Лейцин, структурная формула, химические свойства

1

H

1,008

1s¹

2,2

Бесцветный газ

t°_пл=-259°C

t°_кип=-253°C

2

He

4,0026

1s²

Бесцветный газ

t°_кип=-269°C

3

Li

6,941

2s¹

0,99

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=180°C

t°_кип=1317°C

4

Be

9,0122

2s²

1,57

Светло-серый металл

t°_пл=1278°C

t°_кип=2970°C

5

B

10,811

2s² 2p¹

2,04

Темно-коричневое аморфное вещество

t°_пл=2300°C

t°_кип=2550°C

6

C

12,011

2s² 2p²

2,55

Прозрачный (алмаз) / черный (графит) минерал

t°_пл=3550°C

t°_кип=4830°C

7

N

14,007

2s² 2p³

3,04

Бесцветный газ

t°_пл=-210°C

t°_кип=-196°C

8

O

15,999

2s² 2p⁴

3,44

Бесцветный газ

t°_пл=-218°C

t°_кип=-183°C

9

F

18,998

2s² 2p⁵

4,0

Бледно-желтый газ

t°_пл=-220°C

t°_кип=-188°C

10

Ne

20,180

2s² 2p⁶

Бесцветный газ

t°_пл=-249°C

t°_кип=-246°C

11

Na

22,990

3s¹

0,93

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=98°C

t°_кип=892°C

12

Mg

24,305

3s²

1,31

Серебристо-белый металл

t°_пл=649°C

t°_кип=1107°C

13

Al

26,982

3s² 3p¹

1,61

Серебристо-белый металл

t°_пл=660°C

t°_кип=2467°C

14

Si

28,086

3s² 3p²

1,9

Коричневый порошок / минерал

t°_пл=1410°C

t°_кип=2355°C

15

P

30,974

3s² 3p³

2,2

Белый минерал / красный порошок

t°_пл=44°C

t°_кип=280°C

16

S

32,065

3s² 3p⁴

2,58

Светло-желтый порошок

t°_пл=113°C

t°_кип=445°C

17

Cl

35,453

3s² 3p⁵

3,16

Желтовато-зеленый газ

t°_пл=-101°C

t°_кип=-35°C

18

Ar

39,948

3s² 3p⁶

Бесцветный газ

t°_пл=-189°C

t°_кип=-186°C

19

K

39,098

4s¹

0,82

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=64°C

t°_кип=774°C

20

Ca

40,078

4s²

1,0

Серебристо-белый металл

t°_пл=839°C

t°_кип=1487°C

21

Sc

44,956

3d¹ 4s²

1,36

Серебристый металл с желтым отливом

t°_пл=1539°C

t°_кип=2832°C

22

Ti

47,867

3d² 4s²

1,54

Серебристо-белый металл

t°_пл=1660°C

t°_кип=3260°C

23

V

50,942

3d³ 4s²

1,63

Серебристо-белый металл

t°_пл=1890°C

t°_кип=3380°C

24

Cr

51,996

3d⁵ 4s¹

1,66

Голубовато-белый металл

t°_пл=1857°C

t°_кип=2482°C

25

Mn

54,938

3d⁵ 4s²

1,55

Хрупкий серебристо-белый металл

t°_пл=1244°C

t°_кип=2097°C

26

Fe

55,845

3d⁶ 4s²

1,83

Серебристо-белый металл

t°_пл=1535°C

t°_кип=2750°C

27

Co

58,933

3d⁷ 4s²

1,88

Серебристо-белый металл

t°_пл=1495°C

t°_кип=2870°C

28

Ni

58,693

3d⁸ 4s²

1,91

Серебристо-белый металл

t°_пл=1453°C

t°_кип=2732°C

29

Cu

63,546

3d¹⁰ 4s¹

1,9

Золотисто-розовый металл

t°_пл=1084°C

t°_кип=2595°C

30

Zn

65,409

3d¹⁰ 4s²

1,65

Голубовато-белый металл

t°_пл=420°C

t°_кип=907°C

31

Ga

69,723

4s² 4p¹

1,81

Белый металл с голубоватым оттенком

t°_пл=30°C

t°_кип=2403°C

32

Ge

72,64

4s² 4p²

2,0

Светло-серый полуметалл

t°_пл=937°C

t°_кип=2830°C

33

As

74,922

4s² 4p³

2,18

Зеленоватый полуметалл

t°_субл=613°C

(сублимация)

