Треонин — Sportivnoe.ru

Общие сведения об аминокислоте

Треонин или Threonine (международное название аминокислоты) является незаменимым для человеческого организма аминокислотным соединением. Это означает, что наш организм не в состоянии самостоятельно синтезировать треонин и получаем мы его из внешних пищевых источников. Данное аминокислотное соединение играет важную роль в процессе построения мышечных белков, вместе с другими аминокислотами, треонин поддерживает здоровый протеиновый баланс в человеческом теле.

Хотите знать все о важнейших для человеческого организма аминокислотных соединениях? Тогда следите за регулярными тематическими публикациями на нашем сайте. Также ознакомьтесь с уже выпущенными материалами: валин, лейцин, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан.

Роль треонина в человеческом организме

Помимо поддержки здорового протеинового баланса, данная аминокислота также отвечает за здоровое функционирование сердечно-сосудистой системы, является важным компонентом для здорового функционирования печени, нервной системы и клеток иммунитета. Будучи составляющей аминокислотой для протеиновых белков, роль треонина в первую очередь заключается в укреплении здоровья мышечных структур и связок.

Еще одна важная роль данной аминокислоты заключается в том, что организм может использовать треонин для синтеза серина и глицина, в свою очередь данные аминокислотные соединения являются ключевыми для продуцирования эластина и коллагена, и также являются активными участниками процесса синтеза мышечной ткани. Треонин имеет позитивное воздействие не только на здоровье связок, но и костей: высокая концентрация данной аминокислоты в организме спортсмена помогает повышать прочность костей и зубов.

Треонин является одним из ключевых элементов, участвующих в процессе синтеза пуринов, — веществ, отвечающих за разложение и выведение мочевины. Как известно, мочевина является побочным продуктом в процессе синтеза организмом новых белковых соединений.

Действуя в комплексе с метионином, треонин улучшает липотропные функции печени, стимулируя эффективный процесс распада жиров и жирных кислот. Напомним, процесс расщепления жиров является важным этапом метаболизма, по своей важности для спортсмена сравним с анаболическими и катаболическими процессами.

«Анаболизм» и «катаболизм» — незнакомые для вас понятия? Читайте соответствующую статью на нашем сайте, чтобы пополнить багаж необходимых для спортсмена знаний.

Роль треонина в современном спортивном питании

Треонин относится к числу незаменимых аминокислот, а потому спортсмен может получать ее исключительно вместе с внешними пищевыми источниками. При этом мы получаем достаточное количество данной аминокислоты из пищи, и нет необходимости прибегать к помощи специализированных добавок спортивного питания для пополнения ее запасов. Спортивные добавки с большой концентрацией треонина рекомендованы вегетарианцам, пищевой рацион которых ограничен минимальным количеством белковых продуктов животного происхождения. Для остальных людей, при наличии мяса в рационе, возможность возникновения дефицита треонина минимальна.

Данная аминокислота относится к числу распространенных в пищевых продуктах. Эффективную ее дозировку вы будете получать при наличии в своем рационе мяса, круп и грибов.

Вашим друзьям будет интересна статья? Поделитесь ею

Треонин. Суточная норма. Недостаток треонина

Треонин (2-амино-3-гидроксибутановая кислота L-Threonine) – это одна из незаменимых аминокислот, которая участвует в природном синтезе белков и ферментов. Она выполняет ряд значительных биологических функций и помогает пребывать в хорошем настроении и здравии. А также треонин используется в производстве кормов для животных, в том числе птиц.

В чистом виде треонин представляет собой белый кристаллический порошок.

Так как треонин является незаменимой аминокислотой и не может вырабатываться организмом самостоятельно, ее поступление необходимо обеспечить с помощью пищи и биологически активных добавок. Стоит также взять во внимание информацию о суточной потребности организма в треонине.

Суточная потребность организма в треонине

Согласно установленным нормам суточная потребность организма в треонине для взрослого человека составляет 0,5 грамма. Что же касается растущего организма, то он особенно нуждается в строительном материале, чем сформированный, поэтому для детей суточная потребность организма в треонине будет составлять 3 грамма.

Стоит обратить внимание и на то, что при недостатке или избытке L-треонина могут быть неприятные последствия.

Последствия недостатка треонина в организме

Недостаток треонина в организме человека может проявляться такими симптомами как: мышечная слабость, нарушение концентрации внимания, потеря мышечной массы, задержка роста и развития, психическое расстройство (депрессия). А также его нехватка негативно сказывается на состоянии кожных покровов, волос, ногтей и зубов. Но, как правило, человек получает достаточное количество треонина с едой, поэтому при условии полноценного и сбалансированного питания дефицитные состояния возникают крайне редко.

Последствия избытка треонина в организме

Избыток треонина проявляется усиленным накоплением мочевой кислоты в организме человека. Вследствие этого не стоит допускать избытка треонина в организме, во всем должен быть баланс, что поможет получить только пользу от его употребления, без каких-либо нежелательных последствий влияющих на общее состояние здоровья.

Полезные свойства треонина

Треонин является одной из наиважнейших аминокислот, которая поддерживает нормальный белковый обмен в организме, иммунные функции, работу сердечной деятельности, ЦНС, а также препятствует отложению жиров в печени. Треонин положительно влияет на ЖКТ, ускоряет обмен веществ, что помогает сохранять фигуру в хорошей форме, повышает настроение, стимулирует мозговую активность и существенно снижает симптомы токсикоза у беременных женщин.

Организм использует L-треонин для синтеза аминокислот серина и глицина, которые нужны для построения эластина, коллагена и мышечной ткани, что немаловажно и для атлетов. Аминокислота треонин формирует прочную эмаль зубов, дарит коже красоту и здоровье, укрепляет связки и мышцы, включая сердечные. И для того, чтобы предохранить мышцы миокарда от раннего износа, а скелетную мускулатуру наделить качественным белком следует применять треонин вместе с аспарагиновой кислотой и метионином. Микроэлемент магний и витамины В3 и В6 также усиливают активность данной аминокислоты.

Треонин эффективно применяется в комплексной терапии алкоголизма и наркомании, так как он имеет свойство снижать тягу к вредным привычкам. Его не менее активно используют при белковом голодании, истощении или ожирении, анемиях, инфекционных заболеваниях, лечении нервных расстройств, депрессий, некоторых видов склерозов, в период восстановления после тяжелых травм и переломов.

Помимо полезных свойств треонин имеет противопоказания и вред и это касается различных медицинских препаратов или специальных добавок (БАД) на его основе.

Противопоказания и вред треонина

Как и в случае с остальными аминокислотами, треонин в виде БАД и фармакологических препаратов не должен применяться без контроля специалиста. Это в особенности касается беременных и кормящих женщин. Нужно знать о том, что треонин безопасен в определенных дозах, которые подбираются индивидуально для каждого.

Противопоказанием для применения треонина является индивидуальная непереносимость, его одновременный прием с антидепрессантами или алкоголем.

Некоторые люди отмечают после приема L-треонина расстройства желудка, головную боль, тошноту, аллергические реакции в виде сыпи на коже.

Не зависимо от противопоказаний и возможного вреда от приема треонина, каждый из нас должен знать, в каких продуктах питания содержится эта аминокислота.

Продукты питания богатые треонином

К продуктам, которые богаты треонином относится мясо тетерева, баранина, конина, говядина, курица, индейка. Значительное его количество содержится в куриных и перепелиных яйцах, сыре, морской рыбе, грибах. А также он присутствует в крупах и злаках.

Треонин | Химия онлайн

Треонин – незаменимая α-аминокислота, входит в состав многих белков (пепсин, глиадин, фибрин и др.).

Треонин относится к группе аминокислот, которые имеют полярные, но нейтральные боковые цепи.

Присутствие большого количества полярных аминокислот повышает растворимость белков в воде, в то же время функциональные группы этих молекул часто играют важную роль в действии ферментов и определяют другие физиологические свойства белков.

Цистеин, в частности, ответственен за сохранение трехмерной структуры белков.

Треонин  — 2-амино-3-гидроксибутановая (α-амино-β-гидроксимасляная или α-амино-β-оксимасляная) кислота.

Треонин (Тре, Thr , T) — гидроксиаминокислота, химическая формула HO₂CCH (NH₂) CH (OH) CH₃.

Треонин был обнаружен в гусиных перьях Н.Д. Зелинским и В.С. Садиковым, впервые выделен в 1925 г. С. Шрайвером и X. Бустоном из белка овса.

Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 грамм, для детей – около 3 грамм.

Физические свойства

Треонин представляет собой белый кристаллический порошок, не имеющий запаха, Температура его плавления — 253⁰С (с разл.). Растворяется в воде, не растворяется в этаноле и диэтиловом эфире.

Биологическая роль

Аминокислота треонин выполняет ряд важных биологических функций. Треонин участвует в построении мышечного белка и поддерживает нужный протеиновый баланс в организме.

Треонин улучшает состояние сердечнососудистой системы, печени, а также служит дополнительным источником энергии.

Активирует иммунную систему, участвуя в образовании иммуноглобулинов и антител.

Из треонина в организме синтезируются другие аминокислоты – глицин и серин, необходимые для построения мышечной ткани, коллагена и эластина.

Стимулирует процессы роста тканей, способствует энергообмену в мышечных клетках, обладает гликогенными воздействием.

Синтез иммунных белков и многих ферментов пищеварительной системы без треонина невозможен.

Треонин повышает прочность костей и эмали зубов.

Треонин улучшает липотропную функцию печени, способствуя нормализации жирового обмена.

Треонин содержится в молекуле инсулина человека.

Треонин помогает соединительным тканям (сухожилиям, костям, хрящам) и мышцам стать сильными и упругими.

Природные источники

Мясо (индейка, свинина), молочные продукты, рыба (горбуша, семга), соя, фасоль белая, сыр (моцарелла, твердый), чечевица, горох, печень говяжья,

грибы, яйца, различные крупы, меньше его в орехах, бобах и семенах.

При недостатке треонина отмечается потеря аппетита и повышенная возбудимость нервной системы с последующим ее истощением.

Недостаток треонина в рационах питания приводит к нарушению обмена нуклеиновых кислот и белков.

Дефицит треонина приводит к эмоциональному возбуждению, спутанности сознания, трудности с пищеварением, ожирение печени.

Наблюдаются сдвиги в метаболизме высокомолекулярной РНК и нарушения в синтезе белка, а также значительные нейрогуморальные изменения структур и функциональной активности мембран клеток и их органелл.

Недостаток этой аминокислоты обычно наблюдается у вегетарианцев.

Пищевые добавки, содержащие треонин, могут быть полезны вегетарианцам, употребляющим мало животных белков или не употребляющим вовсе.

Избыток треонина приводит к усиленному накоплению мочевой кислоты.

Области применения

Треонин оказывает антидепрессантное действие на организм и регулирует передачу нервных импульсов в мозг.

