., де Соуза, Н., де Резенде, Т. А., Валенте, Л. Р., Бойд, В. Ф. и Дагги, Е. Е. 1967 Разработка пищевой смеси для младенцев и детей младшего возраста в Бразилии. J. Fd Sci. , 32: 131–135.

163.

Дутра де Оливейра, Дж. Э. и Оливейра, М. М. 1960 Aminoácidos essenciais na farina de soja, no girassol e no lévedo. Dosagens microbiológicas. Revta Assoc. méd. бюстгальтеры. , 6: 107–112.

164.

Эдвардс, К.Х. и Аллен, К. Х. 1958 Аминокислоты в продуктах питания. Цистин, тирозин и содержание незаменимых аминокислот в избранных продуктах растительного и животного происхождения. J. Agric. Fd Chem. , 6: 219–223.

165.

Эдвардс, К. Х., Картер, Л. П. и Аутленд, К. Э. 1955 Содержание цистина, тирозина и незаменимых аминокислот в избранных продуктах питания. J. Agric. Fd Chem. , 3: 952–957.

166.

Эдвардс, Л. Э., Sealock, RR, O’Donnell, WW, Bartlett, GR, Sarclay, MB, Tully, R., Tybout, RH, Box, J. & Murlin, JR, 1946 г. Биологическая ценность белков по отношению к незаменимым аминокислотам, которые они содержать. IV. Анализ пятнадцати белковых продуктов на десять предметов первой необходимости. J. Nutr. , 32: 597–612.

166а.

Элиас, Л. Г., Яркин, Р., Брессани, Р. и Альбертацци, К. 1968 Suplementación del arroz con contrados proteicos. Archos лат.-am. Nutr. , 17: 27–38.

167.

Эллингер, Г. М. и Бойн, Э. Б. 1965 Аминокислотный состав некоторых рыбных продуктов и казеина. руб. J. Nutr. , 19: 587–592.

168.

Эль-Нокраши, А.С. и Осман, Ф. 1965 Оценка точного состава и питательной ценности белка некоторых египетских семян. I. Аминокислотный состав и доступность лизина некоторых семян бобовых. Planta med. , 13: 116–119.

169.

Ericsson, L.E., Larsson, S. & Lid, G. 1961 Потеря добавленных лизина и треонина во время выпечки пшеничного хлеба. Acta Physiol. сканд. , 53: 85–98.

169а.

Эш, Г. К., Де, Т. С. и Басу, У. П. 1960 Пищевая ценность белков бенгальского грамма с высоким и низким содержанием белка. руб. J. Nutr. , 14: 425–431.

170.

Межведомственный комитет США по питанию для национальной обороны. 1959 Обследование питания Эфиопии . Вашингтон, Д. К.

171.

Эванс, Р. Дж., Бандемер, С. Л., Бауэр, Д. Х. и Дэвидсон, Дж. А. 1959 Содержание аминокислот в свежей и хранимой скорлупе яиц. 4. Определение с помощью микробиологического анализа и хроматографии на сульфированных полистирольных смолах. Индюшка. Sci. , 38: 1394–1397.

171а.

Эванс, Р. Дж. И Бандемер, С. Л. 1967 Пищевая ценность белков семян бобовых. J. Agric. Fd Chem. , 15: 439–443.

172.

Эванс, Р. Дж., Дэвидсон, Дж. А., Бандемер, С. Л. и Баттс, Х. А. 1949 Содержание аминокислот в свежей и хранящейся скорлупе яиц. 2. Аргинин, гистидин, лизин, метионин, цистин, тирозин, триптофан, фенилаланин и пролин. Индюшка. Sci. , 28: 697–702.

173.

Эванс, Р. Дж. Дэвидсон, Дж. А. и Баттс, Х. А. 1950 Содержание аминокислот в свежей и хранящейся скорлупе яиц. 3. Содержание метионина, цистина и лизина в яйцах кур, получавших диету, различается процентным содержанием этих аминокислот. Индюшка. Sci. , 29: 104–108.

174.

Эванс, Р. Дж., Баттс, Х. А., Дэвидсон, Дж. А. и Бандемер, С. Л. 1949 Содержание аминокислот в свежей и хранящейся скорлупе яиц. 1. Лейцин, изолейцин, валин, глицин, треонин, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота. Индюшка. Sci. , 28: 691–696.

175.
176.

Fabriani, G., Fiorentini, M. & Spadoni, M. A. 1957 Contributi sperimentali alla conoscenza delle caratteristiche chimico-fisiche, chimiche e biologiche dei grani tener. Molini d’Italia , 10: 462–469.

177.

Фанг, С. К., Буллис, Д. Э. и Баттс, Дж. С. 1953 Исследование орехов фундука барселона и дю Чилли.III. Содержание аминокислот и витамина B в обезжиренной муке из орехов фундука. Fd Res. , 18: 555–559.

177а.

fao / who. 1965 Потребность в белке . Рим. Серия отчетов fao Nutrition Meetings № 37. fao / oms. Besoins en protéines . Рим. Réunions de la fao sur la food, Rapport N o 37. fao / oms. Necesidades de proteínas . Рома. fao: Reuniones sobre nutrición, N o 37 (1966).

178.

Фезерстоун, В. Р., Фразер, Д. Р., Хилл, Д. Л., Ноллер, К. Х. и Пармели, К. Э. 1964 Постоянство аминокислотного состава белка коровьего молока при изменении рациона. J. Dairy Sci. , 47: 1417– 1418.

179.

Феррандо, Р. 1967 Персонал связи.

180.

Ferrao, J. E. M. & Xabregas, J. 1961 Note sur la valeur alimentaire du vielo ou pois bambara ( Voandzeia subterranea .Тысяч). Oléagineux , 16: 173–174.

181.

Ferreira Goncalves, F. A. 1952 Dosagem microbiológica dos 10 ácidos aminados essenciais em quatro esécies de peixe. Clin. Hig. Hidrol. , 18: 45–51.

182.

Феррейра Гонсалвес, Ф. А. и Да Силва Граса, М. Э. 1961 Tabella de composiçao des alimentos Portugeses . Лиссабон, Ministerio de Saude e Assistência.

183.

Флинн, Л. М., Зубер, М. С., Левеке, Д. Х., Грейнджер, Р. Б. и Хоган, А. Г. 1954 Взаимосвязь между содержанием белка в кукурузе и концентрацией аминокислот и никотиновой кислоты. Cereal Chem. , 31: 217–228.

184.

Ford, J. E. & Salter, D. N. 1966 Анализ ферментативно переваренных пищевых белков с помощью сефадекс-гель-фильтрации. руб. J. Nutr. , 20: 843–860.

184а.

Фокс, Х.C. Развитие Ямайки в 1968 году. Труды конференции по белковой пище для стран Карибского бассейна , p. 100–105. Карибский институт продовольствия и питания.

185.

Фрэмптон В. Л., Понс В. А. и Керр Т. 1960 Сравнение химических свойств семян видов Gossypium . Экон. Бот. , 14: 197–199.

186.

Fredholm, H. 1954–55 Треонин в пищевых продуктах животного происхождения. Acta Agric. сканд. , 5: 11–22.

187.

Фрей, К. Дж. 1951 Взаимосвязь белков и аминокислот в кукурузе. Cereal Chem. , 28: 123–132.

188.

Фрей, К. Дж. 1952 Различия в содержании белков и аминокислот в различных сортах овса. Cereal Chem. , 29: 77–81.

189.

Фрост, Д. В. и Сэнди, Х.R. 1949. Анализ сухих белков методом пополнения запасов на крысах. Пищевая ценность и аминокислотный состав шести эталонных белков. J. Nutr. , 39: 427–439.

190.

Fry, J. L. & Stadelman, W. J. 1960 Влияние варки и части туши на содержание метионина и цистина в курином мясе. Fd Res. , 25: 442–447.

190а.

Golvan, Y. 1965 Каталог систематических механизмов пуассонов .Пэрис, Массон.

191.

Гангал С. В. и Магар Н. Г. 1962 Химический состав крабового мяса. Indian J.app. Chem. , 25 (4–6): 133–136.

191а.

Gasskellt, F. 1969 Белок из нефти. Fd Technol. , Aust. , 21: 222–227.

192.

Gaulier, R. & Cayrier, D. 1965 Премьерные записи о композиции en acides aminés des alimentations destinés aux animaux Homestiques на Мадагаскаре. Revue Elev. Méd. вет. Платит троп. , 18: 101–108.

193.

Герлофф, Э. Д., Лима, И. Х. и Стахманн, М. А. 1965 Белки листьев как пищевые продукты. Аминокислотный состав концентратов белков листьев. J. Agric. Fd Chem. , 13: 139–143.

194.

Girard, P., Guezennec, J., Lateaume, M. Th. & Le Clerc, A. M. 1961 La valeur nutritive des protéines d’amandes. Annls Nutr.Алимент. , 15: 1–10.

195.

Голдблатт, Л. А. и Фрэмптон, В. Л. 1963 Личное сообщение.

196.

Гопалан, К. 1967 Личное сообщение.

197.

Гордон В.Г., Семмет В.Ф. и Бендер М. 1963 Аминокислотный состав казеина. J. Am. хим. Soc. , 75: 1678.

198.

Goyco, J.A. & Asenjo, C. F. 1947 Чистая протеиновая ценность пищевых дрожжей. J. Nutr. , 33: 593–600.

199.

Goyco, J. A. & Asenjo, C. F. 1949 Новые значения протеина и стимуляции роста трех разных типов дрожжей, приготовленных в идентичных условиях. J. Nutr. , 38: 517–526.

200.

Goyco, J. A. & Asenjo, C. F. 1965 Ценность лактации, новый индекс оценки белка. Дж.Nutr. , 85: 52–56.

201.

Greenhut, I. T., Sirny, R. J. & Elvehjem, C. A. 1948 Содержание лизина, метионина и треонина в мясе. J. Nutr. , 35: 689–701.

202.

Гринвуд-Бартон, Л. Х., Барнс, Б. Х., Меллон, Т. П. А. и Пейн, У. Дж. А. 1964 Важность содержания аминокислот в кормах в Восточной Африке. I. Содержание аминокислот в одиннадцати восточноафриканских кормах. E. Afr. сельское хозяйство. для. J. , 29: 237–242.

203.

Greenwood, D. A. Kraybill, H. R. & Scweigert, B.S. 1951 Аминокислотный состав свежих и вареных отрубов говядины. J. biol. Chem. , 193: 23–28.

204.

Гуггенхайм, К. и Фридманн, Н. 1960 Влияние скорости экстракции муки и добавления соевого шрота на питательную ценность хлебных белков. Fd Technol., 14: 298–300.

205.

Guggenheim, K. & Szmelcman, S. 1965 Недорогие источники белка: богатая белком смесь на основе растительных продуктов, доступных в странах Ближнего Востока. J. Agric. Fd Chem. , 13: 148–151.

206.

Guttikar, MN, Panemangalore, M., Rao, MN, Rajalakshmi, D., Rajagopalan, R. & Swaminathan, M. 1965 Исследования пищевых продуктов с обработанным белком на основе смесей арахиса, Бенгалия грамм, соевая и кунжутная мука, обогащенная минералами и витаминами.II. Аминокислотный состав и пищевая ценность белков. J. Nutr. Диета. , 2: 24–27.

207.

Хаклер, Л. Р. 1967 Личное сообщение.

208.

Хаклер, Л. Р., Хэнд, Д. Б. Стейнкраус, К. Х. и Ван Бурен, Дж. П. 1963 Сравнение пищевой ценности белка из нескольких фракций сои. J. Nutr. , 80: 205–210.

209.

Hackler, L.Р. и Стиллингс, Б. Р. 1967 Аминокислотный состав соевого молока после термической обработки и его корреляция с питательной ценностью. Cereal Chem. , 44: 70–77.

210.

Hackler, L. R., Steinkraus, K. H., Van Buren, J. P. & Hand, D. B. 1964 Исследования использования белка Tempeh крысами-отъемышами. J. Nutr. , 82: 452–456.

211.

Хаклер, Л. Р., Ван Бурен, Дж. П., Стейнкраус, К.Х., Эль-Рави, И. и Хэнд, Д. Б. 1965 Влияние тепловой обработки на питательную ценность белка соевого молока, скармливаемого крысам-отъемышам. J. Fd Sci. , 30: 723–728.

212.

Hallgren, M. D. 1967 Концентрат рыбьего белка . Mölndal, Astra Nutrition.

212а.

Харрис, Р. С. и Берресс, Д. А. 1959 Влияние уровня протеина на питательную ценность хлебной муки, обогащенной лизином. J. Nutr. , 67: 549–567.

212б.

Харви Д. 1956 Таблицы аминокислот в пищевых продуктах и ​​кормах . Farnham Royal, Bucks., Бюро Содружества. Бюро питания животных Содружества, Техническое сообщение № 19.

213.

Хоули, Э. Э., Мурлин, Дж. Р., Нассет, Э. С. и Шимански, Т. А. 1948 Биологическая ценность шести частично очищенных белков. J. Nutr., 36: 153–169.

214.

Хаями, Х., Мацуно, Ю. и Шино, К. 1960 Исследования по использованию хлореллы, источника пищи (Часть 8). В Японии. Национальный институт питания. Годовой отчет 1960 , стр. 58–59. Токио.

