Аминокислота изолейцин: Аминокислота изолейцин

Содержание

Аминокислота изолейцин

Изолейцин хорошо знаком спортсменам как компонент аминокислотного комплекса BCAA, помогающего наращивать мускулатуру. Какую же роль играет этот компонент и насколько он ценен?

Что такое изолейцин?

Изолейцин относится к незаменимым аминокислотам с разветвленной молекулярной цепью, входящим в состав почти всех белков. В составе BCAA обычно изолейцина намного меньше, чем лейцина – в 2, 4 или 8 раз, соответственно рецептуре. Это происходит в силу того, что действие лейцина менее заметно, да и в природных белках соотношение лейцина к изолейцину и валину близко к традиционной пропорции 2:1:1. Как и лейцин изолейцин поставляется не только в составе комплексов BCAA и EAA, но и иногда отдельн о.

Функции изолейцина состоят в следующем:

  • быть строительным материалом для всех белков (в т.ч. мышечных),
  • активировать синтез белка через механизм mTOR,
  • стимулировать сигнальный механизм PI3K/aPKC и улучшать усвоение глюкозы клетками мышц,
  • подавлять разрушение белков (в т.ч. за счет остановки глюконеогенеза),
  • поддерживать синтез гемоглобина,
  • снижать выработку серотонина,
  • превращаться в глюкозу и т.о. служить питанием для всех тканей.

По своим стимулирующим синтез белка и подавляющим катаболизм свойствам он послабее лейцина, но посильнее валина. К тому же улучшает питание мышц, так что в комплексе BCAA он явно не лишний.

Формула/синтез

Изолейцин является структурным изомером лейцина. Это такая же аминокислота с разветвленной молекулярной цепью, только ответвление хвоста у нее, если можно так выразиться, расположено чуть ближе к голове, чем у лейцина.

По свойствам аминокислота изолейцин подобен лейцину – он такой же горьковатый на вкус, плохо растворяется в воде и метаболизируется в мышцах (в отличие от других аминокислот, перерабатываемых в печени).

Синтезироваться организмом изолейцин не может – он обязательно должен поступать с пищей.

Добавки изолейцина

Учитывая средний анаболический и весьма мощный энергетический потенциал, кислота изолейцин оказывается очень перспективной добавкой для роста мышц, поддержания работоспособности и регенерации тканей – не только мышц после тренировок, но и кожи после ранений и ожогов, сухожилий после растяжений и других травм, кровяных клеток после потери крови и т.д.

Верхний предел потребления лейцина (выше которого он перестает усваиваться) нередко оценивается как 48-72 мг/кг. Обычно суточная потребность оценивается на уровне 20 мг/кг, при тяжелой работе и занятиях спортом эта потребность может быть больше.

Принимать изолейцин можно как в качестве монодобавок, так и в составе BCAA, EAA и других комплексов. Обычно в составе порции BCAA изолейцина примерно 1-1,5 г, что и соответствует рекомендуемой суточной дозировке лейцина для человека весом от 50 до 75 кг.

Зачем изолейцин нужен спортсменам?

При активных занятиях спортом важно, чтобы рост мышечной ткани превышал ее деградацию под нагрузкой. Поэтому изолейцин помогает наращивать мускулатуру атлетам во время массонабора. Он повышает эффективность тренировок, ускоряет достижение необходимого результата.

Тем, кто старается похудеть, или атлетам на сушке, при работе на рельеф изолейцин помогает сохранить мышцы – здесь на первый план выходят его антикатаболические и энергетические функции.

Всем спортсменам, рацион которых страдает от недостатка полноценного белка, прием изолейцина поможет сохранить здоровье, бодрость и активность.

Пищевые аминокислоты — Компания НЕО Кемикал

Аминокислоты — основной элемент построениях всех белков. Они делятся на заменимые, незаменимые и условно незаменимые.

Незаменимые аминокислоты – те аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме человека и должны поступать в организм с пищей.

Условно незаменимыми кислотами называются аминокислоты, которые синтезируются организмом человека при определенных условиях. Часто организм испытывает недостаток этих аминокислот.

К заменимым относятся аминокислоты, которые наш организм способен синтезировать самостоятельно.

ВСАА — это комплекс из трех незаменимых аминокислот: L-лейцин, L-изолейцин и L-валин, основной материал для построения новых мышц. Составляют 35% всех аминокислот в мышцах и принимают важное участие в процессах анаболизма и восстановления, обладают антикатаболическим действием. BCAA не могут синтезироваться в организме, поэтому получать человек их может только с пищей и специальными добавками. BCAA в первую очередь метаболируются в мышцах, их можно рассматривать как основное «топливо» для мышц, которое повышает спортивные показатели, улучшает состояние здоровья, к тому же они абсолютно безопасны.

L — Валин — Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Также необходим для поддержания нормального обмена азота в организме, входит в состав практически всех известных белков, является незаменимой аминокислотой не синтезируется в организме человека и поэтому должен поступать с пищей. Входит в состав ВСАА.

L — Лейцин — Лейцин входит в состав природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. В среднем суточная потребность организма в лейцине для здорового человека составляет 4-6 грамм. Входит в состав ВСАА и многих БАД

L —  Изолейцин — это аминокислота входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене..

L — Глутамин – одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Самая распространенная аминокислота организма, мышцы состоят из неё на 60%. Широко используется в спортивном питании и при производстве БАД.

Креатин – Креатин чаще всего используется для повышения эффективности физических нагрузок и увеличения мышечной массы у спортсменов. Существуют научные исследования, поддерживающие использование креатина для улучшения спортивной активности молодых и здоровых людей во время кратковременной интенсивной активности и нагрузки

 

Аминокислоты (32 показателя) сдать в Подольске и Королёве

Описание

Аминокислоты — это органические соединения, являющиеся строительным материалом для белков и мышечных тканей. Нарушение обмена аминокислот является причиной многих заболеваний (печени и почек). Анализ аминокислот (мочи и крови) является основным средством оценки степени усвоения пищевого белка, а также метаболического дисбаланса, лежащего в основе многих хронических нарушений.

ПАланин (ALA), Аргинин (ARG), Аспарагиновая кислота (ASP), Цитруллин (CIT),
Глутаминовая кислота (GLU), Глицин (GLY),
Метионин (MET), Орнитин (ORN),
Фенилаланин (PHE), Тирозин (TYR), Валин
(VAL), Лейцин (LEU), Изолейцин (ILEU),
Гидроксипролин (HPRO), Серин (SER),
Аспарагин (ASN), a-аминоадипиновая к-та
(AAA), Глутамин (GLN), b-аланин (BALA),
Таурин (TAU), Гистидин (HIS), Треонин
(THRE), 1-метилгистидин (1MHIS),
3-метилгистидин (3MHIS), y-аминомасляная к-та (GABA), b-аминоизомасляная к-та (BAIBA), a-аминомасляная к-та (AABA),
Пролин (PRO), Цистатионин (CYST), Лизин
(LYS), Цистин (CYS), Цистеиновая кислота
(CYSA) — в крови

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки. В организме человека многие из аминокислот синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей.
Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, некоторые из них:

выполняют роль нейромедиаторов (биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрического импульса от нервной клетки) или являются их предшественниками;
способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции;
непосредственно снабжают энергией мышечную ткань;
участвуют в ферментативных реакциях, метаболизме многих биологических веществ, иммунных реакциях, процессах детоксикации, выполняют регуляторную функцию и многое другое.
Если человеческий организм испытывает нехватку одной из обязательных аминокислот, начинаются серьёзные проблемы – депрессия, ожирение, проблемы с пищеварением и так далее, вплоть до замедления роста. Находятся в группе риска и спортсмены, поддерживающие положительный азотный баланс в организме искусственными средствами (анаболитическими препаратами), и вегетарианцы, и худеющие при помощи диет – в силу того, что они исключают из рациона многие необходимые продукты.

Анализ аминокислот (мочи и плазмы крови) является незаменимым средством оценки достаточности и степени усвоения пищевого белка, а также метаболического дисбаланса, лежащего в основе многих хронических заболеваний почек, печени, сердечно-сосудистой системы, дыхательных органов и т.д.



Функция основных аминокислот:


Аминокислоты (12 показателей): Аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цитруллин, глутаминовая кислота, глицин, метионин, орнитин, фенилаланин, тирозин, валин, отношение – лейцин/изолейцин.


Аланин-нормализует метаболизм углеводов. Является составной частью таких незаменимых нутриентов как пантотеновая кислота (витамин B5) и коэнзим А (производит энергию, необходимую для любого вида мышечной деятельности). Аланин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т-лимфоциты (защищают организм от опухолевых клеток, сигнализируют о начале синтазе антител). Он способствует детоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака).


Аргинин — важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме.


Аспараги?н- амид аспарагиновой кислоты. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.


Аспарагиновая кислотаприсутствует в организме в составе белков и в свободном виде. Играет важную роль в обмене азотистых веществ. Участвует в образовании пиримидиновых оснований, мочевины. Биологическое действие аспарагиновой кислоты: иммуномодулирующее, повышающее физическую выносливость, нормализующее баланс возбуждения и торможения в ЦНС и др.


Цитруллин — аминокислота, не входящая в состав белков; вырабатывается печенью в качестве побочного продукта в процессе биосинтеза аргинина и превращения аммиака в мочевину. При паталогически повышенном содержании оказывает токсическое действие. Дети с врожденным недостатком одного из ферментов, служащих для химического расщепления белков в моче (вследствие этого в крови происходит накопление аммиака и аминокислоты цитруллина) плохо развиваются, кроме того, у них ярко выражена задержка умственного развития.


Глутаминовая кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глутаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии.

Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты — глутамина. Этот процесс — единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге.


Глицин- замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина — вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК.

Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и таким образом может предотвратить эпилептические судороги.


Метионин– незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает детоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии.


Орнитин-помогает высвобождению гормона роста, который способствует сжиганию жиров в организме. Этот эффект усиливается при применении орнитина в комбинации с аргинином и карнитином. Орнитин также необходим для иммунной системы и работы печени, участвуя в детоксикационных процессах и восстановлении печеночных клеток.


Фенилаланин– это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту – тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норадреналина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона.


Тирозин-является предшественником нейромедиаторов норадреналина и дофамина. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения; недостаток тирозина приводит к дефициту норадреналина, что, в свою очередь, приводит к депрессии. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина (он борется со старением и отвечает за здоровый сон) и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Тирозин также участвует в обмене фенилаланина. Тиреоидные гормоны образуются при присоединении к тирозину атомов йода.


Валин— незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам. Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций.


Изолейцин— одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения.

Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин — одна из трех разветвленных аминокислот. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.


Лейцин— незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. Избыток лейцина может увеличить количество аммиака в организме.

Дефицит аминокислот ведет к недостаточности всех синтетических процессов в организме, особенно страдают быстрообновляющиеся системы (половая система, гуморальные системы, красный костный мозг и др.).

Наследственные нарушения, реализующиеся изменением концентраций аминокислот и ацилкарнитинов, представляют собой одну из самых многочисленных и гетерогенных групп болезней метаболизма (ФКУ, тирозинемия, гистидинемия, гиперглицинемия и многое другое). Значение точной лабораторной диагностики данных заболеваний определяется тем, что часто их различные формы имеют сходную клиническую картину, что усложняет диагностику на клиническом этапе.
Избыточное накопление (вследствие нарушения метаболизма или других причин) многих аминокислот имеет токсический эффект: гомоцистеин, цитруллин, фенилаланин, валин и др.

Шесть причин, почему вам нужно начать принимать ВСАА уже сейчас


Наверняка вы пару раз слышали о BCAA от своих знакомых спортсменов, но вряд ли знаете, в чем их смысл и как включить их в свою программу тренировок и питания (если только вы не изучали биохимию).

ЗАЧЕМ НУЖНЫ BCАА?


Лейцин, изолейцин и валин – три аминокислоты с разветвленной цепью (сокращенно ВСАА). Аминокислоты – это строительные блоки для белков, а белки, как вы знаете, это строительные блоки для тканей организма. Аминокислоты либо вырабатываются нашим организмом (заменимые), либо поступают вместе с пищей (незаменимые).

ЧТО ДЕЛАЕТ ИХ НЕЗАМЕНИМЫМИ?


BСАА – незаменимые аминокислоты, т.е. они не синтезируются в нашем организме, однако при этом составляют одну треть мышечного белка человека! Основными источниками ВСАА считаются молочные продукты, яйца, мясо, мясо птицы и рыба. Пищевые добавки с ВСАА также широко распространены и часто включаются в спортивное питание. ВСАА отличаются от большинства других аминокислот тем, что они расщепляются не в печени, а в мышечной ткани.

У BCAA есть еще две отличительных особенности:

    • Быстро усваиваются: ВСАА быстро всасываются в кровь, минуют печень и сразу же попадают в активные ткани (в первую очередь мышечные)
    • Дополнительный источник энергии: BCAA предоставляют мышцам на тренировке дополнительный источник энергии, так как их расщепление увеличивает выносливость во время длительных тренировок. (1)


 

ШЕСТЬ ПРИЧИН ПРИНИМАТЬ ВСАА

1. ВСАА блокируют чувство усталости во время тренировки. 
Стало известно, что ВСАА препятствуют возникновению усталости во время тренировки, поэтому вы сможете заниматься активнее и дольше. Усталость бывает двух типов – центральная и периферийная. Периферийная усталость (состояние, когда ваши мышцы устают) блокируется, так как ВСАА превращаются в источник дополнительной энергии. Центральная усталость (состояние, когда ваш мозг устает) также отходит на второй план, так как ВСАА блокируют поступление аминокислоты триптофан, который вызывает чувство расслабления и сонливости. (2)

2. ВСАА повышают аэробную и анаэробную производительность, если их принимать регулярно.
При недостаточном снабжении организма кислородом мышечная деятельность происходит преимущественно в анаэробных условиях. Способность выполнять мышечную работу в условиях дефицита кислорода называется анаэробной производительностью.
В ходе исследования, в котором принимали участие тренированные велосипедисты, выяснилось, что после 10 недель потребления ВСАА (по 12 г/день) их производительность на пике активности выросла на 19% по сравнению с плацебо. Результаты этих исследований говорят о том, что потребление ВСАА позволяет улучшить как анаэробную, так и аэробную производительность!