Треонин поддерживает нормальную работу пищеварительного тракта и принимает активное участие в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ.

При недостатке другой аминокислоты – холина – функции треонина приобретают большее значение.

Треонин участвует в процессе обезвреживания токсинов и вместе с другими аминокислотами — цистеином, аланином, лизином и аспарагиновой кислотой укрепляет иммунитет.

Дополнительный прием треонина оказывает влияние на ослабление мышечного тонуса.

БАДы, содержащие треонин, должны включать витамины В3, В6 и магний.

Аминокислоты как лекарственные препараты

Серин и треонин являются необходимым компонентом инфузорных растворов для парентерального питания, особенно треонин – незаменимая аминокислота для человека, способствующая поддержанию нормального обмена в организме.

Рекомендуемый нормы серина и треонина составляет 4-6 грамм в день.

Биотреин применяется при снижении умственной работоспособности и хроническом алкоголизме.

Церебролизат применяется при нарушении корковых функций ЦНС.

Гепансол Нео применяется при печеночной коме с нарушениями функции мозга.

Кетостерил обеспечивает полное снабжение незаменимыми аминокислотами при минимальном введении азота. Улучшает азотистый обмен. Снижает ионы К⁺ и концентрацию в крови ионов Mg²⁺ и фосфатов.

Инфезол

Назначается в качестве парентерального питания, способен улучшить общее состояние организма, поддержать обмен веществ и уменьшить вероятность снижения массы тела при критическом состоянии.

Аминокислоты

Классификация аминокислот

L-треонин

L-треонин (L-Threonine) – это незаменимая аминокислота (не синтезируется организмом и поступает только с кормами и добавками), которая участвует в построении мышечного белка, поддерживает должный протеиновый баланс в организме животных, а также играет активную роль в формировании иммунитета. Этот факт определяет повышенную потребность в треонине во время активного роста животного. 

Вместе с тем, у животных, недостаток этой аминокислоты вызывает нарушение обмена веществ, снижение массы тела, сбои в работе печени.. Треонин участвует в синтезе миоглобина, серотонина, витамина В5 и других. При дефиците треонина наблюдается ухудшении конверсии корма, появление расстройств нервной системы, развитие катаракты глаз, атрофия репродуктивной системы

По внешнему виду представляет собой однородный порошок от белого до светло-коричневого цвета со специфическим запахом.

Химическая формула: C₄H₉NO₃

Состав:

L-треонин -98,5%

Влажность – не более 1,5%

L-треонин вносят в премиксы и корма на премиксных или комбикормовых заводах или в кормоцехах хозяйств в соответствии с существующими технологиями смешивания

Товар поставляется в полипропиленовых мешках или многослойных бумажных мешках с п/п вкладышем вместимостью 25 кг

Хранить товар следует в упаковке производителя в сухом, хорошо проветриваемом помещении, защищенном от прямых солнечных лучей.

Аминокислоты для оптимального синтеза кишечного муцина (слизи) и защиты кишечника в здоровом и патологическом состояниях

Департамент питания и здравоохранения Лозанна, Швейцария
Электронная почта: [email protected]

Список сокращений
ASR: Cкорость абсолютного синтеза ( Absolute Synthesis Rate)
ВЗК: Воспалительные заболевания кишечника
FSR: Скорость фракционного синтеза (Fractional Synthesis Rate)
MUC2: муцин-2 ген
Muc2: муцин-2 протеин

Обзор

Требования к количественному и качественному аминокислотному составу определены для здоровых животных. В патологических ситуациях, включая воспаление кишечника, защита организма связана с анаболическими реакциями, вовлекающими внутренние органы и особенно кишечник. Процессы защиты и восстановления кишечника резко увеличивают скорость синтеза белков, участвующих в барьерной функции кишечника, таких как муцины. Увеличивается потребность в специфических аминокислотах, в частности тех которые содержатся в муцинах. Питание для здоровых животных в этой ситуации не подходит. Увеличение содержания треонина, серина, пролина и цистеина в питании необходимо для того, чтобы повысить синтез муцина и усилить неспецифическую кишечную барьерную функцию.

Введение

Желудочно-кишечный тракт является одним из наиболее активных в метаболическом отношении органов организма, что отражает его многочисленные важнейшие биологические функции. В то время как желудочно-кишечный тракт составляет от 3% до 6% массы тела млекопитающих, на его долю приходится более 20% оборота белка всего тела. Это происходит главным образом из-за высокой скорости синтеза белка и непрерывной высокой секреторной активности. Таким образом повышается необходимость в определенных аминокислотах, необходимых для синтеза белка. Такое высокое требование было приписано поддержке неспецифического кишечного барьера, в частности синтеза кишечных муцинов. Воспаление способствует повышению синтеза белка в кишечнике и, следовательно, расхода определенных аминокислот. В этом контексте для поддержания или восстановления целостности и функций кишечного барьера требуется адекватный контроль питания.

Неиммунный кишечный барьер

Защита кишечника обеспечивается как кишечной иммунной системой, так и физическим, неиммунным кишечным барьером. Кишечный барьер обеспечивает защиту от внешней среды (кишечных патогенов, вредных агентов и др.) пока происходит адекватная абсорбция питательных веществ для снабжения ими всего организма. Нормальная функция барьера базируется на близком взаимодействии нескольких компонентов. Ключевыми компонентами являются: равновесие комменсальной кишечной микробиоты, которая противодействует адгезии потенциально патогенных бактерий; слой кишечной слизи, который покрывает и защищает эпителиальные клетки; сам кишечный эпителий, обеспечивающий разделение между внутрипросветным содержимым и нижележащими тканями; клетки Панэта, продуцирующие антимикробные пептиды; плотные контакты между эпителиальными клетками, способствующие модуляции парацеллюлярных путей; и кишечная нервная система, недавно признанная ключевым регулятором целостности эпителиального барьера.

Сложные регуляторные механизмы обеспечивают тонкое равновесие между различными компонентами неиммунного кишечного барьера. Оптимальная диетическая поддержка имеет решающее значение для обеспечения кишечного гомеостаза, способствуя поддержанию здоровья всего организма и предотвращая заболевания, связанные с желудочно-кишечным трактом.

Состав и роль кишечной слизи

Желудочно-кишечный эпителий покрыт вязкоупругим гелеобразным слоем слизи, состоящим из: сложной смеси гликопротеинов, называемых муцинами; пептидов, включая трефойловый пептид (фактор «трилистника») и антимикробные пептиды; воды; макромолекул, таких как секреторный иммуноглобулин А; электролитов; микроорганизмов; и отшелушенных клеток. Гелеобразная слизь представляет собой первую линию врожденной защиты хозяина; одной из его основных функций является защита эпителиальных поверхностей от механических нагрузок и воздействия пищеварительных соков, микроорганизмов и токсинов. Ее защитный эффект напрямую связан с его толщиной и составом. Уникальная защитная способность гелеобразной слизи обусловлена, в частности, высоким содержанием гликопротеинов, которые непрерывно синтезируются и секретируются бокаловидными клетками кишечника и эпителиальными клетками слизистой оболочки по всему желудочно-кишечному тракту.

Толщина слоя слизи, ее состав и защитное действие изменяются в желудочно-кишечном тракте по всей его длине в результате дифференциальной выработки различных отдельных муцинов и динамического баланса между анаболическими (экспрессия, синтез и секреция из бокаловидных клеток) и катаболическими (физическая и протеолитическая деградация) процессами. В желудке и толстой кишке определяется самый толстый слой слизи, необходимый для того, чтобы обеспечить хорошую защиту от кислого субстрата (желудок) и микробиоты (толстая кишка). В тонком кишечнике – напротив, он самый тонкий, вероятно, чтобы не препятствовать усвоению питательных веществ.

Внутренний, прочно прикрепленный слой слизи, состоящий из мембраносвязанных муцинов, прилипает к апикальной стороне эпителиальных клеток и способствует образованию гликокаликса, полисахаридного матрикса, покрывающего поверхность эпителиальных клеток кишечника.

Растворимый, слабо прикрепленный наружный слой слизи, состоящий из секретируемых гелеобразующих муцинов, покрывает внутренний слой слизи. Этот растворимый слой способствует созданию и поддержанию баланса комменсальной микробиоты, которая противостоит потенциально патогенным бактериям.

Характеристика кишечных муцинов

На сегодняшний день идентифицирован 21 ген муцина, из которых 15 экспрессируются в желудочно-кишечном тракте человека. Муцины кишечника обладают некоторыми особенностями строения. Это обычно крупные полипептиды (10% -20% от общей массы муцина), которые очень сильно гликозилированы (до 80% -90% от массы муцина). Олигосахаридные боковые цепи в основном состоят из N-ацетилгалактозамина, N-ацетилглюкозамина, галактозы и фукозы, связанных преимущественно с сериновыми и треониновыми остатками муцинового полипептидного ядра через O-гликозидные связи. Посттрансляционные модификации, включая сиалирование и сульфатирование, завершают макромолекулу.

Размер полипептида муцина обычно колеблется от 200 КДА до 900 КДА, за исключением слюнной формы MUC7 (39 КДА). По сравнению с другими белками млекопитающих муцины особенно обогащены аминокислотами треонином, серином и пролином, которые составляют до 28%, 14% и 13% соответственно от общего аминокислотного состава муцинов. Для сравнения, среднее содержание треонина в белках организма колеблется от 3% до 7% от общего количества аминокислот. Остатки треонина, серина и пролина концентрируются в центральных тандемных повторах PTS (proline, threonine, serine), состоящих из консервативных последовательностей, повторенных примерно 100 раз. Насыщенные цистеином домены также присутствуют на полипептидах муцина. Они позволяют муцинам собираться в гомо-олигомеры через межмолекулярные дисульфидные связи, образованные между богатыми цистеином доменами, которые придают вязкоупругое защитное свойство гелеобразной слизи.

Среди 15 муцинов, экспрессируемых в желудочно-кишечном тракте человека, MUC2, MUC5AC, MUC5B, MUC6, MUC7 и MUC19 секретируются в основном специализированными бокаловидными клетками. В тонком и толстом кишечнике MUC2 является преобладающим гелеобразующим муцином. Его важная роль в защите эпителия толстой кишки от колита была четко продемонстрирована на модели мышей с дефицитом Muc2. MUC1, MUC3A, MUC3B, MUC4, MUC12, MUC13, MUC15, MUC16 и MUC17 являются мембраносвязанными муцинами, экспрессируемыми клетками эпителия слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта человека.

В тонком и толстом кишечнике MUC3, MUC4, MUC13 и MUC17 являются преобладающими мембраносвязанными формами. Они простираются над поверхностью клетки и образуют гликокаликс. Предполагается, что мембранные муцины занимают особое место в антиадгезивных и сигнальных механизмах, восстановлении клеток кишечника и защите эпителиальных клеток от инфекции.