215.

Heathcote, J. G. 1950 Качество белка в овсе. руб. J. Nutr. , 4: 145–154.

215а.

Хедаят, Х., Саркисян Н., Ленкорани С. и Доносо Г. 1968 г. Обогащение цельнозерновой муки и иранского хлеба. Acta biochim. Iranica , 5: 16–25.

216.

Hellegouarch, R., Monjour, L., Giorgi, R., Toury, J., Satge, P. & Blatt, M. 1967 Etude de la valeur de Supplémentation de la Farine de Котон, по сравнению с режимами на базе мил. (Персонал связи)

217.

Генри, К. М. 1965 Сравнение биологических методов с крысами для определения пищевой ценности белков. руб. J. Nutr. , 19: 125.

218.

Генри, К. М. и Форд, Дж. Э. 1965 Пищевая ценность концентратов белков листьев, определенная в биологических тестах на крысах и микробиологическими методами. J. Sci. Fd Agric. , 16: 425–432.

219.

Генри, К. М., Хьюстон, Дж., Кон, С. К., Пауэлл, Дж., Картер, Р. Халтон, П. 1941 Влияние добавления сухого обезжиренного молока и сухой сыворотки на хлебопекарные качества и питательные свойства белого хлеба. J. Dairy Res. , 12: 184–212.

220.

Генри, К. М. и Кон, С. К. 1948 г. Изменения биологической ценности белков. J. Dairy Res. , 15: 341–356.

220а.

Генри, К. М. и Кон, С. К. 1957 Влияние уровня потребления белка и возраста крысы на биологическую ценность белков. руб. J. Nutr. , 11: 305–313.

221.

Генри, К.M. & Toothill, J. 1962 Сравнение методов баланса воды в организме и азота для определения питательной ценности белков. руб. J. Nutr. , 16: 125–133.

222.

Хепберн, Ф. Н. и Брэдли, В. Б. 1965 Аминокислотный состав сортов твердой пшеницы в зависимости от содержания азота. Cereal Chem. , 42: 140–149.

223.

Хепберн, Ф. Н., Калхун, В. К.И Брэдли, В. Б. 1960 Распределение аминокислот пшеницы в промышленных продуктах мукомольного производства. Cereal Chem. , 37: 749–755.

224.

Hepburn, F. N., Lewis, E. W. & Elvehjem, C. A. 1957 Содержание аминокислот в пшенице, муке и хлебе. Cereal Chem. , 34: 312–322.

225.

Хиггинс, М., Томас, М. и Кэллоуэй, Д. Х. 1961 Пищевая ценность обезвоженных продуктов. Дж.Являюсь. диета. Жопа. , 39: 105–116.

225a.

Hipolito, D. G., Domingo, J. G. & Sarte, N. 1965 Высокобелковые дрожжи, Rhodotorula pilimanae Hedrick et Burke, из плодов филиппинской клубники. Филипп. J. Sci. , 94: 179–187.

226.

Хирш, Дж. С., Найлс, А. Д. и Кеммерер, А. Р. 1952 Содержание незаменимых аминокислот в некоторых овощах. Fd Res. , 17: 442–447.

226a.

Хишке, Х. Х. мл., Поттер, Г. К. и Грэм, У. Р. 1968 Пищевая ценность овсяного белка. I. Различия между сортами, измеренные с помощью аминокислотного анализа, и реакции роста крыс. Cereal Chem. , 45: 374–378.

227.

Hodson, A. Z. 1950 Содержание аминокислот в сгущенном молоке при длительном хранении. Ind. Engng Chem. , 42: 694–695.

228.

Ходсон, А. З. и Крюгер, Г. М. 1946 Содержание незаменимых аминокислот в казеине, свежем и переработанном коровьем молоке, определенное микробиологически на гидролизатах. Archs Biochem. , 10: 55–64.

229.

Ходсон, А. З. и Крюгер, Г. М. 1947 Изменения содержания незаменимых аминокислот в белках сухого обезжиренного молока при длительном хранении. Archs Biochem. , 12: 51–55.

230.
231.

Хорн, М. Дж., Колберн, К. Ф., Блюм, А. Э. и Уоррен, Х. У. 1958 Распределение аминокислот в пшенице и некоторых продуктах из пшеницы. Cereal Chem. , 35: 411–421.

232.

Хорн, М. Дж., Блюм, А. Э., Герсдорф, К. Э. Ф. и Уоррен, Х. У. 1955 Источники ошибок в микробиологических определениях аминокислот в кислотных гидролизатах. II. Очевидная потеря аминокислот при хранении. Cereal Chem. , 32: 64–70.

233.

Хорн, М. Дж., Джонс, Д. Б. и Блюм, А. Е. 1949 Микробиологическое определение изолейцина в белках и пищевых продуктах. J. biol. Chem. , 180: 695–701.

234.

Хорн, П. Дж. И Шварц, Х. М. Исследования соложения и пивоварения Kaffircorn, 1961. IX. Аминокислотный состав зерна кафркорна и солода. J. Sci. Fd Agric. , 12: 457–459.

234а.

Houston, D. E., Allis, Marian E. & Kohler, G.O. Аминокислотный состав риса и его побочных продуктов. (В печати)

235.

Хоу, Э. Э., Янсен, Г. Р. и Гилфиллан, Э. У. 1965 Аминокислотные добавки в зерновые культуры по отношению к мировому продовольственному снабжению. г. J. Clin. Nutr. , 16: 315–320.

236.

Howe, E. E., Gilfillan, E. W. & Milner, M. 1965 Аминокислотные добавки в белковые концентраты по отношению к мировым поставкам протеина. г. J. Clin. Nutr. , 16: 321–326.

237.

Хуанг По-Чао, Тунг Та-Ченг, Хун-Чи Люк и Хуо-Яо Вэй. 1965 г. Кормление младенцев обжаренными полножирными соевыми бобами. J. Formosan med. Жопа. , 64: 591.

238.

Хьюз, Б. П. 1958 Аминокислотный состав картофельного белка и вареного картофеля. руб. J. Nutr. , 12: 188–195.

239.

Hughes, C. W. & Hauge, S. M. 1945 Пищевая ценность высушенных в дистилляторе растворимых веществ как источника белка. J. Nutr. , 30: 245–258.

240.

Hutchinson, JB, Moran, T. & Pace, J. 1959 Пищевая ценность хлебного белка в зависимости от уровня потребления белка, уровня добавок L-лизина и L- треонин и добавление яичных и молочных белков. руб. J. Nutr. , 13: 151–163.

241.

Ингаллс, Р. Л., Клоче, Дж. Ф., Рафферти, Дж. П., Гринсмит, Р. Э., Чанг, М. Л., Тэк, П. И., и Олсон, М. А. 1950 Питательная ценность рыбы из вод Мичигана . Лансинг, Мичиганская экспериментальная сельскохозяйственная станция. Технический бюллетень № 219. 24 с.

242.

Ingram, G. R., Cravens, W. W. & Elvehjem, C. A. 1950 Оценка протеина хлопковой муки для роста цыплят путем ферментативного высвобождения аминокислот. Индюшка.Sci. , 29: 590–594.

242a.

Jacard, M. I. 1968 Contenido de triptófano , arginina , metionina , treonina en lentejas (Lens esculenta). Тесис, Чилийский университет.

243.

Jaffé, WG, Gross, M., Mosqueda, SA, García, S., Olivares, H., Embden, C., Nolberga, B. & de Saranz, H. 1957 Composición en los diversos nutritious de leguminosas de mayor consumo en Venezuela. Archos venez. Nutr. , 8: 97–106.

244.

Jaffé, W. G., Nollergo, B., Embden, C., García, S., Olivares, H. & Gross, M. 1956 Composición de pescados venezolanos. Archos venez. Nutr. , 7: 163–165.

245.

Янсен, Г. Р. 1962 Влияние линии крыс и уровня белка на определение коэффициента эффективности белка (PER). J. Nutr. , 78: 231–240.

245a.

Янсен, Г. Р., Ди Майо, Л. Р. и Хауз, Н. Л. 1962 г. Белки злаков. Аминокислотный состав и добавка лизина к теф. J. Agric. Fd Chem. , 10: 62–64.

245b.

Джардин, К. 1967 Список продуктов питания, используемых в Африке . Рим. фао.

246.

Джеллифф, Д. Б., Аррояв, Г., Агирре, Ф., Агирре, А. и Скримшоу, Н. С. 1959 La composición de aminoácidos de ciertos cereales y leguminosas de los trópicos. Болн Оф. санит. пан-ам. , Supl. N o 3: 197–199.

246a.

Джонсон Б. К., Метта В. К. и Шендель Х. Э. 1962 Пищевая ценность рыбной муки и ее использование в качестве белковой добавки. В Рыба в питании , изд. Э. Хин и Р. Кройцер, стр. 264–265. Лондон, Fishing News (Books) Ltd.

246b.

Джонс, Д. Б. 1931 Факторы для преобразования процентного содержания азота в пищевых продуктах и ​​кормах в процентное содержание белков .Вашингтон, Д. К., Министерство сельского хозяйства США. Циркуляр № 183.

246c.

Джонсон В. А., Уитед Д. А., Маттерн П. Дж. И Шмидт Дж. У. 1968 Пшеница может быть улучшена как пища для человека. Ежеквартально: Univ. Небраска , 15 (2): 4–6

246d.

Jenneskens, P. J. 1969 Обогащение булгура лизином. Cereal Sci. Сегодня , май: 186–188.

247.

Джозеф, К., Narayanarao, M., Swaminathan, M., Sankaran, AN, Jayaraj, AP, Sabrahmanyan, V. 1962 Дополнительная ценность некоторых обработанных белковых продуктов на основе смесей арахиса, сои, кунжута и нута ( Cicer arietinum ), муку и сухое обезжиренное молоко для кукурузо-тапиоковой диеты. руб. J. Nutr. , 16: 49–57.

248.

Джозеф, К., Нараяна Рао, М., Сваминатан, М., Индирамма, К. и Субраманян, В. 1960 Пищевая ценность белковых смесей, имеющих аминокислотный состав, сходный с таковым у фао. эталонный образец белка. Annls Biochem. опыт Med. , 20: 243–250.

249.

Joseph, AAV, Tasker, PK, Joseph, K., Narayana Rao, M., Swaminathan, M., Sankaran, AN, Sreenivasan, A. & Subrahmanyan, V. 1962 Сеть использование белка и соотношение эффективности белков кунжута, дополненных лизином, к уровням, присутствующим в эталонной структуре белка ФАО и в молоке. Annls Biochem. опыт Med. , 22: 113–116.

250.

Джоши Н. В. и Радж Х. 1954. Микробиологический анализ незаменимых аминокислот в молоке индийского буйвола. Indian J. Dairy Sci. , 7: 139–146.

250a.

Juliano, B.O.1969 Аминограмма грубого и измельченного риса IR8 и измельченного риса США . (Личное общение).

250b.

Хулиано, Б.О., Игнасио, К.С., Панганибан, В. М. и Перес, К. М. 1968 г. Скрининг сортов риса с высоким содержанием белка. Cereal Sci. Сегодня , 13: 299–301, 313.

Оценка новой базы данных о составе пищевых продуктов, которая включает глутамин и другие аминокислоты, полученные на основе данных секвенирования генов

Образец исследования

Исследование здоровья медсестер является перспективной когортой исследование факторов питания и образа жизни в связи с хроническими заболеваниями среди 121 700 зарегистрированных медсестер в возрасте 30–55 лет на момент зачисления в 1976 г. ) и 14 665 кДж (3500 ккал), ИМТ от 15 до 49 кг / м 2 (= 5 с.d.), доступные данные о потреблении белка и отсутствие ранее диагностированного диабета, сердечно-сосудистых заболеваний и рака. Окончательная исходная популяция состояла из 70 356 женщин в возрасте от 38 до 63 лет в 1984 году. Это исследование было одобрено Наблюдательным советом учреждения в лаборатории Ченнинга.

Оценка диеты

В 1976 году женщины заполнили анкеты об их истории болезни и образе жизни. Анкета из 131 пункта о частоте приема пищи (FFQ) была впервые заполнена в 1984 году и обновлена ​​в 1986, 1990, 1994, 1998 и 2002 годах.Потребление питательных веществ рассчитывалось на основе заявленной частоты потребления каждой указанной единицы продукта питания или напитка и опубликованных данных о содержании питательных веществ в указанных порциях. Мы использовали данные по аминокислотам из 8-й серии Справочника по составу пищевых продуктов (1976–1992) и серийных выпусков 10, 14 и 16, опубликованных Министерством сельского хозяйства США (2006). Этот FFQ ранее оценивался на предмет пригодности для различных питательных веществ, включая потребление белка (Willett et al., 1985).

Данные об аминокислотах получены из публикаций USDA

Значения аминокислот в пищевых продуктах с более чем одним белком ингредиентом были получены на основе аминокислотного состава различных белковосодержащих ингредиентов.Эти значения аминокислот USDA были включены в продукты питания и ингредиенты, содержащие белок, в базе данных NHS по питательным веществам. Аминокислоты, доступные в базе данных о питательных веществах Министерства сельского хозяйства США, включают аланин, аргинин, глицин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин и валин. Цистин, окисленная димерная форма цистеина, более доступен, чем цистеин. Нет глутамина или аспарагина, а глутамат и аспартат завышены.