3. ВСАА укрепляют иммунную систему.
Длительная интенсивная нагрузка может привести к усталости и ослаблению иммунитета, если спортсмен не дает себе возможность восстановиться между тренировками. Регулярный (долговременный) прием 12 г ВСАА в день позволяет укрепить иммунную систему. Но почему? Исследователи выяснили, что ВСАА используются в кишечнике как источник энергии, что позволяет иммунной системе более эффективно восстанавливаться и защищаться от опасных болезнетворных организмов. (3) Сильная иммунная система способствует восстановлению организма и помогает противостоять болезням.

4. ВСАА защищают ваши мышцы.

ВСАА защищают сухую мышечную массу от распада белка и мышечной атрофии во время марафонов на длинные дистанции. Во время нагрузки возрастает распад мышечного белка и, в частности, высвобождение энергии из ВСАA. (4) Если вы будете принимать ВСАА в виде пищевых добавок, ваш организм с меньшей вероятностью будет тратить собственные запасы белка. Воспринимайте их как страховку для своих мышц!

5. ВСАА способствуют синтезу мышечного белка.
Почему тяжелоатлеты не могут обходиться без ВСАА? Как упоминалось выше, лейцин (главная аминокислота) запускает механизм синтеза мышечного белка, необходимый для строительства мышц. Как правило, для запуска этого механизма хватает 2-3 г лейцина (доза зависит от массы тела). Такое количество содержится примерно в 140-170 г мяса, птицы или рыбы. Молочные продукты, в частности, сыворотка, также богаты ВСАА. Вот почему сывороточный протеин входит в состав нашего восстановительного напитка RECOVERY DRINK MIX!

6. ВСАА снижают болезненные ощущения и риск повреждения мышц во время физической нагрузки. 
Прием ВСАА до и после тренировки помогает сократить проявления и длительность синдрома отсроченной мышечной болезненности (СОМБ), болезненного ощущения, которое продолжается несколько дней после интенсивной или непривычной нагрузки. (5) Более того, в результате многочисленных исследований было доказано, что прием ВСАА снижает риск повреждения мышц во время любых тренировок, а значит это поможет вам быстрее восстановиться.

КАК ПРИНИМАТЬ ВСАА?

  • Принимайте ВСАА по 4-20 г в день (как минимум, три капсулы аминокислот BCAA CAPSULES). Точная дозировка и соотношение аминокислот еще не определены, однако большинство исследователей склоняются к 4-20 г ВСАА в день, которые нужно разбить на несколько приемов.
  • Не пропускайте прием ВСАА, и первые результаты станут заметны спустя неделю после начала приема. Для достижения желаемых результатов следует запастись терпением, так как активность ферментов, необходимая для расщепления ВСАА, возрастает постепенно.
  • Принимайте ВСАА в любое время – до, во время и после тренировки. ВСАА можно принимать до, во время и после тренировки, чтобы быстро восстановить уровень аминокислот в крови, ускорить синтез или предотвратить распад белка. Также ВСАА можно принимать между приемами пищи, если вам кажется, что ваша диета недостаточно богата натуральными источниками ВСАА (мясо, рыба, яйца, молочные продукты и т.д.). Пищевые добавки с ВСАА выпускаются в форме твердых капсул (как наши аминокислоты BCAA CAPSULES) или ароматизированного порошка, который можно добавлять в напитки. Стоит учесть, что порошок ВСАА без ароматизатора может придавать жидкости горько-пресный вкус.

ВАЖНО!




ВСАА жизненно важны для спортсменов и людей, которые долго и интенсивно занимаются спортом. Также они могут быть необходимы тем, кто придерживается жесткой диеты, не включающей натуральные источники ВСАА, и всех тем, кому угрожает разрушение мышечной ткани. Исследователи доказали, что взрослым людям следует принимать 4-20 г ВСАА в день, а результаты становятся заметны уже спустя неделю непрерывного приема. Прием ВСАА небольшими порциями на протяжении длительной тренировки позволяет отсрочить наступление усталости и предотвратить разрушение мышечной ткани.

ИСТОЧНИКИ

  • (1) Newsholme, E. A., Blomstrand, E. (2006). Branched-chain amino acids and central fatigue. The Journal of Nutrition, 136(1), 274S-276S.
  • (2) Newsholme, E. A., Blomstrand, E. (2006). Branched-chain amino acids and central fatigue. The Journal of Nutrition, 136(1), 274S-276S.
  • (3) Zhang, S., Zeng, X., Ren, M., Mao, X., Qiao, S. (2017). Novel metabolic and physiological functions of branched chain amino acids: a review. Journal of Animal Science and Biotechnology, 8(1), 10.
  • (4) Shimomura, Y., Murakami, T., Nakai, N., Nagasaki, M., Harris, R. A. (2004). Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise. The Journal of Nutrition, 134(6), 1583S-1587S.
  • (5) Shimomura, Y., Inaguma, A., Watanabe, S., Yamamoto, Y., Muramatsu, Y., Bajotto, G., Mawatari, K. (2010). Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness. International Journal of Sport Nutrition, 20(3), 236.

Изолейцин как незаменимая аминокислота — Справочник химика 21





    Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, — это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]









    В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

    Необходимость их для животных и человека объясняется тем, что в животных организмах не могут синтезироваться соответствующие кетокислоты с разветвленной цепью. У растений же эти кетокислоты образуются довольно легко. Если при кормлении животных вместо валина, лейцина и изолейцина в рацион вводить соответственно а-кетоизовалериановую, а-кето-изокапроновую и а-кето-р-метилвалериановую кислоты, то организм полностью или почти полностью удовлетворяет свою потребность в незаменимых аминокислотах. Схемы реакций переаминирования, приводящие к образованию валина, лейцина и изолейцина, показаны ниже. Они являются общими как для растений, так и для животных  [c.254]

    Аминокислоты, которые не синтезируются в результате биохимических превращений в организме (и поэтому организм получает их исключительно с пищей), называются незаменимыми аминокислотами. Для человека это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. [c.187]

    Белок семян подсолнечника характеризуется недостатком лизина и беднее некоторыми незаменимыми аминокислотами (треонин, изолейцин, лейцин, ароматические аминокислоты) по сравнению с соевым белком (табл. 12.7). Наоборот, он значительно богаче последнего серосодержащими аминокислотами и не имеет [c.584]

    Изолейцин. Подобно лейцину и валину, изолейцин — незаменимая аминокислота для животных и многих микроорганизмов. Соответствующая ему а-кето- 3-метилвалерьяновая кислота способна заменить собою изолейцин в пище. Отсюда можно заключить, что дезаминирование изолейцина у животных н у микроорганизмов — процесс обратимый. [c.372]

    Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]










    Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

    Изолейцин — незаменимая аминокислота есть во всех белках. [c.188]

    Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищевой смеси сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста, нарушениями функции нервной системы и др. В опытах на крысах были установлены следующие величины незаменимых аминокислот, необходимых для оптимального роста, относительно триптофана, принятого за единицу лизина 5 лейцина 4 валина 3,5 фенилаланина 3,5 метионина 3 изолейцина 2,5 треонина 2,5 гистидина 2  [c.414]

    В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

    Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

    Восемь аминокислот известны под названием незаменимых. Это значит, что они должны обязательно присутствовать в пище человека для поддержания его жизни. Все другие аминокислоты, участвующие в обмене веществ, могут быть синтезированы организмом. Восемь незаменимых аминокислот — это изолейцин, [c.198]

    Как известно, для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пиш.н, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами, к ним относятся валив, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гистидин. [c.261]

    Для написания отдельных а-аминокислот (и их остатков) часто применяют сокращенные обозначения, представляющие собой первые три латинские буквы тривиального названия (см. табл. 3.3.1) [3.3.1]. Из природных аминокислот для нормального питания человека наиболее важны следующие восемь аминокислот (незаменимые аминокислоты, Розе, 1935 г.) фенилаланин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, лизин и триптофан. [c.650]

    Хотя в состав белков человеческого организма и входят все аминокислоты, перечисленные в табл. 24.1, однако отнюдь не все они должны содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин. Человеческий организм, по-видимому, способен вырабатывать все остальные аминокислоты, которые называются необязательными аминокислотами. Некоторые организмы, обычно считающиеся более простыми, чем человек, значительно эффективнее вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, например, красная хлебная плесень. В процессе эволюционного развития организмы утрачивают способность производить (с помощью ферментов) жизненно важные вещества, которые могут поступать в организм вместе с пищей. [c.677]










    L-ИЗОЛЕЙЦИН (L-a-aминo- -мeтилвaлepиaнoвaя к-та) С2НзСН(СНэ)СН(МН2)СООН, крист. [а] 4-40,3° (конц. 4 г Б 100 мл 6 н. НС1) рК СООН и NHs соотв. 2,32 и 9,76 ограниченно раств. в воде и сп., не раств. в эф. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. Пептидные связи, образованные И., плохо гидролизуются нз-за пространств, затруднений. Биосинтез — из треонина. Остаток алло-И. содержится в молекулах нек-рых антибиотиков. [c.210]

    Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме животных и должны поступать извне — с пищей. К ним относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и аргинин. Организм некоторых животных обладает способностью синтезировать, хотя и недостаточно быстро, аргинин, необходимый для нормального роста. [c.23]

    Древесная зелень по химическому составу сходна с травой, но содержит меньше каротина В расчете на сухую массу в хвое содержится 6—12% протеина и нуклеиновых кислот, 70—80 % углеводов В состав протеина древесной зелени входят около 20 аминокислот, в том числе лизин, лейцин, изолейцин, валин и другие незаменимые аминокислоты Поэтому витаминная мука, получаемая путем измельчения и высушивания древесной зе лени, является эффективной белково витаминной добавкой к корму для скота и птицы По питательной ценности древесная зелень сходна с пшеничной и ржаной соломой Однако надо иметь в виду, что древесная зелень в отличие от травы содер жит алкалоиды, смолистые и дубильные вещества, поэтому [c.333]

    При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

    В рационах сельскохозяйственных животных должно быть до 90—110 г перевариваемого протеина на 1 кормовую единицу. В грубых кормах его содержится не более 50—75 г, поэтому углеводсодержащие корма, несбалансированные по количеству и составу белка, используются нерационально. Кормовые дрожжи — необычный источник белка в рационах животных, они повышают биолог11ческую ценность белков других кормов вследствие того, что содержат не менее 20 аминокислот и все незаменимые аминокислоты (валин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан). [c.369]

    В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]

    Некоторые из аминокислот, входящих в состав бел ков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К незаменимым относятся следующие аминокислоты триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин и изолейцин (стр. 235—236). [c.460]

    Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

    ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

    Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

    Все а-аминокислоты, входящие в состав белков, разделяются на заменимые и незаменимые. Аминокислоты, не синтезирующиеся в живом организме, получили название незаменимых аминокислот. Для человека и всех видов животных незаменимыми являются следующие девять аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, гистидин, фенилаланин, лейцин, валин и изолейцин. [c.5]

    Хим состав сухих Д к (в %) 45,6 белков, 35,2 безазо-тистых экстрактивных в-в, 9,7 воды, 1,5 жиров, 0,2 целлюлозы, 7,8 золы В 100 кг Д к содержится 40-50 кг перевариваемого белка, в состав к-рого входят все незаменимые аминокислоты, в т ч (в расчете на белок) 5-8% лизина, 5-8% лейцина, 4-7% валина, 3-6% изолейцина, 0,6-1,0% триптофана По биол ценности Д к не уступают таким белково-витаминным концентратам, как рыбная мука [c.120]

    Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]

    Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у фудных детей — в триптофане и изолейцине. Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также во время других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей. [c.19]

    Аминокислоты, необходимые для функционирования живого организма, поступают готовыми с пищей или синтезируются самим организмом из компонентов, поступающих с пищей Первые называют незаменимьши аминокислотами Для человека незаменимыми аминокислотами являются валин изолейцин лейцин лизин метионин фенилаланин треонин триптофан [c.863]

    Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком  [c.501]

    К числу аминокислот несиптезируемых или слишко — медленно синтезируе.мых в организме высших животных относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фен-кпаланин, триптофан аргинин, лизин и гистидин., Эти аминокислоты доллсостав пищевых белков, ценность которых определяется именно наличием в них незаменимых аминокислот. [c.192]

    Организмы заметно различаются по своей способности синтезировать de novo аминокислоты, из которых строятся их белки. Большинство микроорганизмов и растений синтезируют все необходимые им аминокислоты, но животные по большей части около половины необходимых им аминокислот синтезировать не способны. Поэтому применительно к животным можно разбить аминокислоты на две группы заменимые и незаменимые. Разграничение заменимых и незаменимых аминокислот возможно на основе различных эксиериментальных критериев. Исходя из обычных критериев, аминокислоту можно считать незаменимой, если ее приходится включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста или для поддержания азотистого баланса. В норме у взрослого животного количество азота, выводимого из организма за сутки, должно быть равно количеству азота, поступившему в организм за тот же период. Классическими исследованиями Розе было показано, что для белых крыс незаменимыми являются следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Первые восемь из перечисленных [c.431]

    Белок картофеля имеет высокую биологическую ценность, так как в нем довольно много незаменимых аминокислот. По данным Рейосига, в состав белков клубней картофеля входит следующее количество незаменимых аминокислот (граммов на 100 г белка) лизин — 6,3, метионин — 2,2, фенилаланин — 6,3, триптофан — 1,9, треонин — 5,3, валин—6, лейцин + изолейцин— [c.418]

    Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

    Для осуществления белкового синтеза, так же как и для других синтетических процессов, о которых мы говорили выше, необходима энергия в форме АТФ. Цикл лимонной кислоты поставляет эту энергию. Кроме того, синтез белка требует запаса мономерных единиц (или их предшественников) — приблизительно двадцати видов природных аминокислот. Большинство В1дсших животных, включая человека и крысу, синтезируют в достаточном количестве лишь около половины этих аминокислот остальные аминокислоты — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — не могут быть синтезированы в самом организме они должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми. Растения и большинство микроорганизмов, напротив, способны синтезировать все или почти все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты помечены на фиг. 102 звездочкой. Предшественники для синтеза соединений обеих групп — заменимых аминокислот у животных и большей части аминокислот у других организмов — опять-таки поставляются циклом лимонной кислоты. [c.364]

    Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

    Существенным показателем питательной ценности белков зеленой массы является их аминокислотный состав. Исследования показали, что белки зеленой массы многолетнего люпина содержат все незаменимые аминокислоты. Сумма незаменимых аминокислот в белках составляет около 50% (табл. 4). Мутант М-1827 имеет наибольшую сумму незаменимых аминокислот — 37,9%, превышающую на 1,59% сумму незаменимых аминокислот в белках стандартного сорта. Наибольший интерес представляет повышенное содержание в белках М-1827 таких незаменимых аминокислот, как лизин — 6,81 против 5,8% у стандарта аргинин—4,88 против 4,37% у стандарта треонин—3,68 против 3,29% у стандарта. У М-1827 отмечали несколько пониженное содержание изолейцина по сравнению со стандартом, однако в целом отселектированные образцы имеют высокий аминокислотный состав белков зеленой массы, являясь хорошим дополнением к другим кормам в качестве белковой подкормки. [c.150]


Формула «Аминокислоты»

ОПИСАНИЕ

Формула «Аминокислоты» — специальный продукт Biogena, который можно использовать для комплексной поддержки организма аминокислотами.