Для обеспечения адекватной экспрессии и секреции муцина, необходимого для оптимальной защиты кишечника применяются сложные регуляторные механизмы. Было выявлено, что эти механизмы включают нейронные, гормональные и паракринные пути. Статус питания, который позволяет обеспечить достаточное количество аминокислот, необходимых для синтеза муцина и микробиоты также является ключевым регулятором защиты кишечника.

Нарушения обмена веществ при заболеваниях кишечника ослабляют выработку муцина и защиту кишечника

Многие кишечные заболевания, предполагающие хроническое воспаление, такие как воспалительные заболевания кишечника (ВЗК), связаны с дисфункцией кишечного барьера. Два основных типа ВЗК — язвенный колит и болезнь Крона, сопровождаются повышением проницаемости тонкой и толстой кишки. Среди изменений, наблюдаемых на уровне кишечного барьера, были отмечены изменение состава микробиоты кишечника и качественное и количественное ухудшение слизистого слоя и продукции муцина. В частности, синтез зрелой, гликозилированной формы MUC2, первичного муцина, секретируемого в толстой кишке, снижается у больных язвенным колитом, что ухудшает слизистый барьер.

Сообщалось также об аномальном выделении секретируемых в ЖКТ муцинов в подвздошной и ободочной кишках, что может отражать адаптивный ответ на усиление защитной реакции. Было отмечено, что ухудшение защиты эпителия сопровождалось снижением выделения мембраносвязанных муцинов MUC3, MUC4 и MUC17. Однако, и это интересно, экспрессия MUC13, выделяемого для ингибирования индуцированного токсинами апоптоза клеток эпителия толстой кишки, как было показано, увеличивается в биоптатах воспаленной слизистой оболочки толстой кишки, отражая защитный механизм, который, тем не менее, остается недостаточным для поддержания или восстановления функции кишечного барьера.

Метаболические нарушения, связанные с острыми системными воспалительными реакциями, наблюдаемыми, например, при сепсисе, также влияют на барьерную функцию кишечника. Острое воспаление стимулирует синтез белков острой фазы в печени и слизистых оболочках, а также муцинов в кишечнике. Эти анаболические реакции являются важными адаптациями, направленными на обеспечение защиты организма от первичных и вторичных патологических воздействий. Таким образом, ключевым фактором инициации и поддержания подобных защитных сил организма является способность хозяина поддерживать стимуляцию синтеза белка. В этом контексте наблюдается сильное увеличение потребности в аминокислотах, особенно, присутствующих в муцинах в большом количестве. В болезненном состоянии потребление пищи часто снижается, и запас пищевых аминокислот слишком низок, чтобы удовлетворить метаболический спрос. При этом организм использует аминокислоты, полученные путем катаболизма мышц.

Требования к аминокислотам для оптимального синтеза муцина и защиты кишечника

Желудочно-кишечный тракт составляет от 3% до 6% массы тела млекопитающих, в то время как на его долю приходится более 20% всего оборота белка в организме. Это связано с его высокой пролиферативной и секреторной активностью, которые поддерживают неиммунную барьерную функцию кишечника, в частности быстрое обновление эпителиальных клеток и непрерывный синтез кишечных муцинов. Аминокислотный состав синтезируемых и секретируемых белков в значительной степени влияет на аминокислотные потребности кишечника, которые должны быть обеспечены при помощи питания и эндогенным синтезом (при недостатке аминокислот).

В нормальных условиях

Треонин является незаменимой аминокислотой, что означает, что он не может быть синтезирован организмом и поэтому должен поступать с пищей. В нормальных условиях треонин является ключевой аминокислотой для поддержания здоровья кишечника. Действительно, по сравнению с другими незаменимыми аминокислотами, большая доля пищевого треонина (до 60%) остается в здоровом кишечнике свиньи или человека. Поскольку основной белок кишечных муцинов содержит большое количество треонина (до 30% от их аминокислотного состава), их непрерывный синтез объясняет высокую скорость утилизации треонина желудочно-кишечным трактом. Размышляя в том же направлении, недостаток Muc2 у подопытных мышей действительно индуцирует метаболическое окисление неиспользованного треонина, которое связано с его избыточным поступлением, происходящим в отсутствие синтеза Muc2.

И наоборот, когда поступление треонина с пищей ниже потребности, треонин может стать лимитирующей аминокислотой для синтеза кишечных муцинов, как показано на крысах и свиньях и поросятах. Действительно, было определено, что скорость фракционного синтеза муцина, определяемая как % муцинов, синтезируемых в сутки, уменьшается наполовину в верхней части тонкого кишечника крыс, получавших диету, покрывающую только 30% их потребности в треонине (Рис. 1). Тем не менее, такой дефицит не оказывает существенного ограничивающего влияния на общий синтез белка слизистой оболочки (Рис.1), причем эти остальные белки слизистой содержат примерно в семь раз меньше треонина, чем Muc2. Поскольку муцины особенно устойчивы к действию пищеварительных ферментов, рециркуляция треонина из муцинов, секретируемых в верхних отделах желудочно-кишечного тракта, очень низка, а его потеря очень высока по отношению к потребности в треонине всего организма. В здоровых условиях крайне важно, чтобы поступление треонина с пищей точно соответствовало потребностям в нем организма, поддерживая таким образом оптимальный синтез муцина и защиту кишечника, способствуя общему здоровому состоянию организма и предотвращая заболевания, связанные с кишечником.

Схема 1. Скорость фракционного синтеза (FSR), выраженный в %/сутки, муцинов и общих белков слизистой оболочки в верхнем тонком кишечнике (а) и толстом кишке (Б) крыс, получавших полусинтетические диеты, удовлетворяющие 30%, 60% или 100% их потребности в треонине для роста. Рационы были изонитрогенными (скорректированными с аланином) и вводились крысам в течение 14 дней. Все группы крыс получали питание парно для усреднения потребления крысами из группы 30%. Синтез белка in vivo измеряли с использованием метода флудинг-доз после инъекции L-(1-13C) — валина. Значения-средние ± SEM, n=8. Для каждой составляющей кишечника (муцины или белки слизистой оболочки).

При воспалительных заболеваниях

Как показано на моделях животных и людях, воспалительные ситуации, такие как наблюдаемые при ВЗК (хроническое воспаление) и сепсис (острое воспаление), связаны с общей повышенной анаболической реакцией, происходящей в основном в кишечнике и печени, соответственно. Этот анаболический ответ увеличивает использование аминокислот, в частности, присутствующих в больших количествах в кишечных и печеночных протеинах. Поэтому потребности в треонине и других аминокислотах, таких как серин и цистеин, сильно повышаются. Доступность первично лимитирующих (треонин) и вторично лимитирующих (серин, цистеин) аминокислот для синтеза кишечных муцинов, может оказаться слишком низка из-за недостаточного качества питания (недостаточный уровень этих аминокислот) и количества (плохой аппетит) потребления пищи. Например, через два дня после заражения было показано, что использование треонина для синтеза муцинов в кишечнике крыс на 70% больше, чем у крыса контрольной группы. В целом, суточное абсолютное потребление треонина для синтеза белков кишечника (стенки кишечника) и белков плазмы (минус альбумин) увеличилось на 23%, что в 2,6 раза превышало пищевое потребление. Аналогичным образом, пролин, который хорошо представлен в составе кишечных муцинов (13% 3,48 по сравнению с 4% -7% в белках организма, кроме коллагена), также может служить вторичной лимитирующей аминокислотой для синтеза муцина.

Таким образом, при воспалительных состояниях необходима адекватная и хорошо сбалансированная нутритивная поддержка для стимуляции защитного ответа, механизмов регенерации и, следовательно, поддержания или восстановления эффективной барьерной функции кишечника. Определение «адекватного и хорошо сбалансированного питания» будет зависеть от метаболического состояния, связанного с болезнью, и определенно будет разниться с таковым для здорового состояния.

Как ранее наблюдалось в моделях животных с ВЗК, кишечная продукция муцина не усиливалась с помощью здорового, сбалансированного питания. Однако было показано, что увеличение содержания треонина, серина, пролина и цистеина в рационе крыс на модели колита эффективно способствует синтезу муцина толстой кишки в зависимости от дозы, не оказывая при этом влияния на общие белки слизистой оболочки (Рис.2).Более высокая доза аминокислот увеличивала присутствие Muc2-содержащих бокаловидных клеток в поверхностном эпителии изъязвленной области. Она также способствовала росту всех тестируемых популяций комменсальных бактерий, включая лактобацилл.

Схема 2. Скорость абсолютного синтеза (ASR), выраженные в мг/сут, муцинов и белков слизистой оболочки в толстой кишке крыс, получавших декстран сульфат натрия (DSS). Крыс кормили в течение 28 дней изонитрогенными (скорректированными с аланином) полусинтетическими порошковыми диетами, обеспечивающими следующие уровни состава по сравнению с потребностями крыс: DSSM1; двукратное увеличение треонина, пролина, серина и цистеина; DSSM2; четырехкратное увеличение треонина и пролина; и трехкратное увеличение серина и цистеина. Значения-средние ± SEM (n=8). Для каждой составляющей кишечника (муцины или белки слизистой оболочки) средства без общей буквы различаются, Р

Вывод

Содержание аминокислот треонина, серина, пролина и цистеина относительно высоки в составе кишечных муцинов, что отчасти объясняет их высокое потребление кишечником. А значит адаптированная диетическая поддержка с точным регулированием количества этих четырех аминокислот, имеет решающее значение для поддержания эффективной барьерной функции кишечника. Патологические ситуации, включая воспаление кишечника, процессы защиты кишечника и восстановление тканей, еще больше увеличивают потребность организма в перечисленных выше аминокислотах. В таких ситуациях рекомендуется увеличить поступление с пищей треонина, серина, пролина и цистеина, чтобы стимулировать синтез муцина, способствовать росту и равновесию комменсальной микробиоты и, таким образом усилить неспецифическую неиммунную функцию кишечного барьера.

Автор перевода: Анатолий Черников – главный ветеринарный врач, Клиника «101 Далматинец», Москва

Список литературы

1. Reeds PJ, Burin DG, Stoll B, van Goudoever JB. Consequences and regulation of gut metabolism. In Lobley GE, White A, MacRae JC (eds). Proceedings of the VIIIth International Symposium on Protein Metabolism and Nutrition. Aberdeen, UK. Wageningen Press, Wageningen, Netherlands. 1999:127–153.

2. Sharma R, Young C, Neu J. Molecular modulation of intestinal epithelial barrier: contribution of microbiota. J Biomed Biotechnol. 2010 (In press).

3. Neutra MR, Forstner JF. Gastrointestinal mucus: synthesis, secretion and function. In Leonard R.Johnson (eds). Physiology of the Gastrointestinal Tract. Raven Press, New York. 1987:975-1,009.