Данные получены с веб-сайта EXPASY

Данные о последовательности тысяч белков различных организмов собраны в Швейцарском институте биоинформатики (Bairoch and Apweiler, 2000). Эти данные доступны в Интернете в Швейцарии и на зеркальных сайтах, таких как Канада http://ca.expasy.org/. SWISS-PROT — это аннотированная база данных последовательностей белков, созданная на кафедре медицинской биохимии Женевского университета в сотрудничестве с Европейской лабораторией молекулярной биологии.SWISS-PROT — это самая полная база данных по экспрессии генов аминокислот в белках в Интернете, в которой применяются строгие научные методы, включая внутреннюю и внешнюю экспертизу.

Значения аминокислот, полученные с веб-сайта EXPASY.

Мы рассчитали содержание протеиногенных аминокислот в пищевых белках, потребляемых в базе данных питательных веществ исследования здоровья медсестер, на основе (1) идентификации белковых фракций пищевых белков, указанных в литературе, (2) идентификация аминокислотного состава белковых фракций с использованием сервера базы данных белковых последовательностей EXPASY, (3) взвешенная сумма аминокислотного содержания белковых фракций в пищевых белках и (4) включение аминокислотного содержания пищи белки в рецептах, используемых для создания базы данных исследований NHS по питательным веществам.Содержание аминокислот во фракциях пищевого белка рассчитывали с использованием всей последовательности исследуемой белковой фракции. Мы решили исключить концевые остатки из расчетов аминокислот, поскольку концевые аминокислоты имеют короткое время жизни (Bachmair et al., 1986), хотя концевые аминокислоты мало влияют на конечный состав белков, учитывая их небольшой вклад в общую последовательность.

Формула для расчета содержания аминокислот в пищевом белке, полученная на основе данных секвенирования, была описана в более ранних исследованиях (Lacey and Wilmore, 1990; Swails et al., 1992). Например, содержание глутамина в β-казеине в молоке было рассчитано как: [(% β-казеина × # GLN в последовательности × молекулярная масса GLN (г / моль)] / молекулярная масса β-казеина (г / моль). ) = (23,4% × 20 × 146,15) / (23583,2) = 2,9%. Та же процедура была повторена для каждой из 20 аминокислот в каждой из известных белковых фракций пищевого продукта.

Сумма всех полученных белковых фракций с веб-сайта Expasy составляли 90–98% от общего веса белка всех пищевых продуктов. 28 продуктов, содержание аминокислот в которых было получено с веб-сайта Expasy, включали ячмень, говядину, коричневый рис, казеин, какао, кофе, кукурузу. , яичный желток, яичный белок, яйцо, фасоль, чечевица, молоко, овес, овсяные отруби, горох, арахис, картофель, кунжут, соя, сладкий картофель, помидоры, грецкие орехи, пшеница, пшеничные отруби, пшеничный глютен, сыворотка и белок рис.Последний раз доступ к сайту был открыт 26 февраля 2004 года.

Предположения

Учитывая низкое количество белка и неопределяемое количество измеренного глутамата в пищевых продуктах, таких как фрукты и овощи, а также отсутствие последовательностей на веб-сайте EXPASY для этих продуктов растительные белки, аминокислотный состав этих продуктов был основан на одном растительном белке (соя). Для расчета аминокислотного состава пищевых белков потребовалось несколько допущений. Например, последовательность куриного сывороточного альбумина была доступна на веб-сервере EXPASY.Последовательность куриного сывороточного альбумина, который идентичен α-ливетину, использовали для представления категории ливетинов. Ливетины составляют около 7% сухого вещества желтка. Нам также нужно было сделать другие предположения относительно пропорций пищевого белка в белковых фракциях. Например, 22 белка были секвенированы как зеины пшеницы в SWISS_PROT, мы предположили, что каждый из них вносил равный вклад в общее количество зеинов. Нам также не хватало информации о последовательности белков, таких как ферменты. Однако вклад этих белков в общий вес аминокислот в пищевых белках, вероятно, незначителен для целей питания, поскольку они встречаются в очень малых пропорциях.

Молочный белок представлен в качестве примера, чтобы показать, как мы использовали белковые фракции для расчета общего белка. Белковые фракции в молоке включают казеины, такие как α-казеин, β-казеин, κ-казеин и γ-казеин, а также β-лактоглобулин, α-лактальбумин, иммуноглобулины (IGG, IGM, IGA, FSC), альбумин и протеозо-пептон. Вместе эти белковые фракции составляют почти 98% от общего веса молочного белка. Поскольку вес оставшихся тысяч белков, составляющих молочный белок, относительно невелик (2%), вклад этих белков в содержание аминокислот в молочном белке, вероятно, незначителен для диетических целей.Точно так же свободные аминокислоты, обнаруженные в пищевых продуктах, не были включены в окончательный расчет аминокислот в пищевых белках из-за их короткого периода полураспада и небольшого вклада в общий азот в пище (Schloerb et al., 2002). Например, свободные аминокислоты составляют <2% общего белка в твердом желтке (Osuga and Feeney, 1977) и грудном молоке (Wu et al., 2000). Наконец, мы использовали аналогичные пищевые белки для пропавших без вести продуктов. Например, говяжьи аминокислоты использовались для всех мышечных белков.

Статистические методы

Значения для каждого процентного содержания аминокислот (г / 100 г белка) были рассчитаны на основе экспрессии генов белковых фракций с веб-сайта EXPASY.Долю глутамина в мясе и казеиновом белке дополнительно сравнивали с историческими данными, измеренными с использованием модифицированного биохимического метода Куна (Kuhn et al., 1996, 1999; Baxter et al., 2004). Средние значения групп и стандартные отклонения потребления аминокислот рассчитывались на основе FFQ (г / день). Потребление аминокислот участниками (г / день) было рассчитано для 100 г белка и 1000 ккал. Мы использовали коэффициенты корреляции Пирсона, чтобы сравнить потребление аминокислот участниками с пищей, используя методы секвенирования и USDA (1994), поскольку они были похожи на корреляции Спирмена (данные не показаны).Наконец, коэффициент вариации между людьми (CV) скорректированного и нескорректированного потребления аминокислот был рассчитан на основе скорректированного или нескорректированного стандартного отклонения аминокислот, деленного на его среднее значение среди участников NHS.

Содержание аминокислот в пищевых белках, полученных с веб-сайта EXPASY, было рассчитано с использованием STATA 7.0 ([email protected]). Сравнение потребления аминокислот женщинами, оцененного методом секвенирования генов и обычными биохимическими методами, проводили с использованием программного обеспечения SAS (версия 8; SAS Institute Inc, Кэри, Северная Каролина, США).Все значения P были двусторонними.

Аминокислотные композиции 27 пищевых рыб и их значение в клиническом питании

Белки и аминокислоты являются важными биомолекулами, которые регулируют ключевые метаболические пути и служат предшественниками для синтеза биологически важных веществ; кроме того, аминокислоты являются строительными блоками белков. Рыба является важным пищевым источником качественных белков и аминокислот животного происхождения и играет важную роль в питании человека. В настоящем исследовании было изучено содержание сырого протеина и аминокислотный состав важных пищевых рыб из различных местообитаний.Содержание сырого протеина было определено методом Кьельдаля, аминокислотный состав проанализирован с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии, и была получена информация о 27 промысловых рыбах. Анализ показал, что холодноводные виды богаты лизином и аспарагиновой кислотой, морские рыбы — лейцином, мелкие местные рыбы — гистидином, а карпы и сомы — глутаминовой кислотой и глицином. Обогащенная база знаний по питанию повысит полезность рыбы как источника качественных белков и аминокислот животного происхождения и поможет в их включении в рекомендации по питанию и рекомендации пациентов для удовлетворения конкретных потребностей в питании.

1. Введение

Аминокислоты — важные биомолекулы, которые одновременно служат строительными блоками белков и являются промежуточными звеньями в различных метаболических путях. Они служат предшественниками для синтеза широкого спектра биологически важных веществ, включая нуклеотиды, пептидные гормоны и нейротрансмиттеры. Более того, аминокислоты играют важную роль в передаче сигналов клетками и действуют как регуляторы экспрессии генов и каскада фосфорилирования белков [1], транспорта питательных веществ и метаболизма в клетках животных [2], а также врожденных и клеточно-опосредованных иммунных ответов.

Аминокислоты в основном получают из белков, содержащихся в рационе, и качество диетического белка оценивается по соотношению незаменимых и заменимых аминокислот. Высококачественные белки легко усваиваются и содержат незаменимые аминокислоты (EAA) в количествах, которые соответствуют потребностям человека [3]. Белки, наиболее распространенные макромолекулы, обнаруживаемые в биологических системах, присутствуют в различных формах, таких как структурные элементы, ферменты, гормоны, антитела, рецепторы, сигнальные молекулы и т. Д., Выполняющие определенные биологические функции.Белок необходим для основных функций организма, включая обеспечение незаменимыми аминокислотами, а также развитие и поддержание мышц. Неадекватное потребление качественных белков и калорий с пищей приводит к белково-энергетической недостаточности (PEM) (или белково-калорийной недостаточности, PCM), которая является наиболее смертельной формой недоедания / голода. Kwashiorkor и marasmus , — экстремальные состояния PCM, которые чаще всего наблюдаются у детей, вызваны хроническим дефицитом белка и энергии, соответственно. PCM также встречается у взрослых с хроническим дефицитом питания.Около 870 миллионов человек в мире страдают от хронической белковой недостаточности; 80% детей, страдающих ПКМ, — из развивающихся стран [3, 4]. В этом контексте рыба может сыграть жизненно важную роль, поскольку это важный и более дешевый источник качественных белков животного происхождения. Следовательно, существует необходимость в получении и документировании информации о питании многочисленных разновидностей и видов доступных промысловых рыб. По сравнению с другими источниками пищевых белков животного происхождения, потребители имеют широкий выбор рыбы с точки зрения доступности, поскольку существует множество разновидностей и видов рыб, особенно в тропических странах [5].Настоящее исследование было предпринято для получения информации о содержании белка и аминокислотном составе важных пищевых рыб с целью расширения возможностей их использования в клиническом питании для диетического консультирования.

2. Материалы и методы
2.1. Этическое заявление

Авторы подтверждают, что все проведенные исследования соответствуют этическим принципам, включая соблюдение юридических требований страны исследования.

2.2. Сбор и обработка проб

Свежая рыба была собрана либо в пунктах выгрузки, либо на местных рыбных рынках и доставлена ​​в лабораторию во льду.В общей сложности 27 видов, включенных в состав аминокислотных профилей: карпы Catla catla , Labeo rohita и Cirrhinus mrigala , сомы Sperata seenghala , Heteropneustes fossilis и Clarias battles Amblypharyngodon mola , Puntius sophore , Anabas testudineus (все пресноводные рыбы) и Tenualosa ilisha (проходные), холодноводные рыбы Oncorhynchus mykiss 9000isho00000080008 Neolissochilus hexagonolepis и Cyprinus carpio ; морские рыбы Thunnus albacares , Stolephorus waitei , Stolephorus commersonii, Rastrelliger kanagurta , Nemipterus japonicas , Sardinella longiceps , ., Leiognathus splendens и Trichiurus lepturus, и моллюски Crassostrea madrasensis , Perna viridis . Рыбу очищали, очищали от окалины, дегидрировали, измельчали, гомогенизировали и хранили при -40 ° C до использования.

2.3. Аминокислотный анализ

Содержание сырого протеина определяли по методу Кьельдаля [6]. Аминокислотный состав определяли согласно Ishida et al. [7] и был описан ранее [8]. Вкратце, мышечный белок гидролизовали 6 н. Соляной кислотой при 110 ° C в анаэробных условиях в течение 24 часов.Гидролизованные образцы нейтрализовали 6 н. NaOH и дериватизировали с использованием набора (AccQ-Fluor Reagent, WAT052880, Waters). Дериватизированные образцы вводили в высокоэффективную жидкостную хроматографию (ВЭЖХ) (1525, Waters), оборудованную колонкой C 18 RP и детектором флуоресценции (2475, Waters). Аминокислоты были идентифицированы и количественно определены путем сравнения со временами удерживания и площадями пиков стандартов (WAT088122, Waters). Для анализа триптофана мясной фарш переваривали 5% (мас. / Об.) NaOH в течение 24 часов и нейтрализовали до pH 7.0 с 6 н. HCl. Содержание триптофана измеряли спектрофотометрически при длине волны 530 нм [9]. Все данные представлены как среднее ± стандартное отклонение.

3. Результаты и обсуждение

Физиологическая роль пищевых белков заключается в обеспечении субстратов, необходимых для синтеза белков организма и других метаболически важных азотсодержащих соединений. Следовательно, содержание незаменимых в питании аминокислот (АК) в пищевых белках обычно является основным фактором, определяющим питательные качества белка [10].Кроме того, аминокислоты связаны с проблемами со здоровьем, а дефицит аминокислот приводит к ряду заболеваний. Следовательно, знание аминокислотного состава продуктов питания служит основой для определения их потенциальной питательной ценности. Это также может позволить оценить изменения питательной ценности, которые могут возникнуть при приготовлении, переработке и хранении пищевых продуктов [11].