В состав входят девять важных незаменимых и четыре условно незаменимые аминокислоты. Аминокислоты являются строительным материалом для белков и необходимы для правильной работы всех органов и тканей, они принимают участие в синтезе гормонов и образовании ферментов. При дефиците аминокислот также возникают серьезные нарушения в работе иммунной системы, наблюдается снижение когнитивных функций — ухудшаются память, способность к концентрации внимания и запоминанию информацию.

Продукт подходит всем, кому необходим дополнительный прием аминокислот, особенно на фоне сниженного потребления белковых продуктов (в том числе низкобелковые диеты). В дополнение к основному рациону, аминокислоты пригодятся спортсменам: их регулярное использование поможет поддерживать и/или увеличить мышечный объем, сохранить функциональную активность мышц и повысить выносливость. Аминокислоты также могут быть необходимы пожилым людям со сниженным аппетитом для восполнения уровня белка в организме.

Скачать подробную информацию
Скачать сертификат

Ингредиенты

в капсуле суточная доза в 3 капсулах
L-аргинин 50 мг 150 мг
L-цистеин 50 мг 150 мг
L-глютамин 50 мг 150 мг
L-гистидин 50 мг 150 мг
L-изолейцин 50 мг 150 мг
L-лейцин 50 мг 150 мг
L-лизин 50 мг 150 мг
L-метионин 50 мг 150 мг
L-фенилаланин 50 мг 150 мг
L-треонин 50 мг 150 мг
L-триптофан 50 мг 150 мг
L-валин 50 мг 150 мг
Таурин 50 мг 150 мг

Состав
Гидроксипропилметилцеллюлоза (оболочка капсулы), L-цистеин-гидрохлорид-моногидрат, L-лизин-гидрохлорид, L-аргинин, L-глутамин, L-гистидин, L-изолейцин, L-лейцин, L-метионин, L-фенилаланин, L-треонин, L-триптофан, L-валин, таурин, наполнитель: порошок целлюлозы.

Биологически активная добавка. Не является лекарством. Рекомендуемая суточная доза потребления не должна быть превышена. Не является заменой сбалансированного и разнообразного питания. Представленная информация не является рекомендацией к лечению. Перед приемом проконсультируйтесь со специалистом.
Подходит для больных диабетом.

Принцип «чистого вещества»
Для создания нутриентов Biogena использует «чистые вещества» полностью свободные от красителей, консервантов, антиадгезивов, искусственных усилителей вкуса, средств против слеживания, вспомогательных веществ.

БАД. НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ЛЕКАРСТВЕННЫМ СРЕДСТВОМ.

BCAA Flash ZERO — BioTechUSA

Описание

  • 0 глютена
  • 0 лактозы
  • 0 углеводов
  • 0 жиров
  • 6 000 мг BCAA в соотношении 2:1:1 в каждой порции
  • С добавлением условно незаменимой аминокислоты глютамина
  • С витамином B6
  • Порошковый ароматизированный продукт
  • Низкое содержание натрия
  • С природным подсластителем стевией
  • Без консервантов
  • Без аспартама
  • Без допинга

СТРОИТЕЛЬСТВО И ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ЗАРЯД МЫШЦ

Ароматизированный аминокислотный порошок BCAA Flash Zero BioTechUSA содержит аминокислоты лейцин, изолейцин и валин (в пропорции 2:1:1), которые значительно усиливают эффективность друг друга в строительстве мышц и наполнении их энергией; пропорция этих аминокислот в продукте соответствует в их естественному соотношению в мышцах. Мы также добавили витамин В6 для улучшения метаболизма белков и гликогена, снижения утомляемости и усталости. Мы использовали стевию – натуральный растительный подсластитель – для улучшения вкуса BCAA Flash Zero.

КОГДА МЫ ГОВОРИМ НОЛЬ МЫ ПОДРАЗУМЕВАЕМ НОЛЬ

BCAA Flash Zero – аминокислотный продукт в форме порошка, пригодный для любых типов тренировок, в котором мы просто обнулили содержание всего ненужного: в нем нет глютена, лактозы, аспартама, углеводов, консервантов и добавленного сахара.

Мы рекомендуем BCAA Flash Zero:

  • и мужчинам, и женщинам
  • для тренировок всех типов
  • для быстрого и низкокалорийного пополнения запаса аминокислот перед тренировкой
  • чтобы сохранить мышцы во время продолжительной тренировки

Или если вы:

  • находитесь на диете
  • готовитесь к соревнованиям (фитнес)
  • диабетик
  • чувствительны к лактозе
  • чувствительны к глютену

ЗАЧЕМ ВАМ НУЖНЫ АМИНОКИСЛОТЫ?

Аминокислоты являются строительными блоками одного из наших основных питательных веществ – белка, который присутствует повсеместно в организме человека. Некоторые аминокислоты организм человека способен производить (заменимые аминокислоты), тогда как аминокислоты, принадлежащие к другой группе (незаменимые аминокислоты), поступают с пищей. Из всего набора аминокислот только 20 участвуют в формировании структуры белков. Аминокислоты играют основополагающую роль во всех физиологических процессах, таких как пищеварение, функции печени или заживление ран. Аминокислоты поддерживают кожу, связки, мышцы, сухожилия, внутренние органы, железы, волосы и ногти. Они участвуют в производстве гормонов, веществ-нейропередатчиков и ферментов. Кроме того, белки производят энергию и способны превращаться в углеводы и липиды. Богатейшим источником основных аминокислот являются продукты животного происхождения, тогда как растительная пища часто не содержит всех этих аминокислот.

РАЗВЕТВЛЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

BCAA, то есть разветвленные аминокислоты, включают три аминокислоты: валин, изолейцин и лейцин, каждая из которых играет особенно важную роль в строительстве мышц. Валин снабжает мышцы энергией, он также в значительной степени участвует в клеточном метаболизме. Изолейцин – аминокислота, необходимая для производства гемоглобина, она также способствует восстановлению. Лейцин вносит вклад в восстановление костей, кожи и мышц и сам по себе способен повышать всасывание белков. Три аминокислоты, составляющих BCAA, в значительной степени усиливают эффективность друг друга в процессе строительства мышц и питания их энергией; они присутствуют продукте в их естественной, характерной для мышц пропорции.

Как и все продукты BioTechUSA, BCAA Flash Zero состоит из безопасных, тщательно отобранных ингредиентов.

Способ применения

Смешайте одну порцию (2 мерные ложки) с 300 мл воды и выпейте за 15 минут до или во время тренировки.

Ингредиенты

Green Apple: L-leucine, L-valine, L-isoleucine,L-glutamine, apple flavour, acid (citric acid), anti-cakingagent (silicon dioxide), sweeteners (sucralose, steviolglycosides), salt, pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6),colours (tartrazine*). * Tartrazine: May have an adverseeffect on activity and attention in children. Made in aplant that also manufactures milk, soy, egg and mustardcontaining foods.

Orange: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,orange flavour, acid (citric acid), anti-caking agent (silicondioxide), sweeteners (sucralose, steviol glycosides), salt,pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6), colours (tartrazine,Ponceau 4R)*. * Tartrazine, Ponceau 4R: May have anadverse effect on activity and attention in children. Madein a plant that also manufactures milk, soy, egg andmustard containing foods.

Cola: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,acid (citric acid), colour (plain caramel), flavour, anticakingagent (silicon dioxide), sweeteners (sucralose,steviol glycosides), salt, pyridoxine hydrochloride (VitaminB6). Made in a plant that also manufactures milk, soy, eggand mustard containing foods.

Blue Grape: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,flavour, acid (citric acid), anti-caking agent (silicon dioxide),sweeteners (sucralose, steviol glycosides, acesulfame-K), salt,pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6), colours (Ponceau 4R*,indigotine). * Ponceau 4R: May have an adverse effect onactivity and attention in children. Made in a plant that alsomanufactures milk, soy, egg and mustard containing foods.

Pineapple-Mango: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,acid (citric acid), flavours, anti-caking agent (silicon dioxide),sweeteners (sucralose, steviol glycosides), salt, pyridoxinehydrochloride (Vitamin B6), colours (tartrazine, Ponceau 4R*).* Ponceau 4R: May have an adverse effect on activity andattention in children. Made in a plant that also manufacturesmilk, soy, egg and mustard containing foods.

Peach Ice Tea: L-leucine, L-valine, L-isoleucine, L-glutamine,acid (citric acid), flavours, black tea, anti-caking agent(silicon dioxide), sweeteners (sucralose, steviol glycosides),salt, pyridoxine hydrochloride (Vitamin B6). Made in a plantthat also manufactures milk, soy, egg and mustardcontaining foods.

Изолейцин — обзор | ScienceDirect Topics

d-Изолейцин (D-Ile)

Изолейцин — одна из двух протеиногенных аминокислот, которые содержат второй хиральный атом углерода рядом с несущим аминогруппу α-C (Bouveault and Locquin, 1905). Следовательно, эта аминокислота образует диастереомеры, как в аминокислотах , рис. 3 .

Аминокислоты Рис. 3. Схематическая структура стереоизомеров изолейцина (Ile).

Из четырех возможных комбинаций преимущественно изомеры 2S, 3S (L-Ile) и 2R, 3R (D-Ile) имеют значение с точки зрения биологической хиральности.Конфигурация C-3 в естественных условиях чрезвычайно стабильна (Bada et al., 1986).

Было обнаружено, что

D-Ile выделяется микроорганизмом Staphylococcus aureus (Dörries and Lalk, 2013), а также (японским) грибом мацутаке Tricholoma matsutake (Kawagishi et al., 2004). В последнем случае это способствует росту мицелии. Биосинтетическое происхождение связанного с пептидом D-Ile было продемонстрировано на примере некоторых пептидов-антибиотиков, таких как актиномицины (Yajima et al., 1976) или монамицины (Davies et al., 1973).

Для анализа требуется обычная энантиоселективная хроматография или спектрофотометрический анализ, ориентированный на анализируемые вещества, при помощи искусственно созданной дегидрогеназы d-аминокислот (Akita et al., 2014).

Названия алло -диастереомеров были выведены из более раннего опыта, что они «чужды» химии природных аминокислот. Фактически, отсутствие соответствующих сообщений поддерживает эту точку зрения, хотя в некоторых случаях такие изомеры, которые, как было продемонстрировано, имеют биогенное происхождение, были обнаружены в пептиде-антибиотике, как N-метил-L- алло -изолейцин в актиномицинах. (Yajima et al., 1976) или совсем недавно D- алло -Ile в бомбинине 4H (Mijiddorj et al., 2018).

Все эти диастереомеры стали объектами интенсивной исследовательской деятельности в контексте их эффекта лишения чувствительности к инсулину и метаболизма глюкозы вследствие их разветвленной цепной структуры (Cummings et al., 2018; Giesbertz and Daniel, 2016; Lynch and Adams, 2014; Xiao et al., 2013 2014 Xiao et al., 2013 Xiao et al., 2014). Эта особенность аминокислот с разветвленной цепью позволяет использовать эти молекулы в качестве метаболических сигналов (на ранней стадии) диабета (Lynch and Adams, 2014).Однако биохимия, лежащая в основе этого поведения, требует более подробного разъяснения.

Изолейцин, мощная аминокислота, снижающая уровень глюкозы в плазме, стимулирует захват глюкозы в миотрубках C2C12

Чтобы изучить, какие аминокислоты с разветвленной цепью влияют на уровень глюкозы в плазме, мы исследовали эффекты лейцина, изолейцина и валина (0,3 г / кг массы тела перорально) у нормальных крыс с помощью перорального теста на толерантность к глюкозе (OGTT, 2 г / кг). ).Однократное пероральное введение изолейцина значительно снижало уровень глюкозы в плазме через 30 и 60 минут после болюсного введения глюкозы, тогда как введение лейцина и валина не приводило к значительному снижению. Пероральное введение валина значительно увеличивало уровень глюкозы в плазме через 30 минут после введения глюкозы, а лейцин оказывал аналогичный эффект через 120 минут. В каждый момент времени уровни инсулина в обработанных группах были ниже, чем в контрольной группе. Затем мы исследовали влияние лейцина, изолейцина или валина в той же концентрации (1 мМ) на метаболизм глюкозы в мышечных трубках C (2) C (12) в отсутствие инсулина.Потребление глюкозы увеличивалось на 16,8% в присутствии 1 мМ изолейцина по сравнению с контролем. Напротив, 1 мМ лейцин или валин не вызывали значительных изменений в потреблении глюкозы в мышечных трубках C (2) C (12). Поглощение 2-дезоксиглюкозы мышечными трубками C (2) C (12) значительно увеличивалось при воздействии 1-10 мМ изолейцина и 5-10 мМ лейцина. Однако изолейцин не вызывал значительной разницы в синтезе гликогена в мышечных трубках C (2) C (12), хотя лейцин и валин вызывали значительное увеличение внутриклеточного гликогена по сравнению с контролем.Эффект изолейцина на поглощение глюкозы опосредован фосфатидилинозитол-3-киназой (PI3K), но не зависит от мишени рапамицина у млекопитающих (mTOR). Эти результаты предполагают, что изолейцин стимулирует инсулиннезависимый захват глюкозы клетками скелетных мышц, что может способствовать снижению уровня глюкозы в плазме изолейцина у нормальных крыс.