4. Turner JR. Molecular basis of epithelial barrier regulation: from basic mechanisms to clinical application. Am J Pathol. 2006;169:1,901-1,909.

5. Vereecke L, Beyaert R, Van Loo G. Enterocyte death and intestinal barrier maintenance in homeostasis and disease. Trends Mol Med. 2011;17:584-593.

6. Yu QH, Yang Q. Diversity of tight junctions (TJs) between gastrointestinal epithelial cells and their function in maintaining the mucosal barrier. Cell Biol Int. 2009;33:78-82.

7. Snoek SA, Verstege MI, Boeckxstaens GE, et al. The enteric nervous system as a regulator of intestinal epithelial barrier function in health and disease. Expert Rev Gastroenterol Hepatol. 2010; 4:637-651.

8. Johansson ME, Ambort D, Pelaseyed T, et al. Composition and functional role of the mucus layers in the intestine. Cell Mol Life Sci. 2011;68:3,635-3,641.

9. Forstner JF, Oliver MG, Sylvester FA. Production, structure and biologic relevance of gastrointestinal mucins. In Blaser MJ, Smith PD, Ravdin JI, Greenberg HB, Guerrant RL (eds). Infections of the Gastrointestinal Tract. Raven Press, New York. 1995:71–88.

10. Atuma C, Strugala V, Allen A, Holm L. The adherent gastro — intestinal mucus gel layer: thickness and physical state in vivo. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2001;280:G922-G929.

11. Johansson ME, Larsson JM, Hansson GC. The two mucus layers of colon are organized by the MUC2 mucin, whereas the outer layer is a legislator of host-microbial interactions. Proc Natl Acad Sci USA. 2011;108:4,659-4,665.

12. McGuckin MA, Lindén SK, Sutton P, Florin TH. Mucin dynamics and enteric pathogens. Nat Rev Microbiol. 2011;9:265-278.

13. Sheng YH, Hasnain SZ, Florin TH, McGuckin MA. Mucins in inflammatory bowel diseases and colorectal cancer. J Gastroenterol Hepatol. 2012;27:28-38

14.Van Klinken BJ, Einerhand AW, Büller HA, Dekker J. Strategic biochemical analysis of mucins. Anal Biochem. 1998;265:103-116.

15. Van der Sluis M, De Koning BA, De Bruijn AC, et al. Muc2- deficient mice spontaneously develop colitis, indicating that MUC2 is critical for colonic protection. Gastroenterology. 2006;131:117-129.

16. Carraway KL, Theodoropoulos G, Kozloski GA, Carothers Carraway CA. Muc4/MUC4 functions and regulation in cancer. Future Oncol. 2009;5:1,631-1,640.

17. Luu Y, Junker W, Rachagani S, et al. Human intestinal MUC17 mucin augments intestinal cell restitution and enhances healing of experimental colitis. Int J Biochem Cell Biol. 2010;42:996-1,006.

18. Resta-Lenert S, Das S, Batra SK, Ho SB. Muc17 protects intestinal epithelial cells from enteroinvasive E. coli infection by promoting epithelial barrier integrity. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2011;300:G1144-G1155.

19. Allen A. Gastrointestinal mucus. In Handbook of Physiology: The Gastrointestinal System. Salivary, Gastric, Pancreatic, and Hepatobiliary Secretion. Am Physiol Soc, Bethesda, MD. 1989:359-382.

20. Forstner G. Signal transduction, packaging and secretion of mucins. Annu Rev Physiol. 1995;57:585-605.

21. Plaisancié P, Barcelo A, Moro F, et al. Effects of neurotransmitters, gut hormones, and inflammatory mediators on mucus discharge in rat colon. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 1998;275:G1073-G1084.

22. Sherman P, Forstner J, Roomi N, et al. Mucin depletion in the intestine of malnourished rats. Am J Physiol. 1985;248:G418- G4123.

23. Faure M, Moennoz D, Montigon F, et al. Dietary threonine restriction specifically reduces intestinal mucin synthesis in rats. J Nutr. 2005;135:486-491.

24. Law GK, Bertolo RF, Adjiri-Awere A, et al. Adequate oral threonine is critical for mucin production and gut function in neonatal piglets. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2007;292: G1293-G1301.

25. Wang X, Qiao S, Yin Y, et al. A deficiency or excess of dietary threonine reduces protein synthesis in jejunum and skeletal muscle of young pigs. J Nutr. 2007;137:1,442-1,446.

26. Nichols NL, Bertolo RF. Luminal threonine concentration acutely affects intestinal mucosal protein and mucin synthesis in piglets. J Nutr. 2008;138:1,298-1,303.

27. Comelli EM, Simmering R, Faure M, et al. Multifaceted transcriptional regulation of the murine intestinal mucus layer by endogenous microbiota. Genomics. 2008;91:70-77.

28. Jenkins RT, Ramage JK, Jones DB, et al. Small bowel and colonic permeability to 51Cr-EDTA in patients with active inflammatory bowel disease. Clin Invest Med. 1988;11:151-155

29. Arslan G, Atasever T, Cindoruk M, Yildirim IS. (51)CrEDTA colonic permeability and therapy response in patients with ulcerative colitis. Nucl Med Commun. 2001;22:997-1,001.

30. Mahida YR, Rolfe VE. Host-bacterial interactions in inflammatory bowel disease. Clin Sci (Lond). 2004;107:331-431.

31. Ott SJ, Musfeldt M, Wenderoth DF, et al. Reduction in diversity of the colonic mucosa associated bacterial microflora in patients with active inflammatory bowel disease. Gut. 2004;53:685-693.

32. Kim YS, Ho SB. Intestinal goblet cells and mucins in health and disease: recent insights and progress. Curr Gastroenterol Rep. 2010;12:319-330.

33. Sheng YH, Lourie R, Lindén SK, et al. The MUC13 cellsurface mucin protects against intestinal inflammation by inhibiting epithelial cell apoptosis. Gut. 2011;60:1,661-1,670.

34. Ruot B, Bechereau F, Bayle G, et al. The response of liver albumin synthesis to infection in rats varies with the phase of the inflammatory process. Clin Sci (Lond). 2002;102:107–114.

35. Faure M, Choné F, Mettraux C, et al. Threonine utilization for synthesis of acute phase proteins, intestinal proteins, and mucins is increased during sepsis in rats. J. Nutr. 2007;137:1,802–1,807.

36. Reeds PJ, Jahoor F. The amino aicd requirements of disease. Clin Nutr. 2001;1:15-22.

37. Breuille D, Rose F, Arnal M, et al. Sepsis modifies the contribution of different organs to whole-body protein synthesis in rats. Clin Sci (Lond). 1994;86:663-669.

38. Stoll B, Henry J, Reeds PJ, et al. Catabolism dominates the first-pass intestinal metabolism of dietary essential amino acids in milk protein-fed piglets. J Nutr. 1998;128:606-614.

39. Fuller MF, Milne A, Harris CI, et al. Amino acid losses in ileostomy fluid on a protein-free diet. Am J Clin Nutr. 1994;59: 70-73.

40.Van der Sluis M, Schaart MW, de Koning BA, et al.Threonine metabolism in the intestine of mice: loss of mucin 2 induces the threonine catabolic pathway. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2009;49: 99-107.

41.Van Der Schoor SR, Reeds PJ, Stoll B, et al. The high metabolic cost of a functional gut. Gastroenterology. 2002;123:1,931-1,940.

42. Gaudichon C, Bos C, Morens C, et al. Ileal losses of nitrogen and amino acids in humans and their importance to the assessment of amino acid requirements. Gastroenterology. 2002;123:50-59.

43. Heys SD, Park KG, McNurlan MA, et al. Protein synthesis rates in colon and liver: stimulation by gastrointestinal pathologies. Gut. 1992;33:976-981.

44. Breuille D, Arnal M, Rambourdin F, et al. Sustained modifications of protein metabolism in various tissues in a rat model of long-lasting sepsis. Clin Sci (Lond). 1998;94:413-423.

45. Mercier S, Breuille D, Mosoni L, et al. Chronic inflammation alters protein metabolism in several organs of adult rats. J Nutr. 2002;132:1,921-1,928.

46. El Yousfi M, Breuille D, Papet I, et al. Increased tissue protein synthesis during spontaneous colitis in HLA-B27 rats implies different underlying mechanisms. Clin Sci (Lond). 2003;105:437-446.

47. Breuillé D, Bechereau F, Buffiere C, et al. Beneficial effect of amino acid supplementation, especially cysteine, on body nitrogen economy in septic rats. Clin Nutr. 2006;25:634-642.

48. Faure M, Moënnoz D, Montigon F, et al. Development of a rapid and convenient method to purify mucins and determine their in vivo synthesis rate in rats. Anal Biochem. 2002;15(307):244-251.

49.Tytgat KM, Van der Wal JW, Einerhand AW, et al. Quantitative analysis of MUC2 synthesis in ulcerative colitis. Biochem Biophys Res Commun. 1996;224:397-405.

50. Faure M, Moënnoz D, Montigon F, et al. Mucin production and composition is altered in dextran sulfate sodium-induced colitis in rats. Dig Dis Sci. 2003;48:1,366-1,373.

51. Faure M, Moënnoz D, Mettraux C, et al. The chronic colitis developed by HLA-B27 transgenic rats is associated with altered in vivo mucin synthesis. Dig Dis Sci. 2004;49:339-346.

52. Faure M, Mettraux C, Moennoz D, et al. Specific amino acids increase mucin synthesis and microbiota in dextran sulfate sodium-treated rats. J Nutr. 2006;136:1,558-1,564.

Статья на нашем канале Яндекс Дзен.

Треонин — инструкция по применению

Треонин (англ. Threonine; α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) представляет собой аминокислоту, которая используется в биосинтезе из белков. Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной форме -NH +3 в биологических условиях), карбоксильную группу (которая находится в депротонированной форме -COO — в биологических условиях) и боковую цепь, содержащую гидроксильную группу, делая его полярной, незаряженной аминокислотой. Это важно для человека, то есть организм не может его синтезировать: его нужно получать из рациона. Треонин синтезируется изаспартат в бактериях, таких как кишечная палочка. Он кодируется всеми кодонами, начинающими AC (ACT, ACC, ACA и ACG).

Треониновые боковые цепи часто связаны водородом; наиболее распространённые небольшие мотивы, сформированные на основе взаимодействия с серина: ST получается, ST мотивы (часто в начале альфа-спиралей) и скобы ST (обычно в середине альфа-спиралей).

Модификации

Треониновый остаток подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям. Гидроксильная боковая цепь может пройти O -связанное гликозилирование. Кроме того, треонина подвергаются фосфорилирования под действием треонина киназы. В своей фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином. Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильная, аминогруппа и фосфатная группа), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, присутствующими в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах.