34

Se

78,96

4s² 4p⁴

2,55

Хрупкий черный минерал

t°_пл=217°C

t°_кип=685°C

35

Br

79,904

4s² 4p⁵

2,96

Красно-бурая едкая жидкость

t°_пл=-7°C

t°_кип=59°C

36

Kr

83,798

4s² 4p⁶

3,0

Бесцветный газ

t°_пл=-157°C

t°_кип=-152°C

37

Rb

85,468

5s¹

0,82

Серебристо-белый металл

t°_пл=39°C

t°_кип=688°C

38

Sr

87,62

5s²

0,95

Серебристо-белый металл

t°_пл=769°C

t°_кип=1384°C

39

Y

88,906

4d¹ 5s²

1,22

Серебристо-белый металл

t°_пл=1523°C

t°_кип=3337°C

40

Zr

91,224

4d² 5s²

1,33

Серебристо-белый металл

t°_пл=1852°C

t°_кип=4377°C

41

Nb

92,906

4d⁴ 5s¹

1,6

Блестящий серебристый металл

t°_пл=2468°C

t°_кип=4927°C

42

Mo

95,94

4d⁵ 5s¹

2,16

Блестящий серебристый металл

t°_пл=2617°C

t°_кип=5560°C

43

Tc

98,906

4d⁶ 5s¹

1,9

Синтетический радиоактивный металл

t°_пл=2172°C

t°_кип=5030°C

44

Ru

101,07

4d⁷ 5s¹

2,2

Серебристо-белый металл

t°_пл=2310°C

t°_кип=3900°C

45

Rh

102,91

4d⁸ 5s¹

2,28

Серебристо-белый металл

t°_пл=1966°C

t°_кип=3727°C

46

Pd

106,42

4d¹⁰

2,2

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=1552°C

t°_кип=3140°C

47

Ag

107,87

4d¹⁰ 5s¹

1,93

Серебристо-белый металл

t°_пл=962°C

t°_кип=2212°C

48

Cd

112,41

4d¹⁰ 5s²

1,69

Серебристо-серый металл

t°_пл=321°C

t°_кип=765°C

49

In

114,82

5s² 5p¹

1,78

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=156°C

t°_кип=2080°C

50

Sn

118,71

5s² 5p²

1,96

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=232°C

t°_кип=2270°C

51

Sb

121,76

5s² 5p³

2,05

Серебристо-белый полуметалл

t°_пл=631°C

t°_кип=1750°C

52

Te

127,60

5s² 5p⁴

2,1

Серебристый блестящий полуметалл

t°_пл=450°C

t°_кип=990°C

53

I

126,90

5s² 5p⁵

2,66

Черно-серые кристаллы

t°_пл=114°C

t°_кип=184°C

54

Xe

131,29

5s² 5p⁶

2,6

Бесцветный газ

t°_пл=-112°C

t°_кип=-107°C

55

Cs

132,91

6s¹

0,79

Мягкий серебристо-желтый металл

t°_пл=28°C

t°_кип=690°C

56

Ba

137,33

6s²

0,89

Серебристо-белый металл

t°_пл=725°C

t°_кип=1640°C

57

La

138,91

5d¹ 6s²

1,1

Серебристый металл

t°_пл=920°C

t°_кип=3454°C

58

Ce

140,12

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=798°C

t°_кип=3257°C

59

Pr

140,91

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=931°C

t°_кип=3212°C

60

Nd

144,24

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1010°C

t°_кип=3127°C

61

Pm

146,92

f-элемент

Светло-серый радиоактивный металл

t°_пл=1080°C

t°_кип=2730°C

62

Sm

150,36

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1072°C

t°_кип=1778°C

63

Eu

151,96

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=822°C

t°_кип=1597°C

64

Gd

157,25

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1311°C

t°_кип=3233°C

65

Tb

158,93

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1360°C

t°_кип=3041°C

66

Dy

162,50

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1409°C

t°_кип=2335°C

67

Ho

164,93

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1470°C

t°_кип=2720°C

68

Er

167,26

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1522°C

t°_кип=2510°C

69

Tm

168,93

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1545°C

t°_кип=1727°C

70

Yb

173,04

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=824°C

t°_кип=1193°C

71

Lu

174,96

f-элемент

Серебристый металл

t°_пл=1656°C

t°_кип=3315°C

72

Hf

178,49

5d² 6s²

Серебристый металл

t°_пл=2150°C

t°_кип=5400°C

73

Ta

180,95

5d³ 6s²

Серый металл

t°_пл=2996°C

t°_кип=5425°C

74

W

183,84

5d⁴ 6s²

2,36

Серый металл

t°_пл=3407°C

t°_кип=5927°C

75

Re

186,21

5d⁵ 6s²

Серебристо-белый металл

t°_пл=3180°C

t°_кип=5873°C

76

Os

190,23

5d⁶ 6s²

Серебристый металл с голубоватым оттенком

t°_пл=3045°C

t°_кип=5027°C

77

Ir

192,22

5d⁷ 6s²

Серебристый металл

t°_пл=2410°C

t°_кип=4130°C

78

Pt

195,08

5d⁹ 6s¹

2,28

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=1772°C

t°_кип=3827°C

79

Au

196,97

5d¹⁰ 6s¹

2,54

Мягкий блестящий желтый металл

t°_пл=1064°C

t°_кип=2940°C

80

Hg

200,59

5d¹⁰ 6s²

2,0

Жидкий серебристо-белый металл

t°_пл=-39°C

t°_кип=357°C

81

Tl

204,38

6s² 6p¹

Серебристый металл

t°_пл=304°C

t°_кип=1457°C

82

Pb

207,2

6s² 6p²

2,33

Серый металл с синеватым оттенком

t°_пл=328°C

t°_кип=1740°C

83

Bi

208,98

6s² 6p³

Блестящий серебристый металл

t°_пл=271°C

t°_кип=1560°C

84

Po

208,98

6s² 6p⁴

Мягкий серебристо-белый металл

t°_пл=254°C

t°_кип=962°C

85

At

209,98

6s² 6p⁵

2,2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

t°_пл=302°C

t°_кип=337°C

86

Rn

222,02

6s² 6p⁶

2,2

Радиоактивный газ

t°_пл=-71°C

t°_кип=-62°C

87

Fr

223,02

7s¹

0,7

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

t°_пл=27°C

t°_кип=677°C

88

Ra

226,03

7s²

0,9

Серебристо-белый радиоактивный металл

t°_пл=700°C

t°_кип=1140°C

89

Ac

227,03

6d¹ 7s²

1,1

Серебристо-белый радиоактивный металл

t°_пл=1047°C

t°_кип=3197°C

90

Th

232,04

f-элемент

Серый мягкий металл

91

Pa

231,04

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

92

U

238,03

f-элемент

1,38

Серебристо-белый металл

t°_пл=1132°C

t°_кип=3818°C

93

Np

237,05

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

94

Pu

244,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

95

Am

243,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

96

Cm

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

97

Bk

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

98

Cf

251,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

99

Es

252,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

100

Fm

257,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

101

Md

258,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

102

No

259,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

103

Lr

266

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

104

Rf

267

6d² 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

105

Db

268

6d³ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

106

Sg

269

6d⁴ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

107

Bh

270

6d⁵ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

108

Hs

277

6d⁶ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

109

Mt

278

6d⁷ 7s²

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

110

Ds

281

6d⁹ 7s¹

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

Металлы

Неметаллы

Щелочные

Щелоч-зем

Благородные

Галогены

Халькогены

Полуметаллы

s-элементы

p-элементы

d-элементы

f-элементы

Наведите курсор на ячейку элемента, чтобы получить его краткое описание.

Чтобы получить подробное описание элемента, кликните по его названию.

ЛЕЙЦИН

INCI Монография ID: 1502

CAS пп.

61-90-5 (L)

328-39-2 (DL-)

Эмпирическая формула: C6h23N02 

Определение: Лейцин  (от греческого leucos -белый) аминоизокапроновая кислота (алфа-аминоизобутилуксусная кислота). Существует в виде D- и L- изомеров. L- лейцин (моноаминомонокарбоновая кислота) составная часть всех белков.

Физические свойства.  Очищенный лейцин существует в виде бесцветных кристаллов или в виде очень тонких пластин. Температура плавления/разложения – 294ОС; молекулярная масса 131,18. Плохо растворяется в воде.

Химический состав. Структурная формула лейцина: 

СН3-СН(СН3)-СН2-СН(NН2)СООН. 

Биологическая роль. Незаменимая аминокислота (1 из 8) – не синтезируется у человека и должна поступать с пищей.  Это одна из трех аминокислот с разветвленной цепью (валин, лейцин, изолейцин – все они незаменимые). Вместе они творят чудеса. Они без изменения проходят через печень и поступают в ткани. В мышцах они используются не только как строительный материал, но и как энергетический субстрат вместо глюкозы, точнее из них образуется глюкоза, которая потом окисляется в цикле Крепса с выделением энергии. L- лейцин снижает уровень серотонина и отодвигает наступление усталости, он также стимулирует секрецию инсулина. Инсулин обеспечивает транспорт глюкозы и аминокислот в клетки. Поступление аминокислот усиливает синтез белка и рост клеток. Присутствие L- лейцина в крови в 10 раз эффективнее (в плане стимуляции анаболизма), чем присутствие любой другой аминокислоты. Механизм действия лейцина заключается в следующем. Повышение концентрации лейцина активирует некий анаболический рецептор, который передает сигнал о достаточном количестве строительного материала для синтеза новых мышечных белков. Этот же рецептор (обозначаемый как  m TOR) чувствителен также к уровню АТФ. L- лейцин участвует в синтезе соматотропина (гормон роста), который обеспечивает рост скелета (костей, хрящей, связок) и мышц.

Источники L- лейцина. Как уже отмечалось выше, лейцин не синтезируется в организме человека, но его присутствие необходимо для жизнедеятельности организма, а потому его поступление с пищей просто жизненно необходимо. Если с пищей не поступает лейцин, белковый баланс не может быть положительным. Катаболизм превалирует над анаболизмом. Много лейцина содержат протеины бобов, орехов, богаты им протеины мяса, бурого риса, значительное его количество содержится в соевой и пшеничной муке.

Применение в косметике. Выше отмечалось, что L- лейцин инициирует процесс синтеза мышечных белков, а также соединительной ткани. Благодаря этому он регенерирует стареющую кожу, борется с морщинами, способен устранять дряблость кожи. Поэтому его используют везде, где требуется обеспечить упругость и эластичность кожи (в средствах для ухода за зоной декольте, в средствах от морщин и от растяжек, в продуктах для подтяжки кожи вокруг глаз и в области бюста), а также в препаратах для ускорения заживления ран. Он кроме того обладает увлажняющими свойствами.

 

НТД (Нормативно техническая документация)

Перечень. 

1. Свидетельство о государственной регистрации № RU.77,11,003,Е004749.03.11 от 05.03.11г.

2. Сертификат анализа производителя “Qingdao Samin Chemical Co., LTD”

3. Сертификат анализа поставщика «Торговый дом Торгсин»

Зарегистрированы РПН. Документы предоставляются Заказчику по запросу при размещении заказа на изготовление косметической продукции.

Аминокислота Лейцин

Что такое лейцин?

Лейцин является одним из компонентов BCAA. Это незаменимая аминокислота, входящая в состав всех белков организма. Среди аминокислот с разветвленной цепочкой лейцин считается главным – его всегда столько же, сколько двух других вместе взятых, или даже в 2-4 раза больше (в зависимости от состава конкретной добавки). Лейцин содержится во всех белках, но в животных его больше, чем в растительных.

Среди аминокислот BCAA лейцин проявляет самую большую анаболическую активность. Он стимулирует синтез белка в мышцах через механизм mTOR, а также другими способами. Кроме того, он подавляет катаболизм, является сырьем для строительства белков, может служить источником энергии. Переработка лейцина происходит в мышцах, а не в печени, поэтому из пищеварительного тракта эта аминокислота очень быстро попадает в мышечные клетки, стимулируя их рост. При этом лейцин стимулирует синтез не только мышечной ткани, но и других белков, например, коллагена, белка кожи и сухожилий.

Лейцин, кроме того, активирует синтез белка UCP3, усиливающего активность митохондрий, сжигающих жиры. Он стимулирует процессы окисления жиров и замедляет рост жировой ткани, благодаря чему может вносить серьезный вклад в процессы похудения, заставляя организм поглощать больше кислорода и сжигать больше калорий.

Формула/синтез лейцина

По химическому строению лейцин подобен изолейцину, они являются структурными изомерами. Эмпирическая формула лейцина (C6h23NO2) тождественна формуле изолейцина. Тем не менее, различие в структуре молекул обуславливает различие их свойств и участие в разных обменных процессах.

Лейцин гораздо сильнее влияет на рост мышечных волокон, чем другие аминокислоты, поэтому его долю в составе комплекса нередко увеличивают в несколько раз, а также предлагают принимать в чистом виде.

Как и его изомер, лейцин тоже стимулирует выработку инсулина, улучшающего питание мышц глюкозой, но параллельно он активирует механизмы, блокирующие инсулин. Из-за этого влияние лейцина на поглощение глюкозы намного слабее чем у изолейцина.

Добавки с лейцином

Аминокислоту лейцин чаще всего можно встретить в составе комплексов BCAA. Традиционная форма с соотношением 2:1:1 полностью соответствует природному соотношению этих аминокислот в натуральных белках. Но если интересует именно лейцин, то можно обратить внимание на комплексы с составом 4:1:1 и 8:1:1, а также на монодобавки с чистым лейцином. Некоторые считают, что сочетание лейцина с изолейцином и валином обеспечивает более сбалансированное действие, а также позволяет не переплачивать. Но другие уверены, что чистый лейцин более эффективен в похудении и наборе мышечной массы. Однозначного ответа нет, поэтому каждый выбирает для себя то, что ему больше нравится.

Кроме того, лейцин входит в состав других аминокислотных комплексов (например, EAA – полный набор незаменимых аминокислот) и предтренировочных добавок (в сочетании с креатином, карнитином, цитруллином и т.д.).

Принимать их необходимо с рекомендациями производителя конкретной добавки. Но чаще всего добавки BCAA или отдельно лейцина принимают перед тренировкой (за 20-30 минут), либо сразу после.

При выборе добавок с лейцином необходимо обращать внимание на наличие вкусовых ингредиентов, потому что сам по себе лейцин обладает горьким вкусом, неприятным для большинства потребителей.

Суточная потребность в лейцине оценивается примерно в 31 мг/кг. Для спортсмена весом 65 кг это означает дозировку 2 г. Примерно такое количество лейцина содержится в стандартной порции BCAA.

Зачем лейцин нужен спортсменам?

Лейцин позволяет ускорить рост сухой мышечной массы, поэтому он применяется и при массонаборе, и при работе на рельеф, при сушке. Прием лейцина помогает замедлить рост жировой прослойки, поэтому он важен для атлетов, которые стремятся контролировать свой вес.

Тем, кто просто тренируется для похудения лейцин помогает сохранить максимум мышц в условиях дефицита калорий. Организм больше берет энергии из жировых запасов, меньше расщепляя мышечную ткань. Это дает возможность при похудении сохранить силу, работоспособность, нормальный мышечный рельеф, делая фигуру более атлетичной и привлекательной.