Аминокислоты с разветвленной цепью для здоровья и болезней: метаболизм, изменения в плазме крови и в качестве пищевых добавок | Питание и обмен веществ

  • 1.

    Chen L, Chen Y, Wang X, Li H, Zhang H, Gong J, Shen S, Yin W, Hu H. Эффективность и безопасность перорального приема аминокислот с разветвленной цепью у пациентов, перенесших вмешательства по поводу гепатоцеллюлярной карциномы: мета анализ. Нутр Дж. 2015; 14: 67.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 2.

    Бифари Ф., Нисоли Э. Аминокислоты с разветвленной цепью по-разному модулируют катаболические и анаболические состояния у млекопитающих: фармакологическая точка зрения.Br J Pharmacol. 2017; 174: 1366–77.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 3.

    Харпер А.Е., Миллер Р.Х., Блок КП. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью. Annu Rev Nutr. 1984. 4: 409–54.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 4.

    Холечек М. Метаболизм лейцина у голодных крыс и крыс, получавших фактор некроза опухоли. Clin Nutr. 1996; 15: 91–3.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 5.

    Holecek M, Sprongl L, Skopec F, Andrýs C, Pecka M. Метаболизм лейцина у крыс, получавших TNF-α и эндотоксин: вклад ткани печени Am J Phys 1997; 273: E1052 – E1058.

  • 6.

    Свейн Л.М., Шиота Т., Вальзер М. Использование для синтеза белка лейцина и валина по сравнению с их кетоаналогами. Am J Clin Nutr. 1990; 51: 411–5.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 7.

    Holeček M, Šprongl L, Tichý M, Pecka M.Метаболизм лейцина в печени крыс после болюсной инъекции эндотоксина. Обмен веществ. 1998; 47: 681–5.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 8.

    Холечек М., Рысава Р., Сафранек Р., Кадлчикова Дж., Спронгл Л. Острые эффекты снижения поступления глутамина на метаболизм белков и аминокислот в ткани печени: исследование с использованием изолированной перфузированной печени крысы. Обмен веществ. 2003. 52: 1062–7.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 9.

    Adibi SA. Влияние диетических деприваций на плазменную концентрацию свободных аминокислот человека. J Appl Physiol. 1968; 25: 52–7.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 10.

    Холечек М., Мичуда С. Концентрации аминокислот и белковый метаболизм двух типов скелетных мышц крыс в постпрандиальном состоянии и после кратковременного голодания. Physiol Res. 2017; 66: 959–67.

    PubMed

    Google ученый

  • 11.

    Холечек М. Цикл BCAA-BCKA: его связь с синтезом аланина и глутамина и балансом белков. Питание. 2001; 17:70.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 12.

    Наир К.С., Короткий КР. Гормональная и сигнальная роль аминокислот с разветвленной цепью. J Nutr. 2005; 135: 1547S – 52S.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 13.

    Floyd JC Jr, Fajans SS, Conn JW, Knopf RF, Rull J.Стимуляция секреции инсулина аминокислотами. J Clin Invest. 1966; 45: 1487–502.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 14.

    Tischler ME, Desautels M, Goldberg AL. Регулирует ли лейцин, лейцил-тРНК или какой-либо метаболит лейцина синтез и деградацию белка в скелетных и сердечных мышцах? J Biol Chem. 1982; 257: 1613–21.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 15.

    Mitch WE, Walser M, Sapir DG. Сбережение азота, вызванное лейцином, по сравнению с его кето-аналогом, альфа-кетоизокапроатом, у людей с ожирением натощак. J Clin Invest. 1981; 67: 553–62.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 16.

    Сапир Д.Г., Стюарт П.М., Вальзер М., Мореадит С., Мойер Э.Д., Имбембо А.Л. и др. Влияние альфа-кетоизокапроата и лейцина на метаболизм азота у послеоперационных пациентов.Ланцет. 1983; 1 (8332): 1010–4.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 17.

    Холечек М. Добавки бета-гидрокси-бета-метилбутирата и скелетные мышцы в здоровых условиях и в условиях атрофии мышц. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2017; 8: 529–41.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 18.

    Fischer JE, Funovics JM, Aguirre A, James JH, Keane JM, Wesdorp RI, et al.Роль аминокислот в плазме при печеночной энцефалопатии. Операция. 1975. 78: 276–90.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 19.

    Педросо Дж. А., Зампиери Т. Т., Донато Дж. Анализ влияния добавок L-лейцина на регулирование потребления пищи, энергетического баланса и гомеостаза глюкозы. Питательные вещества. 2015; 7: 3914–37.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 20.

    Nishitani S, Takehana K, Fujitani S, Sonaka I. Аминокислоты с разветвленной цепью улучшают метаболизм глюкозы у крыс с циррозом печени. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2005; 288: G1292–300.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 21.

    Zhang S, Zeng X, Ren M, Mao X, Qiao S. Новые метаболические и физиологические функции аминокислот с разветвленной цепью: обзор. J Anim Sci Biotechnol. 2017; 8: 10.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 22.

    Um SH, D’Alessio D, Thomas G. Перегрузка питательными веществами, инсулинорезистентность и киназа 1 рибосомного белка S6, S6K1. Cell Metab. 2006; 3: 393–402.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 23.

    Tremblay F, Lavigne C, Jacques H, Marette A. Роль пищевых белков и аминокислот в патогенезе инсулинорезистентности. Annu Rev Nutr. 2007. 27: 293–310.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 24.

    White PJ, Lapworth AL, An J, Wang L, McGarrah RW, Stevens RD и др. Ограничение аминокислот с разветвленной цепью у крыс Zucker-fatty улучшает чувствительность мышц к инсулину за счет повышения эффективности окисления жирных кислот и экспорта ацил-глицина. Mol Metab. 2016; 5: 538–51.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 25.

    Manchester KL. Окисление аминокислот изолированной диафрагмой крысы и влияние инсулина.Biochim Biophys Acta. 1965; 100: 295–8.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 26.

    Холечек М., Симан П., Воденикаровова М., Кандар Р. Изменения в метаболизме белков и аминокислот у крыс, получавших диету с разветвленной цепью, обогащенную аминокислотами или лейцином, во время постпрандиального и постабсорбтивного состояний. Нутр Метаб (Лондон). 2016; 13:12.

    Артикул
    CAS

    Google ученый

  • 27.

    Adibi SA. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при изменении питания. Обмен веществ. 1976; 25: 1287–302.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 28.

    Шаудер П., Гербертц Л., Лангенбек У. Аминокислотный и кетокислотный ответ с разветвленной цепью в сыворотке крови на голодание у людей. Обмен веществ. 1985; 34: 58–61.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 29.

    Фрибург Д.А., Барретт Э.Дж., Луар Р.Дж., Гельфанд Р.А. Влияние голодания на метаболизм мышечных белков человека и его реакцию на инсулин. Am J Phys. 1990; 259: E477–82.

    CAS

    Google ученый

  • 30.

    Holecek M, Sprongl L, Tilser I. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью у голодных крыс: роль ткани печени. Physiol Res. 2001. 50: 25–33.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 31.

    Адиби С.А., Петерсон Я.А., Кшисик Б.А. Регулирование активности лейцинтрансаминазы диетическими средствами. Am J Phys. 1975; 228: 432–5.

    CAS

    Google ученый

  • 32.

    Sketcher RD, Fern EB, James WP. Адаптация мышечного окисления лейцина к диетическому белку и потребляемой энергии. Br J Nutr. 1974; 31: 333–42.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 33.

    Холечек М. Влияние голодания на активность дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью в сердце и скелетных мышцах крыс. Physiol Res. 2001; 50: 19–24.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 34.

    Гримбл РФ, Уайтхед Р.Г. Изменение концентрации специфических аминокислот в сыворотке крови экспериментально истощенных свиней. Br J Nutr. 1970; 24: 557–64.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 35.

    Холт Л.Е., Снайдерман С.Е., Нортон П.М., Ройтман Э., Финч Дж. Аминограмма плазмы в квашиоркоре. Ланцет. 1963; 2 (7322): 1342–8.

    PubMed

    Google ученый

  • 36.

    Reeds PJ. Катаболизм валина у истощенных крыс. Исследования in vivo и in vitro с различными мечеными формами валина. Br J Nutr. 1974; 31: 259–70.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 37.

    Варен Дж., Фелиг П., Хагенфельдт Л. Влияние приема белка на внутренний и нижний метаболизм у нормального человека и у пациентов с сахарным диабетом. J Clin Invest. 1976; 57: 987–99.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 38.

    Холечек М., Коварик М. Изменения в метаболизме белков и концентрации аминокислот у крыс, получавших высокобелковую (обогащенную казеином) диету — эффект голодания. Food Chem Toxicol.2011; 49: 3336–42.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 39.

    Watford M. Пониженные концентрации аминокислот с разветвленной цепью приводят к нарушению роста и неврологическим проблемам: выводы из модели мышей с дефицитом киназы комплекса альфа-кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью. Nutr Rev.2007; 65: 167–72.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 40.

    Энтони Т.Г., Рейтер А.К., Энтони Дж.С., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Дефицит ЕАА с пищей преимущественно ингибирует трансляцию мРНК рибосомных белков в печени крыс, получавших пищу. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001; 281: E430–9.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 41.

    Бломстранд Э. Аминокислоты и центральная утомляемость. Аминокислоты. 2001; 20: 25–34.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 42.

    Dasarathy S, Hatzoglou M. Гипераммонемия и протеостаз при циррозе печени. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2018; 21: 30–6.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 43.

    Leweling H, Breitkreutz R, Behne F, Staedt U, Striebel JP, Holm E. Вызванное гипераммонемией истощение глутамата и аминокислот с разветвленной цепью в мышцах и плазме. J Hepatol. 1996. 25: 756–62.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 44.

    Холечек М., Шпронгл Л., Тихи М. Влияние гипераммониемии на лейцин и белковый обмен у крыс. Обмен веществ. 2000; 49: 1330–4.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 45.

    Холечек М., Кандар Р., Сиспера Л., Коварик М. Острая гипераммонемия активирует катаболизм аминокислот с разветвленной цепью и снижает их внеклеточные концентрации: различная чувствительность красных и белых мышц. Аминокислоты. 2011; 40: 575–84.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 46.

    Holeček M, Mráz J, Tilšer I. Плазменные аминокислоты в четырех моделях экспериментального повреждения печени у крыс. Аминокислоты. 1996; 10: 229–41.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 47.

    Davis JM, Alderson NL, Welsh RS. Серотонин и усталость центральной нервной системы: рекомендации по питанию. Am J Clin Nutr. 2000; 72: 573С – 8С.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 48.

    Холечек М. Три цели добавления аминокислот с разветвленной цепью при лечении заболеваний печени. Питание. 2010; 26: 482–90.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 49.

    Holecek M, Simek J, Palicka V, Zadák Z. Влияние инфузии глюкозы и аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на начало регенерации печени и аминокислотный образец плазмы у частично гепатэктомированных крыс. J Hepatol. 1991; 13: 14–20.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 50.

    Альс-Нильсен Б., Корец Р.Л., Кьяргард Л.Л., Глууд С. Аминокислоты с разветвленной цепью для печеночной энцефалопатии. Кокрановская база данных Syst Rev.2003; 2: CD001939.

    Google ученый

  • 51.

    Gluud LL, Dam G, Les I, Córdoba J, Marchesini G, Borre M, et al. Аминокислоты с разветвленной цепью для людей с печеночной энцефалопатией. Кокрановская база данных Syst Rev.2015; 9: CD001939.

    Google ученый

  • 52.

    Холечек М. Добавки аминокислот с разветвленной цепью в лечении цирроза печени: обновленные взгляды на то, как уменьшить их вредное воздействие на катаплероз и образование аммиака. Питание. 2017; 41: 80–5.

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 53.

    Родни С., Боне А. Профили аминокислот у пациентов с нарушениями цикла мочевины при поступлении в больницу из-за метаболической декомпенсации. JIMD Rep. 2013; 9: 97–104.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 54.

    Холечек М. Доказательства порочного цикла в синтезе глутамина и его распаде в патогенезе терапевтических перспектив печеночной энцефалопатии. Metab Brain Dis. 2014; 29: 9–17.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 55.

    Холечек М., Воденикаровова М., Симан П. Острые эффекты фенилбутирата на метаболизм глутамина, аминокислот с разветвленной цепью и белков в скелетных мышцах крыс.Int J Exp Pathol. 2017; 98: 127–33.

    CAS
    PubMed
    Статья
    PubMed Central

    Google ученый

  • 56.

    Brunetti-Pierri N, Lanpher B, Erez A., Ananieva EA, Islam M, Marini JC, et al. Фенилбутиратная терапия при болезни мочи кленовым сиропом. Hum Mol Genet. 2011; 20: 631–40.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 57.

    Scaglia F, Carter S, O’Brien WE, Lee B.Влияние альтернативной терапии на метаболизм аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с нарушением цикла мочевины. Mol Genet Metab. 2004. 81: S79–85.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 58.

    Адам С., Алмейда М.Ф., Ассоун М., Баруто Дж., Бернабеи С.М., Бигот С. и др. Диетическое лечение нарушений цикла мочевины: европейская практика. Mol Genet Metab. 2013; 110: 439–45.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 59.

    Schauder P, Matthaei D, Henning HV, Scheler F, Langenbeck U. Уровни в крови аминокислот с разветвленной цепью и альфа-кетокислот у пациентов с уремией, получавших кетоаналоги незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 1980; 33: 1660–6.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 60.

    Гариботто Г., Паолетти Е., Фиорини Ф., Руссо Р., Робаудо С., Деферрари Г., Тицианелло А. Периферический метаболизм кетокислот с разветвленной цепью у пациентов с хронической почечной недостаточностью.Miner Electrolyte Metab. 1993; 19: 25–31.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 61.

    Holecek M, Sprongl L, Tilser I, Tichý M. Лейцин и метаболизм белков у крыс с хронической почечной недостаточностью. Exp Toxicol Pathol. 2001; 53: 71–6.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 62.