Это является предшественником из глицина, и может быть использовано в качестве пролекарства, чтобы надёжно поднять уровень глицина мозга.

История

Треонин был последней из 20 обнаруженных протеиногенных аминокислот. Он был открыт в 1936 году Уильямом Каммингом Роузом в сотрудничестве с Кертисом Мейером. Аминокислоту назвали треонином, поскольку она была сходна по структуре с треоновой кислотой, четырёхуглеродным моносахаридом с молекулярной формулой C₄H₈O₅.

Треонин является одной из двух протеиногенных аминокислот с двумя хиральными центрами, другой является изолейцин. Треонин может существовать в четырёх возможных стереоизомерах со следующими конфигурациями: (2 S, 3 R), (2 R, 3 S), (2 S, 3 S) и (2 R, 3 R). Тем не менее, название L-threonine используется для одного диастереомера, (2 S, 3 R) -2-амино-3-гидроксибутановую кислоту. Второй стереоизомер (2 S, 3 S), который редко присутствует в природе, называется L- аллотреонином. Два стереоизомера (2 R, 3 S) — и (2 R, 3 R) -2-амино-3-гидроксибутановой кислоты имеют лишь незначительное значение.

Биосинтез

Как незаменимая аминокислота треонин не синтезируется у людей и должен присутствовать в белках в рационе. Взрослым людям требуется около 20 мг/кг массы тела/сутки. В растениях и микроорганизмах треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин. Гомосерин подвергается O-фосфорилированию; этот сложный фосфатный эфир подвергается гидролизу одновременно с перемещением группы ОН. Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:

• аспартокиназа;
• β-аспартат полуальдегиддегидрогеназа;
• гомосериндегидрогеназа;
• гомосерин киназа;
• реонинсинтаза.

Метаболизм

Треонин метаболизируется двумя способами:

• У многих животных он превращается в пируват через треониндегидрогеназу. Промежуточное соединение на этом пути может подвергаться тиолизу с КоА с образованием ацетил-КоА и глицина;
• у человека ген треониндегидрогеназы является неактивным псевдогеном, поэтому треонин превращается в α-кетобутират. Механизм первого этапа аналогичен механизму, катализируемому серин-дегидратазой, и реакции серин-треонин-дегидратазы, вероятно, катализируются одним и тем же ферментом.

Анализ мочи на аминокислоты (31 показатель)

Комплексное исследование, направленное на определение содержания аминокислот и их производных в моче в целях диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.

Состав комплекса: Аланин • Аргинин • Аспарагиновая кислота • Цитруллин • Глутаминовая кислота • Глицин • Метионин • Орнитин • Фенилаланин • Тирозин • Валин • Лейцин • Изолейцин • Серин • Аспарагин • Alpha-аминоадипиновая кислота • Глутамин • Таурин • Гистидин • Треонин • 1-метилгистидин • 3-метилгистидин • Gamma-аминомасляная кислота • Alpha-аминомасляная кислота • Лизин • Цистин • Триптофан • Гомоцистин • Фосфоэтаноламин • Фосфосерин • Этаноламин

Синонимы русские

Аминокислотный профиль, скрининг аминоацидопатий.

Синонимы английские

Amino acid profile, screening of aminoacidopathy.

Метод исследования

Высокоэффективная жидкостная хроматография.

Единицы измерения

Ммоль/моль креат. (миллимоль на моль креатинина).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Среднюю порцию утренней мочи.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Исключить из рациона алкоголь в течение 24 часов до исследования.
• Исключить прием мочегонных препаратов в течение 48 часов до сбора мочи (по согласованию с врачом).

Общая информация об исследовании

Аминокислоты – это органические соединения, которые являются основными структурными компонентами белков. В свободном или связанном состоянии они участвуют в ферментативных реакциях, гормональных процессах, выполняют роль нейротрансмиттеров, участвуют в метаболизме холестерола, регуляции рН, контроле воспалительных реакций.

Всего в составе белковых молекул в организме человека было обнаружено 20 аминокислот, из которых часть является незаменимыми, то есть они не синтезируются в организме и должны постоянно присутствовать в употребляемой человеком пище. К незаменимым аминокислотам относятся лизин, гистидин, аргинин, треонин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин. К заменимым относятся аланин, аргинин, цистин, цистеин, гистидин, глицин, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, пролин, оксипролин, глутаминовая кислота. Помимо этого, известен ряд аминокислот, которые являются производными и важными биологическими компонентами других аминокислот.

Анализ аминокислот в моче позволяет оценить их качественный и количественный состав, получить информацию об имеющемся дисбалансе, что может свидетельствовать о пищевых и метаболических нарушениях, лежащих в основе большого числа заболеваний. Следует отметить, что снижение количества той или иной аминокислоты в моче происходит раньше, чем в плазме крови. Учитывая эти обстоятельства и доступность исходного биоматериала, определение аминокислот в моче может быть рекомендовано для оценки ранних изменений аминокислотного состава.

Для определения качественного и количественного состава аминокислот в моче используется метод высокоэффективной жидкостной хроматографии. Он относится к современным хроматографическим методам анализа. Хроматография – это метод разделения и определения веществ, основанный на распределении компонентов между двумя фазами – подвижной и неподвижной. Жидкостная хроматография – метод разделения и анализа сложных смесей веществ, в котором подвижной фазой является жидкость. Он позволяет разделить и выявить количественно более широкий круг веществ с различной молекулярной массой и размерами, в данном случае аминокислот в моче. Исследуются следующие аминокислоты и их производные.

Аланин является одним из источников синтеза глюкозы и регулятором уровня сахара в крови, а также важным энергетическим компонентом для органов центральной нервной системы.

Аргинин участвует в ряде ферментативных реакций и выведении из организма остаточного азота в составе мочевины, креатинина, орнитина, в репаративных процессах.

Аспарагиновая кислота участвует в реакцияхцикла переаминирования и мочевины, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, регуляции синтеза иммуноглобулинов.

Цитруллин участвует в стимуляции процессов иммунной системы, в процессах детоксикации в печени.

Глутаминовая кислота является нейромедиаторной аминокислотой, стимулирующей передачу возбуждения в синапсах центральной нервной системы. Участвует в обмене белков, углеводов, окислительно-восстановительных процессах, детоксикационных процессах и выведении аммиака из организма. Также принимает участие в синтезе других аминокислот, ацетилхолина, АТФ (аденозинтрифостфата), в переносе ионов калия, входит в состав скелетной мускулатуры.

Глицин является нейромедиаторной аминокислотой, регулирующей процессы торможения и возбуждения в центральной нервной системе. Участвует в выработке порфиринов, пуриновых оснований. Повышает обменные процессы в головном мозге, улучшает умственную работоспособность.

Метионин – это аминокислота, которая необходима для синтеза адреналина, холина. Участвует в обмене жиров, фосфолипидов, витаминов, активирует действие гормонов, ферментов, белков. Является источником серы в выработке серосодержащих аминокислот, в частности цистеина. Метионин также обеспечивает процессы детоксикации, способствует пищеварению, является одним из источников синтеза глюкозы.

Орнитин участвует в синтезе мочевины, снижении концентрации аммиака в плазме крови, регулирует кислотно-щелочной баланс в организме человека. Необходим для синтеза и высвобождения инсулина и соматотропного гормона, для нормального функционирования иммунной системы.

Фенилаланин необходим для синтеза нейромедиаторов: адреналина, норадреналина, допамина. Улучшает работу центральной нервной системы, функционирование щитовидной железы.

Аминокислота тирозин необходима в биосинтезе меланинов, дофамина, адреналина, гормонов щитовидной железы. Улучшает работу надпочечников, щитовидной железы, гипофиза.

Валин является важным источником для функционирования мышечной ткани, участвует в поддержании баланса азота в организме, регулирует восстановительные процессы в поврежденных тканях.

Лейцин является важным компонентом в синтезе холестерина, других стероидов и гормона роста и, следовательно, участвует в процессах регенерации тканей и органов.

Изолейцин участвует в энергетических процессах организма, регулирует уровень глюкозы в крови, необходим для синтеза гемоглобина и также участвует в регенерации кожи, мышечной, хрящевой и костной тканей.

Гидроксипролин является компонентом большинства органов и тканей организма человека, входит в состав коллагена.

Аминокислота серин необходима для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, а также для ряда других аминокислот (цистеина, метионина, глицина). Участвует в обмене жирных кислот и жиров, в функционировании некоторых ферментов.

Аспарагин является важным регулятором процессов, происходящих в центральной нервной системе (возбуждение-торможение), участвует в метаболизме и синтезе аминокислот в печени.

Альфа-аминоадипиновая кислота является одним из продуктов конечного обмена аминокислот.

Глутамин участвует в синтезе углеводов, других аминокислот, нуклеиновых кислот, ферментов. Обеспечивает поддержание кислотно-щелочного равновесия, необходим для синтеза белков скелетной и гладкомышечной мускулатуры, обладает антиоксидантной активностью.

Таурин способствует увеличению энергетической активности клеток, участвует в процессах заживления и регенерации, нормализует функциональное состояние клеточных мембран.

Гистидин является исходным веществом при синтезе гистамина, мышечных белков, большого числа ферментов. Входит в состав гемоглобина, участвует в процессах регенерации и роста тканей.

Треонин необходим в синтезе коллагена и эластина, регулирует обмен веществ за счет участия в функционировании работы печени, белковом и жировом обмене.

1-метилгистидин и 3-метилгистидин являются одними из показателей распада белков мышечной ткани.

Гамма-аминомасляная кислота в основном содержится в центральной нервной системе и головном мозге. Участвует в обменных процессах в данных органах, в процессах нейромедиаторной передачи импульсов, оказывая тормозящее действие на нервную активность, а также играет роль в метаболизме глюкозы.

Альфа-аминомасляная кислота участвует в синтезе некоторых белков и является продуктом биосинтеза офтальмовой кислоты, являющейся структурным компонентом хрусталика глаза.

Пролин входит в состав большинства белков, а также является компонентом инсулина, адренокортикотропного гормона, коллагена. Способствует восстановлению кожи, соединительной ткани.

Лизин входит в состав большинства белков, необходим дляроста, восстановления тканей, синтеза гормонов, ферментов, антител, синтеза коллагена.

Цистин является компонентом множества белков и донором тиольных групп для пептидов, что играет важную роль в их метаболизме и биологической активности. Входит в состав инсулина, соматотропного гормона.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики аминокислотного состава мочи.
• Для диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.
• Для диагностики первичных аминоацидопатий.
• Для скрининговой диагностики вторичных аминоацидопатий.
• Для контроля проводимой лекарственной терапии.
• Для оценки нутритивного статуса.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на нарушение аминокислотного обмена, аминоацидопатии.
• При нарушении питания, диете, приеме белковых препаратов, гормональных веществ.
• При подозрении на нарушение обмена, состава аминокислот в организме человека.
• При подозрении на врождённые и приобретенные аминоацидопатии.