АК традиционно классифицируются как незаменимые в питательном отношении (EAA), «несущественные» (NEAA) или условно незаменимые (CEAA) [1].Аргинин, цистин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, тирозин и валин являются EAA, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин и таурин являются CEAA, а аспарагиновая кислота, серин и аланин являются NEAA для питание человека. Однако недавно была предложена концепция функциональных аминокислот (ФАА). FAA — это те, которые участвуют и регулируют ключевые метаболические пути для улучшения здоровья, выживаемости, роста, развития, лактации и размножения организмов [1, 12].FAA также имеют большие перспективы для профилактики и лечения метаболических заболеваний (например, ожирения, диабета и сердечно-сосудистых заболеваний), ограничения внутриутробного развития, бесплодия, кишечной и неврологической дисфункции и инфекционных заболеваний. Аргинин, цистин, лейцин, метионин, триптофан, тирозин, аспартат, глутаминовая кислота, глицин, пролин и таурин классифицируются как FAA в питании человека [12].

Рыба является важным источником качественных белков животного происхождения, и сообщалось, что рыбный белок обладает большим эффектом насыщения, чем другие источники животных белков, такие как говядина и курица [13].По сравнению с другими источниками пищевых белков животного происхождения, потребители имеют широкий выбор рыбы с точки зрения доступности, поскольку существует множество разновидностей и видов рыб, особенно в тропических странах [4]. Здесь мы сообщаем о содержании сырого протеина и аминокислотном составе 27 пищевых рыб с Индийского субконтинента (таблицы 1 и 2), которые могут быть полезны при консультировании пациентов и рекомендации видов для пациентов с особыми потребностями и, таким образом, могут быть полезны в клинической медицине.Распределение аминокислот у разных видов обсуждается ниже. Не было заметных различий в аминокислотном составе рыб одного вида из разных мест.

(a)

nd

5 7

7

5 5 5

00

00

00

00

5

9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000

92 997

97


Аминокислоты
(г 100 г -1 протеина)
Catla catla 9h0008 Catla catla 9h0008 mrigala Sperata seenghala Clarias batrachus Heteropneustes fossilis анабас Puntius sophore Amblypharyngodon Mola
Свежая рыба воды

Незаменимые аминокислоты (EAAs)
Arg c 0005

nd
His
лей c
Met c
7 nd
Thr
nd nd
Val
999000
Cys c и
Gly ac
0

95

0

95

0
0

9999

45

Заменимые аминокислоты (NEAA)
Asp c

49000 9995

49000 9995

49000


Сырой протеин (%)

45

45

45

9000
(б)

99 Oncorhynchus mykiss

9997000

000

000

000

000


Аминокислоты
(г 100 г −1 белка)
Tor putitora 000 000 Schizothorax richardsonii Cyprinus carpio Tenualosa ilisha Sardinella longiceps

9000

анадромные морские рыбы

Незаменимые аминокислоты (EAA) 9000 9000 9000 9000 9000 nd
His000
Leu c
Met c

4

4

Thr

4

9000 9000 nd nd
Val 9000 9000 005

nd
Cys c nd 9000 ac
Gly ac 9997 9997 9997 Pro ac
Незаменимые аминокислоты (NEAA)

995

Ala
Asp 9000 Ser

Сырой протеин (%)

(c)

3

0009

000

0009

000 9997 9997

0

5

97

000


Аминокислоты
(г 100 г −1 5) Стоул-протеин

Stolephorus commer sonii Rastrelliger kanagurta Katsuwonus Pelamis Epinephelus SPP Leiognathus Splendens Trichiurus lepturus Crassostrea madrasensis Перна Viridis
морских рыб двустворчатые моллюски

Незаменимые аминокислоты (EAA) 9000 9000 9000 9000 nd
His99 Iso
Leu c Lys
Met c 9000 Phe
Thr nd
Val 9000 nd nd nd nd nd nd
Cys c

Glu ac ac
nd nd
Pro ac nd nd
Nonessential Nonessential 9995
Ala 9000 97 9000 97 nd nd nd
Ser nd 9 0005


Классификация АА как «незаменимых» с питательной точки зрения, «несущественных» или «условно необходимых» 12 согласно Wu 2013.

в
Условно незаменимые аминокислоты; c функциональных аминокислот в соответствии с питанием человека (Wu 2010, 2013) [1, 12].
Значения представлены как среднее ± стандартное отклонение трех повторов; nd: не обнаружено.

Oncorhynchus mykiss, Tor putitora, Neolissochilus hexagonolepis

000

000

Stolephorus commersonii

44 Stolephorus albitora

44 Stolephorus et c

Thruticus albitei 44 9304 Neoni Stolephorus commersonii

0003 9000

00050003

9000 9000 Pro

000 9003

00030005


Аминокислоты Виды, богатые отдельными аминокислотами

His Rastrelliger kanagurta, Catla catla , Stolephorus waitei , Amblypharyngodon
Leu c Stolephorus waitei, Rastrelliger kanagurta , Labeo rohita
Lys Stolephorus waitei, Tor putitora, Rastrelliger kanagurta
Phe Cirrhinus mrigala, Catla catla, Labeo rohita
Tyr c Oncorhynchus mykiss, Tor putitora
Val Nemipterus japonicas, Cirrhinus mrigora

Glu ac Cirrhinus mrigala, Catla catla, Labeo rohita
Gly ac Cirrhinus mrigala, Catla acita
Oncorhynchus mykiss, Tor putitora
Незаменимые аминокислоты
Ala Nemipterus japonicus , Bateo rohita, Catla catleus

9
Ser Stolephorus commersonii, Nemipterus japonicas, Thunnus albacares

Условно незаменимые аминокислоты; c функциональных аминокислоты в соответствии с питанием человека.

Аргинин играет важную роль в делении клеток, заживлении ран, удалении аммиака, иммунной функции и высвобождении гормонов. Он также является предшественником биологического синтеза оксида азота, который играет важную роль в нейротрансмиссии, свертывании крови и поддержании кровяного давления. Его добавляют для выздоровления при ряде заболеваний, таких как сепсис, преэклампсия, гипертония, эректильная дисфункция, беспокойство и т. Д. Содержание аргинина в холодноводных рыбах O.mykiss (г 100 г белка -1 ), T. putitora, и N. hexagonolepis оказались очень высокими среди исследованных рыб и могут быть рекомендованы при дефиците аргинина [14]. Аналогичные уровни аргинина были зарегистрированы в мойве мелкой кормовой рыбы ( Mallotus villosus ) (%) [15].

Лейцин — единственная пищевая аминокислота, которая может стимулировать синтез мышечного белка [16] и играет важную терапевтическую роль в стрессовых состояниях, таких как ожоги, травмы и сепсис [17].Было обнаружено, что в качестве пищевой добавки лейцин замедляет деградацию мышечной ткани за счет увеличения синтеза мышечных белков. Лейцин был очень высоким в морских рыбах S. waitei и R. kanagurta (и г 100 -1 г белка соответственно), карпе L. rohita и C. mrigala, и сомах C .. batrachus и H. fossilis (Таблица 1), что выше, чем у европейского морского окуня (%), морского леща (%) и камбалы () [18].

Метионин используется для лечения заболеваний печени, улучшения заживления ран и лечения депрессии, алкоголизма, аллергии, астмы, отравления медью, побочных эффектов радиации, шизофрении, отмены лекарств и болезни Паркинсона [19]. Было обнаружено, что содержание метионина в морской рыбе S. waitei (4,0 ± 0,4 г 100 -1 г белка) и холодноводной рыбе T. putitora (г 100 -1 г белка) было самым высоким среди рыб и даже выше, чем у баранины [20], и сравнимо с таковым у кайрелей Channa striatus (%), Channa micropeltes (%) и Channa lucius () [21].

Глутаминовая кислота играет важную роль в метаболизме аминокислот из-за ее роли в реакциях трансаминирования и необходима для синтеза ключевых молекул, таких как глутатион, которые необходимы для удаления высокотоксичных пероксидов и кофакторов полиглутамата фолиевой кислоты. Было обнаружено, что эта аминокислота является одной из самых распространенных аминокислот у карпов C. catla , L. rohita и C. mrigala и сомов C. batrachus и H.fossilis (таблица 1). Об аналогичных значениях глутаминовой кислоты сообщалось у других видов рыб, таких как скумбрия [22] и красный лосось [23], а также в говядине [24]. Глицин играет важную роль в регуляции метаболизма, предотвращении повреждения тканей, повышении антиантиоксидантной активности, стимулировании синтеза белка и заживлении ран, а также повышении иммунитета и лечении метаболических нарушений при ожирении, диабете, сердечно-сосудистых заболеваниях, ишемии-реперфузии, раке и др. различные воспалительные заболевания [2].Было обнаружено, что сом H. fossilis содержит наибольшее количество глицина, за ним следует A. testudineus (Таблица 1), что намного выше, чем содержание глицина в европейском морском окуне, дораде, тюрбо, Channa striatus , Channa micropeltes и Channa lucius [18, 21].

Триптофан — предшественник серотонина, нейромедиатора мозга, который, согласно теории, подавляет боль. Свободный триптофан попадает в клетки мозга с образованием серотонина.Таким образом, добавка триптофана использовалась для увеличения выработки серотонина в попытке повысить толерантность к боли [25]. Триптофан также является предшественником мелатонина, триптамина и кинуренина и играет важную роль в функционировании нейромедиаторов, таких как дофамин и нордофамин. Добавка триптофана используется при лечении боли, бессонницы, депрессии, сезонного аффективного расстройства, булимии, предменструального дисфорического расстройства, синдрома дефицита внимания / гиперактивности и хронической усталости [26].Было обнаружено, что рыба T. putitora содержит наибольшее количество триптофана среди исследованных рыб (таблица 1).

Гистидин играет множество ролей во взаимодействии с белками [27], а также является предшественником гистамина. Он также необходим для роста и восстановления тканей, для поддержания миелиновых оболочек и для удаления тяжелых металлов из организма [28]. Было обнаружено, что морская рыба Rastrelliger kanagurta содержит большое количество гистидина. Мелкие аборигенные рыбы A.testudineus , A. mola, и P. sophore [29] также оказались богаты гистидином.

Лизин — это EAA, который экстенсивно необходим для оптимального роста, и его дефицит приводит к иммунодефициту [30]. Лизин используется для профилактики и лечения герпеса. Его принимают внутрь или наносят непосредственно на кожу. Содержание лизина было очень высоким в S. commersonii (г 100 -1 г белка) и T. putitora (г 100 -1 г белка).По содержанию аминокислот T. putitora аналогичен содержанию аминокислот Channa striatus (%), Channa micropeltes (%) и Channa lucius (%) [21].

Треонин используется для лечения различных заболеваний нервной системы, включая спастичность позвоночника, рассеянный склероз, семейный спастический парапарез и боковой амиотрофический склероз [31]. Было обнаружено, что содержание треонина в S. waitei является самым высоким среди изученных видов рыб (Таблица 1). Следовательно, эта рыба может служить естественной добавкой треонина.

Изолейцин — это аминокислота с разветвленной цепью, которая необходима для формирования мышц и правильного роста [32]. Пациенты с хронической почечной недостаточностью (ХПН), находящиеся на гемодиализе, имеют низкий уровень в плазме крови аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) лейцина, изолейцина и валина. Нарушения в пуле аминокислот в плазме можно исправить с помощью соответствующих добавок с высоким содержанием белка [33]. O. mykiss , как было обнаружено, содержит наибольшее количество изолейцина среди изученных видов рыб (6,5 г на 100 г белка -1 ), за которым следует L.rohita и может использоваться для добавления изолейцина.

Хотя NEAA de novo синтезируются в организме, некоторые из питательных NEAA играют важную роль в регулировании экспрессии генов и уровней микро-РНК, передаче сигналов клеток, кровотоке, транспорте питательных веществ и метаболизме в клетках животных, развитии коричневого жира. ткань, рост и метаболизм кишечных микробов, антиоксидантные ответы, а также врожденные и клеточно-опосредованные иммунные ответы [1]. Аспарагиновая кислота (FAA) является предшественником метионина, треонина, изолейцина и лизина АК и регулирует секрецию важных гормонов.Точно так же серин является предшественником глицина, цистеина и триптофана и играет важную роль в передаче сигналов в клетке. Серин также используется для лечения шизофрении. Было обнаружено, что содержание аспарагиновой кислоты и серина у S. commersonii было самым высоким среди исследованных рыб, за которым следует R. kanagurta .

База знаний, обогащенная данными по аминокислотному составу 27 важных пищевых рыб, может быть полезна в клиническом питании для выпуска рекомендаций для пациентов, рекомендаций по питанию и консультирования.Хотя варка и кипячение вызывают потерю содержания аминокислот в различной степени [34], конечное содержание пропорционально содержанию сырца [35]. Таким образом, в целом, холодноводные виды могут быть рекомендованы для лизина и аспарагиновой кислоты, морских рыб — для лейцина, мелких местных рыб — для гистидина, а карпов и сомов — для глутаминовой кислоты и глицина. Однако для конкретного пациента могут быть полезны данные об аминокислотном составе отдельных видов, представленные в таблице 1.