Лейцин восполняет дефицит полноценного белка в рационе, делая его более сбалансированным. Прием этой аминокислоты обеспечивает энергетическую наполненность мышц, достаточную для продолжительных или интенсивных тренировок.

Лейцин формула — Справочник химика 21

    Изобразите структурные формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот 1) глицина и лейцина, 2) аланина и валина, 3) аланина и аланина. [c.101]

    Приведите структурные формулы следующих незаменимых аминокислот а) (Ч-)-валина б) (—)-лейцина в) ( + )-изо-лейцина г) ( + )-лизина д) (— )-треонина е) (—)-метионина  [c.213]

    Напишите проекционные формулы энантиомеров аланина, валина, лейцина. [c.45]

    Написать структурные формулы следующих полипептидов а) глицил-аланина б) валил-аланил-гли-цина в) глицил-аланил-лейцина г) лейцил-аланил-глицина. [c.96]

    Напишите структурные формулы глицина, лейцина, аланина, цистеина, [c.383]

    Получение и формула. Взаимодействие карбобензокси-1-лейцина с 2-наф- [c.203]

    Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f.  [c.39]

    При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин — А, аспарагин — N, аспарагиновая кислота О, аргинин — Я, валин — V, гистидин — Н, глицин — О, глутамин О, глутаминовая кислота — Е, изолейцин — I, лейцин — Ь, лизин — К, метионин — М, пролин — Р, серии — 8, тирозин — V, треонин Т, триптофан — фенилаланин — Р, цистеин » С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

    Почти все алкильные группы (К в приведенной общей формуле аминокислоты) в природных аминокислотах имеют меньший порядок старшинства, чем карбоксильная группа, но больший, чем атом водорода. Так как практически все природные аминокислоты хиральны и относительная конфигурация этого хирального центра у них одна и та же, можно предположить, что все они имеют абсолютную конфигурацию 8. Правильность этого предположения подтверждается на примерах структур (4-)-валина, (—)-лейцина и (—)-фенилаланипа, входящих в состав всех белков (см. задачу 41). [c.140]

    Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

    Получение и формула. Взаимодействие хлорангидрида L-лейцина с 4 нитро-анилином. [c.204]

    Приведите структурные формулы кислот а) аминоуксусной (глицина) б) а-аминопропионовой (аланина) в) 2-амино-3-метилбутановой (валина) г) 2-амино-4-метилпентановой (лейцина) д) 2-амино-З-фенилпропановой (фенилаланина) е) 2-амино-3-гйдроксипроиановой (серина) ж) 2-амино-З-меркаитоироиановвй (цистеина). [c.213]

    На величину Z в качестве меры, определяющей расстояние между полосами двух веществ, и ее расчет не влияет различие между фзшкциями (3) и (5а). Обозначим Z как параметр разделения, а / (2) как степень перекрывания полос. Зная Ут, испр и используя формулу (8), можно с помощью / Z) с хорошим приближением предсказать разделительную способность лотка с ге камерами для данной смеси А -Ь В. Заметим, что величина Z при данной разнице ЛГд — тем больше, чем меньше и отношение фаз д. В табл. 6 показана зависимость параметра разделения Z [расчет по формуле (8)] от р, а также зависимость между величиной Z и степенью перекрывания фракций / (2) (% В во фракции А и % А во фракции В) на примере разделения лейцина и валина. [c.94]

    Эти остатки R могут быть неполярными (например, лейцин в приведенной выше формуле), полярными (тирозин), кислыми (глутаминовая кислота) или основными (аргинин, лизин). Неполярные группы R (происходяш ие из моноаминомонокарбоновых кислот) притягиваются другими аналогичными груннами только вандерваальсовыми силами. Гидроксилсодержащие остатки R (происходящие из оксиаминокислот) могут связываться с аналогичными группами других цепей при помощи водородных связей, а кислые и основные группы R — электростатическими связями. Несколько иначе ведет себя группа SH (остатков R, происходящих из цистеина), ввиду того что эта группа является единственной, которая может образовать ковалентные, а именно дисульфид-ные связи S—S с аналогичными группами других цепей. [c.425]

    Написать формулы указанных ниже пептидов а) глицил-аланина, б) аланил-глицина, в) глицил-аланил-лейцина. [c.221]

    Напишите формулы следующих аминокислот р-диметил-а-аминопропионовой кислоты (валина), р-изопропил-а-аминопропио-новой кислоты (лейцина), р-метил-В-этил-а-аминопропионовой кислоты (изолейцина), а-амино-р-оксимасляной кислоты (тироксина). [c.167]

    Напишите формулы дипептидов а) аланил-гли-цина, б) лейцил-аланина, в) аланил-лейцина, г) лей-цил-валина, д) глутамил-глицина. [c.95]

    Напишите структурные формулы глицина, аланина, лейцина, лизина и цистеииа. [c.361]

    Напишите пространственные формулы лейцина, серина и валииа. Укажите правильную абсолютную конфигурацию. [c.386]

    Если порядок расположения аминокислот в пептиде известен, то при написании структурной формулы сокращения разделяются точками. Например, Н. Гли.Ала.ОН обозначает дипептид глицилаланин. Сокращение Н. Гли. (А.ла. Лей.) ОН соответствует пептиду, в котором N-концевая группа представляет собой глицин (гликокол), а порядок расположения аланина и лейцина не известен [266]. Если нет оговорки, то все оптически активные аминокислоты относятся к /-ряду. [c.167]

    Чтобы снизить большие ошибки этих определений, главным образом для лейцина и валина, мы в нашей практике обычно проводим пять параллельных микродестилляций с неизвестным веществом и пять — на известной смеси валина и лейцина. Состав этой последней смеси должен быть близок к составу испытуемой смеси (определения на известной смеси служат для проверки формулы расчета). Таким образом, на неизвестном веществе проводится от 10 до 20 окислений с бкхроматом и столько же с перманганатом калия. Выходы кетонов определяют и рассчитывают с учетом удвоенной средней ошибки (см. гл. I). [c.288]

    Какие структурные формулы имеют следующие аминокислоты и их производные а) а-аминомасляная, б) 7-аминомасля-ная, в) р-аминовалериановая, г) у-аминовалериановая, д) ос-амино-изовалериановая, е) р-аминоглутаровая, ж) у-аминокапроновая, з) р-окси-а-аминопропионовая, и) а-аминоадипиновая, к) а-амино-Р,7,б-триметилкапроновая,, л) а,6-диаминовалериановая, м) а-аминоизокапроновая (лейцин), н) моноамид а-аминоянтар-ной кислоты (аспарагин), о) этиловый эфир гликоколя, п) нитрил 7-аминомасляной кислоты, р) а,е-диаминокапроновая кислота (лизин). [c.221]

    Хейнс, Вальтер и Грютцмахер [59] исследовали кинетику кислого гидролиза ряда полипептидов полиглицина, поли-й,/-аланина, поли-d, /-а-амииомасляиой кислоты, поли-d,/-фенилаланина, поли-й,/-порлейци-на, поли-с ,/-лейцина и поли-d,/-изолейцина. Для кинетических расчетов они применяли формулу [c.264]

    Аминопропионовую кислоту СНз—СН(ЫН2)—соон называют аланином. Можно дать формулу других простейших кислот, например лейцина (СН)2СН—СНг— —СН(МН2)-С00Н. [c.146]

    Грамицидин С образуется бактерией Ba illus brevis var. G.—В ввиду токсичности при подкожном и внутривенном введении, он применяется только для местного лечения ран, ожогов, ангин. Грамицидин С (бесцветные пластинки, темп, плавл. 256—258° дихлоргидрат плавится при 268—270°) представляет собой циклический декапептид, в состав которого входят по два остатка /-прелина, /-валина, /-орнитина, /-лейцина и d-фенилаланина. Его строение может быть выражено структурной формулой  [c.698]

    При строго постоянных условиях окисления для рас етов содержания лейцина и валина в смеси можно пользоваться следующими формулами  [c.287]

    Рассматривая структурные формулы оптически активных веществ, неизменно убеждались в том, что в молекуле таких веществ обязательно имеется асимметрический атом. В качестве примеров известных в то время оптически активных веществ можно назвать винную, молочную, яблочную, сахарную, фенил-гликолевую кислоты, аспарагин, лейцин, глюкозу, а .1иловый спирт. Этот список можно было бы продолжить. Были известны, однако, и несколько случаев, когда оптическая активность приписывалась веществу, не имеющему асимметрического атома. Так, стирол СбНаСН =СНг некоторое время считали оптически активным. Однако вскоре Вант-Гофф показал, что в действительности [c.33]

    Получение и формула, Амидироваиие пропилового эфира L -лейцина. [c.204]

    Химическое строение более сложных амидокислот, известных в настоящее время, еще не установлено с точностью. Можно, однако, предположить, что буталанину и лейцину, которые получаются синтетически из альдегидов, образующихся из бутильного и амильного алкоголей брожения, соответствуют формулы строения (ср. 135 и 136)  [c.576]

    Различие в строении этих двух антибиотиков заключается лишь в локализации остатка алифатической кислоты. (-1-)-6-Метилоктановая кислота в молекуле циркулина В (59) связана с третьим остатком а, у-диаминомасляной кислоты, считая от остатка о-лейцина [ср. формулу (58)]. [c.579]

    Первая фаза синтеза состоит в ацилировании этилового эфира глицина смешанным ангидридом изовалериановой кислоты и лейцина, защищенного карбобензоксилированием. Таким образом, синтез начинается с того конца молекулы окситоцина, который в приведенной выше формуле написан справа  [c.666]

Структурная формула лейцина. Стоковая иллюстрация № 2723444, иллюстратор Владимир Федорчук / Фотобанк Лори

Корзина
Купить!

Изображение помещёно в вашу корзину покупателя.

Вы можете перейти в корзину для оплаты или продолжить выбор покупок.

Перейти в корзину…

удалить из корзины

Размеры в сантиметрах указаны для справки, и соответствуют печати с разрешением
300 dpi. Купленные файлы предоставляются в формате JPEG.