Что означают результаты?

Референсные значения (ммоль/моль креат.)

Причины повышения и понижения:

• сердечно-сосудистые заболевания;
• сердечная недостаточность;
• эпилепсия;
• депрессии;
• тревожность;
• бессонница;
• энцефалопатии;
• синдром хронической усталости;
• рассеянный склероз;
• ревматоидный артрит;
• эректильная дисфункция;
• хронические заболевания почек;
• хронические заболевания печени;
• сахарный диабет;
• диета, голодание;
• множественные травмы;
• ожоги.

Что может влиять на результат?

• Возраст;
• пол;
• диета и употребляемая пища;
• лекарственные препараты, в частности белковые и гормональные препараты, биологически активные добавки;
• голодание;
• прием алкоголя.


Скачать пример результата

Также рекомендуется

[06-011] Белковые фракции в сыворотке

[06-034] Мочевина в сыворотке

[06-021] Креатинин в сыворотке (с определением СКФ)

[06-038] Белок общий в моче

[06-057] Креатинин в суточной моче

Кто назначает исследование?

Терапевт, врач общей практики, педиатр, нефролог, анестезиолог-реаниматолог, неонатолог, ревматолог, хирург.

Литература

• Amino acids. In The Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. Eighth edition. Edited by CR Scriver, AL Beaudet, WS Sly, et al. New York, McGraw-Hill, 2001, pp 1667-2105.
• Camargo SMR, Bockenhauer D, Kleta R: Aminoacidurias: Clinical and molecular aspects. Kidney Int 2008;73:918-925.
• Fauci, Braunwald, Kasper, Hauser, Longo, Jameson, Loscalzo Harrison’s principles of internal medicine, 17th edition, 2009.
• Шаповалова Е.Н., Пирогов А.В. Хроматографические методы анализа. Методическое пособие для специального курса. – Москва, 2007.

Польза для здоровья, побочные эффекты, применение, дозы и меры предосторожности

Блин, О., Деснуэль, К., Гуэлтон, К., Обреспи, Г., Ардиссон, Дж. П., Креват, А., Пуже, Дж., И Серратрис, Г. [Аномалия в аминокислотах нейротрансмиттера в боковой амиотрофии склероз: терапевтическое применение]. Преподобный Neurol. (Париж) 1991; 147 (5): 392-394. Просмотреть аннотацию.

Блин, О., Серратрис, Г., Пуже, Дж., Обреспи, Г., Гуэлтон, К., и Креват, А. [Краткосрочное двойное слепое и плацебо-исследование L-треонина при боковом амиотрофическом склерозе ].Presse Med. 9-30-1989; 18 (30): 1469-1470. Просмотреть аннотацию.

Бромберг, М. Б., Фрис, Т. Дж., Форшью, Д. А., и Тандан, Р. Измерения электрофизиологических конечных точек в многоцентровом испытании лекарств БАС. J.Neurol.Sci. 2-15-2001; 184 (1): 51-55. Просмотреть аннотацию.

Harper AE, Benton DA, Winje ME, Monson WJ. И Elvehjem CA. Влияние треонина на отложение жира в печени половозрелых крыс. J.Biol.Chem. 1954; 209 (1): 165-170. Просмотреть аннотацию.

Хаузер, С. Л., Дулиттл, Т. Х., Лопес-Бреснахан, М., Шахани Б., Шенфельд Д., Ши В. Е., Гроудон Дж. И Лерич Дж. Р. Антиспастический эффект треонина при рассеянном склерозе. Arch.Neurol. 1992; 49 (9): 923-926. Просмотреть аннотацию.

Hsieh JTC, Wolfe DL, Connolly S, Townson AF, Curt A, Blackmer J, Sequeira K и Aubut J. Спастичность после травмы спинного мозга: научно обоснованный обзор текущих вмешательств. Темы реабилитации после травм спинного мозга (TOP SPINAL CORD INJ REHABIL) 2007; 13 (1): 81-97.

Партон, М., Мицумото, Х., и Ли, П. Н. Аминокислоты при боковом амиотрофическом склерозе / заболевании двигательных нейронов. Cochrane.Database.Syst.Rev. 2003; (4): CD003457. Просмотреть аннотацию.

Партон М., Мицумото Х. и Ли П. Н. ОТКАЗ: аминокислоты при боковом амиотрофическом склерозе / болезни двигательных нейронов. Cochrane.Database.Syst.Rev. 2008; (2): CD003457. Просмотреть аннотацию.

Роуз, W. C. II. Последовательность событий, ведущих к установлению потребности человека в аминокислотах. Am.J. Public Health Nations. Health, 1968; 58 (11): 2020-2027.Просмотреть аннотацию.

Роуз, У. К., ХЕЙНС, У. Дж., УОРНЕР, Д. Т. и ДЖОНСОН, Дж. Э. Потребности человека в аминокислотах. II. Роль треонина и гистидина. J.Biol.Chem. 1951; 188 (1): 49-58. Просмотреть аннотацию.

Шекспир, Д. Т., Боггилд, М., и Янг, К. Средства против спастичности при рассеянном склерозе. Cochrane.Database.Syst.Rev. 2003; (4): CD001332. Просмотреть аннотацию.

Теста Д., Карачени Т., Фетони В. и Джиротти Ф. Хроническое лечение L-треонином при боковом амиотрофическом склерозе: пилотное исследование.Clin.Neurol.Neurosurg. 1992; 94 (1): 7-9. Просмотреть аннотацию.

van der Schoor, S. R., Wattimena, D. L., Huijmans, J., Vermes, A., and van Goudoever, J. B. Кишечник принимает почти все: кинетику треонина у младенцев. Am.J.Clin.Nutr. 2007; 86 (4): 1132-1138. Просмотреть аннотацию.

Блин О., Пуже Дж., Обреспи Дж. И др. Двойное слепое плацебо-контролируемое исследование L-треонина при боковом амиотрофическом склерозе. J. Neurol 1992; 239: 79-81. Просмотреть аннотацию.

Growdon JH, Nader TM, Schoenfeld J, Wortman RJ.L-треонин в лечении спастичности. Clin Neuropharmacol 1991; 14: 403-12. Просмотреть аннотацию.

Ли А., Паттерсон В. Двойное слепое исследование L-треонина у пациентов со спастичностью позвоночника. Acta Neurol Scand 1993; 88: 334-8. Просмотреть аннотацию.

Roufs JB. L-треонин как симптоматическое лечение бокового амиотрофического склероза (БАС). Med Hypotheses 1991; 34: 20-3. Просмотреть аннотацию.

Тандан Р., Бромберг М.Б., Форшью Д. и др. Контролируемое испытание аминокислотной терапии при боковом амиотрофическом склерозе: I.Клинические, функциональные и максимальные изометрические данные крутящего момента. Неврология 1996; 47: 1220-6. Просмотреть аннотацию.

применений, побочные эффекты, доза, польза для здоровья, меры предосторожности и предупреждения

Блин, О., Деснуэль, К., Гуэлтон, К., Обреспи, Г., Ардиссон, Дж. П., Креват, А., Пуже, Дж., И Серратрис, Г. [Аномалия в аминокислотах нейротрансмиттера в боковой амиотрофии склероз: терапевтическое применение].Преподобный Neurol. (Париж) 1991; 147 (5): 392-394. Просмотреть аннотацию.

Блин, О., Серратрис, Г., Пуже, Дж., Обреспи, Г., Гуэлтон, К., и Креват, А. [Краткосрочное двойное слепое и плацебо-исследование L-треонина при боковом амиотрофическом склерозе ]. Presse Med. 9-30-1989; 18 (30): 1469-1470. Просмотреть аннотацию.

Бромберг, М. Б., Фрис, Т. Дж., Форшью, Д. А., и Тандан, Р. Измерения электрофизиологических конечных точек в многоцентровом испытании лекарств БАС. J.Neurol.Sci. 2-15-2001; 184 (1): 51-55. Просмотреть аннотацию.

Харпер А.Е., Бентон Д.А., Винье М.Э., Монсон В.Дж., и Elvehjem CA. Влияние треонина на отложение жира в печени половозрелых крыс. J.Biol.Chem. 1954; 209 (1): 165-170. Просмотреть аннотацию.

Хаузер, С. Л., Дулиттл, Т. Х., Лопес-Бреснахан, М., Шахани, Б., Шенфельд, Д., Ши, В. Э., Гроудон, Дж. И Лехрих, Дж. Р. Антиспастический эффект треонина при рассеянном склерозе. Arch.Neurol. 1992; 49 (9): 923-926. Просмотреть аннотацию.

Hsieh JTC, Wolfe DL, Connolly S, Townson AF, Curt A, Blackmer J, Sequeira K и Aubut J. Спастичность после травмы спинного мозга: научно обоснованный обзор текущих вмешательств.Темы реабилитации после травм спинного мозга (TOP SPINAL CORD INJ REHABIL) 2007; 13 (1): 81-97.

Партон М., Мицумото Х. и Ли П. Н. Аминокислоты при боковом амиотрофическом склерозе / болезни двигательных нейронов. Cochrane.Database.Syst.Rev. 2003; (4): CD003457. Просмотреть аннотацию.

Партон М., Мицумото Х. и Ли П. Н. ОТКАЗ: аминокислоты при боковом амиотрофическом склерозе / болезни двигательных нейронов. Cochrane.Database.Syst.Rev. 2008; (2): CD003457. Просмотреть аннотацию.

Роза, W.С. II. Последовательность событий, ведущих к установлению потребности человека в аминокислотах. Am.J. Public Health Nations. Health, 1968; 58 (11): 2020-2027. Просмотреть аннотацию.

Роуз, У. К., ХЕЙНС, У. Дж., УОРНЕР, Д. Т. и ДЖОНСОН, Дж. Э. Потребности человека в аминокислотах. II. Роль треонина и гистидина. J.Biol.Chem. 1951; 188 (1): 49-58. Просмотреть аннотацию.

Шекспир, Д. Т., Боггилд, М., и Янг, К. Средства против спастичности при рассеянном склерозе. Cochrane.Database.Syst.Rev. 2003; (4): CD001332.Просмотреть аннотацию.

Теста Д., Карачени Т., Фетони В. и Джиротти Ф. Хроническое лечение L-треонином при боковом амиотрофическом склерозе: пилотное исследование. Clin.Neurol.Neurosurg. 1992; 94 (1): 7-9. Просмотреть аннотацию.

van der Schoor, S. R., Wattimena, D. L., Huijmans, J., Vermes, A., and van Goudoever, J. B. Кишечник принимает почти все: кинетику треонина у младенцев. Am.J.Clin.Nutr. 2007; 86 (4): 1132-1138. Просмотреть аннотацию.