    Альвестранд А., Фюрст П., Бергстрём Дж. Аминокислоты в плазме и мышцах при уремии: влияние питания с аминокислотами.Clin Nephrol. 1982; 18: 297–305.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 63.

    Hara Y, May RC, Kelly RA, Mitch WE. Ацидоз, а не азотемия, стимулирует катаболизм аминокислот с разветвленной цепью у уремических крыс. Kidney Int. 1987. 32: 808–14.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 64.

    May RC, Masud T, Logue B, Bailey J, England BK. Метаболический ацидоз ускоряет деградацию белков всего тела и окисление лейцина по глюкокортикоидозависимому механизму.Miner Electrolyte Metab. 1992; 18: 245–9.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 65.

    Teplan V, Schück O, Horácková M, Skibová J, Holecek M. Влияние кетокислотно-аминокислотной добавки на метаболизм и почечную элиминацию аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с хронической почечной недостаточностью. низкобелковая диета. Wien Klin Wochenschr. 2000; 112: 876–81.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 66.

    Ковесди С.П., Коппле Д.Д., Калантар-Заде К. Управление белково-энергетической потерей при недиализно-зависимой хронической болезни почек: сочетание низкого потребления белка с диетической терапией. Am J Clin Nutr. 2013; 97: 1163–77.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 67.

    Ivy JH, Svec M, Freeman S. Уровни свободной плазмы и экскреция восемнадцати аминокислот с мочой у здоровых собак и собак с диабетом. Am J Phys.1951; 167: 182–92.

    CAS

    Google ученый

  • 68.

    Borghi L, Lugari R, Montanari A, Dall’Argine P, Elia GF, Nicolotti V, et al. Свободные аминокислоты в плазме и скелетных мышцах у пациентов с диабетом типа I, леченных инсулином. Диабет. 1985; 34: 812–5.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 69.

    Родригес Т., Альварес Б., Бускетс С., Карбо Н., Лопес-Сориано Ф. Дж., Аргилес Дж. М..Повышенный обмен белка в скелетных мышцах крыс, страдающих стрептозотоциновым диабетом, связан с высокими концентрациями аминокислот с разветвленной цепью. Biochem Mol Med. 1997. 61: 87–94.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 70.

    Йенсен-Варн М., Андерссон М., Круз Р., Нильссон Б., Ларссон Р., Корсгрен О., Эссен-Густавссон Б. Эффекты индуцированного стрептозотоцином диабета у домашних свиней с акцентом на метаболизм аминокислот. Lab Anim.2009. 43: 249–54.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 71.

    Hutson SM, Harper AE. Концентрация аминокислот с разветвленной цепью и альфа-кетокислот в крови и тканях: влияние диеты, голодания и болезней. Am J Clin Nutr. 1981; 34: 173–83.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 72.

    Гибсон Р., Чжао Ю., Яскевич Дж., Файнберг С.Е., Харрис Р.А.Влияние диабета на активность и содержание комплекса альфа-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью в печени. Arch Biochem Biophys. 1993; 306: 22–8.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 73.

    Афтринг Р.П., Миллер В.Дж., Бузе М.Г. Влияние диабета и голодания на активность альфа-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью скелетных мышц. Am J Phys. 1988; 254: E292–300.

    CAS

    Google ученый

  • 74.

    Фелиг П., Варен Дж., Шервин Р., Палаиологос Г. Аминокислотный и белковый метаболизм при сахарном диабете. Arch Intern Med. 1977; 137: 507–13.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 75.

    Карлстен А., Халльгрен Б., Ягенбург Р., Сванборг А., Веркё Л. Аминокислоты и свободные жирные кислоты в плазме при диабете. I. Влияние инсулина на артериальный уровень. Acta Med Scand. 1966; 179: 361–70.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 76.

    Ше П., Ван Хорн С., Рид Т., Хатсон С.М., Куни Р.Н., Линч С.Дж. Повышение лейцина в плазме, связанное с ожирением, связано с изменениями ферментов, участвующих в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007; 293: E1552–63.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 77.

    Кузуя Т., Катано Ю., Накано И., Хироока Ю., Ито А., Исигами М. и др. Регулирование катаболизма аминокислот с разветвленной цепью в моделях на крысах спонтанного сахарного диабета 2 типа.Biochem Biophys Res Commun. 2008; 373: 94–8.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 78.

    Ван Т.Дж., Ларсон М.Г., Васан Р.С., Ченг С., Ри Э.П., МакКейб Э. и др. Профили метаболитов и риск развития диабета. Nat Med. 2011; 17: 448–53.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 79.

    Newgard CB, An J, Bain JR, Muehlbauer MJ, Stevens RD, Lien LF, et al.Метаболическая характеристика, связанная с аминокислотами с разветвленной цепью, которая отличает людей с ожирением от худощавых и способствует развитию инсулинорезистентности. Cell Metab. 2009; 9: 311–26.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 80.

    Macotela Y, Emanuelli B, Bång AM, Espinoza DO, Boucher J, Beebe K и др. Пищевой лейцин — экологический модификатор инсулинорезистентности, действующий на нескольких уровнях метаболизма. PLoS One.2011; 6: e21187.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 81.

    Hinault C, Mothe-Satney I, Gautier N, Lawrence JC Jr, Van Obberghen E. Аминокислоты и лейцин позволяют инсулину активировать путь PKB / mTOR в нормальных адипоцитах, обработанных вортманнином, и в адипоцитах из db / db мышей. FASEB J. 2004; 18: 1894–6.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 82.

    Аракава М., Масаки Т., Нисимура Дж., Сейке М., Йошимацу Х. Влияние гранул аминокислот с разветвленной цепью на накопление тканевых триглицеридов и разобщение белков у мышей с ожирением, вызванным диетой. Эндокр Дж. 2011; 58: 161–70.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 83.

    Scaini G, Jeremias IC, Morais MO, Borges GD, Munhoz BP, Leffa DD, et al. Повреждение ДНК на животной модели болезни мочи кленового сиропа. Mol Genet Metab.2012; 106: 169–74.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 84.

    Касперек Г.Дж., Дом Г.Л., Снайдер Р.Д. Активация дегидрогеназы кетокислот с разветвленной цепью физическими упражнениями. Am J Phys. 1985; 248: R166–71.

    CAS

    Google ученый

  • 85.

    dos Santos RV, Caperuto EC, de Mello MT, Batista ML Jr, Rosa LF. Влияние упражнений на синтез и транспорт глутамина в скелетных мышцах крыс.Clin Exp Pharmacol Physiol. 2009; 36: 770–5.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 86.

    Shimomura Y, Fujii H, Suzuki M, Murakami T., Fujitsuka N, Nakai N. Комплекс альфа-кетокислот дегидрогеназы с разветвленной цепью в скелетных мышцах крыс: регулирование активности и экспрессии генов с помощью питания и физических упражнений . J Nutr. 1995; 125: 1762S – 5S.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 87.

    Poortmans JR, Siest G, Galteau MM, Houot O. Распределение аминокислот в плазме у людей во время субмаксимальных длительных упражнений. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1974. 32: 143–147.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 88.

    Refsum HE, Gjessing LR, Strømme SB. Изменения в распределении аминокислот в плазме и экскреции аминокислот с мочой при длительных тяжелых физических нагрузках. Сканд Дж. Клин Лаб Инвест. 1979; 39: 407–13.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 89.

    Альборг Г., Фелиг П., Хагенфельдт Л., Хендлер Р., Варен Дж. Обмен субстрата во время длительных физических упражнений у человека. Спланхнический и ножной метаболизм глюкозы, свободных жирных кислот и аминокислот. J Clin Invest. 1974; 53: 1080–90.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 90.

    Шимомура Ю., Мураками Т., Накаи Н., Нагасаки М., Харрис Р.А. Упражнения способствуют катаболизму BCAA: воздействие добавок BCAA на скелетные мышцы во время упражнений.J Nutr. 2004; 134: 1583С – 7С.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 91.

    Spillane M, Emerson C, Willoughby DS. Влияние 8-недельных тренировок с отягощениями и добавок аминокислот с разветвленной цепью на композицию тела и работоспособность мышц. Nutr Health. 2012; 21: 263–73.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 92.

    Уотсон П., Ширреффс С.М., Моган Р.Дж.Влияние однократного приема аминокислот с разветвленной цепью на длительную физическую нагрузку в теплой среде. Eur J Appl Physiol. 2004; 93: 306–14.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 93.

    Falavigna G, de Araújo AJ, Rogero MM, Pires IS, Pedrosa RG, Martins E, et al. Влияние диет, дополненных аминокислотами с разветвленной цепью, на работоспособность и механизмы утомления крыс, подвергшихся длительным физическим нагрузкам.Питательные вещества. 2012; 4: 1767–80.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 94.

    Nawabi MD, Block KP, Chakrabarti MC, Buse MG. Введение крысам эндотоксина, фактора некроза опухоли или интерлейкина 1 активирует дегидрогеназу α-кетокислоты скелетных мышц с разветвленной цепью. J Clin Invest. 1990; 85: 256–63.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 95.

    Фюрст П., Альберс С., Стеле П. Стресс-индуцированное внутриклеточное истощение глютамина. Возможное использование глутаминсодержащих пептидов в парентеральном питании. Beitr Infusionther Klin Ernahr. 1987. 17: 117–36.

    PubMed

    Google ученый

  • 96.

    Харди Дж., Харди И.Дж. Может ли глютамин помочь тяжелобольным лучше справиться с инфекцией? JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2008. 32: 489–91.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 97.

    Holecek M, Sispera L. Дефицит глутамина во внеклеточной жидкости оказывает неблагоприятное воздействие на метаболизм белков и аминокислот в скелетных мышцах здоровых, лапаротомированных крыс и крыс с сепсисом. Аминокислоты. 2014; 46: 1377–84.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 98.

    Hasselgren PO, Pedersen P, Sax HC, Warner BW, Fischer JE. Современные концепции белкового обмена и транспорта аминокислот в печени и скелетных мышцах во время сепсиса.Arch Surg. 1988; 123: 992–9.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 99.

    Гардинер К., Барбул А. Поглощение аминокислот в кишечнике во время сепсиса. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1993; 17: 277–83.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 100.

    Bower RH, Kern KA, Fischer JE. Использование раствора, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, у пациентов с метаболическим стрессом.Am J Surg. 1985; 149: 266–70.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 101.

    Oki JC, Cuddy PG. Аминокислотная поддержка с разветвленной цепью у пациентов, находящихся в состоянии стресса. DICP. 1989. 23: 399–410.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 102.

    Хименес Хименес Ф. Дж., Ортис Лейба С., Моралес Менедес С., Баррос Перес М., Муньос Г. Дж. Проспективное исследование эффективности аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с сепсисом.J Parenter Enter Nutr. 1991; 15: 252–61.

    Артикул

    Google ученый

  • 103.

    De Bandt JP, Cynober L. Терапевтическое использование аминокислот с разветвленной цепью при ожогах, травмах и сепсисе. J Nutr. 2006; 136: 308С – 13С.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 104.

    Platell C, Kong SE, McCauley R, Hall JC. Аминокислоты с разветвленной цепью. J Gastroenterol Hepatol.2000; 15: 706–17.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 105.

    Mattick JSA, Kamisoglu K, Ierapetritou MG, Androulakis IP, Berthiaume F. Добавки аминокислот с разветвленной цепью: влияние на передачу сигналов и актуальность для критических заболеваний. Wiley Interdiscip Rev Syst Biol Med. 2013; 5: 449–60.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 106.

    Lang CH, Frost RA. Эндотоксин нарушает лейцин-сигнальный путь, включающий фосфорилирование mTOR, 4E-BP1 и S6K1 в скелетных мышцах. J. Cell Physiol. 2005; 203: 144–55.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 107.

    Коул Дж. Т., Митала С. М., Кунду С., Верма А., Элкинд Дж. А., Ниссим И., Коэн А. С.. Пищевые аминокислоты с разветвленной цепью улучшают когнитивные нарушения, вызванные травмами. Proc Natl Acad Sci U S. A. 2010; 107: 366–71.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 108.

    Jeter CB, Hergenroeder GW, Ward NH, Moore AN, Dash PK. Легкая черепно-мозговая травма у человека снижает уровень циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью и их метаболитов. J Neurotrauma. 2013; 30: 671–9.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 109.

    Аквилани Р., Иадарола П., Контарди А., Бозелли М., Верри М., Пасторис О. и др.Аминокислоты с разветвленной цепью улучшают когнитивное восстановление пациентов с тяжелой черепно-мозговой травмой. Arch Phys Med Rehabil. 2005; 86: 1729–35.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 110.

    Баракос В.Е., Маккензи М.Л. Исследования аминокислот с разветвленной цепью и их метаболитов на животных моделях рака. J Nutr. 2006; 136: 237С – 42С.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 111.

    Ананьева Э.А., Уилкинсон АС. Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при раке. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2018; 21: 64–70.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 112.

    Choudry HA, Pan M, Karinch AM, Souba WW. Нутритивная поддержка, обогащенная аминокислотами с разветвленной цепью, у хирургических и онкологических пациентов. J Nutr. 2006; 136: 314С – 8С.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • Новые метаболические и физиологические функции аминокислот с разветвленной цепью: обзор | Журнал зоотехники и биотехнологии

  • 1.

    У Г. Функциональные аминокислоты в питании и здоровье. Аминокислоты. 2013; 45: 407–11.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 2.

    Фройнд Х., Йошимура Н., Лунетта Л., Фишер Дж. Роль аминокислот с разветвленной цепью в снижении катаболизма мышц in vivo. Операция. 1978; 83: 611–8.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 3.

    Hedden MP, Buse MG.Общая стимуляция синтеза мышечного белка аминокислотами с разветвленной цепью in vitro. Exp Biol Med. 1979; 160: 410–5.

    CAS
    Статья

    Google ученый

  • 4.

    Лимонный PW. Потребности силовых атлетов в белках и аминокислотах. Int J Sport Nutr. 1991; 1: 127–45.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 5.

    Norton LE, непрофессионал DK. Лейцин регулирует инициацию трансляции синтеза белка в скелетных мышцах после тренировки.J Nutr. 2006; 136: 533С – 7С.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 6.