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Вклад авторов

Бимал Моханти является координатором и главным исследователем проекта. Бимал Моханти, Т. В. Санкар и А. П. Шарма задумали и разработали исследование. Сбор и анализ проб пресноводных рыб были выполнены Арабиндой Маханти, Сатабди Гангули, Тандримой Митрой, Судешной Банерджи, Прасенджитом Парией, Дебаджитом Дасом, Биджай Бехера, Мэриленд Афтабуддин, Дипеш Дебнатх, Байдьянат Пол и Н.Шридхар; морские рыбы — Т. В. Санкар, Каджал Чакраборти, Анандан Рангасами, Сусила Мэтью, Куруккан Куннатх Аша, П. Виджаягопал, К. К. Виджаян и П. Т. Лаксманан; и холодноводные рыбы Дебаджит Сарма, Ниту Сахи, М. С. Ахтар, Пушпита Дас. Подготовкой рукописи занимались Арабинда Маханти, Сатабди Гангули и Бимал Моханти. Проект редактировал Бимал Моханти.

Выражение признательности

Эта работа финансировалась Индийским советом сельскохозяйственных исследований, Отдел рыболовства в рамках информационно-пропагандистской деятельности (№ 3) по «Профилированию питательных веществ и оценке рыбы как диетического компонента» (http: // www.cifri.ernet.in/outreach). Авторы благодарны доктору С. Айяппану, секретарю DARE, и генеральному директору ICAR за постоянную поддержку и руководство. Авторы также благодарны доктору Б. Минакумари, DDG (наука о рыболовстве), доктору С. Д. Сингху, ADG (рыболовство во внутренних водоемах), и доктору Мадану Мохану, ADG (морское рыболовство), ICAR, за поддержку и руководство.

Продукты питания | Бесплатный полнотекстовый | Аминокислотный состав новых растительных напитков из овса, чечевицы и гороха

1. Введение

Напитки на растительной основе, в частности, альтернативы молоку, являются быстрорастущим рынком в большей части западного мира, спрос на который растет с каждым годом [1] .В частности, согласно маркетинговым исследованиям AC Nielsen, в Дании объем продаж этих растительных напитков (PBD) увеличился на 30% как в 2015, так и в 2016 году, и эта тенденция, по прогнозам, сохранится [2], и аналогичная картина наблюдается. видели по всему западному миру [3]. Это связано с растущей группой веганов, вегетарианцев, флекситаристов и других людей, которые выбирают больше растительной пищи, а также людей, специально избегающих молочных продуктов по соображениям здоровья или устойчивости [4,5]. Большинство PBD, представленных на рынке, являются низкой пищевой ценности по сравнению с коровьим молоком [6].По данным ФАО (Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций), многие страны рекомендуют потребление коровьего молока в количестве от одной до трех порций (что соответствует 200-600 мл молока), и одной из причин этой рекомендации является содержание коровьего молока. высококачественный белок, обеспечивающий сбалансированный аминокислотный состав, что означает, что он близок к тому, что нужно среднему человеку [7]. Пока что очень немногие PBD предоставляют подходящую альтернативу этому. Большинство PBD содержат от 90% до 98% воды, а продукт содержит очень мало белка, часто менее 1% от всего напитка, за исключением соевого напитка [8].Кроме того, аминокислотный состав менее сбалансирован, так как большинство PBD получают из одного растительного ингредиента, а большинство растений имеют низкое содержание одной или нескольких незаменимых аминокислот. Следовательно, может быть полезно комбинировать растительные ингредиенты, чтобы дополнить отдельные аминокислотные профили.

Очень важно иметь хороший баланс аминокислот для синтеза достаточного количества белка в клетках для поддержания здоровья организма. Из 20 аминокислот, необходимых для синтеза белка, девять незаменимы для взрослых и должны входить в рацион.Если потребление аминокислот с пищей несбалансировано, аминокислота, которая является наиболее ограничивающей, становится узким местом для количества синтезируемого белка.

Многие зерна особенно бедны незаменимой аминокислотой лизином. Это включает овес, популярное зерно, используемое в PBD, которое содержит только 575 мг лизина на 100 г. При рекомендуемом значении 2100 мг в день для взрослого с массой тела 70 кг потребуется 365 г овса, 1344 ккал, чтобы покрыть суточную потребность в лизине только с овсяными хлопьями [9,10]. Наиболее заметной категорией растительных ингредиентов, которые могут восполнить этот недостаток лизина, являются бобовые.Бобовые, такие как чечевица и горох, могут иметь содержание лизина, приближающееся к рекомендуемой суточной дозе всего в 100 г [10]. С другой стороны, бобовые, как правило, содержат мало серосодержащих аминокислот цистеина и метионина, которых больше в овсе [10,11,12]. Поэтому может быть полезно использовать дополнительные растительные ингредиенты для получения сбалансированный профиль незаменимых аминокислот, а также для улучшения стабильности и вкуса напитка, поскольку было показано, что некоторые PBD, основанные только на одном растительном ингредиенте, являются проблемой по этим параметрам [13] Следовательно, комбинация зерна и бобовые могут быть идеальным и новым вариантом для создания хорошего PBD со сбалансированным аминокислотным профилем.Это привело к выбору цельнозернового овса, концентрата чечевичного протеина и концентрата горохового протеина для данного исследования.

2. Материалы и методы

2.1. Ингредиенты и химические вещества

Если не указано иное, все химические вещества были закуплены у Sigma-Aldrich. Ферменты Betamalt, Optizym GA, Optizym A и Optizym BA были приобретены у SternEnzym (Аренсбург, Германия). Предварительно окрашенный стандарт SeeBlue ® Plus2 от Invitrogen, а также буфер для образцов Bolt ™ LDS и восстанавливающий агент Bolt ™ от Novex были приобретены у Thermo Fisher Scientific (Уолтем, Массачусетс, США).Для всех растворов и буферов использовали чистую воду, полученную из системы очистки воды Milli-Q (Purification Pak, Millipore, Бедфорд, Массачусетс, США).

2.2. Производство образцов PBD

Для производства PBD использовали цельнозерновой овес (овсяная мука, Belbake), концентрат чечевичного белка (51% белка, Biona) и концентрат сырого горохового белка (80% белка, Biona). Для этого эксперимента было создано 8 смешанных PBD на основе овса с добавлением концентрата чечевичного белка и / или концентрата горохового белка.Овсяную муку измельчали ​​и просеивали через сито 0,5 mw, чтобы гарантировать меньший и более однородный размер частиц. Кроме того, были изготовлены три однокомпонентных PBD в трех разных версиях для проверки эффектов лечения.

Восемь PBD на основе смешанных ингредиентов, а также девять однокомпонентных PBD были изготовлены, как показано в Таблице 1 и Таблице 2. В результате было получено 17 PBD.

Образцы нагревали до 65 ° C в течение 45 минут, а затем охлаждали до 55 ° C перед добавлением ферментов.Optizym GA, Optizym A и Optizym BA добавляли в количестве 0,0125 об.%, Тогда как бетамальт добавляли в количестве 0,02 мас.%. После добавления ферментов образцы оставляли инкубироваться в течение 3 часов на водяной бане при встряхивании со скоростью 300 об / мин, после чего ферменты дезактивировали при 95 ° C в течение 10 минут и образцы охлаждали на льду в течение минимум 30 минут. После охлаждения образцы просеивали через сито с размером ячеек 300 мкм, чтобы отделить жидкую фазу от осадка, явно содержащего в основном частицы отрубей цельнозернового овса. Однокомпонентные PBD были использованы для оценки эффекта этого лечения.Это было сделано путем их приготовления в трех вариантах: один вариант был просто смешан и просеян, другой вариант прошел термическую обработку, как описано, и один вариант, который прошел полную ферментативную обработку, как описано выше.

2.3. Аминокислотный состав

Образцы сушили вымораживанием при 0,1 мбар и -30 ° C в течение 3 ч с помощью сублимационной сушилки Buch Holm CHRIST Gamma 1-16 LSCplus с Buch Holm CHRIST LyoCube (Херлев, Дания). Высушенные образцы гидролизовали в вакууме 65 миллиторр в течение 2 мин и трехкратно добавляли 200 мкл 6 M HCl / 1% фенол и оставляли при 105 ° C на 24 ч на рабочей станции Waters Picotag (Милфорд, Массачусетс, США).

Из гидролизованных образцов 50 мкл дважды восстанавливали в 75 мкл абс. спирта и 75 мкл 100 мМ бората натрия (Na 2 B 4 O 7 ) до раствора 400 мкл. Затем 50 мкл смешивали с 25 мкл внутреннего стандарта (норвалин, 4,6 мкмоль / мл). После гидролиза образцы дериватизировали с использованием 75 мкл 70 мМ реагента Сэнджерса (1-фтор-2,4-динитробензол). Затем образцы нагревали, сушили и восстанавливали в 200 мкл 20% MeOH.

Используемый прибор для высокоэффективного капиллярного электрофореза (HPCE) представлял собой 3D CE DE01602655 от Hewlett Packard (теперь HP ® ) (Пало-Альто, Калифорния, США), и капиллярная трубка 75 мкм, разрезанная до 80 см, была от Agilent Technologies (Санта-Клара, Калифорния, США).Метод был установлен для образцов, дериватизированных с помощью DNFB, при 50 ° C, -18 кВ, УФ-детектировании при 360 нм и продолжительности анализа 75 мин. Время впрыска было установлено на 2 с при 50 мбар.

2.4. Другие анализы

Для качественной оценки протеина используется SDS-PAGE (электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия) BOLT ™ 4–17% Bis-Tris-Plus с 15 лунками 1,0 мм от Invitrogen от Thermo Fisher Scientific (Waltham, MA, USA) ) использовался. Образцы осадка и супернатанта каждого из PBD анализировали на трех разных гелях.Для стандартизации в каждую лунку загружали одинаковое количество белка.

Для определения азота и, следовательно, содержания белка, сначала необходимо было узнать содержание сухого вещества, измеренное с помощью галогенного анализатора влажности HB43 от Mettler Toledo (Колумбус, Огайо, США).

Образцы упаковывали в квадраты из фольги размером 37 × 37 мм от Elemental Microanalysis (Окхэмптон, Великобритания) в трех экземплярах по 25,00 мг перед переносом для анализа на элементный анализатор CHNS, Vario MACRO Cube от Elementar (Langelsebold, Германия).Эталон сульфаниламида был получен из Elemental Microanalysis (Oakhampton, UK) и также загружен в CHNS. Измеренное здесь содержание азота было умножено на 6,25 [14], чтобы получить содержание белка.

Для образцов гороха содержание аминокислот, измеренное с помощью HPCE (высокоэффективный капиллярный электрофорез), использовали для расчета общего содержания белка.

Для измерения pH использовался лабораторный pH-метр 827 pH от Metrohm (Херизау, Швейцария).

Сухое вещество и общий азот в PBD после удаления осадка просеиванием использовались в расчетах для определения содержания аминокислот.Этот метод использовался для всех образцов, за исключением образцов гороха, где для оценки содержания белка использовалось общее количество аминокислот.

Стабильность просеянных PBD оценивалась путем наблюдения за 5 мл PBD в идентичных пробирках в холодильнике (5 ° C) в течение 7,5 часов и документирования каждые 30 минут для оценки седиментации и стабильности эмульсии.

Кроме того, была проведена небольшая сенсорная оценка трех PBD с приглашением шести человек попробовать PBD, которым были присвоены трехзначные коды и которые были случайным образом размещены перед участниками.Все участники были знакомы с PBD для противодействия неофобии. Затем участники сделали заметки по различным сенсорным аспектам, и в небольшом обсуждении были подведены итоги результатов.

4. Обсуждение

Основным наблюдением является большая разница между количествами белка в жидкой фазе из сырых, нагретых и обработанных ферментами однокомпонентных образцов. Для чечевицы и овса было обнаружено, что в сырых образцах было наименьшее количество белка, удерживаемого в супернатанте. Для образцов, подвергнутых термообработке и обработке теплом + ферментом, в супернатанте осталось почти равное количество белка, что указывает на то, что их белки растворяются лучше при более высоких температурах и что осахаривание крахмала не оказывает большого влияния на растворимость белка.С другой стороны, для гороха в нагретом образце было низкое содержание белка, хотя горох и чечевица во многих отношениях очень похожи. Тот факт, что ингредиент горохового белка был сконцентрирован так, чтобы в нем осталось так мало углеводов, мог быть одной из причин наблюдаемой разницы в том, как образцы реагируют на тепло. Для более богатых крахмалом ингредиентов, овса и чечевицы, при нагревании крахмал желируется, в результате чего образец становится очень вязким. Очень вязкий образец может удерживать нерастворимые компоненты, такие как белки, в суспензии [3,13], тогда как для гороха требуется очень мало крахмала, который желатинирует и делает образец вязким, вызывая осаждение низкотермостабильных белков во время стадий нагрева. в процессе [15,16].Это также подтверждается результатами оценки стабильности. Образцы гороха быстро образуют большой осадок, тогда как два других PBD удерживают эмульсию. Из-за щелочности PBD гороха по сравнению с двумя другими, этот осадок, скорее всего, не связан с осаждением белка, а скорее из-за нестабильности углеводов, поскольку большинство из них являются нерастворимыми волокнами [11]. В случае овса гель, вероятно, представляет собой амилопектин и амилозу, которые создают сеть с карманами других нерастворимых компонентов, оставляя остальную часть напитка прозрачной [13].Это указывает на то, что желирующая способность крахмала не устраняется обработкой ферментом, как думали другие [17]. Что касается образцов, обработанных ферментами, все три напитка с одним ингредиентом содержат большую часть белка в напитке, более 90% для чечевицы и гороха, а не в осадке. Вероятно, это связано с уменьшением общего количества нерастворимых частей, поскольку ферменты расщепили некоторые из нерастворимых крахмалов. Это затем позволяет удерживать в суспензии большее количество нерастворимых компонентов, так как больше не происходит перенасыщения крахмалом.Это согласуется с предыдущими исследованиями, показывающими эффект перенасыщения [8,15]. Это также видно из оценки стабильности, когда эти ПБД имеют гораздо меньшее осаждение, чем необработанные. При сравнении напитков с RDI, установленным ВОЗ (Всемирная организация здравоохранения) / ФАО [9], хорошо работают напитки Mix 1, Mix 3 и Mix 7, имеющие не менее трети RDI для каждой аминокислоты. в 500 мл, за исключением аминокислот, которые не могут быть измерены из-за метода. Сюда входят аминокислоты, которые разрушаются или превращаются во время кислотного гидролиза, такие как цистеин и триптофан, а также глутамин и аспарагин [18].Кроме того, большая продолжительность кислотного гидролиза могла также привести к тому, что некоторые аминокислоты, такие как изолейцин, валин и лизин, вступили в реакцию с крахмалом и вызвали их появление в меньших количествах [19]. Кроме того, были признаки совместной элюции валина и метионина, такие как наблюдались с различными другими аминокислотами в предыдущих исследованиях [18,19,20,21]. Есть также аминокислоты с пиками, близкими к пределу обнаружения, и они могут быть недооценены, например, гистидин и некоторые производные лизина [22].