Блин О., Пуже Дж., Обреспи Дж. И др. Двойное слепое плацебо-контролируемое исследование L-треонина при боковом амиотрофическом склерозе.J. Neurol 1992; 239: 79-81. Просмотреть аннотацию.

Growdon JH, Nader TM, Schoenfeld J, Wortman RJ. L-треонин в лечении спастичности. Clin Neuropharmacol 1991; 14: 403-12. Просмотреть аннотацию.

Ли А., Паттерсон В. Двойное слепое исследование L-треонина у пациентов со спастичностью позвоночника. Acta Neurol Scand 1993; 88: 334-8. Просмотреть аннотацию.

Roufs JB. L-треонин как симптоматическое лечение бокового амиотрофического склероза (БАС). Med Hypotheses 1991; 34: 20-3. Просмотреть аннотацию.

Тандан Р., Бромберг М.Б., Форшью Д. и др.Контролируемое испытание аминокислотной терапии при боковом амиотрофическом склерозе: I. Клинические, функциональные и максимальные данные изометрического крутящего момента. Неврология 1996; 47: 1220-6. Просмотреть аннотацию.

Треонин | Польза для здоровья и использование L-треонина

Опора соединительной ткани

Фон и преимущества L-треонина

L-треонин является незаменимой аминокислотой для человека, а это означает, что он не может синтезироваться в организме.Химическая формула L-треонина — HO2CCH (Nh3) CH (OH) Ch4, а его кодоны ДНК — ACA, ACC, ACG и ACU. L-треонин — одна из 20 распространенных протеиногенных аминокислот для человека, которые используются для построения белков. Это также полярная аминокислота и одна из двух протеиногенных аминокислот, содержащих спиртовые группы. Американский диетолог Уильям Камминг Роуз открыл треонин в 1930-х годах, сделав его последней из обнаруженных распространенных протеиногенных аминокислот.

Треонин можно получить в лаборатории путем взаимодействия ацетата ртути с кротоновой кислотой.Эта процедура дает рацемическую смесь треонина, что означает, что она производит как D-треонин, так и L-треонин. Однако для человека биологически активен только L-треонин. Многие растения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать L-треонин, используя гомосерин и альфа-аспартил-полуальдегид для производства аспарагиновой кислоты. Затем аспарагиновая кислота может быть восстановлена ​​до L-треонина.

Люди должны получать L-треонин из пищевых источников. Он в основном содержится в животном белке, таком как говядина, птица и рыба.Молочные продукты также содержат значительное количество L-треонина, особенно творог. Растительные источники L-треонина включают черную фасоль, чечевицу и семена кунжута. Роль L-треонина как предшественника аминокислоты глицина является одной из его наиболее важных биологических функций.

Использование L-треонина

L-треонин часто используется для поддержки образования соединительной ткани. Дополнительные преимущества добавок L-треонина включают поддержку здоровья костей и печени, а также иммунной системы.

Поддержка здоровья печени

L-треонин может поддерживать здоровье печени, помогая минимизировать накопление жиров вокруг печени.

Поддержка здоровья костей

L-метионин необходим для производства коллагена, который является основным компонентом соединительной ткани, такой как кожа и хрящ. Сухожилия, связки и кости также содержат значительное количество коллагена.

Поддержка иммунной системы

L-треонин поддерживает иммунную систему благодаря своей роли в производстве антител.

Опора соединительнотканная

L-треонин играет важную роль в производстве коллагена. Эта роль означает, что добавки L-треонина могут поддерживать рост здоровой соединительной ткани, особенно в сердце, где L-треонин более концентрирован.

Признаки того, что вам может понадобиться L-треонин

Наиболее важным показателем того, что вам могут потребоваться добавки L-треонина, является дефицит L-треонина в вашем рационе. Это наиболее вероятно, если вы — строгий вегетарианец, поскольку лучший источник L-треонина — это животные белки.Лучшие источники овощей — это зерна и листовые овощи, хотя в них гораздо меньше L-треонина, чем в мясе. Наиболее частые признаки дефицита L-треонина включают ожирение печени, проблемы с пищеварением и эмоциональное возбуждение.

Синонимы и похожие формы L-треонина

L треонин, D-треонин

L-треонин | Equistro

Описание:

L-треонин — незаменимая аминокислота. Это означает, что он должен поступать с пищей в достаточных количествах для удовлетворения потребностей организма, потому что он не синтезируется организмом лошади.L-треонин получается путем гидролиза белка ферментами поджелудочной железы во время пищеварения. Лошади могут использовать аминокислоты только в том случае, если все незаменимые аминокислоты присутствуют в достаточном количестве. Если одной незаменимой аминокислоты, такой как L-треонин, не хватает, организм лошади будет использовать ее и преобразовывать избыток оставшихся аминокислот в углекислый газ, который выдыхается, и в мочевину, которая выводится с мочой. L-треонин рассматривается как 2-я (после лизина) или 3-я (после лизина и метионина) ограничивающая аминокислота, в зависимости от публикаций.

Функция:

L-треонин способствует нормальному росту, помогая поддерживать правильный белковый баланс в организме. L-треонин также поддерживает работу сердечно-сосудистой системы, печени, центральной нервной системы и иммунной системы. Треонин необходим для образования глицина и серина, двух аминокислот, необходимых для производства коллагена, эластина и мышечной ткани. Треонин помогает поддерживать прочность и эластичность соединительных тканей и мышц по всему телу, включая сердце, где он содержится в значительных количествах.Он также помогает укрепить кости и зубную эмаль и может ускорить заживление ран или восстановление после травм. Треонин в сочетании с аминокислотами аспарагиновой кислотой и метионином помогает печени выполнять липотропную функцию или переваривать жиры и жирные кислоты. Без достаточного количества треонина в организме жиры могут накапливаться в печени и в конечном итоге вызывать печеночную недостаточность. Треонин поддерживает иммунную систему, способствуя выработке антител.

Источники:

Для лошадей L-треонин содержится в растительных белках.

Требования:

Не предназначен для лошадей. Лошади обычно получают достаточное количество L-треонина из своего рациона.

Дефицит:

Последствия дефицита незаменимых аминокислот обычно неспецифичны, и многие признаки не отличаются от эффектов частичного или полного ограничения калорийности. В общем, у лошади будет нарушение роста, плохой рост волос и копыт, потеря веса и отсутствие аппетита. У кормящих кобыл снижается надои молока.Дефицит L-треонина также может привести к проблемам с пищеварением и нарушению функции печени.

Превышение:

Превышения не может быть при сбалансированной диете. В случае чрезмерного потребления белка владелец столкнется не только с избытком L-треонина, но и с избытком всего белка, что приведет к снижению работоспособности, выведению аммиака и увеличению потребления воды.

Когда могут возникнуть проблемы?

В периоды роста или тяжелых физических нагрузок недостаток треонина и, в более общем смысле, белков может привести к отсталости и снижению работоспособности.

Треонин: применение, взаимодействие, механизм действия

L-треонин: преимущества, побочные эффекты и дозировка

Если вы опросите своих друзей и спросите, что они думают о треонине, вы, вероятно, скорее получите ответ «песня Томми Тутона», чем «аминокислота».’Треонин был последней открытой аминокислотой, и он до сих пор в значительной степени неизвестен. Но эта незаменимая аминокислота обеспечивает широкий спектр преимуществ внутри и снаружи, от вашего мозга до вашей кожи. Это необходимо для многих систем организма, включая иммунную, сердечно-сосудистую, пищеварительную и центральную нервную системы.

Что такое L-треонин?

Аминокислоты — строительные блоки белка и самой жизни. Из 20 аминокислот девять считаются незаменимыми, потому что организм не может их синтезировать и должен потребляться.Треонин — одна из незаменимых аминокислот.

Треонин помогает в производстве других аминокислот, в том числе двух, называемых глицином и серином. Они необходимы для производства мышечной ткани, коллагена и эластина. Треонин сохраняет все наши мышцы и соединительные ткани сильными и гибкими. В категорию мышц входит сердце, и там можно обнаружить высокий уровень треонина. Он также важен для крепких костей и зубов, помогает ускорить восстановление после травм и заживление ран.

В печени треонин соединяется с двумя другими аминокислотами для переваривания жиров. Дефицит может привести к накоплению жира в печени, что в конечном итоге может привести к печеночной недостаточности.

Иммунная система нуждается в треонине для выработки антител. Центральная нервная система также требует его в больших количествах, что может помочь отразить определенные типы депрессии.

Пищевые источники треонина включают мясо, молочные продукты, грибы, зелень и зерно. Пока вы придерживаетесь сбалансированной диеты, дефицит маловероятен, но строгие вегетарианцы и веганы могут рассмотреть вопрос о добавке, поскольку мясо является бесспорно лучшим источником треонина.

Один из первых признаков дефицита — резкие резкие перепады настроения и раздражительность. Другие симптомы включают спутанность сознания, проблемы с пищеварением и ожирение печени.

Как и в большинстве случаев, вы можете найти множество добавок с треонином, но L-форма — единственная, которая встречается в природе, и единственная, которую вы должны рассмотреть в качестве добавки.

Преимущества L-треонина

Укрепляет иммунитет

Треонин играет важную роль в иммунной системе.Тимус — это небольшая железа, которая находится рядом с ключицей и вырабатывает Т-лимфоциты (Т-клетки), которые борются с инфекцией. Тимус использует треонин для производства Т-клеток.

Сильное пищеварение

Треонин защищает пищеварительный тракт, производя слой слизи, покрывающий пищеварительный тракт. Это может показаться неприятным, но слизь обеспечивает необходимый барьер, не позволяющий пищеварительным ферментам поедать через кишечник. Исследования показали, что низкий уровень треонина у животных приводит к проблемам с пищеварением и снижению иммунной функции, и исследователи считают, что это связано с некачественным слизистым барьером в кишечнике.Недостаток треонина также может вызвать «синдром дырявого кишечника» — неудачное, но удачно названное состояние, при котором аллергены, такие как глютен, могут попадать в кровоток и вызывать аллергию.

Дефицит треонина не только отрицательно влияет на иммунную систему, но также приводит к снижению всасывания питательных веществ. Комбинация может привести к целому ряду других проблем со здоровьем.

Здоровая печень

В печени треонин соединяется с аминокислотами аспарагиновой кислотой и метионином для расщепления жирных кислот.Недостаток треонина может вызвать накопление жира и потенциально привести к печеночной недостаточности.

Крепкая соединительная ткань и кости

Треонин необходим для формирования и поддержания прочной и здоровой соединительной ткани. Помимо воды, наиболее распространенным веществом в организме является коллаген. Он буквально повсюду внутри нас, укрепляя нашу кожу, кости, мышцы и укрепляя наши артерии и пищеварительный тракт. Треонин необходим для здорового коллагена, потому что он является предшественником двух других аминокислот — серина и глицина, из которых состоит коллаген.Кроме того, он помогает ускорить заживление ран и сломанных костей.