    Наир К.С., Короткий КР. Гормональная и сигнальная роль аминокислот с разветвленной цепью. J Nutr. 2005; 135: 1547S – 52S.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 7.

    Танти Дж. Ф., Ягер Дж. Клеточные механизмы инсулинорезистентности: роль стресс-регулируемых сериновых киназ и фосфорилирования серина субстратов инсулинового рецептора (IRS).Curr Opin Pharmacol. 2009. 9: 753–62.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 8.

    Абдалла С.А., Эльфаги Р. Перспективы взаимодействия липидов и аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) в развитии инсулинорезистентности. Медицина. 2014; 1: 8–12.

    Google ученый

  • 9.

    Negro M, Giardina S, Marzani B, Marzatico F. Добавка аминокислот с разветвленной цепью не улучшает спортивные результаты, но влияет на восстановление мышц и иммунную систему.J Sports Med Phys Fitness. 2008. 48: 347–51.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 10.

    Teodoro GFR, Vianna D, Torres-Leal FL, Pantaleão LC, Matos-Neto EM, Donato J, et al. Лейцин необходим для ослабления ограничения роста плода, вызванного диетой с ограничением белка у крыс. J Nutr. 2012; 142: 924–30.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 11.

    Лей Дж, Фэн Д., Чжан И, Даханаяка С., Ли Х, Яо К. и др. Регулирование катаболизма лейцина метаболическим топливом в эпителиальных клетках молочной железы. Аминокислоты. 2012; 43: 2179–89.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 12.

    Li P, Knabe DA, Kim SW, Lynch CJ, Hutson SM, Wu G. Лактирующая ткань молочной железы свиньи катаболизирует аминокислоты с разветвленной цепью для синтеза глутамина и аспартата. J Nutr. 2009; 139: 1502–9.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 13.

    Нисимура Дж., Масаки Т., Аракава М., Сейке М., Йошимацу Х. Изолейцин предотвращает накопление тканевых триглицеридов и усиливает экспрессию PPARα и разобщающего белка у мышей с ожирением, вызванным диетой. J Nutr. 2010; 140: 496–500.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 14.

    Дои М., Ямаока И., Фукунага Т., Накаяма М. Изолейцин, мощная аминокислота, снижающая уровень глюкозы в плазме, стимулирует захват глюкозы миотрубками C2C12.Biochem Biophys Res Commun. 2003; 312: 1111–7.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 15.

    Newgard CB, An J, Bain JR, Muehlbauer MJ, Stevens RD, Lien LF, et al. Метаболическая характеристика, связанная с аминокислотами с разветвленной цепью, которая отличает людей с ожирением от худощавых и способствует развитию инсулинорезистентности. Cell Metab. 2009; 9: 311–26.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 16.

    Kainulainen H, Hulmi JJ, Kujala UM. Возможная роль катаболизма аминокислот с разветвленной цепью в регулировании окисления жиров. Exerc Sport Sci Rev.2013; 41: 194–200.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 17.

    Непрофессионал Д. К., Буало Р. А., Эриксон Д. Д., Пейнтер Дж. Э., Шиу Х., Сатер К. и др. Уменьшение соотношения углеводов и белков в рационе улучшает состав тела и липидный профиль крови во время похудания у взрослых женщин. J Nutr.2003. 133: 411–7.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 18.

    Ноукс М., Кио Дж. Б., Фостер ПР, Клифтон П.М. Влияние калорийной диеты с высоким содержанием белка и низким содержанием жиров по сравнению с традиционной диетой с высоким содержанием углеводов и низким содержанием жиров на потерю веса, состав тела, статус питания и показатели сердечно-сосудистой системы у женщин с ожирением. Am J Clin Nutr. 2005. 81: 1298–306.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 19.

    Crozier SJ, Kimball SR, Emmert SW, Anthony JC, Jefferson LS. Пероральное введение лейцина стимулирует синтез белка в скелетных мышцах крыс. J Nutr. 2005; 135: 376–82.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 20.

    Гуо Ф, Кавенер DR. Киназа GCN2 eIF2α регулирует гомеостаз жирных кислот в печени во время лишения незаменимой аминокислоты. Cell Metab. 2007; 5: 103–14.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 21.

    Cheng Y, Meng Q, Wang C, Li H, Huang Z, Chen S и др. Депривация лейцина снижает жировую массу за счет стимуляции липолиза в белой жировой ткани и активации разобщающего белка 1 (UCP1) в коричневой жировой ткани. Диабет. 2010; 59: 17–25.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 22.

    Du Y, Meng Q, Zhang Q, Guo F. Депривация изолейцина или валина стимулирует потерю жира за счет увеличения расхода энергии и регулирования липидного обмена в WAT.Аминокислоты. 2012; 43: 725–34.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 23.

    Бай Дж., Грин Э., Ли В., Кидд М. Т., Дриди С. Аминокислоты с разветвленной цепью модулируют экспрессию генов, связанных с метаболизмом жирных кислот в печени, у цыплят-бройлеров женского пола. Mol Nutr Food Res. 2015; 59: 1171–81.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 24.

    Бернард Дж. Р., Ляо Ю. Х., Доернер П. Г., Динг З., Се М., Ван В. и др.Смесь аминокислот необходима для оптимизации инсулино-стимулированного поглощения глюкозы и транслокации GLUT4 в перфузируемых мышцах задних конечностей грызунов. J Appl Physio. 2012; 113: 97–104.

    CAS
    Статья

    Google ученый

  • 25.

    Нишитани С., Такехана К., Фудзитани С., Сонака И. Аминокислоты с разветвленной цепью улучшают метаболизм глюкозы у крыс с циррозом печени. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2005; 288: G1292–300.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 26.

    Doi M, Yamaoka I, Nakayama M, Mochizuki S, Sugahara K, Yoshizawa F. Изолейцин, аминокислота, снижающая уровень глюкозы в крови, увеличивает захват глюкозы в скелетных мышцах крысы в ​​отсутствие повышения активности AMP-активированной протеинкиназы. J Nutr. 2005; 135: 2103–8.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 27.

    Дои М., Ямаока И., Накаяма М., Сугахара К., Йошизава Ф. Гипогликемический эффект изолейцина включает увеличение поглощения глюкозы мышцами и окисление глюкозы во всем организме и снижение глюконеогенеза в печени.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007; 292: E1683–93.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 28.

    Li C, Najafi H, Daikhin Y, Nissim IB, Collins HW, Yudkoff M, et al. Регулирование лейцин-стимулированной секреции инсулина и метаболизма глутамина в изолированных островках крысы. J Biol Chem. 2003. 278: 2853–8.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 29.

    Lund S, Holman G, Schmitz O, Pedersen O. Сокращение стимулирует транслокацию переносчика глюкозы GLUT4 в скелетные мышцы по механизму, отличному от механизма инсулина. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1995; 92: 5817–21.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 30.

    Koivisto UM, Martinez-Valdez H, Bilan P, Burdett E, Ramlal T., Klip A. Дифференциальная регуляция систем транспорта глюкозы GLUT-1 и GLUT-4 глюкозой и инсулином в мышечных клетках L6 в культуре .J Biol Chem. 1991; 266: 2615–21.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 31.

    Чен Х.С., Бандйопадхьяй Дж., Саджан М.П., ​​Кано Й., Стэндаерт М., Фарезе Р.В. Активация пути ERK и изоформ атипичной протеинкиназы C в транспорте глюкозы, стимулированном физической нагрузкой и аминоимидазол-4-карбоксамид-1-β-d-рибозидом (AICAR). J Biol Chem. 2002; 277: 23554–62.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 32.

    Zhang SH, Yang Q, Ren M, Qiao SY, He PL, Li DF, et al. Влияние изолейцина на поглощение глюкозы за счет увеличения концентраций GLUT1 и GLUT4 в мышечной мембране и концентрации в кишечной мембране Na + / котранспортера глюкозы 1 (SGLT-1) и GLUT2. Br J Nutr. 2016; 116: 593–602.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 33.

    Энтони Дж.С., Энтони Т.Г., обыватель ДК. Добавки лейцина ускоряют восстановление скелетных мышц у крыс после физических упражнений.J Nutr. 1999. 129: 1102–6.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 34.

    Энтони Дж.С., Йошизава Ф., Энтони Т.Г., Вэри Т.К., Джефферсон Л.С., Кимбалл С.Р. Лейцин стимулирует инициацию трансляции в скелетных мышцах постабсорбтивных крыс посредством чувствительного к рапамицину пути. J Nutr. 2000; 130: 2413–9.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 35.

    Энтони Дж.С., Энтони Т.Г., Кимбалл С.Р., Вэри Т.К., Джефферсон Л.С.Пероральный лейцин стимулирует синтез белка в скелетных мышцах постабсорбтивных крыс в сочетании с повышенным образованием eIF4F. J Nutr. 2000. 130: 139–45.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 36.

    Bolster DR, Vary TC, Kimball SR, Jefferson LS. Лейцин регулирует инициацию трансляции в скелетных мышцах крысы посредством усиленного фосфорилирования eIF4G. J Nutr. 2004. 134: 1704–10.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 37.

    Купман Р., Вагенмейкерс А., Мандерс Р., Антуан Х., Джоан М., Марчел Г. и др. Комбинированный прием белка и свободного лейцина с углеводами увеличивает синтез мышечного белка после тренировки in vivo у мужчин. Am J Physiol Endocrinol Metabo. 2005; 288: E645–53.

  • 38.

    Энтони Дж. К., Рейтер А. К., Энтони Т. Г., Крозье С. Дж., Ланг С. К., Маклин Д. А. и др. Перорально вводимый лейцин усиливает синтез белка в скелетных мышцах крыс с диабетом в отсутствие увеличения фосфорилирования 4E-BP1 или S6K1.Диабет. 2002; 51: 928–36.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 39.

    Эскобар Дж., Фрэнк Дж. У., Сурьяван А., Нгуен Х. В., Кимбалл С. Р., Джефферсон Л. С. и др. Физиологический рост лейцина в плазме стимулирует синтез мышечного белка у новорожденных свиней за счет усиления активации фактора инициации трансляции. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005; 288: E914–21.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 40.

    Suryawan A, Jeyapalan AS, Orellana RA, Wilson FA, Nguyen HV, Davis TA. Лейцин стимулирует синтез белка в скелетных мышцах новорожденных свиней, усиливая активацию mTORC1. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295: E868–75.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 41.

    Дэвис Т.А., Фиоротто М.Л., Буррин Д.Г., Ридс П.Дж., Нгуен Х.В., Беккет П.Р. и др. Стимуляция синтеза белка как инсулином, так и аминокислотами уникальна для скелетных мышц новорожденных свиней.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002; 282: E880–90.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 42.

    Драммонд MJ, Расмуссен BB. Обогащенные лейцином питательные вещества и регуляция у млекопитающих-мишеней передачи сигналов рапамицина и синтеза белка скелетных мышц человека. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2008. 11: 222–6.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 43.

    Купман Р., Вагенмакерс А.Дж., Мандерс Р.Дж., Зоренц А.Х., Сенден Дж.М., Горселинк М. и др. Комбинированный прием белка и свободного лейцина с углеводами увеличивает синтез мышечного белка после тренировки in vivo у мужчин. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005; 288: E645–53.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 44.

    Эскобар Дж., Фрэнк Дж. У., Суряван А., Нгуен Х. В., Ван Хорн К. Г., Хатсон С. М. и др. Лейцин и α-кетоизокапроновая кислота, но не норлейцин, стимулируют синтез белка в скелетных мышцах новорожденных свиней.J Nutr. 2010; 140: 1418–24.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 45.

    Эскобар Дж., Фрэнк Дж. У., Сурьяван А., Нгуен Х. В., Дэвис Т. А.. Доступность аминокислот и возраст влияют на стимуляцию лейцином синтеза белка и образование eIF4F в мышцах. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007; 293: E1615–21.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 46.

    Boutry C, El-Kadi SW, Suryawan A, Wheatley SM, Orellana RA, Kimball SR, et al. Импульсы лейцина усиливают синтез белка скелетных мышц во время непрерывного кормления новорожденных свиней. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2013; 305: E620–31.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 47.

    Torrazza RM, Suryawan A, Gazzaneo MC, Orellana RA, Frank JW, Nguyen HV, et al. Добавление лейцина в пищу с низким содержанием белка увеличивает синтез белка в скелетных мышцах и висцеральных тканях у новорожденных свиней за счет стимуляции mTOR-зависимой инициации трансляции.J Nutr. 2010; 140: 2145–52.

    CAS
    Статья

    Google ученый

  • 48.

    Manjarín R, Columbus DA, Suryawan A, Nguyen HV, Hernandez-García AD, Hoang NM, et al. Добавление лейцина к хронически ограниченному белково-энергетическому рациону усиливает активацию пути mTOR, но не синтез мышечного белка у новорожденных свиней. Аминокислоты. 2016; 48: 257–67.

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 49.

    Wilson FA, Suryawan A, Gazzaneo MC, Orellana RA, Nguyen HV, Davis TA. Стимуляция синтеза мышечного белка длительным парентеральным введением лейцина зависит от доступности аминокислот у новорожденных свиней. J Nutr. 2010; 140: 264–70.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 50.

    Mao X, Zeng X, Wang J, Qiao S. Лейцин способствует экспрессии рецептора лептина в мышечных трубках C2C12 через путь mTOR.Mol Biol Rep. 2011; 38: 3201–6.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 51.

    Mao X, Zeng X, Huang Z, Wang J, Qiao S. Лептин и лейцин синергетически регулируют метаболизм белков в мышечных трубках C2C12 и скелетных мышцах мышей. Br J Nutr. 2013; 110: 256–64.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 52.

    Чжан С., Чу Л., Цяо С., Мао Х, Цзэн Х.Влияние диетических добавок лейцина в рационах с низким содержанием сырого протеина на продуктивность, азотный баланс, белковый обмен в организме, характеристики туши и качество мяса свиней откорма. Anim Sci J. 2016; 87: 911–20.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 53.

    Madeira M, Alfaia C, Costa P, Lopes P, Lemos J, Bessa R, et al. Комбинация добавок аргинина и лейцина в рацион с пониженным содержанием сырого протеина для хряков повышает вкусовые качества свинины.J Anim Sci. 2014; 92: 2030–2040.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 54.