Mix 1 и Mix 3 — это смеси с высоким содержанием овса и, следовательно, с высоким содержанием крахмала. Следовательно, вероятно, что высокая вязкость, которую создает более высокая концентрация крахмала в этих образцах, была способна удерживать нерастворимые белки в суспензии, тем самым создавая более сбалансированный аминокислотный состав. Это также можно увидеть как в оценке стабильности, так и в балансе массы, где большая часть крахмалов и белков содержится в очень вязком эмульгированном PBD.

Обсуждение того, какие белки содержатся в растворе и суспензии, требует знания о том, какие белки содержатся в ингредиентах. Предыдущие исследования предоставили эту информацию, как видно из Таблицы 6. Белки, которые, вероятно, будут нерастворимы в PBD, учитывая pH растворов, — это авенин, альбумин 1 и бобовый глобулин [23,25,29]. Последние два с высоким содержанием изолейцина [23,29], и все они с высоким содержанием фенилаланина [23,26,29], аминокислот, которых меньше в суспензиях смесей с меньшим содержанием крахмала по сравнению, в частности, со смесями. 1, 2 и 3.Авенин также особенно богат глутамином [29], который затем можно сравнить с аминокислотным профилем, где мы видим, что эти три смеси также имеют очень высокое содержание глутамина / глутаминовой кислоты, то есть более 600 мг / 100 г. Это подтверждает, что они, вероятно, имеют высокое содержание авенина. Анализ результатов SDS-PAGE на рисунке 1 также подтверждает присутствие авенина (33 кДа) в этих смесях. В частности, для Mix 3 было обнаружено, что авенин присутствует в напитке больше, чем в осадке, что подтверждает результаты измерения аминокислот.Смеси 6 и 7 также имеют сбалансированный аминокислотный профиль. Однако они имеют низкий уровень тирозина, аминокислоты, которая содержится, в частности, в альбумине 2, а также в глобулине овса [24,30]. Тот факт, что в этих смесях содержится мало овса, объясняет, что эти смеси имеют низкое содержание этого белка. Это подтверждается при просмотре SDS-PAGE, где полосы кажутся более слабыми, чем полосы для смесей 1, 2 и 3. Учитывая фенилаланин, эта аминокислота присутствует в очень высоких концентрациях в некоторых PBD, а именно в напитке из сырого гороха, нагретый чечевичный напиток, фермент + термообработанный чечевичный напиток, а также Mix 6 и Mix 7, содержащие, соответственно, равное количество чечевицы и гороха и больше чечевицы, чем гороха.Альбумин 2 — это белок с самым высоким содержанием фенилаланина, составляющим 8,2% аминокислот в бобовых, и, следовательно, именно этот белок, вероятно, будет присутствовать в больших количествах в PBD с высоким содержанием фенилаланина [24]. Чтобы объяснить, почему некоторые из PBD содержат больше этого белка, важно учитывать как содержание белка в ингредиентах, так и их растворимость при различных значениях pH, что может определить, остается ли белок в растворе или он выпадает в осадок. и удалили с осадком.Альбумин 2 — это белок с самой низкой изоэлектрической точкой, равной 5,16 [24]. Поэтому маловероятно, что он останется в растворе PBD с низким pH. PBD с самым низким pH — это те, в которые добавлено больше всего белка чечевицы, хотя все еще выше изоэлектрической точки. Предыдущие исследования также обнаружили низкую растворимость при pH выше, чем pI для белка, и предположили, что это связано с образованием нерастворимых белковых комплексов, когда порошок белка готовится с помощью метода изоэлектрического осаждения белка [31].Видно, что образцы, содержащие очень мало чечевицы, также не содержат много фенилаланина, даже несмотря на то, что pH выше, и поэтому должны быть более идеальными в отношении содержания альбумина 2 в растворе. Таким образом, это могло быть объяснением того, что белок чечевицы имеет высокое содержание альбумина 2, но что он имеет низкую растворимость в умеренно кислых условиях, состояние облегчается более щелочным ингредиентом горохового белка. Молекулярная масса альбумина 2 составляет около 25 кДа [24], и при этом размере SDS-PAGE показывает полосу для всех образцов, как супернатанта, так и осадка, что свидетельствует о том, что ингредиенты действительно богаты этим белком.Результаты SDS-PAGE не позволяют провести детальную дифференциацию, но при сравнении напитка / суспензии с самым высоким содержанием фенилаланина, Смесь 6, с напитком с самым низким содержанием фенилаланина, Смесь 5, более четкая полоса при 25 кДа наблюдается для смеси 6, чем Смесь 5. Сравнивая это с массовым балансом, мы видим, что эти два образца в остальном сопоставимы, и поэтому разница в их SDS-PAGE и аминокислотном составе действительно, вероятно, связана с комбинациями типов белков, чем количествами белков. распределяется в надосадочной жидкости и осадке.Однако эта гипотеза подвергается сомнению при рассмотрении другой аминокислоты, которая присутствует в высокой концентрации в альбумине 2: тирозина, который, как сообщается, присутствует в количестве 6,9% [24]. Содержание тирозина сильно различается в разных смесях, и, в отличие от фенилаланина, оно имеет низкое стандартное отклонение во всех трех образцах. Однако его концентрация слишком низкая, чтобы быть обнаруженной в смесях 6 и 7, двух смесях, в которых было использовано высокое содержание фенилаланина, чтобы сделать предварительный вывод о том, что они должны быть с высоким содержанием альбумина 2.Это говорит о том, что фенилаланин может также поступать из другого белка: авенинов из овса [29]. Авенин также содержит 8,20% фенилаланина, и, хотя он имеет значительно более высокую изоэлектрическую точку 6,69, он все еще меньше осаждается в образцах с более высоким pH, таких как смесь 6 и 7. Состав авенина значительно отличается по содержанию тирозина от альбумина 2. имея всего 1,4% [24]. Тем не менее, общий аминокислотный вклад овса и, следовательно, авенина почти в три раза меньше, чем у бобовых [29].Однако, глядя на результаты SDS-PAGE, мы видим значительную полосу 32 кДа для авенина, как это наблюдалось для альбумина 2. Следовательно, вероятно, что высокое содержание фенилаланина связано с комбинацией высокого содержания авенина и альбумина 2. , а не только один из белков. Наконец, можно сделать вывод, что порция из 500 мл смеси 1, смеси 3 или смеси 7, согласно RDI, обеспечит среднего человека (70 кг) третью или более изолейцина, валина и метионина, которые они дневная потребность, около 50% или более их потребности в фенилаланине, лейцине и треонине и меньшее количество (≤ 10%) гистидина и лизина, последнее, как было установлено, недооценено аминокислотным анализом.Сенсорная оценка показала положительно заряженные описания Mix 3, одного из PBD с высоким содержанием овса. Это согласуется с другими результатами, которые показывают, что PBD овса является положительно оцененным PBD [3]. Тот факт, что полезное для питания добавление бобовых не помешало этой оценке, является положительным результатом этого исследования. Однако для всех PBD, использованных в сенсорной оценке, были обнаружены некоторые посторонние привкусы, что типично для таких PBD, содержащих овес и бобовые [3,13].Рассмотрение образцов по отдельности выявило некоторые заметные различия. Было обнаружено, что образцы чечевицы имели более сильный бобовый привкус. Вероятно, это связано с дополнительным количеством углеводов чечевицы, что означает, что было добавлено больше порошка чечевицы, чтобы получить такое же количество белка, и, следовательно, было добавлено больше аромата чечевицы. Этот посторонний привкус не присутствовал в образцах как с горохом, так и с чечевицей, или только с горохом, добавленным в овсяный напиток, что указывает на то, что более концентрированный горох не добавлял заметных количеств бобового вкуса.По внешнему виду большинство образцов отличались зернистостью и видимыми частицами. Вероятно, это связано с размером частиц и тем, что ферменты не смогли полностью получить доступ к более крупным крахмалам, что, как ранее было показано, имеет большое значение для общей эффективности обработки ферментами [8]. Это также наблюдается во вкусе многих образцов, особенно для Mix 6, который также имеет ощущение сухости во рту, что является общей проблемой для PBD, изготовленных из ингредиентов с низким содержанием жира [3,8].Смесь 6 — это образец с наименьшим процентным содержанием овса. Это указывает на то, что овес положительно влияет на гладкость вкуса во рту в образцах, и что белок чечевицы сам по себе вызывает неприятное ощущение во рту. Положительное ощущение во рту от ферментативно обработанного овса по сравнению с другими растительными источниками было показано ранее, так что это согласуется с литературными данными [3,8]. Что касается восприятия цвета, было обнаружено, что наиболее белый и молочный вид были в образцах, в которых не было горохового белка.Это указывает на то, что гороховый белок является компонентом, обеспечивающим наиболее измененный цвет. Это подтверждается наблюдениями в лаборатории, показывающими ярко-желтый цвет при намокании порошка горохового протеина. Что касается внешнего вида образцов, было обнаружено, что смесь 3 имеет наивысшую вязкость. Частично цель использования ферментов заключалась в том, чтобы увеличить содержание сухого вещества без заметного увеличения вязкости. Однако участники не назвали толщину образца отрицательным признаком.Очевидная более высокая вязкость Смеси 3 подтверждается тем, что этот образец имеет самое высокое содержание сухого вещества. Это происходит не из-за того, что в образец было добавлено больше ингредиентов, а из-за того, что больше ингредиентов осталось в суспензии, когда осадок был удален. Вероятно, это связано с тем, что крахмал состоит из амилопектина больше, чем в образцах, где часть крахмала получена из чечевицы, более богатой амилозой [16,32]. Амилопектин, вероятно, был способен создать прочную гелевую сеть, которая удерживала больше сухого вещества в растительном молоке, а также увеличивала вязкость конечного образца.

Compilers ‘Toolbox ™ — Аминокислоты


Аминокислоты — строительные блоки белков

Белок — одно из множества различных азотсодержащих веществ, содержащихся в пищевых продуктах. Белки состоят из линейных цепочек аминокислот. Если вы позволите письму
R представляют собой различные аминокислоты в встречающихся группах, все α-амино
кислоты, составляющие основную часть белков, можно обозначить как

Обозначение α-аминокислота означает, что аминокислота имеет одну
аминогруппа (-NH 2 ), связанная с атомом C, который находится ближе всего к
карбоксильная группа (-COOH).Когда аминокислоты объединяются в
белки, группа -COOH одной аминокислоты соединяется с группой другой аминокислоты.
-NH 2 группа, образующая так называемую пептидную связь при высвобождении
вода

α-аминокислоты являются наиболее часто встречающимися аминокислотами в
природа. Однако существуют и другие аминокислоты, называемые β-, γ-, δ- и т. Д.
аминокислоты в зависимости от положения атома углерода другая аминокислота
молекула связана с.Для получения дополнительной информации об аминокислотных структурах см.
в
Рекомендации IUPAC-IUB 1983 г. [1].

При расчете белка по сумме аминокислотных остатков
важно внести поправки на воду, вовлеченную в
реакция конденсации, когда образуется пептидная связь. Смотри больше
об этом ниже.


Аминокислоты в питании

В пищевых белках встречается 20 α-аминокислот.Аминокислоты делятся
на группы в соответствии с их свойствами.

Традиционно аминокислоты делятся на две группы в соответствии с
к их важности в питании

  • незаменимые (или незаменимые) аминокислоты, которые у человека
    тело не может синтезировать себя; они содержат лизин,
    метионин, треонин, валин, изолейцин, лейцин, фенилаланин,
    аргинин и гистидин;
  • несущественное (или несущественное), потому что человеческое тело
    не может их синтезировать; они включают аланин, аргинин, аспарагин,
    аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин,
    пролин, серин и тирозин;

Однако это деление аминокислот не совсем понятно,
потому что при определенных условиях некоторые из незаменимых аминокислот
можно считать условно существенным.