¹ Стандартная лицензия
разрешает однократную публикацию изображения в интернете или в печати (тиражом до 250 тыс. экз.)
в качестве иллюстрации к информационному материалу или обложки печатного издания, а также в
рамках одной рекламной или промо-кампании в интернете;

² Расширенная лицензия
разрешает прочие виды использования, в том числе в рекламе, упаковке, дизайне сайтов и так далее;

Подробнее об
условиях лицензий

³ Лицензия Печать в частных целях
разрешает использование изображения в дизайне частных интерьеров и для печати для личного использования
тиражом не более пяти экземпляров.

* Пакеты изображений
дают значительную экономию при покупке большого числа работ
(подробнее)

Размер оригинала:
5907×3639 пикс.
(21.5 Мп)

Указанная в таблице цена складывается из стоимости лицензии на использование изображения (75% полной стоимости) и стоимости услуг фотобанка (25% полной стоимости).
Это разделение проявляется только в выставляемых счетах и в конечных документах (договорах, актах,
реестрах), в остальном интерфейсе фотобанка всегда присутствуют полные суммы к оплате.

Внимание! Использование произведений из фотобанка возможно только после их
покупки.
Любое иное использование (в том числе в некоммерческих целях и со ссылкой на фотобанк) запрещено
и преследуется по закону.

Лейцин — www.no-regime.com

Лейцин, сокращенно Leu или L, представляет собой протеиногенную α — аминокислоту . Он кристаллизуется в виде белых пластинок, от которых и произошло название ( греч. Λευκός: белый).

Лейцин принадлежит вместе с его структурными изомерами изолейцина, норлейцин и трет — лейцин к группе веществ из лейцина .

Изомеры

Для высших живых существ L- лейцин [синоним: ( S ) -лейцин] является незаменимой аминокислотой, которая, вероятно, играет центральную роль в энергетическом балансе в мышечной ткани. Зеркальным изомером (синоним: энантиомер) L- лейцина является D- лейцин [синоним: ( R ) -лейцин]. Последний не встречается в белках.

В этом тексте информация по физиологии относится только к L- лейцину [синоним: ( S ) -лейцин]. Всякий раз, когда «лейцин» упоминается в этой статье и в научной литературе без каких-либо дополнений, он всегда означает L- лейцин . Рацемический DL- лейцин [синоним: ( RS ) -лейцин] и энантиомерно чистый D- лейцин [синоним: ( R ) -лейцин] синтетически доступны и не имеют большого практического значения. Рацемизации из L- аминокислот могут быть использованы для аминокислоты знакомства — в определении возраста ископаемого костного материала.

L- лейцин кодируется кодонами UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG.

история

В 1819 году французский фармацевт и химик Жозеф Луи Пруст смог выделить из пшеничной муки два вещества, которые он назвал «кислым казеиком» и «оксидом казеукс». Год спустя Анри Браконно выделил, казалось бы, новое вещество путем кислотного гидролиза из мышечных волокон и шерсти и назвал его лейцином из-за белого цвета кристаллов. Эдуард Малдер признал идентичность этих двух веществ в 1839 году и обсудил их возможный состав. Но только в 1891 году немецкому химику Эрнсту Шульце и его докторанту Артуру Ликиернику удалось правильно определить состав L- лейцина.

Вхождение

Лейцин связан с пептидами — компонентом животного и растительного белка. Каждый из следующих примеров относится к 100 г корма; также указывается процентное содержание лейцина в общем белке:

характеристики

Лейцин в основном присутствуют в качестве «внутренней соли» или цвиттериона, образование которых можно объяснить тот факт, что протон в карбоксильных группах мигрируют к неподеленным парам электронов на атоме азота аминогруппы .

Цвиттерионы L- лейцина (слева) или D- лейцина (справа)

Цвиттерион не мигрирует в электрическом поле, потому что он как целое не заряжен. Строго говоря, это имеет место в изоэлектрической точке (при определенном значении pH), при которой лейцин также имеет самую низкую растворимость в воде. Изоэлектрической точкой 5.98. Рацемический лейцин, который подвергался воздействию синхротронного излучения с круговой поляризацией для лучшего понимания гомохиральности в биосфере, показывает энантиомерный избыток 2,6%.

Функции

L- лейцин важен для поддержания и наращивания мышечной ткани. Он поддерживает синтез белка в мышцах и печени, препятствует распаду мышечного белка и поддерживает процессы заживления. Как L — изолейцин, L — лейцин может также служить в качестве поставщика энергии.

Оценки суточной потребности здоровых взрослых колеблются, в зависимости от используемого метода, от 10 до 50 мг лейцина на килограмм веса тела. Дефицит вызван либо недостаточным поступлением с пищей, либо недостаточным поступлением витамина B6 .

использовать

L- лейцин, наряду с глицином и другими протеиногенными L- аминокислотами, входит в состав медицинских инфузионных растворов.

В силовых тренировках лейцин используется в качестве пищевой добавки для наращивания мышечной массы.

Смотри тоже

литература

• Ханс Бейер и Вольфганг Вальтер : Учебник органической химии, 20-е издание, С. Хирцель Верлаг, Штутгарт, 1984, ISBN 3-7776-0406-2 .
• Ханс-Дитер Якубке и Ханс Йешкейт: Аминокислоты, пептиды, белки, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2 .
• Джесси Филип Гринштейн и Милтон Виниц: химия аминокислот, John Wiley & Sons, 1962, тома с 1 по 3, ISBN 0-471-32637-2 .
• Йошихару Идзуми, Ичиро Чибата и Тамио Ито: Производство и использование аминокислот, В: Angewandte Chemie International Edition на английском языке, 1978, 17, стр. 176-183, DOI : 10.1002 / anie.197801761 .

веб ссылки

Commons : Leucine — Коллекция изображений, видео и аудио файлов

Индивидуальные доказательства

1. ↑ Запись на E 641: L-лейцин в европейской базе данных по пищевым добавкам, по состоянию на 6 августа 2020 г.
2. ↑ Запись о ЛЕЙЦИН в базе данных CosIng Комиссии ЕС, по состоянию на 6 августа 2020 г.
3. ↑ ^{a b c d} Введение в l-лейцин. В: Römpp Online . Георг Тиме Верлаг, по состоянию на 25 декабря 2014 г.
4. ↑ ^б Лейцин паспорт (PDF) от Carl Roth, доступ к 18 декабря 2012 года .
5. ↑ ^{a b} Ганс Бейер и Вольфганг Вальтер: Учебник органической химии, С. Хирцель Верлаг, Штутгарт, 1991, ISBN 3-7776-0485-2, стр. 823.
6. ↑ Ханс-Дитер Якубке, Ханс Йешкейт: Аминокислоты, пептиды, белки, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2 . LJ Пруст: Sur Le Principe Квай assaisonne ле Fromages. , Ann Chim Phys, Volume 10, pp. 29ff (1819).
7. ↑ Х. Браконно: Memoire sur un Principe speculier aux graines de la famillie des légumineuses, et analysis des pois et des haricots. Ann Chim Phys, том 34, стр. 68ff (1820).
8. ↑ Сабина Хансен: Открытие протеиногенных аминокислот с 1805 г. в Париже по 1935 г. в Иллинойсе. ( Памятка от 15 июня 2016 г. в Интернет-архиве ) Берлин 2015.
9. ↑ Э. Шульце, А. Ликерник: О строении лейцина. Ber Deutsche Chem Ges, том 24, стр. 669ff (1891).
10. ↑ База данных о питательных веществах Министерства сельского хозяйства США, 21-е издание.
11. ↑ PM Hardy: The Protein Amino Acids in GC Barrett (редактор): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, p. 9.
12. ↑ Мейерхенрих : Аминокислоты и асимметрия жизни, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2 .
13. ↑ Курпад А.В., Реган М.М., Радж Т., Дж.В. Гнану: Потребности в аминокислотах с разветвленной цепью у здоровых взрослых людей, в: J. Nutr. , 2006, 136 (1 приложение), стр. 256S-263S; PMID 16365094 .

<img src=»//de.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1×1″ alt=»»>

Какое соотношение BCAA лучше?

Вам известно, что аминокислоты с разветвленными цепями (ВСАА) важны для мышечной энергии и роста, но вы не знаете, какое соотношение ВСАА является наилучшим? Гуру по добавкам закроет этот вопрос!

Автор: Джим Стоппани, доктор наук

Мне попадались препараты ВСАА с самым разным соотношением аминокислот – от 2:1:1 до 10:1:1. Какая пропорция считается оптимальной?

Мои постоянные читатели прекрасно осведомлены о полезных свойствах аминокислот с разветвленными цепями (ВСАА), к которым относятся незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин и валин. Однако, учитывая, что разные препараты предлагают разные количества трех важнейших аминокислот, вопрос об идеальном соотношении ВСАА в продукте все еще остается открытым. Перед тем, как мы углубимся в изучение предмета дискуссии, вернемся к основным особенностям разветвленных аминокислот.

ВСАА называются аминокислотами с разветвленными цепями из-за своей молекулярной структуры. Каждая молекула имеет специфический фрагмент, который напоминает ветвь. Помимо особенностей структуры, эти аминокислоты считаются уникальными в силу ряда других причин. ВСАА участвуют в энергетическом обмене и даже в распаде жиров, но главным достоинством ВСАА является их способность стимулировать мышечный рост. А как ни крути, именно это является целью номер один для большинства из нас. Когда дело касается развития мускулатуры, ВСАА становятся самыми значимыми аминокислотами. Из этой троицы лейцин имеет большее значение, он играет одну из важнейших ролей в регуляции процессов роста.

Лейцин – король!

Лейцин во многом похож на ключ зажигания в автомобиле. Машиной в данном примере является мышечная клетка или волокно, а ключ зажигания включает процесс синтеза мышечного протеина, который ведет к увеличению продукции мышечного белка и активации роста мускулатуры. Говоря на более «научном» языке, лейцин активирует комплекс, который называется mTOR, что в свою очередь форсирует синтез мышечного протеина и ведет к мышечному росту.