    Wessels AG, Kluge H, Hirche F, Kiowski A, Schutkowski A, Corrent E, et al. Диеты с высоким содержанием лейцина стимулируют деградацию церебральных аминокислот с разветвленной цепью и изменяют концентрацию серотонина и кетонов в организме на модели свиньи. PLoS One. 2016; 11: e0150376.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 55.

    Koch CE, Göddeke S, Krüger M, Tups A. Влияние центрального и периферического лейцина на энергетический обмен у джунгарского хомяка (Phodopus sungorus). Журнал Comp Physiol B. 2012; 183: 261–8.

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 56.

    Laeger T, Reed SD, Henagan TM, Fernandez DH, Taghavi M, Addington A, et al. Лейцин действует в головном мозге, подавляя потребление пищи, но не действует как физиологический сигнал о низком уровне диетического белка.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2014; 307: R310–20.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 57.

    Кота Д., Пру К., Смит К.А., Козма С.К., Томас Г., Вудс СК и др. Передача сигналов гипоталамуса mTOR регулирует потребление пищи. Наука. 2006; 312: 927–30.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 58.

    Дардевет Д., Сорне С., Бейл Дж., Прюно Дж., Пуйе С., Гризар Дж.Постпрандиальная стимуляция синтеза мышечного белка у старых крыс может быть восстановлена ​​приемом пищи с добавлением лейцина. J Nutr. 2002; 132: 95–100.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 59.

    Rieu I, Sornet C, Bayle G, Prugnaud J, Pouyet C, Balage M, et al. Десятидневное кормление с добавкой лейцина благотворно влияет на постпрандиальный синтез мышечного белка у старых крыс. J Nutr. 2003. 133: 1198–205.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 60.

    Бассил М.С., Хвалла Н., Обейд О.А. Схема питания самцов крыс, получающих диету с добавками гистидина, лейцина или тирозина. Ожирение. 2007; 15: 616–23.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 61.

    Pedrosa RG, Jr DJ, Pires IS, Tirapegui J. Добавка лейцина увеличивает концентрацию инсулиноподобного фактора роста 1 в сыворотке крови и соотношение белок / РНК в печени у крыс после периода восстановления питания. Appl Physiol Nutr Metab.2013; 38: 694–7.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 62.

    Gloaguen M, Le FHN, Corrent E, Primot Y, Van MJ. Обеспечение диеты с дефицитом валина, но с избытком лейцина приводит к быстрому снижению потребления корма и изменяет постпрандиальные концентрации аминокислот и α-кетокислоты в плазме у свиней. J Anim Sci. 2012; 90: 3135–42.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 63.

    Zhang S, Qiao S, Ren M, Zeng X, Ma X, Wu Z, et al. Добавление аминокислот с разветвленной цепью к низкобелковой диете регулирует кишечную экспрессию переносчиков аминокислот и пептидов у поросят-отъемышей. Аминокислоты. 2013; 45: 1191–205.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 64.

    Энтони Т.Г., Гитцен Д.В. Обнаружение аминокислотной депривации в центральной нервной системе. Curr Opin Clin Nutr Metab Care.2013; 16: 96–101.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 65.

    DeSantiago S, Torres N, Suryawan A, Tovar AR, Hutson SM. Регулирование метаболизма аминокислот с разветвленной цепью у кормящих крыс. J Nutr. 1998; 128: 1165–71.

    CAS
    PubMed

    Google ученый

  • 66.

    DeSantiago S, Torres N, Tovar AR. Катаболизм лейцина в ткани молочной железы, печени и скелетных мышцах матери крыс во время лактации и отлучения от груди.Arch Med Res. 1997. 29: 25–32.

    Google ученый

  • 67.

    Мацумото Т., Накамура Э., Накамура Х., Хирота М., Сан-Габриэль А., Накамура К.-и и др. Производство свободного глутамата в молоке требует переносчика лейцина LAT1. Am J Physiol Cell Physiol. 2013; 305: C623–31.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 68.

    DeSantiago S, Torres N, Hutson S, Tovar AR.Индукция экспрессии аминотрансферазы с разветвленной цепью и дегидрогеназы альфа-кетокислоты в тканях крыс во время лактации. Adv Exp Med Biol. 2001; 501: 93–9.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 69.

    Lei J, Feng D, Zhang Y, Dahanayaka S, Li X, Yao K и др. Гормональная регуляция катаболизма лейцина в эпителиальных клетках молочной железы. Аминокислоты. 2013; 45: 531–41.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 70.

    Dunshea FR, Bauman DE, Nugent EA, Kerton DJ, King RH, McCauley I. Гиперинсулинемия, дополнительный белок и аминокислоты с разветвленной цепью в сочетании могут увеличить выход молочного белка у кормящих свиноматок. Br J Nutr. 2005; 93: 325–32.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 71.

    Доелман Дж., Кертис Р.В., Карсон М., Ким Дж. Дж. М., Кант Дж. П., Меткалф Дж. Синтез молочного белка регулируется дефицитом лизина и аминокислот с разветвленной цепью в молочных железах кормящих крупного рогатого скота.J Dairy Sci. 2014; 97 (Е-Дополнение 1): 205.

    Google ученый

  • 72.

    Strathe AV, Bruun TS, Zerrahn JE, Tauson AH, Hansen CF. Влияние увеличения соотношения валина и лизина в рационе на метаболизм свиноматок, молочную продуктивность и рост помета. J Anim Sci. 2016; 94: 155–64.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 73.

    Дулман Дж., Ким Дж. Дж., Карсон М., Меткалф Дж. А., Кант Дж.Дефицит аминокислот с разветвленной цепью и лизина по-разному влияет на регуляцию трансляции в молочных железах. J Dairy Sci. 2015; 98: 7846–55.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 74.

    Мозер С., Токач М., Дритц С., Гудбанд Р., Нелссен Дж., Лафмиллер Дж. Влияние аминокислот с разветвленной цепью на продуктивность свиноматок и подстилки. J Anim Sci. 2000. 78: 658–67.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 75.

    Лэй Дж, Фэн Д., Чжан И, Чжао Ф.К., Ву З, Сан Габриэль А. и др. Пищевая и регулирующая роль аминокислот с разветвленной цепью в период лактации. Передние биоски. 2012; 17: 725–2.

    Артикул
    CAS

    Google ученый

  • 76.

    Appuhamy JRN, Knoebel NA, Nayananjalie WD, Escobar J, Hanigan MD. Изолейцин и лейцин независимо регулируют передачу сигналов mTOR и синтез белка в MAC-T-клетках и срезах ткани молочной железы крупного рогатого скота. J Nutr. 2012; 142: 484–91.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 77.

    Резаи Р. Питательная и регулирующая роль аминокислот с разветвленной цепью в производстве молока кормящими свиноматками. 2015. Техасский университет A&M. Доступно в электронном виде по адресу http://oaktrust.library.tamu.edu/handle/1969.1/154999. По состоянию на 26 января 2015 г.

  • 78.

    Desai M, Gayle D, Babu J, Ross MG. Постоянное снижение роста органов сердца и почек у потомков недоедающих самок крыс.Am J Obstet Gynecol. 2005; 193: 1224–32.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 79.

    Могами Х., Юра С., Ито Х, Кавамура М., Фуджи Т., Сузуки А. и др. Изокалорийная диета с высоким содержанием белка, а также диета с добавлением аминокислот с разветвленной цепью частично смягчает неблагоприятные последствия недостаточного питания матери для роста плода. Гормона роста IGF Res. 2009; 19: 478–85.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 80.

    Линч CJ, Fox HL, Vary TC, Джефферсон LS, Kimball SR. Регуляция передачи сигналов TOR, чувствительной к аминокислотам, аналогами лейцина в адипоцитах. J Cell Biochem. 2000; 77: 234–51.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 81.

    Маватари К., Кацумата Т., Уэмацу М., Кацумата Т., Йошида Дж., Смрига М. и др. Длительное пероральное лечение незаменимой аминокислотой L-лейцином не влияет на репродуктивную функцию самок и развитие эмбриона и плода у крыс.Food Chem Toxicol. 2004; 42: 1505–11.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 82.

    Веретено A. Улучшенная питательная среда для бластоцист мыши. In vitro. 1980; 16: 669–74.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 83.

    Martin PM, Sutherland AE. Экзогенные аминокислоты регулируют дифференцировку трофэктодермы в бластоцисте мыши посредством mTOR-зависимого пути.Dev Biol. 2001; 240: 182–93.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 84.

    Ганглофф Ю.Г., Мюллер М., Данн С.Г., Свобода П., Наклейка М, Спец Дж.Ф. и др. Нарушение гена mTOR мыши приводит к ранней постимплантационной летальности и препятствует развитию эмбриональных стволовых клеток. Mol Cell Biol. 2004; 24: 9508–16.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 85.

    Гертин Д.А., Стивенс Д.М., Торин С.К., Бердс А.А., Калаани, штат Нью-Йорк, Моффат Дж. И др. Удаление у мышей компонентов mTORC raptor, rictor или mLST8 показывает, что mTORC2 необходим для передачи сигналов Akt-FOXO и PKCα, но не S6K1. Dev Cell. 2006; 11: 859–71.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 86.

    Гонсалес И.М., Мартин П.М., Бурдсал С., Слоан Дж. Л., Магер С., Харрис Т. и др. Лейцин и аргинин регулируют подвижность трофобластов через mTOR-зависимые и независимые пути в доимплантационном эмбрионе мыши.Dev Biol. 2012; 361: 286–300.

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 87.

    Ван Винкль Л.Дж. Регуляция транспорта аминокислот и раннее развитие эмбриона. Биол Репрод. 2001; 64: 1–12.

    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 88.

    Chen L, Yin YL, Jobgen WS, Jobgen SC, Knabe DA, Hu WX и др. In vitro окисление незаменимых аминокислот клетками слизистой оболочки тощей кишки растущих свиней.Livest Sci. 2007; 109: 19–23.

    Артикул

    Google ученый

  • 89.

    Chen L, Li P, Wang J, Li X, Gao H, Yin Y, et al. Катаболизм незаменимых в питании аминокислот в развивающихся энтероцитах свиней. Аминокислоты. 2009; 37: 143–52.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 90.

    Sun Y, Wu Z, Li W, Zhang C, Sun K, Ji Y, et al. Добавка L-лейцина в рацион способствует развитию кишечника у поросят-сосунов.Аминокислоты. 2015; 47: 1517–25.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 91.

    Zhang S, Ren M, Zeng X, He P, Ma X, Qiao S. Лейцин стимулирует экспрессию переносчика аминокислот ASCT2 в эпителиальных клетках свиной кишки (IPEC-J2) через PI3K / Akt / mTOR и ERK сигнальные пути. Аминокислоты. 2014; 46: 2633–42.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 92.

    Чанг И, Цай Х, Лю Дж, Чанг В., Чжэн А., Чжан С. и др. Влияние диетических добавок лейцина на экспрессию генов млекопитающих-мишеней сигнального пути рапамицина и развитие кишечника бройлеров. Питание животных. 2015; 1: 313–9.

    Артикул

    Google ученый

  • 93.

    Мао X, Лю М., Тан Дж, Чен Х, Чен Д., Ю Б. и др. Добавка лейцина в рацион улучшает выработку муцина в слизистой оболочке тощей кишки свиней-отъемышей, зараженных ротавирусом свиней.PLoS One. 2015; 10: e0137380.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 94.

    Jiang WD, Deng YP, Liu Y, Qu B, Jiang J, Kuang SY, et al. Пищевой лейцин регулирует иммунный статус кишечника, иммунные сигнальные молекулы и количество транскриптов плотных контактов у белого амура (Ctenopharyngodon idella). Аквакультура. 2015; 444: 134–42.

    CAS
    Статья

    Google ученый

  • 95.

    Dai ZL, Zhang J, Wu G, Zhu WY. Утилизация аминокислот бактериями тонкого кишечника свиньи. Аминокислоты. 2010; 39: 1201–15.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 96.

    Накамура И. Нарушение врожденных иммунных ответов у пациентов с циррозом и лечение аминокислотами с разветвленной цепью. Мир Дж. Гастроэнтерол. 2014; 20: 7298.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 97.

    Zhang W, Feng F, Wang WZ, Li MB, Ji G, Guan C. Влияние раствора аминокислот, обогащенного BCAA, на иммунную функцию и метаболизм белков у послеоперационных пациентов с раком прямой кишки. Парентеральное и энтеральное питание. 2007; 2: 009.

    Google ученый

  • 98.

    Кепхарт В.С., Вакс Т.Д., Мак Томпсон Р., Мобли С.Б., Фокс С.Д., Макдональд Дж. Р. и др. Десять недель приема аминокислот с разветвленной цепью улучшают отдельные показатели и иммунологические показатели у тренированных велосипедистов.Аминокислоты. 2016; 48: 779–89.

  • 99.

    Ren M, Zhang S, Zeng X, Liu H, Qiao S. Аминокислоты с разветвленной цепью полезны для поддержания показателей роста и иммунной функции кишечника у отъемных поросят, получавших диету с ограничением белка. Азиатско-Австралийский J Anim Sci. 2015; 28: 1742.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 100.

    Xiao W, Chen P, Liu X, Zhao L. Нарушение функции макрофагов, вызванное интенсивными упражнениями, не может быть улучшено добавлением BCAA.Питательные вещества. 2015; 7: 8645–56.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 101.

    Mao X, Qi S, Yu B, He J, Yu J, Chen D. Zn 2+ и l-изолейцин индуцируют экспрессию свиных β-дефензинов в клетках IPEC-J2. Мол биол Rep. 2013; 40: 1547–52.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 102.

    Rivas-Santiago C, Rivas-Santiago B, León D, Castañeda-Delgado J, Hernández PR.Индукция β-эфенсинов с помощью l-изолейцина в качестве новой иммунотерапии экспериментального туберкулеза мышей. Clin Exp Immunol. 2011; 164: 80–9.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 103.

    Ёкоу К., Тошифуми А., Юхей И., Такахиро И., Хироки Т., Ацуо М. и др. Изолейцин, незаменимая аминокислота, индуцирует экспрессию β-дефенсина 2 человека через активацию пути ERK, связанного с G-белком, в эпителии кишечника.Food Nutr Sci. 2012. DOI: 10.4236 / fns.2012.34077.