Остальные группы составляют в соответствии с характеристиками стороны
цепи

  • серосодержащие аминокислоты: метионин и цистеин;
  • ароматические аминокислоты: фенилаланин, триптофан, тирозин;
  • алифатических аминокислот: аланин, глицин, изолейцин, лейцин,
    пролин, валин;
  • кислых аминокислот: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;
  • амидные аминокислоты: аспарагин, глутамин;
  • основных аминокислот: аргинин, гистидин, лизин;
  • гидроксильных аминокислот: серин, треонин;
  • и др.

Аминокислоты, образующие белки, всегда являются L-формой амино
кислоты. Согласно [1],
префикс может быть опущен, если указано, что это аминокислота или
очевидно получено из источника белка и поэтому считается
Л.
Поэтому ниже названия аминокислот перечислены без
обозначение, как всегда понималось как L-форма.


Аминокислоты — что анализируется?

Подробности аналитического определения аминокислот приведены
описанный в
Гринфилд
и Саутгейт, стр.105-106. А
очень важный шаг в выборке
подготовка перед определением содержания аминокислот в образце
гидролиз белков. Во время гидролиза
белки расщепляются на пептиды и далее на отдельные аминокислоты.
Скорее всего, потеря и разложение аминокислот во время гидролиза,
и это один из основных источников ошибок при определении
аминокислоты. В частности, триптофан и цистеин очень чувствительны к
кислоты и могут быть полностью разрушены, если не будут приняты особые меры предосторожности.
взятый.

В следующей таблице тривиальные названия 20 α-аминокислот:
перечислены с их символами и кодами (см. также [1])
вместе с их идентификатором ChEBI [2], средней молекулярной массой и
коэффициент перевода аминокислот в аминокислотные остатки:

* Иногда невозможно два точно различить два
родственные аминокислоты, поэтому у нас есть особые случаи

  • Аспарагин / аспарагиновая кислота (asx, B)
  • Глутамин / глутаминовая кислота (glx, X)

и данные для суммы компонентов в этих двух группах обычно выражаются как
аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота соответственно.

Точно так же часто можно найти данные о цистине (ChEBI: 16283, средняя масса 240,30256) вместо цистеина.
Цистин — это обычная модификация боковой цепи цистеина, образующаяся
окисление двух молекул цистеина и обычно рассматривается как
более стабильный, чем цистеин. Окисление обычно проводят в
чтобы защитить цистеин (и метионин) перед гидролизом.
Средняя молекулярная масса цистина 240,30256 очень близка к удвоенной средней молекулярной массе цистеина.Следовательно, нет
для данных, выраженных как цистин, необходимы специальные положения (пересчеты).
по сравнению с цистеином.

Это оставляет 18 аминокислот, о которых обычно сообщают: аланин,
аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин,
изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин,
треонин, триптофан, тирозин и валин.

Кроме того, некоторые производные аминокислот, такие как гидроксилизин
и гидроксипролин анализируются, например, в мясе и мясных продуктах.Оба компонента в большом количестве присутствуют в соединительной ткани.
(коллаген), и результат определения гидроксиамино
кислоты используются как мера качества. Высокое содержание гидроксилизина или
гидроксипролин — признак употребления мяса низкого качества (большое количество
соединительная ткань).


Аминокислоты — экспрессия и представление

При анализе аминокислот традиционно считается также общий азот.
проанализированы в образцах, и аминокислотный профиль, т.е.е. количество
все соответствующие аминокислоты в пище, обычно выражаются в г или
мг (грамм или миллиграмм) аминокислот на грамм азота (или 16 г азота).
Использование содержания азота в каждой пробе в качестве основы для
выражение содержания аминокислот устраняет различия между образцами
еда из-за разного уровня других компонентов, например другой
влажность или жирность.

Кроме того, аминокислоты обычно выражаются в г или мг на 100 г.
съедобная пища.Однако аминокислотные профили являются основой для этого.
выражение, и в большинстве случаев содержание аминокислот рассчитывается из
аминокислотный профиль (г или мг на г N) к фактическому содержанию в пище
(г или мг на 100 г съедобной порции пищи).

Согласно
Гринфилд
и Саутгейт, таблица 9.1, предпочтительный блок
для аминокислотных значений — мг. Однако во многих случаях может быть больше
удобно использовать единицу g — особенно что касается количества
значащие цифры.

Максимальное количество значащих цифр аналогично для
аминокислоты указаны как 3. Должны
к упомянутым выше значительным потерям и деградации, это количество
значащие цифры могут быть несколько завышены для более старых данных по аминокислотам.
То же самое и при перерасчете данных. Поэтому это
предположил, что для более старых данных по аминокислотам могут быть только 2 значащие цифры.
использовал.


Аминокислоты — расчет содержания белка

В
Документ ФАО по продовольствию и питанию 77 [3], предпочтительный метод для
измеряемый белок указан как

« сумма отдельных аминокислот
остатков (молекулярный вес каждой аминокислоты минус молекулярный
вес воды)
«.

Это наиболее точный метод расчета
содержание белка в продуктах питания; однако данные по аминокислотам в настоящее время
доступно делать
не охватывать все продукты, необходимые в комплексном пищевом составе
база данных.

Сумма аминокислотных остатков является более точной мерой.
для белка, чем рассчитанное содержание белка на основе Кьельдаля,
Дюма или другие аналитические методы определения общей
азот.

Фактор, необходимый для расчета аминокислоты
остаток для каждой аминокислоты перед суммированием приведен в таблице
выше, т.е. сначала рассчитайте аминокислотный остаток для каждой аминокислоты
умножив значение аминокислоты на соответствующее преобразование
фактор, затем суммируйте значения всех аминокислотных остатков.


Аминокислоты — Источники данных

Существует множество источников данных по аминокислотам, но
Для аминокислотных данных характерно то, что в основном сырые продукты имеют
был проанализирован.Простой поиск аминокислот по библиографическому списку.
базы данных обнаружат огромное количество ссылок.
Кроме того, есть сборник составных работ, таблицы амино.
кислоты, за последние полвека заслуживают упоминания:

Харви Таблицы аминокислот в пищевых продуктах и ​​кормах
[4] образует вместе с Kuppuswamy et al. Белки в пищевых продуктах
[5] и содержание аминокислот Орра и Ватта в пищевых продуктах [6]
исчерпывающая основа для собранных работ по аминокислотам в пищевых продуктах
опубликовано после 1960 г.

Содержание аминокислот в пищевых продуктах М. Л. Орр и Б. К. Ватт из
1957 [6] дает сводку данных, доступных для 18 аминокислот в терминах
содержания аминокислот на грамм азота, присутствующего в пище. Для каждого
из 202 продуктов, средний (средний), максимальный и минимальный
показаны значения. Кроме того, количество значений (точек данных)
также показаны выбранные для использования при получении среднего значения.
Во второй таблице указано среднее содержание аминокислот в продуктах на 100 человек.
граммы съедобных порций.Эти значения рассчитываются из среднего
содержание аминокислот приведено в предыдущей таблице.

В Дании Бьёрн О. Эггум был очень активен в анализе аминокислот.
с 1960-х по 1990-е годы и опубликовал большое количество научных работ по
аминокислот и качества белка в пище и кормах, и он был
соавтор даже большего. Bjørn Eggum опубликовано в 1968 году
Аминосиреконцентрация и протеинкалитет
[7] , таблица
с аминокислотными данными для 17 аминокислот, а также данными о качестве белка
в 90 продуктах питания и кормах.Данные приведены в г на 16 г азота. Амино
значения кислот определяли химическим методом с аминокислотой
анализатор.

Содержание аминокислот в пищевых продуктах ФАО и биологические данные о белках
[8]
опубликовано в 1970 г., содержит данные из научной литературы 18
данные по аминокислотам и качеству белка для 339 пищевых продуктов. В таблицах перечислены
значения содержания влаги, азота и белка в г на 100 г
съедобная часть, а также коэффициент преобразования азота в белок
использовал.Средние значения аминокислот указаны в мг на грамм азота. В
в таблицах различают химические методы (а точнее столбец
хроматография) и микробиологические методы.

В McCance and Widdowson’s The Composition of Foods , 4 ed.
[9] Пол и Саутгейт опубликовали в Разделе 2 таблицу из 18 аминокислот.
(мг на грамм азота) на 126 продуктов. Основными источниками данных являются данные ФАО.
таблица [8], упомянутая выше, с новыми аналитическими данными по молоку, мясу и
разные продукты.В Первом Дополнении [10] к этому
публикации рассчитано содержание аминокислот (мг на 100 г
съедобная часть) для большинства продуктов в [9].

Helge Søndergaard, опубликовано в 1984 г. Aminosyreindholdet i danske
levnedsmidler
(содержание аминокислот в датских пищевых продуктах) [11] с
данные для 18 аминокислот (мг на 100 г пищевого продукта) в 188 датских пищевых продуктах.
Аминокислотный анализ проводили микробиологическими методами.

В диссертации Пирьо Сало-Вяэнянена [12] 1996 г.
для 18 аминокислот (мг на 100 г съедобной пищи) в 148 финских продуктах питания.Этот
работа интересна еще и тем, что ставит под сомнение установленные
коэффициенты преобразования азота в белок и приходит к выводу, что
использованные коэффициенты слишком высоки, чистая ценность белка (определяемая как сумма
аминокислотных остатков) продуктов питания примерно на 20% ниже, чем содержание белка
рассчитано на основе сырого протеина (Кьельдаль, Дюма и т. д.).

С тех пор большая часть работы была сосредоточена на нескольких продуктах / видах в
время. Однако стоит упомянуть работу Кима и др. [13], опубликованную
в 2009.В документе содержатся данные по аминокислотам для 150 корейских продуктов.

Наборы данных ФАО / INFOODS по зернобобовым [14], рыбе и моллюскам [15]
содержат исчерпывающую информацию о примесах, минералах и витаминах
также информация об аминокислотах, собранная из научной литературы и
другие источники. Набор данных по рыбе и моллюскам также включает
расчет коэффициентов преобразования азота в белок на уровне видов
на основе информации об аминокислотах из литературы.

Данные этих работ будут преобразованы в AminAcidBase ™
база данных по содержанию аминокислот в продуктах питания (в разработке).



1. IUPAC-IUB: Номенклатура и символика аминокислот и пептидов
(Рекомендации IUPAC-IUB 1983 г.) «. Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624,
1984.
DOI: 10.1351 / pac198456050595

полный текст pdf.

2. EMBL-EBI: Химические вещества, представляющие биологический интерес, (ChEBI).Словарь молекулярных объектов, посвященный «небольшим» химическим соединениям.
WWW:
https://www.ebi.ac.uk/chebi/init.do.

3. ФАО: Пищевая энергия — методы анализа и преобразования.
факторы
. Документ ФАО по продовольствию и питанию 77, ФАО, Рим, 2003.
WWW:
ftp://ftp.fao.org/docrep/fao/006/y5022e/y5022e00.pdf.

4. Harvey D: Таблицы аминокислот в продуктах питания и
Корма
. Фарнем Ройал, Бакс., Бюро Содружества. Содружество
Бюро питания животных, Техническое сообщение № 19, 1956.

5. Куппусвами С., Сринивасан М. и Субрахманян В.: Белки.
в продуктах питания
. Нью-Дели, Индийский совет медицинских исследований. Специальный отчет
Серия № 33, 1958.

6. Orr, ML and Watt BK: Содержание аминокислот в продуктах . Дом
Отчет об экономических исследованиях № 4. Департамент США
Сельское хозяйство, Вашингтон, Д.С., декабрь 1957.
WWW:
http://toolbox.foodcomp.info/References/AminoAcids/USDA —
Аминокислотное содержание продуктов питания — Отчет об исследовании домашнего хозяйства № 4.,
Декабрь 1957.pdf

7. Eggum BO, Landøkonomisk Forsøgslaboratorium: Aminosyre
Концентрация протеинкалитет
. Stougaards Forlag, København 1968 (в
Датский с английскими названиями блюд).
WWW:
http://toolbox.foodcomp.info/References/AminoAcids/Eggum —
Аминосыреконцентрация и протеинквалит.Stougaards Forlag, Копенгаген
1968.pdf

8. Служба продовольственной политики и науки о питании ФАО, питание
Подразделение: Содержание аминокислот в продуктах питания и биологические данные о белках .
Серия публикаций ФАО по продовольствию и питанию № 21. Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций
Организации Объединенных Наций, Рим, 1970 год.
WWW:
http://www.fao.org/DOCREP/005/AC854T/AC854T00.htm

9. Пол А.А. и Саутгейт. DAT: McCance & Widdowsons .
Состав продуктов
, четвертое пересмотренное издание.Специальный отчет MRC
№ 297. Elsevier / North-Holland Biomedical Press, ноябрь 1978 г.,

10. Пол AA, Southgate DAT, Russell J: Первое приложение
к McCance & Widdowsons’s The Composition of Foods (Amino
кислоты, мг на 100 г пищи, жирные кислоты, г на 100 г пищи). HMSO Her
Канцелярия величества, 1980.