Больше лейцина = больше мышц

Исследования показывают, что люди, которые добавляют больше лейцина в свои посттренировочные коктейли с белками и углеводами, добиваются намного более интенсивного мышечного роста, чем те, кто пьет стандартную белково-углеводную смесь. Поскольку лейцин так важен для мышечного роста, вы должны убедиться в том, что используете продукт ВСАА, который содержит больше лейцина, чем его собратьев – изолейцина и валина.

Правильное соотношение

Я рекомендую использовать продукты ВСАА с соотношением лейцина к изолейцину и валину 2:1:1. Во многих препаратах доля лейцина значительно выше, и иногда она доходит до 8:1:1 и даже 10:1:1. Многие люди думают, что раз лейцин так важен для мышечного роста, препараты BCAA с соотношением 10:1:1 в пять раз эффективнее продуктов с пропорцией 2:1:1. Но, перед тем как вы потратите заработанные потом и кровью деньги на эти предположительно лучшие продукты BCAA, послушайте, что я скажу.

Важнейшим временем для приема ВСАА является тренировочное окно – период до, во время и после тренировочной сессии. (И, да, помимо BCAA вы должны пить и богатый протеином коктейль). Объясняется это тем, что главной целью добавления лейцина является стимуляция синтеза мышечного протеина. Именно поэтому многие люди считают, что чем выше пропорция, тем лучше.

Некоторые производители наталкивают вас на мысль, что нужно забыть об остальных ВСАА и начать принимать один лишь лейцин. Это будет большой ошибкой. В качестве доказательства приведу результаты исследования, в котором чистый лейцин сравнивался со всеми тремя ВСАА, взятыми в пропорции 2:1:1. Ученые из Университета Бейлора давали студентам колледжа лейцин, препарат ВСАА 2:1:1 или плацебо до и после тренировки мышц ног. Исследователи пришли к выводу, что хотя лейцин повышает СМП после тренировки лучше, чем плацебо, ВСАА стимулируют синтез мышечного протеина в еще большей степени, чем лейцин и плацебо. Это одна из причин, почему стоит держаться пропорции 2:1:1 (или близкой к таковой) при выборе препарата BCAA.

Еще одной причиной использовать препараты ВСАА в пропорции 2:1:1 является увеличение энергетических резервов и снижение усталости. ВСАА напрямую используются мышечными волокнами в качестве источника топлива. Это особенно важно во время интенсивных тренировок, к которым относится и силовой тренинг. Многочисленные исследования показывают, что прием ВСАА перед тренировкой увеличивает мышечную выносливость. Что еще важнее, ВСАА помогают уменьшить накопление усталости во время тренировок. И объясняется это ролью валина в нашем организме.

Во время упражнений головной мозг в больших количествах поглощает триптофан. В тканях мозга триптофан превращается в 5-гидрокситриптамин (5-НТ), более известный как серотонин. Во время тренировки рост уровня серотонина сигнализирует мозгу, что тело устало. Это ведет к падению мышечной силы и выносливости. Валин конкурирует с триптофаном на этапе проникновения в головной мозг. Как правило, валин побеждает.

Это значит, что принимая валин в составе ВСАА до и/или во время тренировки, вы уменьшаете количество триптофана, который проникает в головной мозг и превращается в серотонин. Это позволяет мышцам сокращаться с большей мощностью в течение большего времени до наступления усталости. Другими словами, вы сможете выполнить в спортзале больше повторений, будете быстрее восстанавливаться между подходами и сохраните больше силы и выносливости в завершающей стадии тренировочной сессии. Кроме того, валин помогает вам оставаться более сконцентрированным и улучшает работу головного мозга в свободные от тренировок дни.

По этим причинам я рекомендую придерживаться соотношения 2:1:1 (лейцин, валин, изолейцин) при выборе препарата ВСАА для приема до, во время и/или после тренировок.

Усиливаем сжигание жиров

Если вы заинтересованы в максимальной эффективности процессов сжигания жиров, вам тем более нужно придерживаться пропорции 2:1:1. В данной ситуации в дело вступает изолейцин. Изолейцин играет главную роль в реализации жиросжигающего потенциала ВСАА. Японские ученые обнаружили, что даже на фоне диеты с высоким содержанием жиров, мыши, которым давали изолейцин, набрали меньше жировой ткани, чем мыши, которые не получали изолейцин.

Объясняется это способностью изолейцина активировать специфические рецепторы, известные как PPAR (рецепторы, активируемые пероксисомными пролифераторами), которые форсируют мобилизацию жиров и подавляют их аккумуляцию. Данные рецепторы (PPAR) повышают активность генов, которые отвечают за усиление липолитических процессов в организме, и подавляют экспрессию генов, которые в норме способствуют накоплению жиров. Это ведет к повышению способности организма расщеплять жиры и одновременно снижает вероятность их повторного накопления.

Также выяснилось, что использование препаратов ВСАА с большим соотношением аминокислот, чем 2:1:1, может негативно влиять на энергетический обмен, липолитические процессы и даже мышечный рост. Многие продукты ВСАА с высокой долей лейцина содержат только 500 мг валина и изолейцина или и того меньше. Избегайте таких добавок. Такой дозировки недостаточно для того, чтобы наполнить вас энергией и защитить от усталости во время тренировочной сессии. Кроме того, этого может быть недостаточно для максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина и последующего мышечного роста.

Исследования показывают, что соотношение bcaa больше 2:1:1 может работать против вас

Подводим итоги

Советую выбирать продукты ВСАА с пропорцией 2:1:1 и, как минимум, с 1 граммом изолейцина и 1 граммом валина в каждой порции. Впрочем, если вы стремитесь к оптимальному прогрессу, вам стоит получать как минимум 3 грамма лейцина с каждой порцией. Считается, что это минимальная доза, необходимая для оптимальной активации mTOR и максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина.

Рекомендую вам принимать 5 г ВСАА в соотношении 2:1:1 (вы получаете 3 г лейцина и более 1 г изолейцина и валина) за 30 минут до начала тренировки. По окончании тренировочной сессии примите еще одну дозу, содержащую не менее 5 г ВСАА. И здесь лучше подходит пропорция 2:1:1. Даже соотношение 3:1:1, которое дает вам чуть больше лейцина в посттренировочном окне для активации синтеза протеина, работает нормально. Только убедитесь, что после тренировки вы получаете, по меньшей мере, 1 г изолейцина и 1 г валина наряду с как минимум 3 г лейцина.

Имейте в виду, что препарат ВСАА должен быть дополнением к пред- и посттренировочному коктейлю, или к одному большому протеиновому коктейлю, который вы потягиваете до, во время и после тренировки. Этот коктейль и сам по себе немного поднимет уровень ВСАА в мышцах, но не волнуйтесь: вам все еще нужны те свободные аминокислоты с разветвленными цепями из продукта ВСАА для действительно максимальной стимуляции энергетического обмена и мышечного роста.

Эффективность новой формулы L-карнитина, креатина и лейцина на безжировую массу тела и функциональную мышечную силу у здоровых пожилых людей: рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование | Питание и обмен веществ

Лейцин — Энциклопедия Нового Света

Лейцин — это α-аминокислота, которая содержится в большинстве белков и незаменима в рационе человека. Он похож на изолейцин и валин в том, что является аминокислотой с разветвленной цепью и является изомером изолейцина. (Изомеры — это молекулы с одинаковой химической формулой и часто с одинаковыми видами химических связей между атомами, но в которых атомы расположены по-разному.)

В организме человека L-изомер лейцина является одной из 20 стандартных аминокислот, общих в белках животных и необходимых для нормального функционирования человека. Лейцин также классифицируется как «незаменимая аминокислота», поскольку он не может быть синтезирован человеческим организмом из других соединений посредством химических реакций, и поэтому его необходимо принимать с пищей.

Также, как изолейцин и валин, недостаток определенного фермента у людей может привести к накоплению лейцина в крови и моче, заболеванию, известному как болезнь мочи кленового сиропа (MSUD).В то время как важность дисциплинированной диеты важна для всех людей для получения незаменимых аминокислот и других питательных веществ, эта реальность особенно впечатляет тех, кто страдает MSUD. Таким людям необходимо получить необходимый минимальный уровень изолейцина, не потребляя слишком много, которое могло бы вызвать симптомы.

Точность и сложная координация во Вселенной проявляется в роли лейцина в белках. Структура лейцина, как и изолейцина, делает его важным для правильного сворачивания белков, функциональность которых зависит от способности складываться в точную трехмерную форму.Гармония среди живых организмов также наблюдается в том факте, что растения могут синтезировать лейцин, который затем может быть получен животными.

Трехбуквенный код лейцина — Leu, его однобуквенный код — L, его кодоны — UUA, UUG, CUU и CUC, а его систематическое название — 2-амино-4-метилпентановая кислота (IUPAC-IUB 1983).

Структура

В биохимии термин «аминокислота» часто используется для обозначения альфа-аминокислот, — тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные группы присоединены к одному и тому же атому углерода, так называемому альфа-углероду (альфа-углерод).Общая структура этих альфа-аминокислот:

  R 
  |
Н  2  N-C-COOH
  |
  ЧАС
 

, где R представляет собой боковую цепь , специфичную для каждой аминокислоты.

Большинство аминокислот встречается в виде двух возможных оптических изомеров, называемых D и L. L-аминокислоты представляют собой подавляющее большинство аминокислот, содержащихся в белках. Их называют протеиногенными аминокислотами. Как следует из названия «протеиногенные» (буквально «построение белка»), эти аминокислоты кодируются стандартным генетическим кодом и участвуют в процессе синтеза белка.В лейцине только L-стереоизомер участвует в синтезе белков млекопитающих.