    Google ученый

  • 104.

    Zhao J, Feng L, Liu Y, Jiang W, Wu P, Jiang J, et al. Влияние диетического изолейцина на иммунитет, антиоксидантный статус, плотные контакты и микрофлору в кишечнике молоди карпа Цзянь (Cyprinus carpio var. Jian). Fish Shellfish Immunol. 2014; 41: 663–73.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 105.

    Rahimnejad S, Lee KJ. Диетический изолейцин влияет на неспецифический иммунный ответ у молоди оливковой камбалы (Paralichthys olivaceus). Турок J Fish Aquat Sci. 2014; 14: 853–62.

    Артикул

    Google ученый

  • 106.

    Чжао Дж., Лю Й., Цзян Дж., Ву П, Цзян В., Ли С. и др. Влияние диетического изолейцина на иммунный ответ, антиоксидантный статус и экспрессию генов в головной почке молоди карпа Цзянь (Cyprinus carpio var. Jian).Fish Shellfish Immunol. 2013; 35: 572–80.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 107.

    Пауэлл Д.Д., Поллицци К.Н., Хейкамп Э.Б., Хортон М.Р. Регуляция иммунных ответов с помощью mTOR. Анну Рев Иммунол. 2012; 30:39.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 108.

    Солиман Г.А. Роль механистической мишени передачи сигналов комплексов рапамицина (mTOR) в иммунных ответах.Питательные вещества. 2013; 5: 2231–57.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 109.

    Uyangaa E, Lee HK, Eo SK. Глютамин и лейцин обеспечивают повышенный защитный иммунитет против инфекции слизистых оболочек вирусом простого герпеса типа 1. Immune Netw. 2012; 12: 196–206.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 110.

    Kakazu E, Kanno N, Ueno Y, Shimosegawa T.Внеклеточные аминокислоты с разветвленной цепью, особенно валин, регулируют созревание и функцию дендритных клеток, происходящих из моноцитов. J Immunol. 2007. 179: 7137–46.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 111.

    Луо Дж. Б., Фэн Л., Цзян В. Д., Лю И, Ву П, Цзян Дж. И др. Нарушение иммунной системы слизистой оболочки кишечника из-за дефицита валина у молодого белого амура (Ctenopharyngodon idella) связано со снижением иммунного статуса и регулированием количества транскриптов белков плотных контактов в кишечнике.Fish Shellfish Immunol. 2014; 40: 197–207.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 112.

    Thornton SA, Corzo A, Pharr G, Dozier Iii W, Miles D, Kidd M. Требования валина для иммунной реакции и реакции роста у бройлеров в возрасте от 3 до 6 недель. Br Poult Sci. 2006; 47: 190–9.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 113.

    Field AE, Coakley EH, Must A, Spadano JL, Laird N, Dietz WH, et al.Влияние избыточной массы тела на риск развития общих хронических заболеваний в течение 10 лет. Arch Intern Med. 2001; 161: 1581–6.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 114.

    McCormack SE, Shaham O, McCarthy MA, Deik AA, Wang TJ, Gerszten RE, et al. Концентрации циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью связаны с ожирением и будущей инсулинорезистентностью у детей и подростков. Педиатр ожирения. 2013; 8: 52–61.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 115.

    Wang TJ, Larson MG, Vasan RS, Cheng S, Rhee EP, McCabe E, et al. Профили метаболитов и риск развития диабета. Nat Med. 2011; 17: 448–53.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 116.

    Allam-Ndoul B, Guénard F, Garneau V, Barbier O, Pérusse L., Vohl MC. Связь между уровнями аминокислот с разветвленной цепью, ожирением и кардиометаболическими осложнениями.Интегрированный диабет с ожирением. 2015. DOI: 10.15761 / IOD.1000134.

  • 117.

    Pietiläinen KH, Naukkarinen J, Rissanen A, Saharinen J, Ellonen P, Keränen H, et al. Глобальные профили транскрипции жира у монозиготных близнецов, не согласующиеся с ИМТ: пути, лежащие в основе приобретенного ожирения. PLoS Med. 2008; 5: e51.

    PubMed
    PubMed Central
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 118.

    Ше П., Ван Хорн С., Рид Т., Хатсон С.М., Куни Р.Н., Линч С.Дж.Повышение лейцина в плазме, связанное с ожирением, связано с изменениями ферментов, участвующих в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007; 293: E1552–63.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 119.

    Connor SC, Hansen MK, Corner A, Smith RF, Ryan TE. Интеграция данных метаболомики и транскриптомики для помощи в обнаружении биомаркеров диабета 2 типа. Мол Биосист.2010; 6: 909–21.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 120.

    Кивеля Р., Сильвеннойнен М., Лехти М., Риннанкоски-Туйкка Р., Пурхонен Т., Кетола Т. и др. Центроиды экспрессии генов, которые связаны с низкой собственной способностью к аэробным нагрузкам и сложным риском заболеваний. FASEB J. 2010; 24: 4565–74.

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  • 121.

    Райан К.К., Сили Р.Дж.Еда как гормон. Наука. 2013; 339: 918.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 122.

    Каммингс Д.Е., Овердуин Дж. Желудочно-кишечная регуляция приема пищи. J Clin Invest. 2007; 117: 13–23.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • 123.

    Бреннан С.К., Дэвис Т.С., Шепельманн М., Риккарди Д. Новые роли внеклеточного кальциевого рецептора в восприятии питательных веществ: контроль модуляции вкуса и секреции кишечных гормонов.Br J Nutr. 2014; 111: S16–22.

    CAS
    PubMed
    Статья

    Google ученый

  • 124.

    Розенгурт Э, Стернини С. Передача сигналов рецептора вкуса в кишечнике млекопитающих. Curr Opin Pharmacol. 2007. 7: 557–62.

    CAS
    PubMed
    PubMed Central
    Статья

    Google ученый

  • Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

    Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности.Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


    Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

    Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

    • В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
    • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
    • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
    • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
      браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
    • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

    Почему этому сайту требуются файлы cookie?

    Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie
    потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


    Что сохраняется в файле cookie?

    Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

    Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт
    не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к
    остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

    20 аминокислот, входящих в состав белков | Улучшение жизни с помощью аминокислот | О нас | Глобальный веб-сайт Ajinomoto Group

    Как известно, различные аминокислоты являются основными компонентами, из которых состоят белки.Аминокислоты составляют отличительную часть человеческого тела и диеты. Они чрезвычайно важны для правильного функционирования человеческого тела; следовательно, важно понимать, сколько аминокислот составляют белки. Давайте перейдем к выяснению, сколько аминокислот действительно составляют белки.

    Сколько аминокислот помогает вырабатывать белки?

    В природе идентифицировано около 500 аминокислот, но только 20 аминокислот составляют белки, обнаруженные в организме человека. Давайте узнаем обо всех этих 20 аминокислотах и ​​типах различных аминокислот.

    Типы всех аминокислот

    Все 20 аминокислот подразделяются на две разные аминокислотные группы. Незаменимые и заменимые аминокислоты вместе составляют 20 аминокислот. Из 20 аминокислот 9 являются незаменимыми аминокислотами, а остальные — заменимыми аминокислотами. Давайте посмотрим на каждую аминокислоту в соответствии с их классификацией.

    Незаменимые аминокислоты

    BCAA (валин, лейцин и изолейцин)

    Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) представляют собой группу из трех аминокислот (валин, лейцин и изолейцин), которые имеют молекулярную структуру с разветвлением.BCAA богаты мышечными белками, стимулируют рост мышц в организме и обеспечивают энергию во время упражнений.

    Лизин

    Лизин — одна из наиболее часто упоминаемых незаменимых аминокислот. Такие продукты, как хлеб и рис, как правило, содержат мало лизина. Например, по сравнению с идеальным аминокислотным составом в пшенице мало лизина. Университет Организации Объединенных Наций провел исследование о людях в развивающихся странах, которые зависят от пшеницы как источника белка, и обнаружил недостаток лизина в их рационе.Недостаток лизина и других аминокислот может привести к серьезным проблемам, таким как задержка роста и тяжелые заболевания.

    Треонин

    Незаменимая аминокислота, которая используется для создания активного центра ферментов.

    Фенилаланин

    Незаменимая аминокислота, которая используется для производства многих типов полезных аминов.

    метионин

    Незаменимая аминокислота, которая используется для производства множества различных веществ, необходимых организму.

    Гистидин

    Незаменимая аминокислота, используемая для производства гистамина.

    Триптофан

    Незаменимая аминокислота, используемая для производства многих типов полезных аминов.

    Незаменимые аминокислоты

    Глютамин

    Глютамин — одна из самых распространенных аминокислот в организме. Глютамин защищает желудок и желудочно-кишечный тракт. В частности, глутамин используется для выработки энергии в желудочно-кишечном тракте. Глютамин способствует метаболизму алкоголя для защиты печени.

    аспартат

    Аспартат — одна из аминокислот, наиболее пригодных для получения энергии.Аспартат — одна из аминокислот, наиболее близко расположенных к циклу трикарбоновых кислот (ТСА) в организме, который производит энергию. Цикл TCA подобен двигателю, который приводит в движение автомобили. Каждая клетка нашего тела производит энергию.

    Глутамат

    Бульон комбу, используемый в японской кулинарии, содержит глутамат. Глутамат является основой умами, а свободный глутамат содержится в комбу, помидорах и сыре. Внутри организма глутамат используется как важный источник незаменимых аминокислот.

    Аргинин

    Аргинин играет важную роль в открытии вен для улучшения кровотока. Оксид азота, открывающий вены, сделан из аргинина. Аргинин — полезная аминокислота для удаления избытка аммиака из организма. Аргинин повышает иммунитет.

    Аланин

    Аланин поддерживает функцию печени. Аланин используется для производства глюкозы, необходимой организму. Аланин улучшает метаболизм алкоголя.

    Пролин

    Пролин — одна из аминокислот, содержащихся в коллагене, который составляет ткань кожи.Пролин — одна из важнейших аминокислот естественного увлажняющего фактора (NMF), который сохраняет кожу влажной.

    Цистеин

    Цистеин уменьшает количество производимой черной пигментации меланина. Цистеин много в волосах на голове и теле. Цистеин увеличивает количество желтого меланина, производимого вместо черного меланина.

    Аспарагин

    Аминокислота, обнаруженная из спаржи. И аспарагин, и аспартат расположены близко к циклу трикарбоновой кислоты (TCA), который производит энергию.

    Серин

    Аминокислота, используемая для производства фосфолипидов и глицериновой кислоты.

    Глицин

    Незаменимая аминокислота, вырабатываемая в организме. В организме много глицина. Он действует как передатчик в центральной нервной системе и помогает регулировать такие функции организма, как движение и сенсорное восприятие. Глицин составляет одну треть коллагена.

    Тирозин

    Тирозин используется для получения многих типов полезных аминов. Тирозин относится к группе ароматических аминокислот вместе с фенилаланином и триптофаном.


    Контент, который может вам понравиться

    Что такое аминокислоты?

    Аминокислоты — незаменимые соединения, общие для всех живых существ, от микробов до людей. Все живые тела содержат одни и те же 20 типов аминокислот. Что такое …

    Факты об аминокислотах

    Часто задаваемые вопросы об аминокислотахОбщие вопросы об аминокислотахВ чем разница между аминокислотой и пептидом? Белки состоят из сотен…

    АМИНОКИСЛОТ


    ТЕХНИЧЕСКИЙ ЛИСТ АМИНОКИСЛОТ

    АМИНОКИСЛОТ ПО МОЛЕКУЛЯРНОМУ ВЕСУ

    Триптофан 186,21 Тирозин 163,18 Аргинин 156,20 Фенилаланин 147,18
    Гистидин 137,15 Метионин 131.21 Глутаминовая кислота 129,12 Лизин 128,18
    Глютамин 128,14 Аспарагиновая кислота 115,09 Аспарагин 114,11 Лейцин 113,17
    Изолейцин 113.17 Цистеин 103,14 Треонин 101,11 Валин 99,14
    Пролин 97,12 Серин 87,08 Аланин 71,08 Глицин 57,06

    АМИНОКИСЛОТ, ПЕРЕЧЕНЬ АМИНОКИСЛОТ, ПЕРЕЧИСЛЕННЫЕ БУКВЕТНО

    Аланин Ала Аргинин Арг аспарагин Asn Аспарагиновая кислота Asp
    Цистеин Cys Глютамин Gln Глутаминовая кислота Глю Глицин Гли
    Гистидин Его Изолейцин Иль лейцин лей Лизин Лиз
    Метионин Мет Фенилаланин Phe Proline Pro Серин Сер
    Треонин Thr Триптофан Трп Тирозин Тир Валин Вал

    АМИНОКИСЛОТ ПО ОДНОБуквенному коду

    Аланин A Цистеин C Аспарагиновая кислота D Глутаминовая кислота E
    Фенилаланин F Глицин G Гистидин H Изолейцин I
    Лизин K Лейцин L Метионин M Аспарагин N
    Пролин P Глютамин Q Аргинин R Серин S
    Треонин T Валин В Триптофан Вт Тирозин Y

    АМИНОКИСЛОТА ПО ХАРАКТЕРИСТИКАМ БОКОВОЙ ЦЕПИ

    Алифатический неполярный Аланин
    Глицин
    Лейцин
    Изолейцин
    Алифатический полярный Треонин
    Циклический неполярный Фенилаланин
    Пролин
    Циклический полярный Триптофан
    Тирозин
    Сера, содержащая метионин
    Цистеин
    Катионный Аргинин
    Лизин
    Гистидин
    Анионный Аспарагиновая кислота
    Аспарагин
    Глутаминовая кислота
    Глютамин

    АМИНОКИСЛОТА ПО ЧАСТОТЕ НАХОДИТСЯ В БЕЛКЕ

    Аланин 9.0% Глицин 7,5% Лейцин 7,5% Серин 7,1%
    Лизин 7,0% Валин 6,9% Глутаминовая кислота 6,2% Треонин 6,0%
    Аспарагиновая кислота 5.5% Аргинин 4,7% Пролин 4,6% Изолейцин 4,6%
    Аспарагин 4,4% Глютамин 3,9% Тирозин 3,5% Фенилаланин 3.

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

    2023 © Все права защищены.