Нервные заболевания

Центральная нервная система содержит большое количество треонина. Добавки треонина демонстрируют некоторый потенциал в лечении БАС (болезни Лу Герига) за счет повышения уровня глицина. Прямое добавление глицина считается неэффективным, потому что он не может попасть в центральную нервную систему.

Есть также некоторые исследования, согласно которым при рассеянном склерозе (РС), другом заболевании, влияющем на функции мышц и нервов, может помочь добавка треонина (x).

Тем не менее, другие исследования показывают, что треонин также может улучшить психическое здоровье и помочь в лечении определенных типов депрессии, особенно когда это результат синдрома дырявого кишечника или других причин, связанных с пищевой аллергией (x).

Помощь при тревоге

Самым распространенным психическим заболеванием в США является тревога. От него страдают почти двадцать процентов населения — около 40 миллионов взрослых. Это серьезная проблема, но Всемирная организация здравоохранения определила, что менее половины больных получают лечение.Увеличивая доступность строительных блоков нейротрансмиттеров для центральной нервной системы, добавка треонина может помочь облегчить беспокойство и стресс.

Enhanced Absorption

Треонин обладает скромной, но решающей способностью способствовать усвоению питательных веществ, делая белки, которые мы едим, более доступными для использования организмом.

Облегчение целиакии

Целиакия — это аутоиммунное заболевание, при котором глютен заставляет иммунную систему атаковать клетки тонкого кишечника.Общие симптомы включают усталость, раздражительность, диарею, судороги, боли в костях и суставах и необъяснимую потерю веса. Дополнительное потребление треонина может помочь облегчить эти симптомы.

См. Также

Sleep Aid

По данным CDC, треть взрослых американцев спит менее шести часов каждую ночь. Треонин не станет ответом на все существующие нарушения сна. Но когда причиной расстройства является глютеновая болезнь, пищевая аллергия или другие реакции на продукты, это может помочь некоторым людям лучше спать из-за его помощи в повторном покрытии кишечного тракта защитным слоем слизи.

Необходим для производства B12

Треонин необходим для производства витамина B12. Витамин B12 является ключом к вашей энергии, настроению, памяти, здоровью сердца, кожи и волос.

Щелкните здесь, чтобы купить порошок l-треонина сейчас

Побочные эффекты

Поскольку треонин естественным образом содержится в пищевых продуктах, добавки обычно хорошо переносятся. Не было проведено много исследований о влиянии этой добавки на беременность и кормление грудью, поэтому беременным или планирующим беременность женщинам, вероятно, следует избегать этой добавки.

Чрезмерные дозы треонина могут вызвать головную боль, расстройство желудка, тошноту, кожную сыпь и ожирение печени. Высокие дозы также могут вызвать образование избытка мочевины, которая может быть токсичной. Чрезвычайно высокие дозы могут нарушить функцию печени.

L-треонин в продуктах питания

Лучшими источниками треонина являются животные белки, такие как говядина, курица, яйца и молочные продукты. Источники растений включают бобы, орехи, сою, брюссельскую капусту, спирулину и семена, такие как кунжут и тыква.

Добавки L-треонина

Обычная доза составляет 100-500 мг в день.При необходимости можно принимать до трех капсул по 500 мг в день. Магний, витамин B6 и ниацин также необходимы вместе с треонином для синтеза заменимых аминокислот, включая серин и глицин.

Взаимодействие с L-треонином

Лекарство от болезни Альцгеймера под названием Namenda (мемантин) может взаимодействовать с треонином, снижая его эффективность. Если вы принимаете это лекарство, проконсультируйтесь со своим врачом, прежде чем добавлять добавку треонина к своему режиму здоровья.

Резюме

Аминокислоты, такие как треонин, являются «незаменимыми» по уважительной причине. Без них мы не смогли бы жить. Треонин выполняет множество жизненно важных функций, от иммунитета до правильного пищеварения, крепких костей и сияющей кожи. Хотя дефицит встречается редко, добавка может помочь вам улучшить здоровье.

Треонин — обзор | Темы ScienceDirect

Использование ингибиторов GSK3 в качестве терапевтических агентов для пациентов с БА

Серин / треонинкиназа GSK3 была впервые выделена и очищена как фермент, способный фосфорилировать и инактивировать фермент GS [57], но последующая очистка и молекулярное клонирование выявили две изоформы как два разных генных продукта.Несмотря на то, что GSK3α (51 кДа) немного выше по молекулярной массе с протяженным N-концевым богатым глицином доменом, чем GSK3β (47 кДа), обе изоформы имеют очень похожие биохимические характеристики [64-66]. В физиологических условиях инсулин может стимулировать синтез гликогена путем дефосфорилирования GS (активация GS) в сайтах, на которые нацелен GSK3 [67], благодаря одновременному ингибированию активности GSK3 и активации одной из гликоген-ассоциированных форм протеинфосфатазы 1 [68] ]. Инсулиновое ингибирование GSK3α и β происходит посредством фосфорилирования обеих изоформ по остаткам Ser в N-концевой доле протеинкиназы (Ser21 для GSK3α и Ser9 для GSK3β) [66].В отличие от ингибирующего фосфорилирования серина, активность GSK3 может быть увеличена путем фосфорилирования остатка Tyr, Tyr216 в GSK3β и Tyr279 в GSK3α, локализованного в киназном домене [69]. В отличие от большинства протеинкиназ, GSK3 конститутивно активен в клетках и, помимо инсулина, его могут ингибировать различные внеклеточные стимулы, такие как EGF, FGF и лиганды пути передачи сигналов Wnt [70]. Известно, что GSK3 участвует во многих клеточных процессах ( e . g ., метаболизм гликогена, регуляция цитоскелета, внутриклеточный везикулярный транспорт, прогрессирование клеточного цикла и апоптоз). Таким образом, к настоящему времени идентифицированы многочисленные предполагаемые субстраты для этой протеинкиназы, включая β-катенин, аксин, APC, циклин D1, IRS1, GS, тау и пресенилин 1 (PS1) [71–78]. Из них наиболее изученным взаимодействием, вероятно, является регуляция передачи сигналов GSK3 / β-катенина из-за центральной роли, которую GSK3 играет в каноническом пути передачи сигнала Wnt, где его фосфорилирование β-катенина по ключевым остаткам требуется для β-катенина. клеточное убиквитинирование и протеасомная деградация; сигнальный путь, который, как хорошо известно, способствует самообновлению в ряде различных тканевых стволовых клеток при активации [79–82], включая NSC и гемопоэтические стволовые клетки.Более того, тот факт, что GSK3 взаимодействует с несколькими нейрональными белками, которые непосредственно связаны с AD, поднимает вопрос, может ли нацеливание на эту протеинкиназу быть терапевтически возможным. Напр., Нейрон-специфичный связанный с микротрубочками белок tau (основной компонент NFTs и, как известно, аномально фосфорилируется при AD), как было показано, фосфорилируется GSK3 [72]. Aβ способен индуцировать значительное увеличение экспрессии GSK3β in vitro , и известно, что он повышен в человеческом мозге при БА [12, 83], и даже было высказано предположение, что PS1 может действовать как каркасный белок, который привносит GSK3 в близость со своими субстратами тау и β-катенин [70].В этом отношении терапевтический потенциал ингибиторов GSK3 стал в центре внимания фармацевтов. Уже десять лет назад Sun и его коллеги сообщили, что хлорид лития способен дозозависимым образом снижать секретируемый Aβ после временной экспрессии APP C99 in vitro [84]. Было показано, что ионы лития, в основном используемые в качестве основного стабилизатора настроения при лечении хронических пациентов с биполярным расстройством, ингибируют GSK3 [85, 86]; подчеркивая, что потенциальная дисрегуляция GSK3 может способствовать этому психическому расстройству [87].Биполярное расстройство связано с когнитивной дисфункцией и повышенным риском деменции [88, 89]. Но что наиболее интересно, сообщалось, что лечение литием снижает распространенность БА у пациентов с биполярным расстройством до уровней, характерных для пожилого населения в целом [90]. В дополнение к индуцированному литием ингибированию GSK3 нельзя исключить действие дополнительных механизмов, поскольку литий вызывает свои терапевтические эффекты только после хронического введения, тогда как прямое литиевое ингибирование GSK3 происходит быстро и слабо при терапевтических концентрациях 1 мМ [91].Кроме того, известно, что литий влияет на метаболизм инозита в нейронах, ингибирует аденилатциклазу и активирует Nh3-концевые киназы c-Jun (JNK) [68, 92-95]. Пожалуй, наиболее характерной особенностью лития является его «двойное» ингибирование GSK3. GSK3 катализирует фосфорилирование многочисленных белковых субстратов в присутствии Mg ²⁺ -ATP. Литий может напрямую ингибировать GSK3, действуя как конкурентный ингибитор Mg ²⁺ , снижая активность этой киназы [96]. Кроме того, в этой главе мы ранее отмечали, что GSK3 инактивируется фосфорилированием серина в N-концевом домене: Ser9 в GSK3β и Ser21 в GSK3α.Как только GSK3 инактивирован фосфорилированием серина, он может быть повторно активирован путем удаления фосфата из этого серина за счет активности фосфатазы. Индуцированное литием непрямое ингибирование GSK3 происходит из-за сниженного эффекта этой фосфатазы, что приводит к более высоким уровням фосфорилированного GSK3 (неактивная форма) [97]. Ряд исследований продемонстрировал, что продукция Aβ усиливается GSK3 и снижается ингибиторами GSK3 [84, 98]. Например, in vivo , обработка литием отменяет GSK3β-опосредованное увеличение Aβ в мозге трансгенных GSK3β и снижает количество бляшек в мозге трансгенных мышей PDAPP (APP _V717F ) [99].Более того, LiCl способен модулировать транскрипцию GSK3β in vitro и in vivo [100]. Все эти исследования подтверждают потенциальное терапевтическое использование лития у пациентов с БА.

Ряд исследовательских групп и фармацевтических компаний ищут активность по ингибированию GSK3 в соединениях, которые уже показали другие биологические свойства [87], таких как гимениалдизин, малеимиды, мускариновый агонист, пауллоны, тиадиазолидиноны и индирубины.

Недавние исследования выявили важную роль белков клеточного цикла в умеренных когнитивных нарушениях (MCI) и AD.Уровни ключевых белков клеточного цикла ( e , g, ., CDK2, CDK5, циклин G1 и BRAC1) повышены в мозге MCI по сравнению с контрольной группой того же возраста [101]. Кроме того, была обнаружена пептидил-пролил цис-транс-изомераза (Pin1), белок, который играет важную роль в регулировании активности ключевых белков, таких как CDK5, GSK3β и PP2A, участвующих как в состоянии фосфорилирования тау-белка, так и в клеточном цикле.