Химическая формула лейцина: (CH ₃ ) ₂ CH-CH ₂ -CH (NH ₂ ) -COOH (IUPAC-IUB 1983). Как изомеры, лейцин и изолейцин имеют общую формулу C ₆ H ₁₃ NO ₂ .

Лейцин, как и изолейцин, и валин, имеет большие алифатические гидрофобные боковые цепи, что делает его гидрофобной аминокислотой. Его молекулы жесткие, и его взаимные гидрофобные взаимодействия важны для правильного сворачивания белков, поскольку эти цепи имеют тенденцию располагаться внутри молекулы белка.

Диетические аспекты

Как незаменимая аминокислота, лейцин не синтезируется у животных, поэтому его необходимо принимать внутрь, обычно как компонент белков.

Основные пищевые источники лейцина включают цельнозерновые, молочные продукты, яйца (~ 1 г / 100 г), свинину, говядину, курицу, арахис, бобовые (например, соевые бобы в количестве ~ 3 г / 100 г, нут и чечевицу) и листовые овощи.

Биосинтез

Лейцин синтезируется в растениях и микроорганизмах в несколько этапов, начиная с пировиноградной кислоты.Начальная часть пути также приводит к валину. Промежуточный α-кетовалерат превращается в α-изопропилмалат, а затем в β-изопропилмалат, который дегидрируют до α-кетоизокапроата, который на конечной стадии подвергается восстановительному аминированию. Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе, включают (Lehninger 2000):

1. ацетолактатсинтаза
2. изомероредуктаза ацетогидроксикислоты
3. дигидроксикислотдегидратаза
4. α-изопропилмалатсинтаза
5. α-изопропилмалат изомераза
6. лейцинаминотрансфераза

Кленовый сироп Болезнь мочи

Болезнь мочи кленовым сиропом (MSUD) — аутосомно-рецессивное нарушение метаболизма аминокислот.Его также называют кетоацидурией с разветвленной цепью .

Эта ацидопатия с аминокислотами возникает из-за дефицита метаболического фермента α-кетокислоты дегидрогеназы с разветвленной цепью (BCKDH), что приводит к накоплению лейцина, изолейцина и валина с разветвленной цепью в крови и моче.

MSUD характеризуется наличием у младенца сладко пахнущей мочи с запахом, похожим на запах кленового сиропа. Младенцы с этим заболеванием кажутся здоровыми при рождении, но если их не лечить, они получают серьезное повреждение головного мозга и в конечном итоге умирают.Из-за эффекта генетического узкого места MSUD гораздо чаще встречается у детей амишей и меннонитов.

С раннего детства состояние характеризуется плохим питанием, рвотой, недостатком энергии (летаргией), судорогами и проблемами психического здоровья. Моча пострадавших младенцев имеет характерный сладкий запах, похожий на запах горелой карамели, что и дало название заболеванию.

Лечение MSUD, как и диабета, требует тщательного контроля химического состава крови и включает как специальную диету, так и частые анализы.Для предотвращения неврологических повреждений необходимо соблюдать диету с минимальным содержанием аминокислот лейцина, изолейцина и валина. Обычно пациентам или родителям пациентов помогает врач или диетолог. Этой диеты необходимо придерживаться неукоснительно и постоянно. Однако при надлежащем лечении больные могут жить здоровой, нормальной жизнью и не страдать от серьезных неврологических повреждений, которые характерны для нелеченого заболевания.

Список литературы

Внешние ссылки

Все ссылки получены 28 июня 2018 г.

кредитов

New World Encyclopedia писателей и редакторов переписали и завершили статью Wikipedia
в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства. Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников Энциклопедии Нового Света, участников, так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа.Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.

Химическая формула — более 100 миллионов химических соединений

Формула быстрого приготовления для более 100 миллионов соединений

Химическая формула химических соединений — одна из основных сведений для исследований и разработок, которые часто доступны только на определенных веб-сайтах, связанных с химическими веществами, когда соединение не пользуется популярностью.Для наших клиентов Mol-Instincts, , мы разработали автоматический процесс создания формулы химических соединений, доступных в Интернете. Формулу можно мгновенно найти в поиске Google, если Google их проиндексирует.

Общее количество обработанных химических соединений превышает 100 миллионов. Мы будем постоянно обновлять дополнительную информацию о формулах редких химических соединений.

Как найти химическую формулу с помощью поиска Google

Найти информацию о формуле с помощью Google довольно просто. Просто введите свой вводимый текст и добавьте «Mol-Instincts» на экране поиска Google.

Например, если вы хотите найти формулу холестерина, просто введите,

Вы можете использовать другой текст вместо химического названия (холестерин), например номер CAS или ключ InChI, или любую другую информацию, которую вы можете иметь.

Что есть в наличии

В дополнение к информации о формуле, основная молекулярная информация, такая как молекулярный вес, химический идентификатор и т. Д.g., имя IUPAC, SMILES String, InChI и др., а также двухмерные и трехмерные изображения.

Щелкните следующую ссылку, чтобы перейти на страницу с примером:

Пример страницы

Формула холестерина — C27h56O | Мол-инстинкт

Информационный веб-проект Mol-Instincts

Механизм генерации формул был разработан как часть платформы Mol-Instincts для обработки десятков миллионов химических соединений одновременно на автоматической основе, которая выполняется на параллельной вычислительной платформе, оснащенной тысячами ядер ЦП.

Механизм теперь применяется для генерации информации о формулах, доступной в Интернете, с ориентацией на миллиарды химических формул, которые будут созданы в течение нескольких лет.

Недостающее звено в понимании раннего детского ожирения

Увеличение количества белка при кормлении детской смесью на основе коровьего молока по сравнению с более низким содержанием белка в грудном молоке является общепризнанным основным фактором риска детского ожирения. Однако до сих пор нет окончательной биохимической концепции, объясняющей механизмы детского ожирения, вызванного смесями.Целью данной статьи является обеспечение биохимической связи между лейцином-опосредованной передачей сигналов белков молока млекопитающих и адипогенезом, а также ранним адипогенным программированием. Лейцин был идентифицирован как преобладающий преобразователь сигналов молока млекопитающих, который стимулирует чувствительную к питательным веществам киназу млекопитающих-мишень рапамицинового комплекса 1 (mTORC1). Таким образом, лейцин функционирует как реле матери и новорожденного для mTORC1-зависимой неонатальной пролиферации β -клеток и секреции инсулина.Мишень mTORC1 S6K1 играет ключевую роль в стимуляции дифференцировки мезенхимальных стволовых клеток в адипоциты и индукции инсулинорезистентности. Особую озабоченность вызывает то, что детские смеси содержат большее количество лейцина по сравнению с грудным молоком. Таким образом, усиленная лейцин-опосредованная передача сигналов mTORC1-S6K1, индуцированная смесями для младенцев, может объяснять повышенный адипогенез и образование повышенных на протяжении всей жизни количества адипоцитов. Ослабление передачи сигналов mTORC1 в детской смеси за счет ограничения лейцина физиологически более низкими уровнями грудного молока предлагает прекрасные возможности для предотвращения детского ожирения и связанных с ожирением метаболических заболеваний.

1. Введение

Ожирение является серьезной проблемой для здоровья в западных обществах с распространенностью до 25% с растущей заболеваемостью среди детей [1]. Ожирение — сложное заболевание, которое связано с взаимодействием экологических и генетических факторов [2]. Примерно 25% детей в США имеют избыточный вес и примерно 11% страдают ожирением. С 1976 по 1991 год распространенность детей с избыточной массой тела в США увеличилась примерно на 40% [1]. Сахарный диабет 2 типа (СД2) у детей и подростков является важной и растущей проблемой общественного здравоохранения, непосредственно связанной с эпидемией детского ожирения [3].Высокий ИМТ при рождении был определен как важный фактор, определяющий избыточный вес в дальнейшей жизни [4]. В западных обществах материнское и послеродовое питание является чрезмерным и может существенно повлиять на программирование развития [5].

2. Связь между вскармливанием детских смесей и детским ожирением

В 1981 г. в Монреале исследование случай-контроль детей в возрасте от 12 до 18 лет представило первые доказательства того, что грудное вскармливание защищает от последующего ожирения [6]. Поперечное исследование в южной Германии (Бавария) оценило факторы раннего вскармливания, диеты и образа жизни 13 345 детей на момент поступления в школу.Распространенность ожирения у детей, никогда не вскармливаемых грудью, составила 4,5% по сравнению с 2,8% у детей, вскармливаемых грудью [7]. Было выявлено явное влияние дозы на распространенность ожирения в течение периода грудного вскармливания. Таким образом, грудное вскармливание является значительным защитным фактором от развития ожирения и избыточного веса [7]. В течение первых 6–8 недель жизни разница в росте (прибавке в весе и длине тела) между детьми, вскармливаемыми грудью и смесью, незначительна. Однако в возрасте примерно от 2 месяцев до конца первого года жизни младенцы, находящиеся на искусственном вскармливании, набирают вес и длину быстрее, чем младенцы на грудном вскармливании [8].Данные свидетельствуют о том, что в конце первого года жизни младенцы, находящиеся на грудном вскармливании, стройнее, чем младенцы, вскармливаемые смесями. Младенцы на искусственном вскармливании в возрасте 4-5 месяцев демонстрируют более высокие уровни IGF-1, инсулина и некоторых аминокислот в плазме, чем дети, находящиеся на грудном вскармливании. В то время как потребление белка грудным младенцем уменьшается с возрастом и близко соответствует потребностям в белке в течение первых месяцев жизни, потребление белка младенцами на искусственном вскармливании превышает потребности после первых 1-2 месяцев жизни в соответствии с гипотезой о том, что различия в потреблении белка в основном ответственны за различия в росте между грудным и искусственным вскармливанием ( ранняя гипотеза ) [8].Двойное слепое рандомизированное контролируемое исследование представило существенные доказательства того, что детские смеси, обеспечивающие высокое потребление белка в течение первого года жизни, вызывают чрезмерную прибавку в весе в раннем детстве [9]. Таким образом, было подтверждено, что высокое потребление белка в раннем младенчестве является важным фактором риска ожирения в более позднем возрасте [9, 10].

Исключительно грудное вскармливание здоровой матерью должно быть стандартом от рождения до как минимум 6 месяцев. В период грудного вскармливания потребление белка у человека низкое по сравнению со многими другими животными.Ежедневное потребление белка при грудном вскармливании составляет примерно 1 г / кг / день. Когда в период отлучения вводятся другие продукты, потребление белка заметно увеличивается до 3-4 г / кг / день, несмотря на то, что потребность в белке снижается [11]. Систематический обзор, оценивающий идеальное количество диетического белка для младенцев с низкой массой тела при рождении на искусственном вскармливании <2,5 кг, пришел к выводу, что более высокое потребление белка (> 3,0 г / кг / день, но <4,0 г / кг / день) из смеси по сравнению с более низким потреблением белка (<3 г / кг / день) ускоряет набор веса [12].Кроме того, грудное молоко по сравнению с детской смесью содержит лептин, который, как предполагается, играет роль в перинатальном программировании массы тела и регуляции мышечного термогенеза [13].

3. Послеродовая диета с высоким содержанием белка увеличивает риск ожирения у крыс в зрелом возрасте

Диета с низким содержанием белка для крыс, вероятно, наиболее широко использовалась для попытки выяснить механизмы метаболического программирования [14]. Однако лишь несколько исследований оценивали влияние высокобелковой диеты на программирование развития.Диета с высоким содержанием белка (40% вес / вес казеина; 4% лейцина) по сравнению с нормальной диетой (20% вес / вес казеина, 2% лейцин) или диетой с высоким содержанием клетчатки (17,3% вес / вес казеина; 1,7% лейцина) у крысят линии Вистар, отлученных от груди на 21 день, было связано с повышенной восприимчивостью к ожирению во взрослом возрасте [15]. Масса тела, жировая масса и гликемия у взрослых самцов и жировая масса у самок были выше после провокации с высоким содержанием жиров у этих крыс, которые потребляли диету с высоким содержанием белка после отъема [15, 16]. Диета с высоким содержанием белка во время раннего роста демонстрировала чрезмерное увеличение жировой массы в ответ на диету с высоким содержанием жиров и сахарозы у взрослых крыс, а также повышенные уровни лептина во время перорального введения глюкозы [17].Таким образом, питание матери во время беременности и кормления грудью, а также кормление в раннем послеродовом периоде являются критическими периодами, в течение которых можно разработать стратегии вмешательства для снижения распространенности ожирения [18].

4. Молоко млекопитающих: сигнальная система для роста новорожденных

Информация о потенциальных эндокринных механизмах передачи сигналов молочного белка очень скудна. До сих пор наибольшее внимание уделялось роли IGF-1 как движущему механизму опосредованного молоком роста [19–26]. Было показано, что IGF-1 стимулирует дифференцировку преадипоцитов в адипоциты [27, 28].Более того, аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) лейцин, изолейцин и валин, как предполагается, участвуют в стимулирующем рост эффекте молока, поскольку они являются физиологическими стимулами секреции инсулина [29, 30]. И инсулин, и IGF-1 обладают митогенным и анаболическим действием и стимулируют липогенез и адипогенез [31].

Недавно было подчеркнуто, что молоко млекопитающих является наиболее важной эндокринной видоспецифичной сигнальной системой, которая способствует росту новорожденных за счет увеличения опосредованной инсулином, IGF-1, инкретина и лейцина-мишени рапамицинового комплекса 1- (mTORC1) млекопитающих. -) передача сигналов β -клеток поджелудочной железы [32].Передача сигналов в молоке преимущественно основана на белках молока, эволюционно хорошо законсервированных секреторных продуктах генома лактации млекопитающих, которые необходимы для роста и выживания новорожденных млекопитающих, и были установлены более 160 миллионов лет назад [33]. Примечательно, что среди всех видов млекопитающих среднее содержание белка в молоке у людей является самым низким и было определено, что оно составляет 1,21 г белка / 100 мл зрелого грудного молока в течение первых 3 месяцев лактации и 1,14 г / 100 мл в течение 6 месяцев. лактации соответственно [34].Недавние данные о грудном молоке (> 15 дней после родов) показали, что содержание белка составляет 1,26 г / 100 мл в течение дня и 1,35 г / 100 мл в течение ночи, соответственно [35]. Напротив, коровье молоко содержит 3,36 г белка / 100 мл.

5. Общее поглощение лейцина молоком млекопитающих и скорость роста новорожденных

Интересно, что содержание белка в молоке млекопитающих различных видов связано со скоростью роста потомства [36]. Новорожденным людям, которые получают самое низкое содержание белка в молоке среди видов млекопитающих, требуется 180 дней, чтобы удвоить свой вес при рождении по сравнению с телятами, которые удваивают свой вес при рождении уже через 40 дней.Самые высокие концентрации молочного белка обнаружены у крыс и кроликов в диапазоне 8,7 г / 100 мл и 10 г / 100 мл соответственно, которые удваивают свой вес при рождении уже через 4–5 дней [36]. Таким образом, существует корреляция между видоспецифической концентрацией белка в молоке млекопитающих и скоростью роста новорожденного (Таблица 1). Примечательно, что количество лейцина на грамм молочного белка, по-видимому, является независимой от вида константой млекопитающих в диапазоне 100 мг лейцина / г молочного белка для людей, различных приматов и видов, не являющихся приматами, включая корову [37] (Таблица 2).Таким образом, общее количество молочного белка, скармливаемого новорожденному млекопитающему, коррелирует с общим поглощением лейцина, обеспечиваемым молоком млекопитающих, и, по-видимому, связано с опосредованным лейцином ростом. Эти наблюдения относятся к недоношенным детям, получавшим смесь с более высокой концентрацией белка, которые набирали вес быстрее, чем дети, получавшие смеси с более низкой концентрацией белка, более близкие к таковой в грудном молоке [38].

6. Молочные белки: самый богатый животный белок, источник лейцина

Среди всех животных белков молочные белки содержат наибольшее количество лейцина. Самый высокий уровень лейцина обнаружен во фракции водорастворимого и легкоусвояемого сывороточного протеина — 14% [40]. Важным переносчиком лейцина является сывороточный белок α -лактальбумин. α -лактальбумин крупного рогатого скота и человека содержат 10,4% и 11,3% лейцина соответственно [41]. Сывороточные белки и особенно α -лактальбумин вызывают высокий инсулинемический ответ, который преимущественно опосредуется инсулинотропной активностью лейцина [42].

Основная часть белков коровьего молока содержится в казеиновой фракции (80%). Казеины крупного рогатого скота содержат в среднем 10% лейцина. Яичный белок (8,5% лейцин) и мясной белок (8% лейцин) содержат меньше лейцина, чем молочные белки, белки-стартовые белки эволюции млекопитающих [40]. Чтобы понять роль опосредованной молоком передачи сигналов лейцина, наиболее важная регуляторная функция лейцин-зависимой киназы млекопитающих — мишени рапамицинового комплекса 1 (mTORC1) должна быть обсуждена более подробно.

7. mTORC1: центральный регулятор роста клеток млекопитающих

Лейцин, а также гормоны роста инсулин и IGF-1 являются важными стимулирующими стимулами для чувствительной к питательным веществам киназы mTORC1, центрального регулятора роста клеток, сохраняемого от дрожжей до млекопитающих [ 43–49]. Аминокислоты и преимущественно лейцин являются наиболее важными сигналами для передачи сигналов mTORC1 и необходимы для активации mTORC1 факторами роста, такими как инсулин и IGF-1 [49] (Рисунок 1). Недавние открытия в области молекулярной биологии установили ключевую роль mTORC1 в регуляции множества центральных функций клетки, включая транскрипцию генов, трансляцию, биогенез рибосом, синтез белка, рост клеток, пролиферацию клеток, синтез липидов, митохондриальную активность и подавление аутофагия [44–47].Рибосомная киназа S6 (S6K1) и связывающий белок фактора инициации трансляции эукариот 4E (4E-BP1) являются двумя наиболее охарактеризованными субстратами mTORC1. Их фосфорилирование с помощью mTORC1 опосредует функцию mTORC1 по регуляции трансляции [43, 44]. mTORC1 был идентифицирован как наиболее важная точка конвергенции передачи сигналов, происходящих из питательных веществ, и, таким образом, имеет решающее значение для роста новорожденных [50].

mTOR представляет собой мультидоменный белок приблизительно 300 кДа, демонстрирующий протеинкиназный домен на его С-конце, связанный с фосфоинозитол-3-киназами (PI3Ks).В клетках млекопитающих существуют два функционально различных комплекса mTOR: mTORC1 и mTORC2 соответственно. Среди других функциональных белков mTORC1 содержит важный белок-партнер raptor, который взаимодействует с субстратами для mTORC1-опосредованного фосфорилирования. mTORC1 контролирует переход G ₁ / S и прогрессию G ₂ / M клеточного цикла [51]. В отличие от mTORC2, который содержит белок-партнер rictor, только mTORC1 играет особую роль в обнаружении клеточных питательных веществ, аминокислот и уровней энергии (АТФ), важных для роста и пролиферации клеток.LKB1 и AMP-активированная протеинкиназа (AMPK) являются критическими регуляторами mTORC1 [52]. Большинство функций mTORC1 ингибируются рапамицином, триеновым макролидным антибиотиком, синтезируемым Streptomyces hygroscopicus [44, 47]. Сигналы факторов роста, такие как инсулин и IGF-1, интегрируются белками туберозного склероза TSC1 (гамартин) и TSC2 (туберин), которые образуют комплекс, регулирующий Rheb (гомолог ras, обогащенный в головном мозге), последний активатор mTORC1 [53–57]. ] (Рисунок 1). Передача сигналов фактора роста посредством фосфорилирования TSC2 снижает ингибирующую функцию TSC1 / TSC2 по отношению к Rheb, что приводит к активации Rheb и, наконец, mTORC1 [53-57].mTORC1 следует рассматривать как ключевой узел в передаче сигналов клетки, поскольку он интегрирует многие внутри- и внеклеточные сигналы, такие как факторы роста (инсулин, IGF-1), сигналы чувствительности к энергии (глюкоза, соотношение AMP / ATP, регулирующее AMPK) и наиболее важно доступность аминокислот, особенно лейцина для активации mTORC1 [45, 49, 50] (Рисунок 1).

8. Аминокислотная активация mTORC1

Были идентифицированы два параллельных механизма активации mTORC1: (1) восходящая активация малой GTPase Rheb сигналами фактора роста и высокими уровнями глюкозы / АТФ, и (2) аминокислотно-опосредованная Rag GTPase-зависимая транслокация неактивного mTORC1 в активный Rheb, локализованный в поздних эндосомных или лизосомных компартментах [58–61] (Figure 1).Более того, активность mTORC1 регулируется малыми GTPases семейства Rab и Arf, которые стимулируют активацию mTORC1 за счет регуляции внутриклеточного транспорта в ответ на аминокислоты [62]. Raptor был идентифицирован как взаимодействующий партнер сигнального адаптера p62, который является неотъемлемой частью mTORC1 и необходим для передачи аминокислотного сигнала для активации S6K1 и 4E-BP1 [63]. p62 взаимодействует аминокислотно-зависимым образом с mTORC1 и raptor и связывает белки Rag и способствует образованию активного гетеродимера Rag, который дополнительно стабилизируется хищником.Интересно, что p62 колокализуется с Rags в лизосомном компартменте и необходим для взаимодействия mTORC1 с Rag GTPases in vivo и для транслокации mTORC1 в лизосому, что является решающим шагом для активации mTORC1 [63, 64] (Рисунок 1). Недавно были получены данные о том, что mTORC1 также воспринимает лизосомные аминокислоты посредством механизма вывернутого наизнанку, который требует вакуолярной H ⁺ -АТФазы [65].

9. Приоритет лейцина для активации mTORC1

Основные BCAA важны для регуляции роста, биосинтеза белка и метаболизма [45, 49].Имеются убедительные доказательства того, что из всех аминокислот лейцин играет основную роль в активации mTORC1 [43, 64]. Системный переносчик L-аминокислот 1/2 и гликопротеин 4F2hc / CD98 являются основным путем проникновения в клетку нейтральных аминокислот, таких как лейцин. Накопление внутриклеточных аминокислот, как полагают, достигается с помощью транспортера системы А, такого как SNAT2 (натрий-связанный переносчик нейтральных аминокислот 2) [66]. Экспрессия как системы L (LAT1 / CD98), так и системы A (SNAT2) положительно коррелировала с активностью mTORC1 [67, 68].Их функциональное соединение может объяснить, почему глутамин необходим для стимулирующего действия лейцина на активность mTORC1 [69, 70]. Взаимный обмен внутриклеточного глутамина на внеклеточный лейцин важен для активации mTORC1 и его нижестоящей мишени S6K1 [71–73]. Поскольку передача сигналов mTORC1 положительно стимулирует синтез белка, имеет физиологический смысл, что передача сигналов mTORC1 строго регулируется доступностью аминокислот. Удаление лейцина в культуре клеток было почти таким же эффективным в подавлении передачи сигналов mTORC1, как и удаление всех аминокислот [43].Выдающийся эффект отмены лейцина постоянно наблюдается в различных типах клеток, что подчеркивает примат лейцина в опосредованной аминокислотами регуляции mTORC1 [45]. Уровни лейцина в плазме крови крыс были линейно связаны с потреблением граммов белковой диеты независимо от источника питания [74]. У людей самые высокие концентрации лейцина после приема пищи были измерены после приема пищи из сывороточного протеина, за которой следовали молочная мука и сырная мука, соответственно [42]. Самая сильная корреляция между постпрандиальным ответом на инсулин и ранним приростом аминокислот в плазме была продемонстрирована для лейцина, валина, лизина и изолейцина.По сравнению с другими аминокислотами лейцин показал самый высокий инсулиногенный индекс [42]. Таким образом, лейцин играет решающую роль в активации mTORC1, росте β -клеток, пролиферации β -клеток и секреции инсулина [42, 43, 45, 49].

10. Лейцин-mTORC1-зависимый

β -пролиферация клеток и секреция инсулина

Инсулин является анаболическим и митогенным гормоном, важным для роста новорожденных. И инсулин, и IGF-1 участвуют в регуляции адипогенеза [28, 31].Таким образом, регуляция секреции инсулина молоком млекопитающих играет решающую роль для роста грудной клетки и жировой ткани. Несмотря на низкую углеводную составляющую и низкий гликемический индекс, как цельное коровье, так и обезжиренное молоко демонстрируют высокий инсулинемический индекс (> 100), который зависит от фракции инсулинотропного белка в молоке [75, 76]. Биологическая функция молока состоит в том, чтобы способствовать росту новорожденных за счет стимуляции роста массы β -клеток новорожденных и секреции инсулина. Как и во всех других периферических клетках, путь mTORC1 высокоактивен в β -клетках и играет центральную роль в опосредованной лейцином пролиферации β -клеток и секреции инсулина [77].Лейцин активирует mTORC1 независимо от инсулина [29, 30]. Клетки поджелудочной железы β экспрессируют множество рецепторов факторов роста, которые стимулируют mTORC1 и способствуют росту и репликации клеток β [78]. Инсулин и IGF вместе с лейцином, глутамином и глюкозой модулируют трансляцию белка через mTORC1 в β -клетках [29, 30]. Глюкоза сильно активирует mTORC1 аминокислотно-зависимым образом в островках грызунов и человека [29]. Напротив, ингибитор mTORC1 рапамицин дозозависимо ингибировал синтез ДНК островков крысы, подвергшихся воздействию повышенных уровней глюкозы [29].Известно, что передача сигналов mTORC1 / S6K1 / 4E-BP1 контролирует размер и пролиферацию клеток за счет увеличения трансляции мРНК и прогрессирования клеточного цикла [44, 51, 78]. Уже было продемонстрировано, что лейцин активирует регуляторы трансляции, фосфорилированный устойчивый к нагреванию и кислоте белок, регулируемый инсулином (PHAS-I) и S6K1, в зависимости от mTORC1 [79]. Индуцированная лейцином секреция инсулина β -клеток включает усиление митохондриального метаболизма за счет окислительного декарбоксилирования и аллостерической активации глутаматдегидрогеназы.Лейцин необходим для активации трансляции белка через mTORC1 и способствует усилению функции β -клеток, стимулируя синтез белка, связанный с ростом, и пролиферацию β -клеток [79, 80]. Активация mTORC1 в β -клетках TSC2-дефицитных мышей ( β TSC2 ^{— / —} ) усиливала биогенез митохондрий и повышала секрецию инсулина [81]. Напротив, у мышей с дефицитом S6K1 наблюдалась гипоинсулинемия, непереносимость глюкозы и уменьшался размер β -клеток [82].Таким образом, имеются существенные доказательства решающей роли лейцина в mTORC1-S6K1-опосредованной активации, увеличивающей пролиферацию β -клеток, трансляцию белков и синтез инсулина [77–82]. Наиболее важной функцией передачи сигналов молока, передаваемых лейцином, является стимуляция секреции инсулина, фундаментального механизма стимуляции роста для инсулино-опосредованной передачи сигналов mTORC1 инсулино-чувствительных периферических клеток организма, включая адипоциты.

11. Избыточное потребление лейцина при кормлении грудными смесями

Детские смеси на основе коровьего молока в настоящее время содержат почти на 50% больше общего белка (2.От 1 до 2,2 г / 100 ккал), чем грудное молоко (1,8 г / 100 ккал) [83]. Примечательно, что потребление белка на кг массы тела у детей, находящихся на искусственном вскармливании, на 55–80% выше, чем у детей, находящихся на грудном вскармливании [84]. Самое последнее рандомизированное клиническое исследование показало, что смеси для грудных детей и последующих детей на основе коровьего молока, приготовленные с более низким содержанием белка (1,77 и 2,2 г белка / 100 ккал) и более высоким содержанием белка (2,9 и 4,4 г белка / 100 ккал), имели более высокое содержание лейцина по сравнению с грудным молоком [39]. Смеси для младенцев и последующих детей с более низким содержанием белка содержали 119 и 154 мг лейцина / 100 мл, тогда как смеси для младенцев и последующих детей с более высоким содержанием белка содержали 197 и 308 мг лейцина / 100 мл, соответственно.Для сравнения, грудное молоко содержит только 104 мг лейцина на 100 мл [37, 39] (Таблица 3). Таким образом, количество лейцина, обеспечиваемое этими смесями для младенцев, было на 14,4%, 48,1%, 89,4% и 196,2% выше по сравнению с физиологическими уровнями лейцина, содержащимися в материнском молоке. В возрасте 6 месяцев уровни лейцина в сыворотке у младенцев, получавших смесь с более высоким содержанием белка, составляли 165 мк моль / л, а у младенцев, получавших смесь с более низким содержанием белка, составляли 120 мк моль / л, соответственно, тогда как самые низкие уровни лейцина в сыворотке были обнаружен у младенцев, находящихся на грудном вскармливании (106 мк моль / л) (Таблица 3) [39].Более высокие уровни лейцина в сыворотке крови младенцев, получавших большее количество лейцина из детской смеси, просто отражают известную линейную корреляцию между потреблением аминокислот с пищей и уровнями аминокислот в сыворотке [74] (рис. 2). Таким образом, чрезмерное поступление лейцина в детскую смесь вызывает наибольшую озабоченность, поскольку доступность лейцина является решающим фактором, определяющим величину активности mTORC1 [43, 45].