11. Søndergaard H: Aminosyreindholdet i danske
levnedsmidler
(содержание аминокислот в датских пищевых продуктах).Публикация
номер 98. Statens Levnedsmiddelsinstitut, 1984.
.
WWW:
http://toolbox.foodcomp.info/References/AminoAcids/DOC00153.pdf

12. Salo-Väänänen P: Определение содержания белка в
пищевых продуктов по общему азоту или аминокислотам
(дисс., в
Финский). EKT
серия 1050. Хельсинкский университет. Кафедра прикладной химии и
Микробиология, 1996.

13. Бок Хи Ким, Хэн Шин Ли, Ён Ай Чан, Джи Ён Ли,
Янг Джу Чо, Чо-ил Ким: Разработка аминокислот
база данных составов корейских продуктов.
Журнал о составе пищевых продуктов
и Анализ 22 (2009) 44–52. DOI:

10.1016 / j.jfca.2008.07.005.

14. Fernanda Grande, Barbara Stadlmayr, Morgane Fialon, Sergio
Дахдух, Дорис Риттеншобер, Т. Лонгва и У. Рут Шаррондьер:
Глобальная база данных FAO / INFOODS о составе пищевых продуктов для зернобобовых. Версия 1.0 —
uPulses1.0.
Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций, Рим, 2017 г.

— Пользователь
Руководство

Техническая спецификация

15.Дорис Риттеншобер, Андерс Мёллер, Барбара Штадлмайр,
Сара Наджера Эспиноса и У. Рут Шаррондьер:
Глобальная база данных FAO / INFOODS о составе пищевых продуктов для рыбы и моллюсков,
версия 1.0 — uFiSh2.0.
Организация ООН по благу и сельскому хозяйству, Рим, 2016 г.

— Пользователь
Руководство

Техническая спецификация



Нужен белок? Вот 9 аминокислот, которые в изобилии содержатся в растениях

Mushroom Mutter Masala: индийский гриб и зеленый горошек Белок является одним из важнейших питательных веществ для человеческого организма, и небольшое количество белка может иметь большое значение для улучшения различных аспектов вашего здоровья.От силы вашего тела до силы ваших волос, кожи и ногтей аминокислотные цепи белка выполняют жизненно важные функции в вашем теле, что делает его основным питательным веществом, которым вы должны быть уверены. Белок также важен для здоровой функции нейромедиаторов, наряду с общим уровнем энергии. Хотя углеводы и жиры занимают свое место в рационе, почти все знают, что белок — это питательное вещество, которое нельзя упускать из виду.

Настоящее дело с аминокислотами в растительной диете

К счастью, все продукты содержат немного белка, а большое количество продуктов растительного происхождения содержат многие незаменимые аминокислоты, которые, как считалось, существуют только в продуктах животного происхождения.Незаменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые являются строительными блоками белка, который наш организм не может производить самостоятельно. Другими словами, если мы не будем есть их, мы не получим их в достаточном количестве. Но стейк, говядина, курица, яйца, свинина и молоко — не единственные источники незаменимых аминокислот; у растений их много, и наш организм может использовать их таким же образом.

Из 22 существующих аминокислот девять являются незаменимыми и 11 несущественными. Ниже приведен список из девяти незаменимых аминокислот и растительных продуктов, которые являются хорошими источниками каждой из них.Некоторые источники аминокислот, такие как семена чиа и конопли, также содержат все незаменимые аминокислоты, что делает их полноценным белком, хотя помните, что все растительные продукты могут образовывать полноценные белки в организме после приема внутрь.

Мы также настоятельно рекомендуем загрузить приложение Food Monster — с более чем 15 000 вкусных рецептов это крупнейший ресурс рецептов без мяса, веганов, растений и аллергиков, который поможет вам стать здоровым!

Вот что делает каждая незаменимая аминокислота и где ее найти:

1.Лейцин

Источник: Mutter Mushroom Masala: индийские грибы и зеленый горошек

Лейцин — одна из лучших незаменимых аминокислот для стимуляции мышечной силы и роста, также известная как BCAA (аминокислота торговой марки). Лейцин помогает регулировать уровень сахара в крови, снижая уровень инсулина в организме во время и после упражнений, и даже может помочь предотвратить и лечить депрессию, поскольку он воздействует на нейротрансмиттеры в головном мозге.

Хорошие растительные источники включают: морские водоросли, тыкву, горох и гороховый белок, цельнозерновой рис, семена кунжута, кресс-салат, зелень репы, сою, семена подсолнечника, фасоль, инжир, авокадо, изюм, финики, яблоки, чернику, оливки. и даже бананы.Не ограничивайте себя одним блюдом из этих вариантов и стремитесь к порции либо морских водорослей, листовой зелени, семян конопли, семян чиа, зерен, бобовых, семян или бобов при каждом приеме пищи, чтобы быть уверенным, что вы получаете достаточно высококачественных продуктов. растительный белок.

2. Изолейцин

Источник: протеиновые батончики из конопли с арахисовым маслом в шоколаде без выпечки

Изолейцин — это еще один BCAA, похожий на лейцин, но с несколькими другими функциями. Это изолированная форма лейцина, которая помогает организму вырабатывать энергию и гемоглобин.Это также жизненно важно для роста азота в мышечных клетках, особенно у детей.

Источники на основе растений включают: рожь, сою, кешью, миндаль, овес, чечевицу, фасоль, коричневый рис, капусту, семена конопли, семена чиа, шпинат, тыкву, семена тыквы, семена подсолнечника, семена кунжута, клюкву, киноа, чернику. , яблоки и киви.

3. Лизин

Источник: Deep Blue Sea Blend

Лизин отвечает за правильный рост и производство карнитина (питательного вещества, отвечающего за превращение жирных кислот в топливо для снижения холестерина).Он также помогает организму усваивать кальций для еще большей прочности костей, а также способствует выработке коллагена. Жизненно важно получать достаточное количество этой аминокислоты, поскольку ее дефицит может привести к тошноте, депрессии, усталости, истощению мышц и даже остеопорозу.

Хорошие растительные источники лизина включают: бобы (лучшие), кресс-салат, семена конопли, семена чиа, спирулину, петрушку, авокадо, соевый белок, миндаль, кешью и некоторые бобовые, двумя из лучших являются чечевица и нут.

4. Метионин

Источник: Овсяное печенье с семенами подсолнечника

Метионин помогает формировать хрящи в организме за счет использования серы. Сера — это минерал, необходимый для образования костного хряща, и никакие другие аминокислоты не содержат серы, кроме метионина. Люди, которые не едят достаточно серосодержащих продуктов для выработки метионина в организме, могут страдать артритом, повреждением тканей и плохим заживлением. Метионин также способствует росту мышц и образованию креатина, необходимого для оптимальной клеточной энергии.

Хорошие растительные источники серы включают: масло из семян подсолнечника и семена подсолнечника, семена конопли, семена чиа, бразильские орехи, овес, водоросли, пшеницу, инжир, цельнозерновой рис, фасоль, бобовые, лук, какао и изюм.

5. Фенилаланин:

Источник: Чаша для завтрака с протеином из киноа

Эта аминокислота существует в трех формах: L-феналиналин (естественная форма, содержащаяся в белке) и D-феналиналин (форма, производимая в лаборатории), и DL-феналиналин (комбинация обеих форм).Всегда ешьте пищевые продукты, прежде чем выбирать добавки или продукты, обогащенные лабораторной версией этой аминокислоты. Фенилаланин важен для организма, потому что при приеме внутрь он превращается в тирозин — еще одну аминокислоту, необходимую для выработки белков, химических веществ мозга и гормонов щитовидной железы. Недостаток этой аминокислоты может привести к туману в мозгу, недостатку энергии, депрессии, отсутствию аппетита или проблемам с памятью.

Хорошие источники: спирулина и другие водоросли, тыква, бобы, рис, авокадо, миндаль, арахис, киноа, инжир, изюм, листовая зелень, большинство ягод, оливки и семена.

6. Треонин:

Источник: Сырые батончики с миндалем и инжиром

Треонин поддерживает здоровье иммунной системы, сердца, печени и центральной нервной системы. Это также помогает поддерживать баланс белков в организме, что способствует общему восстановлению, энергии и росту. Эта аминокислота также поддерживает здоровье соединительных тканей и суставов, вырабатывая в организме глицин и серин, две незаменимые аминокислоты, необходимые для здоровья костей, кожи, волос и ногтей.В печени он помогает переваривать жирные кислоты, предотвращая накопление жирных кислот и печеночную недостаточность.

Самыми высокими источниками этой аминокислоты являются: кресс-салат и спирулина (которые даже превосходят мясо), тыква, листовая зелень, семена конопли, семена чиа, соевые бобы, семена кунжута, семена подсолнечника и подсолнечное масло, миндаль, авокадо, инжир, изюм, киноа и пшеница. Пророщенные зерна также являются отличным источником этой аминокислоты.

7. Триптофан

Источник: Тако с грибами и чесноком

Известный как расслабляющая аминокислота, триптофан жизненно важен для здоровья нервной системы и мозга, а также для сна, роста и восстановления мышц и общей функции нейротрансмиттеров.Это одна из самых важных аминокислот, содержащихся в индейке, молоке и сыре, благодаря которым эти продукты вызывают сонливость и расслабление. Триптофан также превращается в серотонин, попадая в мозг, что создает чувство счастья, связанное с более низким уровнем стресса и депрессии. Лучше не употреблять молоко и сыр (или индейку) из-за содержания триптофана при любой возможности. Продукты животного происхождения вызывают воспаление, и вместо них вы можете выбрать множество растительных источников.

Растительные источники, содержащие большое количество триптофана, включают: овес и овсяные отруби, морские водоросли, семена конопли, семена чиа, шпинат, кресс-салат, соевые бобы, тыкву, сладкий картофель, петрушку, бобы, свеклу, спаржу, грибы, все листья салата, листовая зелень, фасоль, авокадо, инжир, тыква, сельдерей, перец, морковь, нут, лук, яблоки, апельсины, бананы, киноа, чечевица и горох.

8. Валин

Источник: Пирог с брокколи и хумусом

Валин — еще один BCAA, необходимый для оптимального роста и восстановления мышц. Он также отвечает за выносливость и общее поддержание хорошего здоровья мышц.

Высокие источники валина включают: фасоль, шпинат, бобовые, брокколи, семена кунжута, семена конопли, семена чиа, сою, арахис, цельнозерновые, инжир, авокадо, яблоки, проросшие зерна и семена, чернику, клюкву, апельсины и абрикосы. .

9. Гистидин

Источник: бургер из черной фасоли, кукурузы и грецких орехов

Эта аминокислота помогает транспортировать нейротрансмиттеры (химические посланники) в мозг, а также способствует общему здоровью мышц в каждой мышечной клетке. Он даже помогает детоксикации организма, производя красные и белые кровяные тельца, необходимые для общего здоровья и иммунитета. Недостаток гистидина может привести к артриту, сексуальной дисфункции и даже глухоте. Это также может сделать организм более восприимчивым к вирусу СПИДа.

Хорошие растительные источники гистидина включают: рис, пшеницу, рожь, морские водоросли, бобы, бобовые, дыню, семена конопли, семена чиа, гречку, картофель, цветную капусту и кукурузу.

Сколько вам нужно?

Итак, сколько белка вам нужно? Все люди разные в зависимости от целей тренировок или общих целей образа жизни. Если вы придерживаетесь веганской диеты, воспользуйтесь этим удобным онлайн-калькулятором, чтобы узнать, сколько достаточно, и найти лучшие источники, а также обратитесь в группу вегетарианских ресурсов для получения дополнительной информации о белке в веганской диете.

В целом, употребление в пищу разнообразных цельных растительных продуктов обеспечит вас всеми незаменимыми аминокислотами, которые необходимы вашему организму для оптимального роста, восстановления и здоровья. Не стесняйтесь делать свои собственные веганские протеиновые батончики и даже откажитесь от покупных протеиновых порошков, сделав их дома. Получить белок в веганской диете легко и разносторонне, поэтому старайтесь употреблять эти продукты как можно лучше.

Узнайте, как готовить пищу на растительной основе в домашних условиях!

Известно, что сокращение потребления мяса и употребление большего количества растительной пищи помогает при хронических воспалениях, здоровье сердца, психическом благополучии, достижении фитнес-целей, потребностях в питании, аллергии, здоровье кишечника и многом другом! С употреблением молочных продуктов также связано множество проблем со здоровьем, включая прыщи, гормональный дисбаланс, рак, рак простаты, а также множество побочных эффектов.

Тем из вас, кто хочет есть больше растительной пищи, мы настоятельно рекомендуем загрузить приложение Food Monster — это крупнейший ресурс с более чем 15 000 вкусных рецептов, который поможет снизить воздействие на окружающую среду, спасти животных и стать здоровым! И пока вы занимаетесь этим, мы рекомендуем вам также узнать о преимуществах растительной диеты для окружающей среды и здоровья.

Вот несколько отличных ресурсов для начала:

Чтобы получать больше информации о животных, Земле, жизни, веганской еде, здоровье и рецептах, подпишитесь на информационный бюллетень One Green Planet! Наконец, государственное финансирование дает нам больше шансов и дальше предоставлять вам высококачественный контент.Пожалуйста, поддержите нас пожертвованием!

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


Настройка вашего браузера на прием файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

  • В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки вашего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
  • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.
    Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
  • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
  • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
    браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
  • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.
    Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie
потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт
не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к
остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *